Biologie - Cours: 2: La synthèse des protéines

1

La synthèse des protéines

Collège Lionel-Groulx 2

Objectif généralExpliquer les

différentes étapes menant du gène à

la protéine

3

Plan du coursIntroduction: L’ARN? Le code génétique?1. La transcription

a. L’initiationb. L’élongationc. La terminaison

2. La maturation de l’ARNpréma. La modification des extrémités de l’ARNprémb. L’épissage

3. La traductiona. L’initiationb. L’élongationc. La terminaison

4. Les modifications post-traductionnelles

5. Les mutations ponctuelles Figure 17.3 b), p. 340

4

L’ARN• Macromolécule• Acide nucléique:

– Base azotée (A, U, G, C)– Sucre (ribose)– Groupement phosphate

• Appariement avec l’ADN• Types d’ARN:

– ARN prémessager (ARN prém)– ARN messager (ARNm)– Petit ARN nucléaire (pARNn)– ARN ribosomique (ARNr)– ARN de transfert (ARNt)

Figure 5.26, p. 91

Collège Lionel-Groulx 5

Le code génétique1 génon → 1 codon → 1 acide aminé

Figure 17.4, p. 341

64 génons = 64 codons = 20 acides aminés + codons d’arrêt

Il y a de la redondancedans le code génétique:plusieurs codons donnent le même acide aminé

Collège Lionel-Groulx 6

Le code génétique

Figure 17.5, p. 342

Collège Lionel-Groulx 7

Le code génétique• Cadre de lecture:

– L’ARN doit être lu dans le bon sens et à partir du bon endroit pour former une protéine fonctionnelle.

– Sens 5 ’→ 3 ’

Figure 5.26, p. 91

• CAGUGGAGUGCGGUU = CAG UGG AGU GCG GUU Gln Trp Ser Ala Val≠ AGU GGA GUG CGG Ser Gly Val Arg

8

1. Transcription2. Maturation de l’ARN

3. Traduction

ADN → ARNprém→ ARNm → Protéine1 2 3

Animation de la transcription et la traduction

Collège Lionel-Groulx 9

1.La transcription - Une vue d’ensemble

Figure 17.7, p. 343

10

a. L’initiation

• Facteurs impliqués:– ADN:

• Promoteur du gène• boîte TATA

– Facteurs de transcription– ARN polymérase II

Figure 17.8, p. 344

Complexe d’initiation de

la transcription

Collège Lionel-Groulx 11

b. L’élongation• Facteurs impliqués:

– ADN– ARN polymérase II (v = 60 nt/sec)– Acides nucléiques libres– Action simultanée de plusieurs

ARN polymérases IIFigure 17.7, p. 343

sandwalk.blogspot.comusers.rcn.com

12

c. La terminaison• Facteurs impliqués:

– ADN (séquence AAUAAA ou région de terminaison)– ARN polymérase II

• Résultat = Libération de l’ARN prém (transcrit)

Figure 17.7, p. 343

Collège Lionel-Groulx 13

Promoteur

ARN polymérase IIInitiation

Élongation

ARN prém en formation

ARN prém en formationTerminaison

ARN prém

14

2. La maturation de l’ARNprém • Deux modifications importantes:

a. Les modification des extrémités de l’ARNprém b. L’épissage

• Lieu: noyau• Résultat: ARNprém → ARNm• Buts:

– Protection de l’ARNm– Transport de l’ARNm– Préparation de l’ARNm à la traduction

15

a. Les modifications des extrémités de l’ARNprém• Extrémité 5’:

– Ajout d’un nucléotide G modifié = Coiffe 5’

• Extrémité 3’:– Ajout de plusieurs nucléotides A = Queue poly-A

• Fonctions:– Transport de l’ARNm– Protection de l’ARNm

Figure 17.9, p. 345

16

b. L’épissage• La molécule d’ARNprém est beaucoup plus longue que

nécessaire.– Les régions codantes sont des séquences d’ARN qui seront traduites en

protéines. Ce sont les exons. Exons = séquences exprimées.– Les régions non codantes sont des séquences d’ARN qui ne seront par

traduites. Ce sont les introns. Introns = intrus…

• Processus d’excision des introns et de recollage des exons de l’ARNm.

Figure 17.10, p. 346

Collège Lionel-Groulx 17

b. L’épissage• Fonctions:

– Nécessaire pour le transport de l’ARNm au cytoplasme.– Épissage différentiel de l’ARN permet d’avoir plusieurs protéines

avec un même gène.– Fonction évolutive?

Figure 19.8, p. 400

18

b. L’épissage• Complexe d’épissage:

– Ensemble de protéines et de petits ARN nucléaires (pARNn) coupant l’ARNprém.

– Protéines + pARNn = petites ribonucléoprotéines nucléaires ou pRNPn

Figure 17.11, p. 347

19

La maturation de l’ARNprém

Figure 19.5, p. 397

Signal poly(A)

ARN prém

ARNm

ÉpissageIntrons D’ARN

Coiffe 5’ Queue poly(A)Codonde départ

Codond’arrêt

Exon Exon ExonIntron Intron

ADN

Collège Lionel-Groulx 20

Figure 17.3 b), p. 340

Collège Lionel-Groulx 21

3. La traduction – une vue d’ensemble

Figure 17.13, p. 349

22

L’ARNt• Plusieurs ARNt différents• Fonctions:

– Interprétation des codons de l’ARNm– Transport des acides aminés vers le ribosome

Figure 17.14, p. 349• Structure:

– Anticodon s’appariant avec l’ARNm

– Site de liaison avec l’acide aminé

• C’est la molécule traductrice.

23

L’aminoacyl-ARNt-synthétase• 20 types = 20 acides

aminés• Fonction:

– Appariement de l’ARNt avec l’acide aminé correspondant en prenant l’énergie de l’ATP.

Figure 17.15, p. 350

24

Le ribosome• Organite cytoplasmique (composé

d’ARNr et de protéines) fabriqué dans le nucléole.

• Fonctions:– Appariement du codon de l’ARNm avec

l’anticodon de l’ARNt.– Formation du polypeptide

• Structure:– Petite sous-unité ribosomique– Grande sous-unité ribosomique

• Sites importants– Site A– Site P– Site E

Figure 17.16, p. 351

Collège Lionel-Groulx 25

Le ribosome• Polyribosomes:

– Traduction simultanée d’un même ARNm par plusieurs ribosomes.

Figure 17.20, p. 354

bass.bio.uci.edu

Collège Lionel-Groulx 26

a. L’initiation• Facteurs impliqués:

– ARNm (codon de départ AUG)– ARNt d’initiation et acide aminé Met– Petite sous-unité ribosomique– Grande sous-unité ribosomique– GTP

• Lieu: cytoplasme

Figure 17.17, p. 352

Complexe d’initiation de la

traduction

Collège Lionel-Groulx 27

b. L’élongation• Facteurs impliqués:

– ARNm– ARNt– Ribosome– 2 GTP

Figure 17.18, p. 353

Collège Lionel-Groulx 28

c. La terminaison• Facteurs impliqués:

– ARNm (codons d’arrêt UAG, UAA et UGA)– Facteur de terminaison– Hydrolyse

Figure 17.19, p. 354

29

Résumé

• Film: Protein Synthesis Translation 2008http://fr.youtube.com/watch?v=yJdAxuIA6QM

• Film: Translation: the moviehttp://vcell.ndsu.edu/animations/translation/movie-

flash.htm

Collège Lionel-Groulx 30Figure 17.26, p. 360

Collège Lionel-Groulx 31

4. Les modifications post-traductionnelles• Obtention d’une protéine fonctionnelle

– Repliement du polypeptide selon une structure en 3D spécifique.

– Regroupement de différents polypeptides.– Découpage d’un polypeptide.

Figure 5.20, p. 87

32

4. Les modifications post-traductionnelles

• Ciblage des protéines– Ajout de molécules qui permettent d’envoyer les

protéines à des endroits spécifiques dans la cellule ou à l’extérieur de la cellule.

Figure 17.21, p. 355

Collège Lionel-Groulx 33

L’exocytose

Figure 7.10, p. 134

34

5. Les mutations ponctuelles• Mutation:

– Modification du bagage génétique d’une cellule.

• Mutation ponctuelle:– Modification chimique d`une paire de bases azotées– 2 catégories:

• Les substitutions• Les insertions et les délétions

• Mutations spontanées:– Erreurs survenant durant les processus cellulaires normaux touchant l’ADN.– Ex.: la réparation de l’ADN.

• Mutagènes:– Agents physiques ou chimiques qui changent l’ADN.– Ex.: les rayons UV

Collège Lionel-Groulx 35

Les substitutions

Figure 17.24, p. 358

Collège Lionel-Groulx 36

Les insertions et les délétions

Figure 17.25, p. 358

37

Figure 17.23, p. 357