Chapitre 01 : Homéostasie de métabolisme Glucidique · Le métabolisme glucidique et lipidique est étroitement lié, puisque l’excès du glucose pourrait être transformé en

Module : Métabolisme et physiologie de la régulation M1 Biologie de la Nutrition (2019/2020)

Mm. BOUKEFOUSSA Z

1

Chapitre 01 : Homéostasie de métabolisme Glucidique

Introduction

Les glucides et les lipides représentent les réserves énergétiques utilisées par l’organisme dont sont

stockés sous formes :

Glucides (Glycogènes dans le foie et le muscle)

Lipides (Triglycérides dans le tissu adipeux)

Tableau 01 : Réserves énergétiques et consommation quotidienne chez un sujet sain de 70 Kg.

Le métabolisme glucidique et lipidique est étroitement lié, puisque l’excès du glucose pourrait

être transformé en acide gras. Ainsi en absence de glucose, les acides gras donne les corps cétoniques

dans le foie qui seront utilisés par la plus part des tissus mais plus précisément par le cerveau car c’est

un tissu glucodépendant (c’est à dire qui utilise le glucose comme seule source d’énergie)

Les protéines ne sont pas des molécules énergétiques ni de réserves c’est à dire l’excès n’est pas stocké

mais il sera dégradé.

Les besoins énergétiques différent d’un individu à un autre et dépendent de :

L’état nutritionnel (jeûne, post prandiale)

Activité physique (activité musculaire)

L’ensemble est soumis à une régulation hormonale qui permet de garder l’homéostasie interne de

l’organisme pour chaque type de métabolite afin d’établir l’équilibre et avoir les valeurs normales (qui

représentent le taux normale ; de glucose, de cholestérol ….. dans le sang)

Le Métabolisme est l’ensemble des réactions de synthèse (Anabolisme) et de Dégradation

(Catabolisme) mises en place par différentes voies métaboliques qui sont stimulées ou bien inhibées

par des hormones spécifiques.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

2

I. Métabolisme glucidique :

Les glucides ont différents rôles au sein de l’organisme : production énergétique ou mise en

réserve, synthèse de glycoprotéines et de macromolécules (GAG, …), synthèse des nucléotides (ribose

et NADPH), épuration des produits insolubles et toxiques, interrelation métabolique.

Le métabolisme glucidique comprend :

Réaction de dégradation :

Glycolyse

Glycogénolyse.

Réaction de synthèse :

Glycogénogenèse (synthèse de glycogène)

Néoglucogénèse (synthèse de nouvelles molécules de glucose à partir de substrats non

glucidique)


Mm. BOUKEFOUSSA Z

3

1. Transport de glucose :

Il se fait par diffusion facilitée à travers des transporteurs :

GLUT 1 est principalement visible au niveau des érythrocytes et des neurones,

GLUT 2 est principalement visible au niveau des hépatocytes et des cellules β des îlots de Langerhans,

GLUT 3 est principalement visible au niveau des neurones,

GLUT 4 est principalement visible au niveau des cellules musculaire striées et des adipocytes,

GLUT 5 est principalement visible au niveau des entérocytes et des spermatozoïdes

2. Catabolisme glucidique (Dégradation) :

2.1. La glycolyse :

Elle permet d’obtenir deux molécules de pyruvate et deux molécules d’ATP à partir d’une

molécule de glucose. On distingue deux principales phases avec 10 réactions :

Phase d’investissement (consommation de deux molécules d’ATP)

Phase de remboursement (04 molécules d’ATP sont formées)

Les étapes de la glycolyse :

On a 10 étapes avec 10 enzymes comme suit

Réaction 01 :

Le glucose est phosphorylé en glucose 6 phosphate par la glucokinase au niveau hépatique et

l’Hexokinase au niveau des autres organes (muscle par exemple).

Réaction 02 :

Isomérisation de glucose 6 phosphates en fructose 6 phosphate par la 6-phosphohexose-isomérase.

Réaction 03 :

Transformation de fructose 6 phosphates en Fructose 1,6 bis phosphate par la Phosphofructokinase

(PFK) (donc consommation d’une molécule d’ATP)

Réaction 04 :

Réaction de dégradation du fructose-1,6-biphosphate en dihydroacétone-phosphate (DHAP) et en

gycéraldéhyde-3-phosphate (GAP) catalysée par l’aldolase.

Réaction 05 :

Transformation de DHAP en GAP. Cette isomérisation est catalysée par triosephosphate-isomérase.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

4

Réaction 06 :

Réaction de phosphorylation du glycéraldéhyde-3-phosphate en 1,3-biphosphoglycérate catalysée

par la glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase.

Réaction 07 :

L’enzyme phosphoglycérate-kinase(PGK) catalyse une réaction qui utilise comme substrat le 1,3 BPG

pour réaliser la phosphorylation de l’ADP en ATP.

Réaction 08 :

Réaction de mutation du 3-phosphoglycérate en 2-phosphoglycérate catalysée par la

phosphoglycéromutase.

Réaction 09 :

Réaction de déshydrogénation du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate catalysée par une

phosphoénolpyruvate- hydratase ou énolase.

Réaction 10 :

Dans la dernière étape de la chaîne, catalysée par la pyruvate-kinase, se forme du pyruvate et de

l’ATP.

Le bilan global de la glycolyse :


Mm. BOUKEFOUSSA Z

5

3. Anabolisme glucidique (Néoglucogénèse) :

En cas de carence en glucose, notre organisme est capable de fabriquer ce composé. Ce sont avant

tout l’alanine et le lactate qui servent de précurseurs. Durant les phases de jeûne se rajoute le glycérol

issu du catabolisme des graisses. Les besoins en glucose sont normalement couverts par l’alimentation

ou les réserves hépatiques en glycogène

La néoglucogenèse est l’inverse de la glycolyse, en effet elle permet la production de glucide et ceci

à partir de précurseurs non glucidiques. Elle est réalisée au niveau du cytosol, majoritairement au

niveau du foie mais également au niveau du rein (principalement à partir d’acides aminés).

3.1. Les précurseurs :

Le lactate (provient de métabolisme anaérobie au niveau des muscles et des érythrocytes)

Les acides aminés glucoformateurs issus de la dégradation des protéines des muscles

squelettiques.

Les corps cétoniques (issus de la dégradation des acides gras)

Le glycérol issu de la dégradation des triglycérides au niveau des cellules adipeuses.

3.2. Les étapes de la néoglucogénèse :

3.2.1. Phase mitochondriale :

Transformation de pyruvate en oxaloacétate par la pyruvatecarboxylase

2 Pyruvate + 2 CO2+ 2 ATP 2 oxaloacétate + 2 ADP + 2 Pi

L’Oxaloacétate formé est réduit en malate par la malate déshydrogenase mitochondriale. Le malate

est ensuite transporté de la mitochondrie dans le cytosol.

2 Oxaloacétate + 2 NADH,H+2 malate + 2 NAD+

3.2.2 Phase cytosolique :

Le malate est réoxydé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase cytosolique.

2 Malate + 2 NAD+ 2 Oxaloacétate + 2 NADH,H+

Enfin l'oxaloacétate est transformé en phosphoénolpyruvate, En résumé la réaction globale de la

transformation est :

2 Pyruvate + 2 ATP + 2 GTP 2 PEP + 2 ADP + 2 GDP + 2 Pi

Transformation de Phosphoénolpyruvate en fructose 1,6 bis P :

PEP + 2 H2O + 2 ATP + 2 NADH,H+ Fructose-1,6-biP + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+


Mm. BOUKEFOUSSA Z

6

Transformation de fructose 1,6 Bi P en glucose : se fait par 03 réactions

Fructose-1,6-bis+ H2O fructose 6-+ Pi

Enzyme : la fructose-1,6bisphosphatase

Fructose 6-glucose 6-

Enzyme : la phosphogluco-isomérase

glucose 6-+ H2O glucose + Pi

Enzyme : glucose 6-phosphatase (présente dans le foie et absente dans le muscle)

Bilan :


Mm. BOUKEFOUSSA Z

7

4. Métabolisme de Glycogène :

4.1. Glycogénolyse :

C’est la dégradation de glycogène endogène (hépatique et musculaire) qui se fait principalement

par la glycogène phosphorylase qui libère des glucose1 P et une dextrine limite. Deux autres enzymes,

une glycosyltransférase et une alpha (1-6) glucosidase interviennent dans la conversion complète du

glycogène en glucose 6-P. Seul le foie peut transformer le glucose-6-P en glucose, excrété dans le sang.

4.2. Glycogénogénèse :

C’est la synthèse de glycogène à partir de glucose. Elle se déroule essentiellement dans le foie et dans

le muscle. L’enzyme principale est la glycogène synthase. Le précurseur est le glucose 6-P.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

8

5. Régulation de métabolisme glucidique :

Se fait principalement par deux hormones :

Glucagon : hormone hyperglycémiante permet d’augmenter le taux de glucose dans le sang,

synthétisé par les cellules alpha des ilots de Langerhans du pancréas

Insuline : hormone hypoglycémiante permet de diminuer le taux de glucose dans le sang,

synthétisée par les cellules béta des ilots de Langerhans


Mm. BOUKEFOUSSA Z

9

L'homéostasie glucidique est réalisée par 3 principaux effecteurs : le foie, le muscle et le tissu adipeux.

Régulation de la glycémie en phase post prandiale par la sécrétion d’insuline qui a pour but de

diminuer la glycémie par la stimulation de différentes voies métaboliques afin de transformer le

glucose sanguin en glycogène stockés dans les tissus (foie et muscle)


Mm. BOUKEFOUSSA Z

10

Régulation de métabolisme glucidique en phase de jeûne par la sécrétion de glucagon qui a pour

but d’augmenter le taux de glucose dans le sang tout en activant les voies métaboliques mises en jeu

Résumé :


Mm. BOUKEFOUSSA Z

11

Autres hormones hyperglycémiantes :

Schéma général de la régulation Hormonale de la glycémie :


Mm. BOUKEFOUSSA Z

1

Chapitre 02 : Homéostasie de Métabolisme lipidique

1. Généralités :

Les lipides sont des molécules insolubles dans les milieux aqueux et circulent dans le sang en

association avec des protéines spécifiques sous formes de lipoprotéines. Ils sont essentiels au

métabolisme énergétique ainsi ils remplissent d’autres fonctions par exemple comme composants

membranaires ou comme vitamines.

Le métabolisme des lipides comprend :

Métabolisme des triglycérides

Métabolisme des acides gras

Les réactions de synthèse sont appelées Lipogenèse et les réactions de dégradation sont appelées

Lipolyse.

Les TG représentent la principale famille de lipides naturels et l’oxydation des AG qu’ils contiennent

permet la production d’une grande quantité d’ATP. De plus, ils représentent la forme de stockage des

acides gras principalement dans le tissu adipeux.

Les TG représentent plus de 90 % des graisses alimentaires ; Outre leur apport énergétique important

ils sont le véhicule des vitamines liposoluble (A, D,E et K) et source d’AG polyinsaturés essentiels.

Les triglycérides TG ou triacylglycérols TAG (TG endogènes + la plus grande partie des TG alimentaires)

sont constitués par des AG à chaînes longues (C16-C20) estérifiés à une molécule de glycérol

Les trois acides gras les plus abondants dans la structure des triglycérides sont :

L’acide palmitique C16 :0

L’acide stéarique C18 :0

L’acide linoléique C18 : δ9,12.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

2

2. Fonctions des TG :

Energétique : Les TG sont beaucoup plus énergétiques que le glycogène (9 Kcal /g Vs 4,1 Kcal/g)

Protecteur : isolation thermique de la peau

Thermogénèse (production de la chaleur)

Structurale (rentrent dans la structures de nombreuses molécules d’intérêt biologique)

Transporteurs : transport des vitamines liposolubles A, E, K et D.

3. Conditions d’activation de métabolisme de TG :

Etat nutritionnelle : la synthèse des TG est activée en période post prandiale tandis que la

dégradation est activée en période de jeûne

Etat d’activité physique : au cours d’une activité musculaire, la lipolyse est activée pour couvrir

les demandes accrues des tissus consommateurs concernés.

4. Biosynthèse des triglycérides :

Consiste à estérifier trois acides gras avec le glycérol (trialcool), ainsi elle utilise deux

précurseurs : le glycérol 3 phosphate qui représente le glycérol activé et l’Acyl CoA qui représente

l’acide gras activé.

Les étapes :

a) Formation de glycérol 3 phosphate :

Cette réaction est catalysée dans le foie par la glycérol kinase

En postprandial, le glycérol provient majoritairement de l’hydrolyse des TG dans les lipoprotéines par

la lipoprotéine lipase (LPL).

b) Formation de l’acide phosphatidique :

La formation de l’acide phosphatidique se fait par transfert de deux molécules d’AG de leurs acyls CoA

aux deux fonctions hydroxyles libres (-OH) du glycérol-3-phosphate. Ces réactions sont catalysées par

la glycérol 3-phosphate acyltransférase et la 1-acylglycérol-3-phosphate acyltransférase

respectivement.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

3

c) Formation de TG à partir de l’acide phosphatidique :

Hydrolyse de l’acide phosphatidique par l’acide phosphatidique phosphatase

Ensuite ; Transfert de la 3ème molécule d’AG de son acyl CoA à la 3ème fonction -OH libre par la

diacylglycérol acyltransférase pour donner le TAG

5. Dégradation des Triglycérides :

La lipolyse se déroule dans différents tissus : intestin, sang et tissu adipeux dont chaque zone

possède ses propres enzymes de dégradation appelées : les lipases.

Intestin :

Les Tg alimentaires (issus de l’alimentation) sont émulsifiés avec les sels biliaires pour augmenter leur

surface de contact avec la lipase pancréatique responsable de leur dégradation en acides gras et

glycérol dans l’entérocytes.

Sang :

Pour pouvoir circuler dans le sang les lipides doivent être incorporés dans des lipoprotéines

permettant leur transport vers leur destination par exemple les adipocytes. À ce niveau-là vient la

lipoprotéine lipase qui a pour rôle de découper les différents constituants des TG inclus dans les

lipoprotéines.

Tissu adipeux :

La dégradation des TG est assurée par la lipase hormonosensible qui donne acide gras et glycérol


Mm. BOUKEFOUSSA Z

4

6. Régulation Hormonale :

La régulation de la lipolyse et la lipogenèse dépend d’ailleurs de la glycémie. Pour des valeurs

élevées, les adipocytes pratiquent une glycolyse intense et la lipogenèse prédomine. Si cependant une

glycémie basse prévaut, c’est la lipolyse qui s’impose. Donc on distingue :

L’insuline qui stimule la lipogenèse (hormone anabolisante)

Le glucagon qui stimule la lipolyse (hormone catabolisante) pour fournir les substrats de la

cétogenèse ou bien de la néoglucogénèse.

Le glucagon et l’adrénaline activent la TG-lipase hormonosensible (HSL : Hormone Sensitive Lipase)


Mm. BOUKEFOUSSA Z

5

Métabolisme de Cholestérol

1. Généralités :

Le cholestérol c’est une molécule qui possède un grand intérêt dans l’organisme humain, ainsi il a

plusieurs rôles :

Structurale : il rentre dans la formation de la bicouche lipidique des membranes ainsi il intervient dans

la fluidité de celle-ci.

Biologique : il est le précurseur de nombreuses molécules d’intérêt biologique tel que

Vitamine D

Hormones stéroïdiennes

Sels biliaires

Dans l’organisme on trouve le cholestérol soit sous forme libre ou bien estérifiée.

2. Sources de cholestérol :

Exogène (1/3) : il provient de l’alimentation (d’origine animale) qui sera absorbé par les

entérocytes et transporté dans les chylomicrons vers les autres tissu via le sang

Endogène (2/3) : Synthétisé presque dans tous les tissus (foie, intestin, peau, glandes

surrénales ….)

3. Structure :

Il est caractérisé par un noyau stérol formé de 03 cycles pyraniques (C6) et un cycle furane (C5).

Ce noyau possède la particularité de rester intacte lors d’une réaction de dégradation


Mm. BOUKEFOUSSA Z

6

Remarque :

Chez les végétaux, le Cholestérol est quasi absent. On trouve cependant des stérols végétaux =

Phytostéroles (ex : Béta -Sitostérol, Ergostérol, Stigmastérol, Campestérol, Fucostérol des algues…)

4. Biosynthèse de Cholestérol :

Elle débute dans le cytoplasme et poursuit dans le réticulum endoplasmique, elle se déroule en 04

principales étapes :

Formation du mévalonate.

Formation de l’isoprène activé

Condensation en squalene

Condensation en cholestérol

a. Formation du mévalonate :

Synthèse du mévalonate en C6 à partir de 3 acetyl COA sous l’action de l’HMG COA synthétase et HMG

COA réductase.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

7

b. Formation de l’isoprène activé :

Le mevalonate est phosphorylé et decarboxylé en isopentenyl pyrophosphate

c. Condensation en squalene :

Condensation d’unités isopentenylpp et son isomère dimethylallylpp en élément à 10c pour former

le squalene

d. Condensation en cholestérol :

Le squalène polyisoprénoide linéaire est cyclisé en présence d’oxygène et NADPH,H en cholestérol.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

8

5. Dégradation du cholestérol :

Le cholestérol n’est pas dégradé complètement en H2O et CO2 il est majoritairement converti en

Acides Biliaires dans le Foie, sécrété dans la bile puis excrété dans le Tube Digestif

Le cholestérol éliminé au niveau de l’intestin est en partie réabsorbé par le cycle entero-hépatique

et en partie transformé sous l’action des bactéries intestinales en coprostanol éliminé dans les selles.

6. Régulation Hormonale :

Les hormones participantes dans la régulation de métabolisme du cholestérol sont :

Le glucagon : elle inhibe HMGCoA Réductase enzyme clé de la première étape dans la

formation de cholestérol, donc cette hormone diminue la synthèse

L’insuline : possède un effet inverse du glucagon, donc elle stimule la synthèse du cholestérol

Thyroxine (hormone thyroïdienne T4) : augmente aussi l’activité de la HMG COA donc la

synthèse de cholestérol.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

1

Chapitre 03 : Homéostasie de Métabolisme protéique.

1. Généralités :

Les protéines sont des macromolécules constituées d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons

peptidiques, ainsi sont caractérisée par 04 structures :

Primaire (enchainement d’acides aminés)

Secondaire

Tertiaire (qui fait intervenir d’autres types de liaisons : hydrogène ; ionique, hydrophobe et

pont disulfure)

Quaternaire (formée de 04 sous unités de la structure tertiaire)

Les protéines sont renouvelées en permanence par des processus biochimiques consommant de

l’énergie et associant synthèse et catabolisme protéique. Le renouvellement protéique est modulé par

de multiples facteurs nutritionnels et hormonaux et au cours de diverses situations pathologiques.

Le maintien de la masse des protéines corporelles résulte de l’équilibre entre synthèse et

catabolisme protéique selon un rythme dépendant des apports alimentaires. Donc la régulation se fait

par les hormones et par les substrats énergétiques.

Les besoins en protéines doivent être assurés par un apport suffisant à la fois en azote et en acides

aminés essentiels, par l’ingestion de protéines d’origine animale et/ou végétale.

Fonctions des protéines :

Structurale (collagène, kératine)

Enzymatique (les enzymes sont tous de nature protéique)

Hormonale et neurotransmetteurs

Transport (Albumine)

Défense (les anticorps et les cytokines)

Régulation de l’expression du génome (facteurs de transcription)

Remarque :

Une déficience ou bien diminution de taux de ces protéines dans l’organisme peut être considérée

comme un signe d’une dénutrition (Exp : albumine).


Mm. BOUKEFOUSSA Z

2

Schéma générale de métabolisme protéique chez l’homme adulte

2. Les besoins quotidien en protéines :

Chez un adulte sain ; les protéines tissulaires représente un 1/7 du poids corporel (70 kg).

Cependant ; la protéolyse journalière normale ne dépasse pas les 4% soit 400 g de protéines. Ces

molécules ne sont pas stockés dont les acides aminés issus de cette dégradation vont être réutilisés

pour la synthèse de nouvelles protéines (Turnover protéique), qui a pour but :

D’éliminer les protéines anormales

Régulation de métabolisme cellulaire

Une toute petite partie d’acide aminé issu de cette dégradation est complètement catabolisée

(environ 100g). Ainsi le produit final de la dégradation des protéines c’est l’Urée qui rejoint le cycle

d’urée pour être éliminé dans les urines.

3. Digestion des protéines alimentaires :

La digestion des protéines commence exactement dans l’estomac dont on note la présence des

enzymes spécifique tel que la pepsine ( qui agit à pH acide ) , ensuite poursuit dans le duodénum sous

l’action des enzymes pancréatique : trypsine ; chymotrypsine et les carboxypeptidases (enzymes qui

dégradent au niveau de l’extrémité COOH) . Dans l’intestin grêle ; les protéines poursuivent leur

chemin de dégradation, sous l’action de l’aminopeptidases (enzymes qui dégradent au niveau de

l’extrémité NH2)

Une fois arriver aux entérocytes, les protéines partiellement dégradées en tripeptides et dipeptides

sont absorbés grâce à des transporteurs spécifiques.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

3

A l’intérieur des entérocytes , les dipeptides et les tripeptides sont hydrolysés par le di peptidases

et tri peptidases en acides aminés qui passent dans le sang où les ¾ sont captés par le foie et le

reste est distribué aux autres tissus.

4. Dégradation des protéines tissulaire (Protéolyse) :

La dégression des protéines tissulaires est en fonction de leur durée de vie, ainsi il existe un

ensemble de système responsable de cette dégradation :


Mm. BOUKEFOUSSA Z

4

5.1. Système Lysosomale :

C’est voie ATP dépendante (consomme de l’énergie)

Elle se déroule surtout dans le foie et dans le muscle en état de jeûne.

Elle utilise les cathepsines (ensembles de protéases) qui agissent en milieu acide et

dégradent les protéines par phagocytose (dans une vésicule)

Agissent essentiellement sur les protéines intra- cellulaires à demi-vie longue, sur les

protéines de la membrane cellulaires et sur les protéines extra- cellulaires.

5.2. Système calpaine –calpastatine :

Elles sont plus spécialisées dans la dégradation des protéines du cyto- squelette. La calpastatine est

un inhibiteur puissant des calpaïnes, l’activité protéolytique globale dépend de l’équilibre entre

calpaïnes et calpastatine.

5.3. Système Ubiquitine –protéosome :

C’est une voie ATP dépendante

Concerne la dégradation des protéines musculaire, les protéines de durée vie courte et les

protéines anormales

Elle fait intervenir l’ubiquitine , c’est une protéine de 76 acides aminés et qui sert à marquer

la protéine à dégrader , ainsi elle est régénérée à la fin.

5. Signaux de dégradation des protéines :

C’est l’ensemble des facteurs indiquant la nécessité de la dégradation des protéines :

L’ubiquitine.

Oxydation des acides aminés

Les séquences signales.

6. Métabolisme des acides aminés :

Elle se déroule en deux temps :

a) Enlèvement de l’azote aminé des acides aminés dont on distingue :

La Transamination catalysée par des aminotransférases


Mm. BOUKEFOUSSA Z

5

La désamination oxydative catalysée par la glutamate déshydrogénase

Schéma général de métabolisme oxydatif des acides aminés


Mm. BOUKEFOUSSA Z

6

b) Catabolisme du radical carboné :

Le radical carboné issu sert comme précurseurs pour synthétiser plusieurs intermédiaires

métaboliques et d’autres molécules d’intérêt biologiques.

7. Régulation de métabolisme protéique :

On distingue deux niveaux de régulation :

Régulation Nutritionnelle

Régulation Hormonale.

8.1. Régulation Nutritionnelle :

L’apport énergétique est très essentiel car la synthèse protéique est une voie métabolique très

consommatrice d’énergie. Donc un apport énergétique riche en glucides et en lipides stimule la

formation des protéines.

Une alimentation riche en acides aminés stimule automatiquement la synthèse protéique. Un effet

anabolique maximal est obtenu en combinant les acides aminés et insuline, ce qui correspond à la

situation post- prandiale.

Remarque :

La vitesse de digestion des protéines n’est pas la même pour cela on distingue des protéines lentes

et des protéines rapides.


Mm. BOUKEFOUSSA Z

7

8.2. Régulation par les hormones et les cytokines :

Hormone Effet

Insuline Elle stimule la captation intracellulaire des acides

aminés, donc elle stimule la synthèse protéique

et inhibe la protéolyse

Hormone de croissance (GH) Augmente la synthèse et inhibe la protéolyse

Hormones sexuelles Stimule la synthèse protéique

Catécholamines (adrénaline et noradrénaline) Stimule la synthèse protéique

Hormones thyroïdiennes Stimule la synthèse protéique

Glucagon Augmente la protéolyse

Glucocorticoïdes Inhibent la synthèse protéique et augmentent la

protéolyse

Cytokines Elles sont catabolisantes dans le tissu musculaire

(favorise la dégradation) et stimulent au

contraire la synthèse des protéines

inflammatoires par le foie.

Documents

Chapitre 01 : Homéostasie de métabolisme Glucidique · Le métabolisme glucidique et lipidique est étroitement lié, puisque l’excès du glucose pourrait être transformé en