Composition proteique et tendrete de la viande de vaches laitieres1

G. Masson" et J. R. Moreau' F.R.S.A.Resume

Nous avons compare cinq muscles de viande provenant de vacheslaitieres au point de vue composition proteique et tendrete. Le musclepsoas major fut toujours tendre et plus tendre que I. dorsi, et beaucoupplus tendre que les muscles de la ronde (semimembranosus, semitendino­sus et biceps femoris).

La tendrete de la viande sous etude est en relation inverse avec la te­neur en azote total. La teneur en proteines myofibrillaires sur une base demuscle frais semble etre relativement constante dans tous les muscles etu­dies. Toutefois, Ie rapport proteines myofibrillaires/proteines totales estplus eleve dans Ie psoas major que dans Ie I. dorsi. La tendrete de laviande augmente de f~on hautement significative avec la solubilite deI'actomyosine (tampon Weber-Edsall); elle n'est pas en correlation signi­ficative avec la solubilite de la myosine (tampon Hasselbach-Schneider).La durete de la viande est en correlation sigmficative avec Ie rapport elas­tine/proteines totales et en correlation hautement significative avec Ierapport collagene/proteines. totales.

AbstractProtein composition and tenderness of cow meat

Protein characteristics and tenderness were compared within fivemuscles from dairy cows. Psoas major was always found to be tender andmore tender than I. dorsi, and much more tender than round muscles(semimembranosus, semitendinosus and biceps femoris).

The tenderness of the meat under study was in inverse relationshipwith the total nitrogen content. The myofibrillar protein content on afresh basis seemed to be rather constant in all muscles under study. How­ever, the myofibrillar/total protein ratio was higher in psoas major thanin I. dorsi. There was a highly significant correlation between tendernessand actomyosin solubility (Weber-Edsall buffer); no such correlation wasfound with myosin solubility (Hasselbach-Schneider buffer). Meat tough­ness was significantly correlated with the elastin/total protein ratio andhighly correlated with the collagen/total protein ratio.

IntroductionLe tendrete est une des principales qualites organo­

leptiques de la viande de breuf. Plusieurs etudes ont de­montre que la tendrete de la viande est en relation avec Iegenre des proteines des muscles constituant les differentescoupes de viande. Les premieres recherches dans ce do­maine demontrerent que la teneur en collagene est relieede fa~on inverse a la tendrete de la viande de breuf (Hu­saini et al., 1950; Ritchey et al., 1963). Cependant, des etu­des subsequentes apporterent des nuances acette relation.En effet, la viande de veaux etant plus tendre que celle devaches ou de bouvillons tout en contenant plus de colla­gene que celle de leurs aines (Wilson et al., 1954), la teneuren collagene n'est pas toujours adequate pour refleter ladurete de la viande.

Subsequemment, c'est la quantite residuelle de colla­gene apres cuisson qui fut consideree comme Ie facteur im­portant de la durete de la viande de breuf (Irvin et Cover,1959). En effet, Ie vieilIissement de l'animal associe a uneplus grande durete de la viande s'accompagne d'une dimi­nution de la solubilite du collagene intramusculaire de laviande (Hill, 1966). Aussi, excepte chez les vieux animaux,Ie collagene intramusculaire present dans Ie muscle plus

lRecherche poursuivie au Departement des Vivres, Universite Laval,subventionnee par Ie ministere de l'Agriculture du Canada

2Boursier du ministere de I'Agricuiture du Quebec3Departement de Genie chimique, Universite Laval, Ste-Foy Quebec,Canada GIK 7P4

19

tendre longissimus dorsi est de fa~on significative plus so.luble que celui d'un muscle moins tendre, Ie semimembra.nosus (Herring et aI., 1967).

La teneur en eIastine est, elle aussi, reliee de fa~on in.verse ala tendrete des differentes coupes de viande; cepen.dant, Ie muscle biceps femoris contient 15 fois plus d'elas.tine que Ie semitendinosus alors que ces derniers musclesont une tendrete equivalente (Bendall, 1967; Vognarona etal., 1968). D'apres McIntosh (1961) la teneur en mucopro.teine est en relation inverse avec la tendrete de certainsmuscles, excepte chez les veaux dont la viande contientplus de mucoproteine et d'elastine que celIe de bouvillonsde deux ans.

D'apres Hegarty et al., (1963), la solubilite des protei.nes myofibrillaires est en relation' positive avec la tendretede la viande de breuf. Toutefois, Goll et al., (1964), n'ontpu confirmer cette relation en comparant des muscles mll­ris sur la carcasse (tendres) et des muscles muris hors car·casse (moins tendres). Vne augmentation de solubilite desproteines myofibrillaires est observee conjointement avecI'attendrissement lors du murissement de la viande (Aberleet al., 1966, Davey et al., 1968a, McIntosh, 1967). Ce com·portement des proteines myofibrillaires a ete rdie au pHultime atteint lors du murissement (Davey et al., 1968a) etnon au pH de la viande observe apres l'abattage (Goll etal., 1964). Cette augmentation de solubilite s'explique parla desintegration, lors du murissement de la viande, dessarcomeres, unites de base des myofibrillaires (Davey etal., 1968b).

Tres peu de recherche a porte sur la tendrete de laviande des vaches laitieres et plus specifiquement sur la re­lation entre cette tendrete et la composition proteique.

Nous avons fait porter nos efforts sur ce sujet en com­parant les proprietes des proteines de muscles du memeanimal, ce qui n'a pas souvent ete realise dans Ie passe. Lemuscle psoas major a ete employe comme temoin.

Materiel et methodesOn a choisi, pour les experiences, de la viande de cate­

gorie brune, de classe 5, obtenue environ cinq jours apresl'abattage. On analysa les muscles dorsaux psoas major,longissimus dorsi et les muscles de la ronde semitendino­sus, semimembranosus et biceps femoris (Tableau I).

Les muscles compares provenaient de la meme car­casse. Ces comparaisons furent effectuees principalemententre Ie psoas major donnant une viande presque toujourstendre et les autres muscles donnant une viande coriaceaux grades sous etude.

Au laboratoire, les muscles furent divises en portionset dans chacune de ces portions des echantillons voisins fu­rent preleves pour les differentes analyses.

La tendrete futevaluee par un jury de cinq juges ex­perimentes sur des steaks de trois quarts de pouce d'epais­seur cuits a un degre medium, et ceci, dans les 36 heuresapres l'arrivee des echantillons. L'echelle de gradation em­ployee fut de 1 (tres tendre) a 7 (tres dur). L'evaluation dela force de cisaillement fut effectuee aU'moyen d'un appa-

J. Inst. Can. Sci. Technol. Aliment. Vol. 8. No. I. 1975

Tableau I. Schema de I'echantillonnage des muscles chez les differentescarcasses.

Tableau 2. Mode de caleul des donnees.

Fractions Mode de caleul" Expression des resultats

;) P.M.: Psoas major; L.D.: Longissimus dorsi; S.M.: Semi-membra­nosuS; S.T.: Semitendinosus; B.F.: Biceps femoris.

reil Warner-Bratzler sur des tiges d'un pouce de diametrepreleves de fa<;on perpendiculaire a meme les steaks aprescuisson.

Les portions pour l'analyse chimique furent congeleesit l'azote liquide, broyees en poudre fine (Borchert et al.,1965) et conservees a -40°F pour l'analyse, trois ou quatrejours plus tard.

L'analyse des differentes fractions proteiques fut ge­neralement inspiree des methodes decrites par Hegarty etal., (1963). Pour l'elastine et Ie collagene, on a suivi les me­thodes decrites par Hill (1966) et Vognarona et al., (1968).La figure I donne Ie schema des analyses chimiques et Ietableau 2 represente les operations mathematiques neces­saires a l'obtention des resultats.

Les donnees furent soumises a des analyses statisti­ques, principalement selon la methode de comparaisonmultiple de Duncan (1955).

Donnees et resultatsCe rapport couvre principalement les donnees obte­

nues avec les muscles dorsaux (psoas major et 1. dorsi)mais on fait aussi reference aux muscles de la ronde (semi­membranosus, semitendinosus et biceps femoris).

La tendrete de la viande obtenue par la methode or­ganoleptique et au moyen de l'appareil Warner-Bratzlermontra une difference tres significative (P < 0.0 I) entre Ie

a) A,B... I Identifient les differentes determinations chimiques. (voir fig­ure I).

muscle psoas major et Ie 1. dorsi et les muscles de la rondeLe psoas major fut toujours trouve tendre, Ie I. dorsimoyennement tendre et les muscles de la ronde durs.

Une comparaison approfondie de la composition desdorsaux donna les resultats suivants. Des differences signi­ficatives furent trouvees au point de vue teneur en:azote total (P < 0.01) 1. dorsi plus riche que p.

major;proteines (P < 0.05) 1. dorsi plus riche que p.

major;azote sarcoplasmique (P < 0.0 I) 1. dorsi plus riche que p.

major.11 n'y eut pas de difference significative au point de

vue teneur en azote non proteique, en azote du stroma eten azote myofibrillaire sur la base du muscle frais Tableau3). Lorsque les donnees furent rapportees sur une base d'a­zote total, il n'y eut pas de difference significative au pointde vue proportion d'azote non proteique, azote du stromaou azote sarcoplasmique. 11 y eut toutefois une differencesignificative (P < 0.05) en azote myofibrillaire en faveur

% proteines totales)

% (proteines totales)

% collagene total)

mg/g (poids frais)mg/g (poids frais)% (poids frais)mg/g (poids frais)mg/g (poids frais)mg/g (poids frais)mg/g (poids frais)

mg/g (poids frais)F-B

(G+H)x7.23(A C) x 6.25

G

AC

(A ~ C) x 6.25B-C

oA-(B + D)

E-B

(G + H)I x 52.3

(A - C) x 6.25Elastine

Azote totalAzote non proteiqueProteines totalesAzote sarcoplasmiqueAzote myofibrillaireAzote du stromaAzote myofibrillaire

soluble (H.S.)Azote myofibrillaire

soluble (W.E.)Collagene total

Collagene soluble

x xx x

ST. B.F.- Muscles

Carcasse P.M." L.D. S.M.- I x x2 x x x3 x x x4 x x x5 x x6 x

Poudre homogene du muscle

~ N total (A)

rHO-P(G)

-,.SURNAGEANT

Collageneinsoluble

Elasfne

HO-P (I)

RESIDU

RESIDU

IAutoclave

FILTRAT

Solution Ringer II.(Dilution aqueuse)

Collagenesoluble

JHO-P(H)

Tampon H.S.ou W.E.

SURNAGEANT

I N (E) H.S.---~ (F)W.E.

'"RESIDU

LNaOH1 (0.1 N)

SURNAGEANT N (D)

TamponPO,

SURNAGEANT

(B)N 1-TCA

(C) N - FILTRAT

CODE

N: Azote; A: N total; B: N soluble dans tampon phosphate; C: N non proteique; 0: N myofibrillaire; E: N azote soluble dans tampon H.S.; F: N azotesoluble dans tampon W.E.; G: Hydroxyproline (HO-P) du collagene insoluble; H: HO-P du collagene soluble; I: HO-P de I'elastine.Tampon phosphate: pH: 7.6; force ionique: 0.05Tampon H.S. (pour la myosine): KCI: 0.6 M; phosphate: 0.1 M; chlorure de magnesium: 1.0 mM; pyrophosphate de sodium: 10mM; pH: 6.4Tampon W.E. (pour l'actomyosine): KCI: 0.6 M; bicarbonate de sodium: 0.04 M; carbonate de sodium: 0.01 M; pH: 9.2

Fig. I. Schema de I'analyse chimique de la viande.

Can. Inst. Food Sci. Technol. J. Vol. 8. No. I. 1975 20

Tableau 3. Donnees comparatives obtenues avec les muscles PSOAS MAJOR (P.M.) et LONGISSIMUS DORSI (L.D.) pour les carcasses I a5 inclu.sivement.I.2·3

PARAMETRES MUSCLESP.M., L.D.,

SIGNIFICATIQ!iL.D·3

------------------------------------------------~..-Durete de la viande (I -> 7)Force de cisaillement (Ibs)Azote total (mg/g)Muscle fraisAzote non-proteique (mg/g)Muscle fralSProteines (%)Muscle fraisAzote sarcoplasmique (mg/g)Muscle frais.Azote du st.roma (mg/g)Muscle fratsAzote myo~brillaire (mg/g)Muscle fralSAzote myofibrillaire soluble (WEl (%)Azote myofibrillaire total •Azote myofibrillaire soluble (HS) (%)Azote myofibrillaire totalCollagene (%)Proteines totalesColla~ne (%)Proteines myofibrillairesElastine (%)Proteines totales

2.04a±.1714.15a±1.0331.63a±.6O

3.99±.1I

17.29a±.34

6.48a±.30

0.73±.33

20.41±.16

35.58±4.24

32.55a±2.54

1.27a±.I7

1.72a±2.05

0.084a±.OO9

2.20a±.2614.47a±.8030.6Qa±.64

3.76±O.07

17.17a±.18

6.03a±.35

1.38 ±.59

19.41 ±.46

33.13±3.08

32.4Oa ±3.13

L35ab ±.I4

1.77a±.18

0.079"'±.OO8

4.68b±.3023.61 b±2.4334.25b±.33

4.15±.l2

18.78b±.18

7.14b±.19

2.07±.59

20.89±.46

27.31 ±5.97

42.56b±2.72

2.07'±.25

2.97b±.36

0.08I a±.014

4.56b±.6321.89b±2.5934.3I b±.32

4.l4±.32

18.86b±.21

7.56b±.31

1.73±.60

20.88±.52

30.73 ±5.62

45.76b±1.04

1.96'±.I7

2.8I b±.31

0.063b±.009

4.12b±.4521.54b±1.7134.64b±.I8

4.16±.1O

18.93b±.14

7.36b±.10

2.20±.79

20.72±.68

29.40±4.25

43.30b±1.74

1.64'b±.07

2.46b±.l7

0.067b'±.OO2

P< omP< omP< om

N.S.

P< 0.05

P< omN.S.

N.S.

N.S.

P< 0.01

P< 0.01

P< 0.01

P< 0.05

'Les resultats sur une meme ligne horizontale identifies par une meme lettre ne sont pas significativement differents (comparaison multiple de Duncan).'Les resultats sont exprimes comme moyenne ± erreur-type.3Les chiffres I, 2 et 3 designant la position relative de la portion du muscle sur la carcasse (I etant anterieur a 2).

Tableau 4. Donnees comparatives entre Ie muscle PSOAS MAJOR entre 0 et differents muscles SEMIMEMBRANOSUS(S.M.), SEMITENDINOSUS(ST.) et BICEPS FEMORIS (B.F.)'"

PARAMETRES MUSCLES

S.M., S.M., S.T., ST., B.F.

Durete de la viande (1...... 7) 5.7 5.9 6.2 6.0 6.2(1.9)" (2.1)" (2.6)" (2.1)" (2.4)"

Force de cisaillement(lbs) 39.39 37.29 47.7036.15 47.43(13.17) (14.26) (15.85) (17.20) (16.53)

Azote total (mg/g) 35.05 35.26 35.09 35.17 35.09Muscle frais (31.32) (31.05) (33.04) (32.00) (32.52)Azote non-proteique (mg/g) 4.52 4.31 4.02 4.09 4.17Muscle frais (4.09) (3.77) (3.75) (3.57) (3.66)Proteines (%) 19m 19.36 19.42 19.42 19.33Muscle frais (17.02) (17.08) (18.27) (17.69) (17.98)Azotesarcoplasmique (mg/g) 6.11 6.29 6.19 6.22 5.85Muscle fms (6.25) (6.77) (7.17) (6.87) (7.02)Azote du stroma (mg/g) 2.25 1.68 3.10 4.37 3.23Muscle fralS (0.56) (1.64) (1.53) (1.83) (1.68)Azote myofibrillaire (mg/g) 22.18 22.96 21.78 20.49 21.85Muscle frais (20.40)" (19.88)'" (20.52)" (19.60)" (20.06)"Azote myofibrillaire soluble(WEl (%) 17.21 17.75 23.46 30.92 24.82Azote myofibrillaire total (32.13)' (31.42)' (47.67)' (37.88)' (42.77)'Azote myofibrillaire soluble<HS) (%) 28.18 25.59 40.01 44.16 36.74Azote myofibrillaire total (31.14) (33.27) (42.96) (38.44) (40.70)Collagene (%) 2.95 2.65 3.00 2.05 2.68Proteines totales (1.24) (1.30) (1.49) (1.44) (1.46)Collagene (%) 4.05 3.55 4.27 3.10 3.77Proteines myofibrillaires (1.84)" (1.77)" (2.11)" (2.07)" (2.09)"Elastine (%) .162.155 1.629 I.624 .144Proteines totales (0.094) (0.084) (0.079) (0.076) (0.077)

No. d'echantillons analyses 3 3 2 2 2

'Les jugements sur les memes carcasses s'etablissent en comparant les donnees de falfon verticale. Les muscles S.T. et B.F. proviennent des memes car­casses et sont done aussi comparab1es entre eux.

'Les chiffres I et 2 designent 1a position relative de la portion du ml!scle sur la carcasse.'Differences avec Ie psoas major lorsque calculees: N.S. non significatif, '(P< 0.05), "(P< 0.01). (Student's t test).

21 J. Inst. Can. Sci. Technol. Alimeijt. Vol. 8. No. I, 1975

Tableau 5. Correlation entre la durete et differents facteurs etudies danscinq muscles de viande (psoas major, I.dorsi, semimembranosus, semiten­dinosus, biceps femons).

parametre Correlation

~ce de cisaillement 0.83**Mote total (mg/g) 0.70**Muscle frais

.Azote myofibrillaire soluble (W.E.) (%) ~0.53**

Azote myofibrillaireAzote myofibrillaire soluble (H.S.) (%) 0.13Azote myofibrillaire total~l1agene (%) 0.78**proteines totales

.Ejastjne (%) 0.41 *Proteines totales

*. P< 0.05.*. P < 0.01

du psoas major.On n'observa pas de difference significative au point

de vue teneur en azote myofibrillaire, sur une base fraiche,entre les muscles de la ronde et Ie psoas major (Tableau 4).

Lorsque l'on compara la proportion soluble des diffe­rentes fractions proteiques, on obtint les resultats suivants.Avec l'azote myofibrillaire, la proportion soluble dans Ietampon Weber-Edsall (actomyosine) fut trouvee moindre,quoique de fa~on non significative, dans Ie muscle plus dur(1. dorsi) que dans Ie muscle Ie plus tendre (psoas major).Elle fut toutefois moincre de fa~on significative (P < 0.05)dans les muscles de la ronde que dans Ie psoas major. Laproportion de proteines myofibrillaires soluble dans Ietampon Hasselbach-Schneider (myosine) fut significative­ment (P < 0.01) plus elevee dans Ie muscle 1. dorsi qu'edans Ie psoas major.

La concentration des proteines principales du tissuconjonctif fut faible dans les deux muscles dorsaux et variade .la fa90n suivante. 11 y eut plus de collagene de fa~on si­gllI~catlve (P < 0.01) dans Ie 1. dorsi que dans Ie psoasma~or. On trouva legerement plus d'elastine dans Ie psoasmajor, difference qui s'avera toutefois significative(P < 0.05).

Les correlations entre differents parametres 'decrits ci­dessus et la durete de la viande sont presentes dans Ie ta­ble~u 5. 11 existe une correlation de .83 hautement signifi­cative entre les donnees organoleptiques de la tendrete etles lectures obtenues avec l'appareil de cisaillement War­ner-Bratzler pour l'ensemble des muscles etudies.

. La durete de la viande semble etre reliee de fa~on si­gllIficative a la concentration en collagene, en azote total eten azote myofibrillaire sur la base du muscle frais. 11 existeun~ relatio~ faible mais significative (P < 0.05) entre du­rete de la viande et la concentration des muscles en eIas­tine.

La solubilite dans Ie tampon Weber-Edsall de l'azotemyofibrillaire est inversement reliee a la durete de lavian~e chez les muscles etudies. Par contre, il n'y a pas derelatiOn entre la solubilite des myofibrilles dans Ie tamponHasselbach-Schneider et la durete de la viande.

Can. Insl. Food Sci. Technol. 1. Vol. 8. No. I. 1975

Conclusions et discussionsEn comparant 5 muscles de viande provenant des me­

mes carcasses de vaches laitieres au point de vue composi­tion proteique et tendrete, l'on a pu faire les observationssuivantes.

La teneur en azote total est en relation inverse avec laten?rete; elle est plus. faible dans Ie muscle tendre psoasmajor que dans 1. dorsI et les muscles de la ronde. Cette di­minution en azote total dans Ie psoas major semble s'ac­compagner d'une plus forte proportion d'azote sarcoplas­mique dans Ie 1. dorsi et d'azote du stroma dans lesmuscles de la ronde.

Des variations de concentration en collagene et enelastine entre les muscles sont associees aux differencesprononcees en tendrete de la viande, surtout lorsqu'oncompare Ie psoas major toujours tendre avec les musclesde la ronde.

L'effet des variations en solubilite des myofibrillesn'est pas aussi evident. Ainsi, la solubilite de la myosine(tampon Hasselbach-Schneider) ne semble aucunementreMe a la tendrete de la viande de vaches laitihes. Ceci esten contradiction avec l'effet du ml1rissement de la viandede breuf observe par Davey et al., (1968 a). Cette solubiliteest n:teme superieure (P < 0.01) dans Ie muscle plus dur (I.dofSl) que dans Ie muscle plus tendre (psoas major).

La solubilite des myofibrilles dans Ie tampon Weber­Edsall est en relation positive avec la tendrete de la viande.Ceci est en accord avec les resultats de Hegarty et al.,(1963) obtenus avec Ie 1. dorsi de bouvillon.

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Received September 4. 1973

22