ICOM LEZ 2 PROTEINE

Funzione delle ProteineCollagene Elastina

Emoglobina Mioglobina

Proteine plasmatiche

FUNZIONI DELLE PROTEINE

� P. CATALIZZATRICI Enzimi

� P. DI TRASPORTO Emoglobina, Lipoproteine

� P. CONTRATTILI Actina e Miosina

� P. STRUTTURALI Collagene, Elastina

� P. DI DIFESA Anticorpi,Tossine

� P. REGOLATRICI Ormoni

COLLAGENE

CARATTERISTICHE DEL TROPOCOLLAGENE

1.TRE catene a elica sinistrosa avvolte l’una attorno all’altra formando una elica destrosa

ALTA RESISTENZA

TROPOCOLLAGENE

2. PRESENZA DI AA MODIFICATI

2. PRESENZA DI AA MODIFICATI

VIT C

VIT C

3. STRUTTURA PRIMARIA RIPETITIVA

Glicina-Prolina-aa

4. PROTEINA GLICOSILATA

Sintesi

Assemblaggio delle 3 catene

Sintesi

Assemblaggio del collagene

Formazione dei legami trasversi

Assemblaggio del collagene

Assemblaggio del collagene

ELASTINA

� AVVOLGIMENTO CASUALE

� GLICINA, PROLINA

� NO IDROSSILISINA

� LEGAMI TRASVERSI CASUALI

ELASTINA

Emoproteine MIOGLOBINA

153 aa

8 segmenti

αααα elica

GRUPPOEME

Fe++ forma6 legami di coordinazione

GRUPPOEME

Tasca idrofobica

CURVA DI SATURAZIONE

pO2 dei tessuti periferici

Mioglobina ed Emoglobina

EMOGLOBINA

2αααα 141aa

2ββββ 146aa

4 gruppi EME

4 O2

CURVA DI SATURAZIONE

pO2 presente nei tessuti periferici

pO2 polmonare

CURVE DI SATURAZIONE

Modello allosterico

EFFETTO DPG

EFFETTO del DPG

EFFETTO del DPG

In assenza di Ossigeno

Emoglobina Ossigenata

Emoglobina� L’ affinità dell’ Emoglobina all’Ossigeno diminuisce

se:

1. diminuisce il pH (acidità)

2. aumenta l’ anidride carbonica CO2

3. in presenza di DPG

Aumenta il rilascio di O2

Emoglobina

� L’ affinità dell’ Emoglobina all’Ossigeno aumenta se:

1. aumenta il pH (basicità)

2. diminuisce l’ anidride carbonica CO2

3. in assenza di DPG

Diminuisce il rilascio di O2

Video

� Emoglobina

� http://www.youtube.com/watch?v=WXOBJEXxNEo

� http://www.youtube.com/watch?v=scIcDycg5Cg&feature=fvw

� Collagene

� http://www.youtube.com/watch?v=YmuFI1jtc8M

Varianti fisiologiche dell’ Emoglobina

� Hb-A 2αααα 2ββββ 90 %

� Hb-A2 2αααα 2δδδδ 10 %

� Hb-E 2ξξξξ 2εεεε embrione, 4-10 settimana

� Hb-F 2αααα 2γγγγ feto, 3-9 mese

Affinita’ elevata per O2

Varianti patologichedell’ Emoglobina

� Talassemie (αααα o ββββ) mancanza di una o più

catene dell’ emoglobina

�Anemia Falciforme (Hb-S)sostituzione di un aa (valina vs ac. glutamminico) con un

altro nella sequenza primaria della proteina

Globuli rossi

Trasporto della CO2 nel sangue

PROTEINE PLASMATICHE� ∼∼∼∼ 100 7/7.5 gr/100 ml

1. CAPACITA’ TAMPONE

2. COAGULAZIONE E FIBROLISI

3. FATTORI DI DIFESA

4. FUNZIONI DI TRASPORTO

5. INIBITORI ENZIMATICI

6. ORMONI

ELETTROFORESI

ELETTROFORESI

ELETTROFORESI PROTEINE PLASMATICHE

ALBUMINA 55% sintetizzata dal fegato

�FUNZIONI

1 . Trasporto (NEFA, Bilirubina, Ormoni, Vitamine, Metalli)

2. Mantenimento della pressione oncotica

3. Nutritiva

GLOBINE

GLOBINE αααα1 Antitripsina

GLOBINE αααα2 Ceruplasmina (rame)

GLOBINE ββββ Transferrina (Fe), complemento

GLOBINE γγγγ Anticorpi o Immunoglobuline

IgG (80%) IgA (12%)

IgM (7%) IgD (0.5%)

IgE (0.5%)

IMMUNOGLOBULINE

ELETTROFORESI PROTEINE PLASMATICHE –siero-

EPATITE VIRALE

IPOγGLOBULINEMIA

NEOPLASIA MALIGNA

γPATIA MONOCLONALE