CHAPITRE 1 – GLUCIDES 13

APPLICATIONS

La chitine est, entre autre, utilisée comme pansement bactéricide pour soigner les plaiesmais aussi dans la productiond’emballages biodégradables.Après extraction etN-désacétylation alcaline, on obtient le chitosane (fig. 1.9) qui, selonle degré d’hydrolyse, présente un caractère plus oumoins chargé (groupes amines libres ousous forme ammonium). Contrairement à la chitine, le chitosane est hydrosoluble et sesgroupements aminés peuvent êtremodifiés par différents substituants. Le chitosane et sesdérivés présentent diverses applications : pansement hémostatique rapide pour les bles-sures, support de filtration pour l’élimination de particules et divers ions, agent floculant,additif alimentaire à propriété hypocholestérolémiante (piège les graisses dans l’intestinet formeungel indigestiblequi seraéliminépar lesvoiesnaturelles,permettantauxgraissessaturées de transiter par le système digestif sans être absorbées par l’organisme), agentd’enrobage pour les semences et les fruits (pour retarder la détérioration), fertilisant(apportd’azote),fongicideetbactéricide.Cespropriétéstrèsdiversifiéesenfontunproduitactuellement en rapide développement et dont les principaux producteurs sont les Etats-Unis et le Japon.

Figure 1.9 – Structure de la chitine (en haut) et du chitosane (en bas)AcHN = groupement N-acétyl = –NH–CO–CH3

Les polyols sont des dérivés des oses, également dénommés sucres alcools. Ils sont trèsrépandus dans le règne végétal. Industriellement, ils sont produits par hydrogénation cata-lytique de divers sucres, ce qui entraîne la réduction de leurs fonctions aldhéhyde oucétone en fonction alcool.

Le D-sorbitol est un polyol existant à l’état naturel dans les fruits comestibles de diversesRosacées, en particulier dans celui du sorbier des oiseaux (Sorbus aucuparia), du prunier, dupommier ainsi que dans le thalle de certaines algues brunes.

APPLICATIONS

Le D-sorbitol est métabolisé lentement chez l’homme etmieux utilisé que le glucose par lediabétiqueendonnant lamêmequantitéd’énergie (environ17kJ/g).Dece fait, il estutilisécommeagentédulcorant (encart 1),ensubstitutdusaccharosepour lesdiabétiques(ilest,

AcHN AcHN

AcHNAcHNO OH

HOH OH

OHOH

O O

H O H O

H O

O H OO

OO

O O

O O

n

H2N H2N

H2NH2N

O O

HOH OH

OHOH

OO H O

O

O O

n

78 PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE

analogie au génome) dans une cellule, un tissu ou un organisme vivant, dans un environ-nement et un moment (toutes les protéines ne sont pas synthétisées en même temps)donnés ainsi que les interactions protéine-protéine au sein de cet organisme.

TECHNIQUES ET OUTILS

L'analyse protéomique repose sur deux principales techniques très puissantes, l’électro-phorèse bidimensionnelle et la spectrométrie de masse (SM) (fig. 2.13).

Figure 2.13 – Stratégie générale de l’analyse protéomique

Les protéines extraites d’un tissu choisi sont soumises à une électrophorèse bidimensionnellesur un gel de polyacrylamide. La protéine d’intérêt identifiée sur le gel est ensuite excisée, éluée

puis digérée à l’aide d’une protéase. Les peptides résultants sont analysés par spectrométrie de masse (SM),ce qui permet d’obtenir une empreinte peptidique spécifique de la protéine. A partir du spectre de masse,

un oligopeptide donné peut être sélectionné pour être analysé dans un second spectromètre de masse,placé à la suite du premier, c’est la SM en tandem (SM/SM).

L'analyse protéomique consiste en la séparation des protéines d'un extrait cellulaire parélectrophorèse bidimensionnelle sur gel d'acrylamide, coloration des gels puis analyse desimages obtenues. Les spots protéiques d'intérêts sont ensuite excisés sur un robot puisdigérées avec une enzyme (trypsine). Les fragments peptidiques sont ensuite identifiés àl'aide d’un spectromètre de masse.

L’électrophorèse bidimensionnelle est une technique permettant de séparer des mélangesplus ou moins complexes de protéines sur des gels de polyacrylamide. Dans la premièredimension, les protéines sont séparées dans un gradient de pH. Chaque protéine migre

- extraction- fractionnement

- électrophorèse 2D- coloration

digestiontrypsique

spectrede masse

empreintepeptidique

oligopeptidesélectionnéséquençage

par SM / SM

banquede données

APPLICATIONS

Les fonctions des monoterpènes sont multiples. Certains protègent les végétaux contre lesinsectes et les animaux, inhibent la croissance bactérienne et/ou fongique (usages théra-peutiques)etattirent les insectespollinisateursmaisaussi lesprédateursdes ravageursparleurs composés aromatiques (limonène et géraniol, par exemple). Au contraire, d’autressont toxiques pour les insectes. C’est le cas des pyréthroïdes des feuilles et des fleurs decertainschrysanthèmes(Chrysanthemumspp.).Cescomposésneurotoxiquesentraînentunehyperactivité, des mouvements désordonnés, voire la paralysie de l’insecte. Ils présententl’avantage de se dégrader dans la nature et d’être dépourvus de toxicité vis-à-vis desMammifères. Le myrcène, un des principaux monoterpènes de la résine des Conifères, estutilisé par certains insectes pour la productiondephéromones.Lementhol, un des constituants de l’essence dementhe, est très utilisé dans les industriesagro-alimentaire, pharmaceutique et cosmétique, pour son arôme. L’α-pinène, un desconstituants de l’essence de térébenthine, constitue 20 % de la résine du pin. Il est utilisécomme solvant et pour synthétiser le camphre. Son isomère, le β-pinène, possède despropriétés antiseptiques.

3.5.1.2. SESQUITERPÉNOÏDES

Constitués par assemblage de trois unités isoprènes, et donc de 15 atomes de carbone(fig. 3.14). Ils peuvent être acycliques (ex. farnésol), monocycliques (ex. acide abscissique,humulène) ou bicycliques (ex. cadinène, santonine). Ces deux derniers types sont les plusfréquents. D’autres structures peuvent être rencontrées comme des époxydes ou deslactones.

Figure 3.14 – Structures de quelques sesquiterpènesLes substituants figurés représentent des méthyles.

98 PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE

CH2OHCO2H

famésol acide abscissique

OH

O

-cadinène

O

OO

HO

HO

OH

OH

OHCO OH H

HO C

santonine gossypol

CHAPITRE 4 – HUILES ESSENTIELLES

4.1. DÉFINITION

Connues aussi sous le nom d’essences ou d’huiles éthérées, les huiles essentielles dési-gnent un ensemble de substances volatiles d’odeur tout à fait caractéristique que l’onextrait de certains végétaux, dits aromatiques, soit par entraînement à la vapeur d’eau, soitpar distillation sèche, soit par expression, par incision de la plante, ou bien parfois parséparation à l’aide de solvants, soit encore par adsorption sur des graisses (enfleurage).

4.2. RÉPARTITION, LOCALISATION

Les huiles essentielles sont présentes en quantité appréciable chez environ 2 000 espècesde plantes supérieures, réparties dans 60 familles. Le tableau 4.1 en donne quelques exem-ples.

Tableau 4.1 – Familles botaniques particulièrement riches en huiles essentielles

Familles Principales espèces Organes utilisés

Lamiaceae très nombreuses espèces dont : Basilic (Ocimum basilicum) � feuillesCalament (Calamintha spp.) � Lavande (Lavandula spp.) �

lavandin (hybrides) � Thym (Thymus vulgaris) � Sarriette(Satureja montana) � Sauge (Salvia spp.) � Marjolaine(Origanum marjorana) � Menthe poivrée (Mentha x piperata) �

Mélisse (Melissa officinalis) � etc.

Apiaceae Cumin (Cuminum cyminum) � Carvi (Carum carvi) � Anis vert graines(Pimpinella anisum) � Fenouil (Foeniculum spp.) � Aneth(Anethum graveolens) � Coriandre (Coriandrum sativum) �

Persil (Petroselinum sativum)

Anacardiaceae Pistachier lentisque (Pistachia lentiscus) feuilles, fruits

Myrtaceae Eucalyptus (Eucalyptus globulus) � Myrte (Myrtus communis) � feuillesCajeput (Melaleuca cajuputi) � Niaouli (Melaleucaquinquenervia)Giroflier (Syzygium aromaticum) � etc. fruits (clous)

Liliaceae Oignon (Allium cepa) bulbes et tigesfraîches

Myristicaceae Muscadier (Myristica fragrans) noix

Conifères Pin (Pinus spp.) � Cyprès (Cupressus sempervirens) � Epicéas rameaux feuillés(Picea spp.) � Sapin baumier (Abies balsamea)Genévrier (Juniperus communis) rameaux à baiesCade (Juniperus oxycedrus) � Cèdre (Cedrus spp.) �etc. bois

186 Partie ii – BioChimie deS SuBStanCeS iSSueS deS algueS

8.2. PIGMENTS ET COLORANTS

Bien que les caroténoïdes de synthèse soient beaucoup moins chers que leurs homologuesnaturels, les microalgues ont l'avantage de fournir des isomères naturels des caroténoïdes.Il est accepté aujourd'hui que l'isomère cis naturel du β-carotène (fig. 8.1, en haut) est biolo-giquement supérieur à la forme synthétique trans. La microalgue verte halophile Dunaliellasalina est l'organisme le plus utilisé pour la production en grande quantité de β-carotènepuisqu’elle peut en contenir jusqu'à 14 % de son poids de matière sèche. Elle est facile-ment cultivée de façon monospécifique dans des bassins ouverts car les conditionsextrêmes de son développement (hypersalinité, faibles besoins en azote et hauts niveauxd’éclairement) limitent les contaminations.

Les principales espèces utilisées pour la production commerciale de phycobiliprotéines(phycoérythrine et phycocyanine) sont essentiellement les Spirulines (Spirulina maxima etArthrospira platensis) cultivées dans des systèmes ouverts (« race-way ») et des Rhodophytesdu genre Porphyridium cultivés cette fois dans des systèmes fermés (photobioréacteurs).

La phycocyanine (fig. 8.1, au centre) est le principal pigment de la spiruline puisqu’ellereprésente jusqu’à 10 à 15 % de son poids de matière sèche. Sa structure chimique estproche de celle des pigments biliaires. Elle est constituée d’une partie protéique reliée à unchromophore : molécule de phycocyanobiline constitué d’un groupement tétrapyrrolique

HO

OH

O

O

NH NH NH

S

HH

O

CH2

CHNH CO

ON

HOOC COOH

Figure 8.1 – Structures chimiques de quelques pigments extraits des microalgues ou des Cyanobactéries : β-carotène (en haut), astaxanthine (au centre),

phycocyanine attachée par une liaison thioéther à l’apoprotéine (en bas)

9.4. VALORISATION DES PRODUITS SANGUINS

Le sang est l’une des plus anciennes sources de protéines pharmaceutiques humaines. Onentend par produit sanguin tout constituant isolé du sang total tel que :� globules rouges,� concentré de plaquettes,� plasma,� albumine,� facteurs de la coagulation,� hémoglobine.

La valorisation du sang repose aujourd’hui essentiellement sur celle du plasma riche enprotéines présentes en quantités très différentes, de l’ordre du µg/L par litre pour lesfacteurs de coagulation au g/L pour l’albumine ; chacune possédant une fonction physio-logique particulière (tab. 9.2).

Le plasma est obtenu à partir de dons de sang total ou par aphérèse (fig. 9.4). Dans lepremier cas, le plasma est séparé des éléments figurés par centrifugation. Le plasmad’aphérèse est obtenu des opérations de plasmaphérèse au cours desquelles seul le plasmadu donneur est conservé tandis que les autres composants du sang lui sont réinjectés. Lefractionnement du plasma humain permet l’isolement et la purification de certains consti-tuants pour les utiliser dans le domaine thérapeutique et clinique. On parle alors de «médi-caments dérivés du sang ou MDS ». On estime à environ 25 millions de litres le volume deplasma fractionné au monde et le marché mondial des produits plasmatiques à plus de6 milliards d’euros.

Dans le domaine médical, le plasma ou ses dérivés sont utilisés :

� pour corriger les déficiences, héréditaires ou acquises, en facteurs de la coagulation ;

� pour augmenter la volémie (volume sanguin) et pour traiter les pertes de plasma prove-nant de brûlures (agents cicatrisants) ou d’hémorragies graves ;

� pour produire des immunoglobulines (protéines spéciales, appartenant à la classe desgammaglobulines, et qui sont responsables de l’activité anticorps) utilisées pour traiterdes maladies infectieuses et des troubles immunitaires ;

� pour l’exsanguino-transfusion chez les nouveau-nés.

208 PARTIE III – SUBSTANCES D’ORIGINE ANIMALE

Tableau 9.2 – Composition protéique du plasma (mg/L)(D’après HUART J.J. & BURNOUF T., STP Pharma Pratiques, Le fractionnement plasmatique, 1992,

2, 17-24, avec permission)

Protéine Concentration Protéine Concentration(en mg/L) (en mg/L)

albumine 35 000-50 000 antithrombine III 220-390

IgG 8 000-18 000 inhibiteur de C1 estérase 20-70

fibrinogène 2000-4500 facteur vWillebrand 4-6

alpha-1-antitrypsine 1300-3000 facteur IX 3-7

IgA 900-4500 protéine C 3-7

IgM 600-2500 facteur VIII 0,1-0,2

254 PARTIE IV – BIOCHIMIE DES SUBSTANCES D’ORIGINE MICROBIENNE

La culture de ces microorganismes se fait, généralement, sur milieu liquide dans desfermenteurs (fig. 12.1) mais peut également être conduite sur milieu solide.

Figure 12.1 – Fermenteur de paillasse et sesmodules de régulation

12.4. EXTRACTION ET TRAITEMENT DES PROTÉINES

Après culture, les microorganismes sont récupérés par filtration ou en les concentrant,généralement par centrifugation et puis ils sont séchés. Différents traitements sont alorsexécutés pour les rendre plus digestes. Leurs parois sont dégradées par traitement à hautetempérature, ce qui libère les protéines cytoplasmiques et facilite l’action des enzymesdigestives.

Si les produits cellulaires sont utilisés en alimentation humaine, il est impératif de réduireleur taux trop élevé en acides nucléiques. C’est le cas des bactéries et levures, notamment.Cette réduction peut se faire par diverses techniques :

� Extraction des protéines par utilisation d’urée ou de soude concentrées pour hydrolyserles acides nucléiques.

� Choc thermique (65 à 70 °C durant 80 s) utilisé avec succès pour réduire le taux d’ARN(de près de 70 %) chez certaines levures et bactéries. Un tel traitement inactive lesprotéases microbiennes et permet à la RNAase endogène d’hydrolyser l’ARN.

� Par combinaison de moyens physico-chimiques. L’ARN est hydrolysé par des solutionsacides à des températures élevées. Cette hydrolyse est rapide et n’affecte pas lesprotéines.

Agitateur

Sonde de températureOxygénation

Electrode de pH

Double paroi pour la circulationdu liquide de refroidissement

Cuve du fermenteur

Pompe péristaltique

CHAPITRE 13 – ANTIBIOTIQUES 267

et la pancréatine et n’a aucun effet sur la flore intestinale. Elle est la seule bactériocineautorisée comme agent de conservation à travers lemondemais n’a actuellement aucuneutilisation thérapeutique. Les quantités permises sont réglementées et varient selon letype de denrée alimentaire et selon le pays.

Structuralement, il s’agit d’un polypeptide pentacyclique de 34 acides aminés, à caractèrescationique et hydrophobique, demassemoléculaire 5,8 à 6,3 kDa, appartenant à la familledes lantibiotiques car contenant des groupes lanthionine et méthyllanthionine.

La nisine existe sous deux formes ou variants (A et Z), qui diffèrent par un seul acide aminésubstituant l’histidine en position 27 dans la nisine A et l’asparagine dans la nisine Z.

La nisine A (fig. 13.6) est formée d’un seul résidu de lanthionine (Ala-S-Ala) et de quatrerésidus de 3-méthyllanthionine (Abu-S-Ala). En outre, la nisine contient trois acides aminésinsaturés, un 2,3-déhydroalanine (Dha) et deux 2,3-déhydrobutyrines (Dhb). Partant del’extrémité N-terminale, les noyaux sont nommés de A à E. Les noyaux A, B, et C sont tousséparés tandis que les noyaux C et D forment un bicycle.

Figure 13.6 – Structure de la nisine AAbu : acide 2-aminobutyrique

� ENCART 11 – RÉSISTANCE AUX ANTIBIOTIQUES

La France est l’un des pays qui consomme le plus d’antibiotiques. Cette surconsommation à la foismédicale (600 à 700 t/an)et vétérinaire (Plus de 1000 t en 2005, d’après un rapport de l’AFFSA) s’est traduite par l’apparition, de plus en plus fréquente,de souches bactériennes résistantes, nécessitant la recherche de nouveaux antibiotiques. La France détient aussi un destaux de résistance aux antibiotiques parmi les plus élevés d’Europe : 36 % des pneumocoques sont résistants à lapénicilline et 41 % aux macrolides, d’après un rapport de l’EARSS en 2005.

L’exemple des staphylocoques dorés (Staphylococcus aureus) est très illustratif de ce phénomène. Cette bactérie respon-sable de nombreuses infections sévères (principalement des infections cutanées et des muqueuses pouvant aller jusqu’àla septicémie) s’est adaptée successivement aux différents antibiotiques. Ainsi, dès 1943 des souches résistantes à la péni-cilline sont apparues ; ces souches secrétaient desβ-lactamases. Laméthicilline est alors devenue le traitement de référencepour ces infections jusqu’à ce qu’apparaissent dans les années 80 des résistances à cet antibiotique. L’utilisation de la vanco-mycine s’est alors répandue ce qui a également conduit à l’apparition graduelle de souches résistantes à cet antibiotique.

Sur le plan biochimique, les bactéries se défendent contre l’action des antibiotiques par l’un des mécanismes suivants :• en empêchant leur pénétration, par dysfonctionnement d’une porine (ex. diminution du diamètre),• en produisant des enzymes capables de les inactiver, ex. β-lactamases,• en modifiant la structure de leurs cibles ce qui entraîne une perte d’affinité de l’antibiotique pour ces dernières,

IleDhb

Ala IleDha

LeuAla

AbuPro Gly

Ala

Lys

Abu

Gly

Ala LeuMet

Gly

Ala

AsnMet

Lys

Abu

AlaAbu

Ala HisAla

SerIle

His

ValDha

Lys

S S S S

S

A

B

CD

E

326 PARTIE V – ENZYMOLOGIE APPLIQUÉE

Figure 15.1 – Groupements chimiques réactifs : + fréquemment utilisés pour l’immobilisation ;– non utilisés ; ± utilisés parfois ; ++ très utilisés

(D'après LINQIU Cao : Carrier-bound immobilized Enzymes. Principles, applications and design. 563 p. 2005.©Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA. Reproduit avec permission)

(Lys, ++)NH2

OH

OH

(glucide, ±)

O

OH

(Asp, +)

O

OH(Glu, +)O

OH

(C-terminal, +)

(N-terminal, +)NH2

NH

(Trp, –)

(Tyr, –) HO

(Ser, ±)

(Met, –) S

(Cys, –)HS

NH

NH NH2NH2

(Arg, –)

En

Figure 15.2 – Procédés d’immobilisation d’enzymes (E)a : adsorption ; b : fixation covalente ; c : inclusion ; d : réticulation

E

E

E

E

EE

E

EE

E

E

E E

E

EEE

E

E

ab

cd

CHAPITRE 15 – ENZYMES IMMOBILISÉES ET LEURS INTÉRÊTS 331

et du contrôle, particulièrement lorsque l'hétérogénéité du milieu se prête mal à unemesure spécifique par voie chimique ou lorsque le milieu réactionnel est constitué d’unephase non aqueuse. En effet, le développement de biocapteurs à enzymes permetaujourd’hui de travailler en phases organiques, rendant possible la détermination decomposés qui sont peu ou pas solubles dans l'eau mais solubles dans des solvants orga-niques, ce qui a élargit le champ des applications analytiques des biocapteurs enzyma-tiques aux substrats et échantillons hydrophobes. Le composant clé du biocapteurenzymatique est l'enzyme qui est responsable de la reconnaissance spécifique de l'ana-lyte. Lorsqu’on travaille dans des solvants non aqueux, la simple adsorption de l'enzymesur un support solide au niveau de l’électrode est souvent une bonne méthode d'immo-bilisation en raison de l'insolubilité des enzymes dans les solvants organiques. Néanmoins,une grande variété de méthodes d'immobilisation des enzymes est actuellement dispo-nible, permettant une meilleure stabilisation de l’activité catalytique. Les durées de viesde ces électrodes enzymatiques sont alors de quelques jours à plusieurs semaines selon lanature de l’enzyme et son mode d'immobilisation.

15.4.1. DÉFINITION

D'une manière générale, les biocapteurs associent un dispositif de reconnaissance biolo-giquement sélectif appelé biorécepteur à un semi-conducteur le transducteur (fig. 15.7).

Le biorécepteur représente le premier maillon du biocapteur, sa spécificité permet d’iden-tifier la nature du produit recherché.

Le transducteur constitue l’autre partie du biocapteur. La grandeur à mesurer, en agissantsur le biorécepteur, génère une énergie (thermique, électronique, rayonnante, etc.) propor-tionnelle à l'intensité de la réaction. Cette énergie est convertie par le biorécepteur en unsignal électrique aisément mesurable.

Plusieurs types de biorécepteurs et de transducteurs existent à l’heure actuelle ; différentescombinaisons sont alors possibles.

Figure 15.7 – Principe de fonctionnement d’un biocapteur

reconnaissancemoléculaire

production du signal électrique

acquisitiondes données

glucoseCO2NO3...

O

O

O

anticorpscelluleorganiteenzymerécepteurADN / ARN...

biorécepteur

ampéromètrecalorimètrephotomètrepotentiomètre...

transducteur

ampli-�cateur

1 2 0

électronique

particulesà détecter biocapteur

signalélectrique information

346 PARTIE VI – CULTURES CELLULAIRES

Figure 16.1 – Représentation schématique des différents types de bioréacteurs agités classiquespour la culture de cellules animales en suspension

a : culture en mode discontinu non alimenté. Aucune addition de solution nutritive au milieu durant le cyclede culture ; b : culture en mode discontinu alimenté. Un milieu nutritif concentré est fourni au système

sans aucun prélèvement du milieu de culture ; c : culture en mode continu. Au fur et à mesure du soutirage,du milieu nutritif frais est fourni au bioréacteur avec le même débit.

16.3.3. IMMORTALISATION DES CELLULES

Les cellules animales sont sujettes à un processus naturel de vieillissement inhérent à lacellule et sont seulement capables de se multiplier in vitro pendant un nombre défini dedivisions cellulaires. Cette forme d’arrêt irréversible de la croissance cellulaire est connuesous le nom de sénescence cellulaire. Le nombre de doublements de population que peuteffectuer une culture de cellules humaines avant d’entrer dans la phase de sénescence

agitation

cuve dubioréacteur

aération

alimentationen milieu

nutritif

milieu frais

milieuclari�é

+produit

séparationdes cellules

récupérationdes cellules

milieu de cultureavec cellules et

produits

a b

c

AUTOÉVALUATION

PARTIE I – SUBSTANCES D’ORIGINE VÉGÉTALE

CHAPITRE 1 – GLUCIDES

� QROC (Questions à réponses ouvertes courtes)

1.1 Décrire la structure d’un monosaccharide et citer trois monosaccharides importantsen nutrition.

1.2 Citer trois disaccharides couramment rencontrés dans les aliments et quels sontleurs monosaccharides constitutifs ? Dans quels aliments typiques sont-ils trouvés ?

1.3 Quelles sont les principales sources industrielles de saccharose ?1.4 Qu’appelle-t-on inversion du saccharose ?1.5 Comparer les réactions de condensation et d’hydrolyse d’une liaison glycosidique.1.6 Par quel(s) mécanisme(s) la concentration du sang en glucose est-elle maintenue

constante ?1.7 Qu’appelle-t-on produits amylacés ? En donner quelques exemples.1.8 Quelles sont les principales différences entre les structures de l’amylose et de l’amy-

lopectine ?1.9 Expliquer, à l’aide d’un exemple, l’influence de la variation des proportions respec-

tives de l’amylose et de l’amylopectine sur certaines préparations alimentaires.1.10 Qu’est ce qu’une réaction de réticulation de l’amidon ? Pourquoi utiliser ce procédé ?1.11 Comment expliquer les spécificités de coupure des différentes α-amylases ?1.12 Quelles sont les différences entre une α-amylase et une β-amylase ?1.13 Quelles sont les différentes enzymes de débranchement ? Quelles sont leurs spéci-

ficités ?1.14 Quel est l’intérêt de l’utilisation de la « glucose isomérase » ?1.15 Quels sont les intérêts d’une hydrogénation des sirops de glucose ?1.16 Quel est le caractère distinctif concernant le mode de liaison entre les unités consti-

tutives de l’amylose et de la cellulose ?1.17 Décrire les principales étapes de la production du sirop de fructose à partir

d’amidon.1.18 Quels sont les avantages du sirop de fructose utilisé comme édulcorant comparé

au glucose ?1.19 Nommer un édulcorant naturel et un édulcorant de synthèse.1.20 De quelles plantes est extrait l’amidon destiné à la production du sirop de fructose ?1.21 Quel est le rôle fondamental de la cellulose ?1.22 Citer deux produits obtenus industriellement à partir de l’amidon. Donner, pour

chaque produit, un exemple d’application.1.23 Il existe plusieurs qualités de sirops de fructose (HFCS), par exemple HFCS 40,

HFCS 55, etc. à quoi se rapportent ces dénominations commerciales ?

LEXIQUE ANGLAIS-FRANÇAIS

A

Absolute. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AbsoluAcetic acid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Acide acétiqueAcid value. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Indice d’aciditéAcidulated. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AciduléActivated charcoal. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Charbon activéAdded value . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Valeur ajoutéeAdsorbing agent . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AdsorbantAerobic conditions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Conditions aérobiesAgro-feeding . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Agro-alimentaireAffination. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AffinageAftertaste. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Arrière-goûtAgricultural products . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Produits agricolesAlbumin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AlbumineAlcohol . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AlcoolAleurone layer . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Couche d’aleuroneAlgae. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AlguesAlimentary additive . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Additif alimentaireAlimentary paste . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Pâte alimentaireAliphatic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AliphatiqueAlkaloid. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AlcaloïdeAlkane . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AlcaneAllergy . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AllergieAlmond. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AmandeAlpha-helix . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Hélice alphaAmorphous . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AmorpheAmphiphilic. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AmphiphileAmphoteric . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AmphotèreAmylolytic enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Enzymes amylolytiquesAnhydrous . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AnhydreAntibiotic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AntibiotiqueAntibody. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AnticorpsAntifoaming agent. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Agent antimoussantAntigen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AntigèneAntimicrobial . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AntimicrobienAnti-nutritional factor . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Facteur antinutritionnelAntioxidant . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AntioxydantAntitrypsic . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . AntitrypsiqueAppetency . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Appétence