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control level as might have been expected. The fact that the c&echo1 amines and ATF disappear in roughly the same proportions during resetpine treatment may point to a specific role for ATP in the starage or release of catecho amines, In a recent publication SchiimannlG has obtained similar results in the hen. Departmtlnr of Materia Medica and S. M. KIRPIXAR* Xhera~eat~cs and ~e~~t~&~t of ~ioc~e~~st~.~, G. A. J. GOODLAD~ The uFt&mit.Y, Glasgow, w.2 J. J. LEWXs

* Squibb Fonndat~on Fellow. t Beit Memorial F&low,

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DANS des travauz rkents,l* s,a nous avons montrc! que la S-azaguanine dissocie la synth&e des acides n~cl~iqn~ de celie des protkines chez B~c~~~~s CXWW, dune facon qui rappello & plusieurs points de vue les effets de la chloromy~t~ne sur ~sc~~~~c~~a co&. Par exempLe, l’azaguanine, comme la cbloro- myc&ine, inbibe fortement la synthkse des prot&_nes sans en&aver celfe des patois ceWaire~,~* 3

Mandeld a observe de son c&i: que ~inco~orat~on des acides amines contena~t du soufre est inhi& tandis que celie de i’acide g~ut~ique ne le serait pas. Ceci indiquerait que la composition des prut&es form&s en prksence d’azaguanine est anoxmale.

Nous crayons que le choix de l’acide glntamiqne cornme pr&curseur marqui: dans de teks experiences est ~ret~ble, car wt acide amiuk s’incorpore non se&enter& dans fes prot&ms mais encore dans ks parois ceifulaires de B, CP~~US, dent la synth&se nest pas inhibke par ~a~~a~ne.l~ 3 11 est certain que l’incorporation d’acide giutamique observke par Mandel correspond pour une Large part Q la croissance des patois celh.tLaires.

Toutefois, des rksultats dune tout autre nature indiquent que la synthese rksiduelle observk en presence d’azaguanine pourrait en effet’ correspondre & la formation de substances prot&ques anormales. Nous avons signah? que la syntMse de penicillinase, enzyme constitutif dans la souche W&&e, eat plus fortement inhibQ que X’incorporation de m&hionine-% dans les proteines. En outre, si Ia synth&se des proteines est inhib6e par l’azaguanine (40 pg/m!) chez B, cereas en croissance exponentieile et que de Ia ~anos~ne soit jot&e au syst&me 60 min apres l’analogue, ~inc~~o~t~on de ph~nylaIan~e-~~C dans ks protkines et la synth&se de p~n~cilIjna~ sont to&s deux &tab&s, mais pas sinu&anClment. 11 s'hcoule 2 heures entre le moment ou l’incorporation de ph&tylalanine reprend et c&i o& la syntb&e de p&Glfinase se r&ablit (Fig. I ).

A moins que la p&nicilSmase oonstitutive ne se comporte autrement que la &part des prot&ues de Ia bactkie, tout permet de penser que ~in#~~t~on de pb~nyIa~~~ne qui est r&balie par la guano&e ne repnkente pas dts le d&but la syntl&e de proteines parfaites.

E

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NOW crayons que l’action de l’azaguanine s’exerce a deux niveaux differents: l’inhibition g&r&ale qui se produit quelques minutes am&s i’addition de I’analogue serait due a des modifi~tio~ de derives guanyliques a metabolisme rapid 2* 4r 6 tels que l’acide guanosinetriphosphorique, des oligo- nucleotides ou une fraction particuliere de l’acide ribonucleique, tandis que l’effet plus profond sur

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PIG. 1. Restauration par la guanosine de la synthese de penicillinase et de l’incorporation de phenyl- alanine apres inhibition par l’azaguanine. B. cereus, mutant penicillinase constitutive, dans un hydro- lysat de cadine contenant de la phenylalanine radioactive, et Tween 80. Temoin: 40 .ug azaguanine et 100 pg guanosine au temps zero.

0 : IpC dans le prkcipite trichlora~tjque. l : pknicillinase.

Essai : 40 pg azaguanine au temps zero, et 100 pg guanosine au temps 60 min. A: r*C dans le precipite trichloracktique. A : pknicillinase.

les propriMs des proteines form&es rtkulterait de modifications des organisateurs polynucleotidiques (“templates”). Ce second effet pourrait ttre rapproche de celui que les analogues de purine9 et de pyrimidines? exercent sur les virus.

Laboratoire de Chimie b~oZog~q~, H. CHANTRENNE

Faeulie’ des Scicxes, VniversitC libre de Bruxelles

BTBLIOGRAPHIE 1. H. CHANTRENNE et S. DEVREUX, Nature, Load. 181, 1737 (1958). 2. H. CHANTRENNE, Rec. Trav. Chim. Pays-Bas 77, 586 (1958). 3. H. CHANTRENNE et S. DEVREUX, Exp. Cell. Res. Suppl. 6 (sous presse). 4. H. G. MANDEL, Arch. Biochem. Biophys. 76, 230 (1958). 5. H. G. MANDEL,J. Biol. Chem. 225, 137 (1957). 6. R. E. F. MATTHEWS, Virology 1, 165 (1955). 7. R. JEENER, Biochim. Biophys. Acfu 23, 351 (1957).