Membres LGEM (Avril 2010)

A pour mission de promouvoir :

Laboratoire de Génie Enzymatique et de Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie (LGEM)Microbiologie (LGEM)

Créé en 2003

La formation de scientifiques et d’ingénieurs dans le domaine du Génie Biologique.

Une recherche pluridisciplinaire qui vise l’acquisition de nouvelles connaissances scientifiques et de savoir faire technologique dans le domaine du Génie Biologique,

Nom et Prénom Qualité ÉtablissementDiplôme en cours de préparation

Nasri Moncef Professeur ENIS -----

Sellami_Kamoun AlyaMaître Assistant Habilité

FSS -----

Triki Yosra Maître Assistant ENIS Habilitation

Kanoun Safia Maître Assistant FSS Habilitation

Kriaa Habib Maître Assistant FSS Habilitation

Kammoun Sadok Maître Assistant ESH-CM Habilitation

Kammoun-Azzouz Raja Maître Assistant ESH-CM Habilitation

Ghorbel-Frikha Basma Maitre Assistant ISBS Habilitation

Barkia Ahmed Maître Assistant ESScTech Santé Habilitation

Bayoudh Ahmed Maître Assistant FSS Habilitation

Enseignants-chercheurs permanents (Statutaires)

Bougatef Ali Maître Assistant ISBS Habilitation

Haddar AnissaAssistant Technologue

ISET-Sfax Habilitation

Rafik Balti Assistant ISBAM Thèse

HAJJI Ayadi Assistant FLSHK ThèseGhorbel Sofien Maître Assistant FSG Habilitation

Nom et PrénomDiplôme en préparation

Établissement

Nom et prénom de l’encadreur

Date de la première inscription

EL HADJ ALI Nedra

Habilitation ENIS NASRI Moncef -

Kemel Jellouli Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2005

FAKHFAKH Nahed Habilitation ENIS NASRI Moncef Octobre 2005

HMIDET Nooman Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2005

Ben KHALED Hayet

Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2007

Hanen Ben Ayed Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2009

Hana Maalej Thèse ENIS NASRI Moncef Decembre 2010

GHORBEL Olfa Thèse ENIS NASRI Moncef Septembre 2008

Étudiants

Sabrine Sellemi Master ENIS NASRI Moncef Octobre 2009

Ons Masmoudi Thèse ENIS NASRI Moncef Decembre 2010

Imen Lassoued Thèse ENIS NASRI Moncef Septembre 2008

Ibtissem Mnif Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2009

Mourad Jridi Master ISBS NASRI Moncef Avril 2010

Asaad Sila Master ISBS BOUGATEF Ali Avril 2010

Responsable du LGEMPr. Moncef Nasri

Conseil du LGEM

4 groupes

Génie Enzymatique

Screening de souches protéolytiques

Isolement et purification de protéases

Évaluation des protéases dans la détergenceValorisation des plumes de volailles

BiologieMoléculaire

Isolement des gènes codant pour les protéases d’intérêtClonage et expression des gènes codant pour les protéases d’intérêt

Substances

bioactives

Valorisation des tubercules de la belle de nuitSubstances bioactives

des plantes

BiotechnologieMarine

Farines de poissons

Protéases endogènes de poissonsBiopeptides

Peptones de poissons

Valorisation de déchets

de crevettes

Applications alimentaires

de la gélatine

Thématique centrale Thématique centrale

Obtention de fonctions et de produits de haute valeur ajoutée

Thème 1 :Thème 1 : Les enzymes protéolytiques.

Thème 2 :Thème 2 : Valorisation biotechnologique des produits et co-produits de la pêche.

Biopeptides

Extraction et purification de substances bioactives à partir de plantes médicinales.

Nouveaux thèmes abordésNouveaux thèmes abordés

Chaîne protéique

Hydrolyse enzymatique

Leu-Ala- Arg-Leu

Gly-Gly-Glu

Leu-His-Tyr

Peptides antioxydantsPeptides antihypertensifsPeptides antithrombiquesPeptides antimicrobiens

Hydrolysats protéiques

Peptones Peptidesbioactifs

Extraction desubstances

Enzymesdigestives

Matière première

Farines

Métabolites Protéases

Technologie de la

transformation

Génie de la réaction

Génie des procédés

Thème 1

Thème 2

Métabolites Protéases

Fibrinase Protéasesdétergentes

Kératinase

Enzymesdigestives

Thème 2Valorisation biotechnologique des produits

et co-produits de la pêche

Thème 1

Les enzymes protéolytiques

9

Stabilisation de l’extrait protéolytique de A21 par

atomisation

L’atomisation améliore la stabilité de l’extrait protéolytique de A21 au cours de la conservation

L’ajout des additifs améliore davantage la stabilité des poudres atomisées

10

Formulation de bio-détergent

L’extrait protéolytique atomisé de A21 sans additifs demeure stable dans la formulation détergente préparée, il maintient plus de 50% de son activité initiale après 90 jours.

L’addition des additifs améliore d’avantage la stabilité de l’extrait atomisé durant le stockage dans la formulation détergente

11

Détergent solide (Axion)

seul

Tâches de sauce barbecue

Tâches de chocolat

Tâches de sang

Eau de robinet

Détergent solide (Axion) +

préparation enzymatique de NH1

Lavage de quelques tâches en présence de la préparation enzymatique

Optimisation de la production des hydrolysats protéiques de plumesOptimisation de la production des hydrolysats protéiques de plumes

Autoclavage(121°C; 20

min)

Autoclavage(121°C; 20

min)

Culture de A1 sur le milieu optimisé

Bioconversion enzymatique

Séchage 22 h à 90°C

Culture de A1 sur le milieu

contenant 50 g/l de plumes intacte

(pH 10 et 45°C; 2 jours)

Incubation de l’ extrait protéolytique

(9000 U ) avec 3 g de plumes

(pH 8,5 ; 45°C ; 2 jours ; 200 rpm)

Centrifugation

Fermentation

HPE

Séchage 22 h à 90°C

HPF

13

Cuisson 100 °C ; 20 min

Protéines de poissons

Homogénéisation

Hydrolyse enzymatique

Lyophilisation

Hydrolysat protéique

Surnageant

Centrifugation 5000 g – 20 min

Gel filtration G-25

RP-HPLC

Spectrométrie de masse en tandem « ESI/MS/MS »

Peptides bioactifs

Spectrométrie de masse(ESI)

14

Fractions MM (Da) Séquences CI50 (µM)

P6-1 270,3 Gly-His-Gly 122,0

P6-2 359,1 Gly-Asp-Ala-Pro 22,5

P6-3 234,1 Ala-Gly-Ser 527,9

P6-4 321,0 Ala-Gly-Ser-Ser 672,1

P6-5 477,1 Ala-His-Ser-Tyr 11,6

P6-6 331,2 Ala-Gly-Ser-Pro 37,2

P6-7 520,1 Gly-Val-His-His-Ala 71,8

P6-8 338,0 Asp-Phe-Gly 44,7

P6-9 280,0 Phe-Gly-Gly 82,5

P6-10 288,2 Ala-Val-Val 66,6

P6-11 302,1 Ile-Ala-Val 153,4

Isolement de souches microbiennes productrices d’enzymes ;

Valorisation biotechnologique de produits, co-produits et déchets.

Production, purification et caractérisation biochimique d’enzymes ;Séquençage et clonage de gènes ;

Immobilisation et stabilité des catalyseurs enzymatiques ;

Production, fractionnement, purification et mise au point de peptides à activités biologiques ;

NatureNature Paru 2008Paru 2008 Parus 2009Parus 200920102010

Parus ou Parus ou sous presssous press

Articles dans des revues Articles dans des revues internationales indexées à internationales indexées à comité de lecturecomité de lecture

Articles dans des revues Articles dans des revues nationales à comité de lecturenationales à comité de lecture 33 22 22

BrevetsBrevets --

Ouvrage scientifique (Livres)Ouvrage scientifique (Livres) -- 11 --

Articles d’ouvrages scientifiqueArticles d’ouvrages scientifique 22 88 --

1414 383899

11

77

NatureSoutenance

durant l’année 2009

Habilitation 1

Thèse de doctorat 4

Masters 7

Mémoires de fin d’études (PFE)

7

Thèse en cours de préparation

-

Master en cours de préparation

-

Soutenance durant l’année

2010

-

5

7

8

1313

66

LaboratoireLaboratoire ResponsableResponsable Thèmes de recherchesThèmes de recherches

Laboratoire de Procédés Biologiques, Génie Enzymatique et Microbien (ProBioGEM). Université des Sciences et Technologies de Lille, France

Pr. Didier GUILLOCHON Les peptides bioactifs

Food Science and Technology Departement. Faculty of Algriculture, Egypt

Dr. Alaa EL-BELTAGY Valorisation des produits et coproduits de la mer

Laboratoire des Sciences du génie Chimique (LSGC). UPR CNRS 6811, ENSAIA-BP 172.

Pr. Joseph BOUDRANT Les peptides bioactifs

Laboratoire BioScience (FRE CNRS 3005). Faculté des Sciences et Techniques de Marseille-Université Paul Cézanne, Aix-Marseille III, France.

Pr. Marius REGLIER Les amylases de B. licheniformis

Institut National des Sciences et Technologies de la Mer (INSTM)-Tunisie

- Valorisation des produits et coproduits de la mer

Laboratoire des Biopesticides Pr. Samir JAOUA

Valorisation des tubercules de la belle de nuit. Recherche d’activité antimicrobiennes. Valorisation des déchets de crevette

Unité Biochimie Structurale, Institut Pasteur Paris Dr. Jean Michel BETTON

Clonage et expression des gènes codants pour des protéase d’intérêt biotechnologique

Laboratoire de Chimie des Substances Naturelles - FSS Pr. Mohamed DAMMAK Substances antioxydantes