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UNIVERSITE DE PARIS
1er semestre 2019/2020 – Valérie Brocheriou
UE 2
BIOLOGIE CELLULAIRE
FICHE DE COURS 1bis
CYTOSQUELETTES
CPCM – 106 Bd Saint Germain 75006 PARIS – Tel : 01.46.34.52.25
[email protected] / www.prepa-cpcm.com
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Les Cytosquelettes
Table des matières
I. Introduction p.3
II. Structure des polymères du cytosquelette p.5
1) Microtubules p.5
2) Microfilaments p.6
3) Filaments intermédiaires p.7
III. Dynamique des polymères filamenteux p.9
Assemblage, désassemblage, nucléation
1) Nucléation p.9
2) Dynamique des Microtubules labiles p.9
3) Instabilité dynamique in vitro p.10
4) Instabilité dynamique in vivo p.10
Polymérisation et dépolymérisation
Les poisons des microtubules
Le centrosome
5) Dynamique des microfilaments d’actine p.12
Tapis roulant
Poisons
IV. Protéines associées p.16
1) Moteurs moléculaires p.16
Superfamille des Kinésines
Superfamille des Dynéines
Superfamille des Myosines
2) ¨Protéines associées aux microtubules p.19
3) Protéines de liaison à l’actine p.19
V. Structures spécialisées et rôles des cytosquelettes p.20 1) Cil et flagelle p.20
2) Fibres de stress ou plaque d’adhésion focale p.22
3) Cellules différenciées polarisées p.24
4) Actine et muscle p.24
5) Autres rôles des microfilaments d’actine p. 24
Synthèse p.25
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CYTOSQUELETTES
I. Introduction
Le cytoplasme des cellules eucaryotes est composé d'une partie fluide, le hyaloplasme, au sein
de laquelle s'individualisent des structures filamenteuses protéiques constituant un système
réticulé que l'on appelle cyto(moto)squelette.
Les polymères protéiques des réseaux du cytosquelette sont de deux types. Le premier type
regroupe des microtubules et microfilaments assemblés à partir de sous-unités globulaires.
Les réseaux microtubulaire et microfilamentaire sont des systèmes très dynamiques et
adaptables. Le second type correspond aux filaments intermédiaires dont l'assemblage se
fait à partir de protéines fibreuses très insolubles dans les conditions physiologiques, selon
un mécanisme qui ne consomme pas d'énergie. Ces polymères sont moins dynamiques que
les deux autres, n'ont pas d'activité catalytique connue, et l'on considère qu'ils possèdent un
rôle structural, soit en apportant la résistance nécessaire à certains tissus comme la peau et le
muscle, soit en permettant aux cellules de maintenir le volume nécessaire aux mouvements
intracellulaires. Ils peuvent interagir, via des protéines particulières, aussi bien avec les
microfilaments qu'avec les microtubules le long desquels ils peuvent être transportés. Ils
forment une sorte de matrice réticulante élastique dont on ne sait pas encore évaluer le rôle
dans le mouvement cellulaire.
Les rôles du cytosquelette:
- Donne leurs formes aux cellules
- Permet le mouvement des cellules : déplacements cellulaires
- Permet le trafic intracellulaire : déplacement d’organites et parfois de protéines dans la
cellule ; déplacement des vésicules
Les polysomes (ARN messager en cours de traduction par des ribosomes) sont ici
correctement maintenus en place par les microfilaments et les microtubules
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Localisation
cellulaire en
interphase
Composition Rôles Instabilité
dynamique
Diamètre
Microtubules Faisceaux de
filaments qui
parcourent
toute la cellule
depuis le
centrosome
Hétérodimères
tubulines
Trafic
intracellulaire,
mouvements
cellulaires,
fondamentaux
pour la mitose
et la méiose
Oui 25 nm
Microfilaments
d’actine (actine
F)
Réseau sous
membranaire
Monomères
d’actine G
Trafic
intracellulaire,
mouvements
cellulaires,
regroupement
récepteurs à la
membrane
plasmique
(puits
recouverts)
Oui 7-8 nm
Filaments
intermédiaires
Réseau de
filaments qui
occupe tout
l’espace
cytoplasmique
Variable Architecture
cellulaire
Non 10 nm
Polymère Microfilament Microtubule Filament intermédiaire
8nm 25nm 10nm
Monomères actine G Hétérodimères tubuline Protéines variées
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II. Structure des polymères du cytosquelette
1) Les microtubules
Ce sont des éléments structuraux composés de tubulines.
La brique constitutive est en fait un hétérodimère formé de l'association non covalente de
deux isoformes différentes de tubuline, la tubuline α et la tubuline β, chacune ayant un poids
moléculaire de 55 000 daltons.
Chaque molécule de tubuline α possède, associée à elle, une molécule de GTP et chaque
molécule de tubuline β possède, associée à elle, une molécule de GTP ou de GDP.
L'hydrolyse du GTP en GDP par la sous-unité β joue un rôle très important pour réguler la
polymérisation des microtubules. Le GTP de la sous- unité est non hydrolysable.
Il existe une famille de gènes de tubuline α ou β, et des expressions différentielles de
certaines isoformes α et β selon les tissus modification des propriétés du microtubule.
Une autre dimension de régulation possible des propriétés des tubulines provient de
nombreuses modifications chimiques covalentes post-traductionnelles, c'est-à-dire des
modifications qui interviennent après la synthèse de la protéine (modification des
microtubules interphasiques pour obtenir les microtubules mitotiques).
Les microtubules sont des polymères rectilignes tubulaires, rigides, d'un diamètre de
25 nanomètres, dont les parois sont constituées de 13 à 14 protofilaments linéaires associés
longitudinalement, eux-mêmes formés d'un enchaînement à l'identique de dimères α/β. Ce
mode d'assemblage conduit, comme pour le microfilament d'actine, à un polymère possédant
une polarité structurale, une extrémité (-) exposant les sous-unités α, l'autre, (+), les
sous-unités β. L'hydrolyse du GTP associé à la sous-unité β joue un rôle essentiel dans la
stabilité des microtubules.
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MAP: Microtubule Associated Protein (cf protéines associées aux microtubules)
2) Les microfilaments
Ce sont les structures filamenteuses constituées d'actine.
Le monomère d'actine, ou actine G (pour globulaire), est une protéine formée d'un seul
polypeptide de poids moléculaire voisin de 42 000 daltons. Chaque polypeptide porte une
molécule d'ATP ou d'ADP (adénosine diphosphate, forme hydrolysée de l'ATP)
conformation différente du monomère, ayant plus ou moins d’affinité pour le filament.
Les monomères d'actine G s'associent spontanément et facilement en un filament hélicoïdal
correspondant à une double hélice de monomères, dont le diamètre est de l'ordre de
6 nanomètres. Ces filaments flexibles, qui peuvent mesurer plusieurs micromètres, ont une
polarité structurale due au mode d'assemblage à l'identique des monomères d'actine G qui
sont eux-mêmes asymétriques. L'hydrolyse de l'ATP lié à chaque monomère d'actine
influence grandement la vitesse de polymérisation (voir II).
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Selon le type d’actine utilisée, la nature et donc la fonction et la dynamique du
microfilament sont différentes
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3) Les filaments intermédiaires
Les filaments intermédiaires sont des structures fibreuses, compactes et résistantes.
Formation par un processus de polymérisation-assemblage complexe à partir de monomères
multiples.
Les monomères sont des protéines fibreuses composées de longs segments en hélice-α. Pas
de polarité de structure et pas de dynamique du filament.
Ces monomères s’assemblent suivant la chronologie schématisée ci- dessous: monomère
dimère surenroulé tétramère (2 dimères associés) assemblage de 2 tétramères 8
tétramères superenroulés.
La protéine monomérique de base dépend du tissu considéré.
Ex : Muscle desmine
Cellules épithéliales kératine
Cellules nerveuses GFAP
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III. Dynamique des polymères filamenteux (assemblage,
désassemblage, nucléation)
Les microfilaments et les microtubules sont des polymères protéiques très différents, mais les
principes biochimiques qui gouvernent leur assemblage et leur stabilité sont semblables. Dans
l'un et l'autre cas, l'hydrolyse du nucléotide associé aux sous-unités peut entraîner une
transition entre un polymère apparemment stable en train de croître et un polymère
instable, qui peut se désassembler très rapidement.
L'idée la plus admise est que l'hydrolyse du nucléotide dans les sous-unités polymérisées se
fait de manière vectorielle (sous sa forme polymérisée, l'actine devient une ATPase efficace
capable d'hydrolyser l'ATP qui lui est associé, de même que le dimère de tubuline devient une
GTPase efficace capable d'hydrolyser le GTP qui est associé à la sous-unité ). Tant
qu'existent aux extrémités du polymère des coiffes de sous-unités n'ayant pas encore
hydrolysé le nucléotide associé (coiffes de GTP ou d’ATP), le polymère est stable (en
raison de la conformation particulière de ces sous-unités).
Lorsque l'ensemble du polymère est fait de sous-unités ayant hydrolysé le nucléotide associé,
il devient instable.
On comprend que la probabilité que cette transition se produise dépend du rapport de la
vitesse de polymérisation, qui est proportionnelle à la concentration en monomères, à celle de
l'hydrolyse du nucléotide. Ce rapport va évoluer avec l'appauvrissement du milieu en
monomères au cours de la polymérisation. Ainsi, la probabilité pour qu'un polymère
individuel devienne soudainement instable va augmenter en même temps que la vitesse de
croissance des polymères diminue.
L'autre aspect important est que la vitesse nette d'association des sous-unités dans le polymère
n'est pas la même aux deux extrémités du polymère, qui sont structuralement différentes.
Cette polarité cinétique, qui permet de distinguer une extrémité dite (+) d'une extrémité dite
(-), est l'un des principes fondamentaux de l'organisation des réseaux de microfilaments et de
microtubules dans la cellule.
1) Nucléation
Pour pouvoir s'allonger rapidement, un microfilament ou un microtubule a besoin d'un
« nucleus » ou d'une amorce. Cette étape est souvent cinétiquement limitante. Ont été
sélectionnées durant l'évolution des protéines spécialisées dans la réaction de nucléation ou de
stabilisation des extrémités (-) des polymères. Le centre de nucléation des microtubules est le
centrosome (MTOC ; centre organisateur ou de nucléation des microtubules), celui des
microfilaments d’actine est positionné au niveau de la membrane plasmique.
2) Dynamique des microtubules labiles L’asymétrie des microtubules est supportée par l’existence de centres nucléateurs. Il s’agit le
plus souvent des centrosomes. L’asymétrie de croissance des microtubules est liée à des
changements conformationnels des sous-unités lorsqu’elles entrent dans le polymère.
Sous- unité libre sous- unité dans le polymère
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GTP- lié GDP- lié
Le changement conformationel est lié à l’hydrolyse du GTP (contenu dans chaque sous-unité)
en GDP. Les tubulines au sein du polymère sont ainsi GDP- liées (conformation la plus
stable au sein du polymère) et la tubuline à l’extrémité (+) conserve sa coiffe de GTP
jusqu’à ajout d’un nouvel hétérodimère, ce qui stabilise le filament (coiffe de GTP).
3) L’instabilité dynamique in vitro
In vitro, des dimères de tubulines ne commencent à polymériser qu’à partir d’une
concentration critique en dimères libres On peut alors mettre en évidence:
- une extrémité (-) instable par laquelle le microtubule peut facilement se dépolymériser
- une extrémité (+) par laquelle le microtubule peut polymériser (s’allonger) ou
dépolymériser
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« Lag Phase » : phase de latence pendant laquelle a lieu la nucléation, c’est- à- dire la
formation d’oligomères par polymérisation de plusieurs hétérodimères : cette première phase
d’extension est difficile et lente
« Elongation phase » : phase d’élongation pendant laquelle l’ajout d’hétérodimères à
l’extrémité (+) est plus rapide que la dépolymérisation à l’extrémité (-) : les hétérodimères
libres sont encore en forte concentration dans le milieu, le microtubule s’allonge
« Plateau phase » : on atteint un plateau, c’est- à- dire un équilibre : les vitesses de
polymérisation et dépolymérisation sont équivalentes, la longueur du microtubule est
constante : on a atteint la concentration seuil critique en hétérodimères libres
4) L’instabilité dynamique in vivo
•Polymérisation et dépolymérisation
In vivo, on constate que la concentration critique en dimères libres est nettement plus
faible que dans les conditions in vitro: ce fait est lié à la stabilisation de l’extrémité (-) des
microtubules par le centrosome. En conséquence, la dépolymérisation d’un microtubule
par son extrémité (-) in vivo est très lente et les microtubules polymérisent et
dépolymérisent essentiellement par leur extrémité (+).
Remarque : la stabilisation de l’extrémité (-) au niveau du centrosome se fait par un anneau de
tubuline = -TURC.
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Polymérisation et dépolymérisation par l’extrémité (+) in vivo
On rappelle que l’extrémité (+) consiste finalement en un anneau de tubuline liée à 1 GTP
hydrolysable.
Coiffée GTP Coiffée GDP Catastrophine
Extrémité
(+)
Stabilisation, le
microtubule peut
croître
Le GTP est hydrolysé : il y a
déstabilisation de l’extrémité (+)
et le microtubule dépolymérise
MAP déstabilisatrice qui se lie
à l’extrémité (+) et stimule
l’hydrolyse de GTP en GDP
•Les poisons des microtubules (dits aussi poisons du fuseau mitotique)
Il s’agit de produits naturels très actifs et souvent utilisés dans le cadre de traitements contre
le cancer ou comme antifongique. Certains stimulent la dépolymérisation des microtubules,
d’autres stimulent la polymérisation des microtubules. En fait, ces derniers stabilisent les
microtubules donc empêchent leur dépolymérisation. L’équilibre dynamique se déplace donc
dans le sens de la polymérisation. A connaître par cœur : (alcaloïde extrait de la
pervenche = question d’annale !)
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Remarque : in vivo, la stathmine (protéine) a le même effet sur les microtubules que la
vinblastine, le nocodazole et la colchicine.
•Le centrosome
Le centrosome est également appelé centre organisateur des microtubules (MTOC) puisque
tous les microtubules y prennent leur origine par leurs extrémités (-). Un centrosome est
constitué de :
- Deux centrioles perpendiculaires
- Des anneaux de tubuline = -TuRC qui servent de sites de nucléation aux différents
microtubules.
- De protéines : péricentrine, centrine, ninéine…
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5) Dynamique des microfilaments
•Tapis roulant
L’assemblage (polymérisation) est réalisé par addition de monomères aux deux extrémités.
L’addition est plus rapide à l’extrémité (+) ; (« barbed end») et plus lente à l’extrémité (-) ;
(« pointed end »).
Comme pour les microtubules, la polymérisation se fait sans consommation d’énergie (l’ATP
n’est pas hydrolysé). La molécule d’ATP est hydrolysée lors de la dépolymérisation. Cette
hydrolyse se produit rapidement à l’extrémité (-), qui dépolymérise. Le monomère ainsi libéré
échange son ADP contre de l’ATP, ce qui lui permet de venir s’ajouter à l’extrémité (+) :
globalement, la longueur du microfilament est conservée, mais le filament se déplace :
phénomène de tapis roulant ou « treadmiling ».
Comme dans le cas des microtubules, il existe une concentration critique de polymérisation
telle que le microfilament s’accroît plus vite par l’extrémité (+) que par l’extrémité (-) : la
polymérisation commence par une phase dite de nucléation pendant laquelle des dimères (ou
trimères) d'actine (appelés noyaux) s'assemblent. Cette étape, défavorable
thermodynamiquement, est une étape lente. Si la concentration en monomères d'actine (actine
dite G) est supérieure à une concentration critique, l'actine G s'assemble en filaments à partir
des noyaux préformés. C'est l'étape d'élongation des filaments.
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Cette étape rapide est souvent appelée phase de polymérisation, bien que l'actine filamenteuse
(dite actine-F) ne soit pas un véritable polymère (les monomères ne sont pas liés entre eux par
une liaison covalente au sein d'un filament). Une fois formés, les filaments d'actine sont à
l'équilibre entre dissociation des filaments aux extrémités (-) et association de monomères
aux extrémités (+). Dans les cellules, la formation spontanée de noyaux d'actine est très
défavorable. Aussi, les cellules ont recours à des protéines dites nucléateurs. À ce jour, trois
types de nucléateurs ont été identifiés : le complexe Arp2/3 (complexe composé de 7 sous-
unités protéiques), les formines, et la protéine Spire.
•Poisons des microfilaments (à connaître par cœur):
IV. Les protéines associées
Il existe dans les cellules des protéines capables de moduler grandement les propriétés des
filaments. Un grand nombre de ces protéines ont été identifiées dans le cas des
microfilaments d'actine. Elles constituent des catégories distinctes par les effets qu'elles
produisent sur le système actine. Elles peuvent, selon les cas, séquestrer les monomères sous
une forme impropre à la polymérisation, créer des sites de nucléation, modifier la rigidité des
filaments, fragmenter les filaments, les stabiliser aux extrémités, ponter les filaments et
produire un gel, ou encore faciliter la formation de faisceaux de filaments parallèles.
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Des protéines associées aux microtubules sont également connues. Ces protéines sont surtout
considérées, aujourd'hui encore, comme des protéines de stabilisation, imposant aux
microtubules une dynamique très lente.
1) Les moteurs moléculaires: les différentes familles
Les ATPases impliquées dans la transformation mécano-chimique sont aujourd'hui
regroupées sous le terme générique de moteurs moléculaires (Myosines; Kinésines;
Dynéines).
La partie motrice (capable d'hydrolyser l'ATP) est portée par une très grosse protéine (dite
chaîne lourde), souvent en paire, dans laquelle on peut distinguer plusieurs domaines
structuraux : la tête, qui interagit avec le filament, la tige rigide et la queue, qui peut interagir
avec d'autres protéines (portées par exemple par les vésicules qui sont transportées). Des
protéines plus petites (dites chaînes légères), en nombre variable, participent à la composition
du moteur et assurent le plus souvent un rôle régulateur.
•La superfamille des kinésines
Les microtubules jouent un rôle très important dans le transport de vésicules et d’organites.
Leur extrémité (-) est dans le centrosome, à proximité du noyau, en position plutôt centrale de
la cellule interphasique, et les extrémités (+) du côté opposé, sous la membrane plasmique.
Les kinésines sont le plus souvent dimériques (deux chaînes lourdes), ce qui leur permet de
« marcher » ou de « glisser » vers une extrémité, certaines sont tétramériques, possédant
quatre chaînes lourdes associées « tête-bêche », ce qui leur permet de se déplacer le long de
deux microtubules en même temps, et donc de modifier la position réciproque de ces deux
microtubules. Elles peuvent ainsi participer de manière active à l'organisation des réseaux
microtubulaires. Une kinésine monomérique vient également d'être identifiée.
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Déplacement le long des microtubules du (-) vers le (+) sécrétion ou exocytose
Globular heads: têtes globulaires ; Heavy chain: chaîne lourde ; Coiled coil helix : hélice
coiled- coil ; Light chain: chaîne légère ; ATP hydrolysis; binding to microtubules: domaine
d’hydrolyse de l’ATP et de la liaison aux microtubules ; Binding to transported vesicule : site
de fixation à la vésicule à transporter le long des microtubules
•La superfamille des dynéines
D'abord impliquées dans le mouvement ciliaire ou flagellaire, où elles jouent un rôle
fondamental, les dynéines sont également responsables de nombreux mouvements
intracellulaires.
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Déplacement le long des microtubules du (+) vers le (-) dans une cellule en interphase
vésicule d’endocytose. L’action concertée de ces moteurs moléculaires jouent un rôle
dans le déplacement et le maintien en position des organites.
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Direction du transport Vitesse du transport
MAP motrices
kinésines
De l’extrémité (-) vers l’extrémité (+) du
microtubule donc en s’éloignant du
centrosome avec consommation d’énergie
ATP par la kinésine (têtes globulaires)
Transport rapide dit
antérograde
MAP motrices
dynéines
De l’extrémité (+) vers l’extrémité (-) du
microtubule donc en se rapprochant du
centrosome avec consommation d’ATP
par la dynéine
Transport lent dit rétrograde
•La superfamille des myosines
Il existe aujourd'hui plus de treize classes différentes de myosines. Il faut imaginer que
chaque classe de myosine représente une adaptation structurale à un type de mouvement ou de
transport.
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Myosine II (contraction musculaire ; anneau contractile de cytodiérèse)
Déplacement d’organites, vésicules… vers le (+) sauf la myosine VI, vers le (-) ; domaine
moteur globulaire côté N-terminal
2) Les protéines associées aux microtubules
3) Les protéines de liaison de l’actine
Ces protéines permettent de contrôler la stabilité des microfilaments et d’organiser les
microfilaments en réseaux, en paquets…
Stabilisation par l’extrémité (-) : complexe Arp-2 / Arp-3 servent de site de nucléation. On
trouve pour ces complexes un domaine de fixation à l’extrémité (-) et un domaine de fixation
à l’actine F, le long du microfilament, ce qui permet la formation d’un réseau de
microfilaments d’actine à « géométrie variable ».
Actinine : stabilise les microfilaments, permet l’organisation en faisceaux parallèles
contractiles.
Fimbrine : stabilise les microfilaments, permet l’organisation en faisceaux parallèles.
Filamine : stabilise les microfilaments, réseau tridimensionnel en croisillons.
Gelsoline : protéine à activité calcium dépendante qui stabilise les microfilaments ou
sectionne les microfilaments (sécrétion contrôlée).
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V. Structures spécialisées et rôles des cytosquelettes
Les microfilaments d'actine et les microtubules peuvent participer à la production de
mouvement de trois manières différentes, qui sont probablement apparues séquentiellement
au cours de l'évolution.
(i) L'assemblage même des polymères représente la première manière de produire du
mouvement. On sait aujourd'hui que toute l'activité de déformation vers l'avant d'une cellule
migratrice est due à l'assemblage de polymères d'actine à l'avant de la cellule, et que des
bactéries pathogènes se déplacent dans les cellules en contrôlant à leur profit la
polymérisation de l'actine. Dans le cas des microtubules, il est possible que leur assemblage
ou désassemblage contrôle certains mouvements des chromosomes durant la mitose : la
force développée par un microtubule qui pousse contre une paroi est de l'ordre de quelques
piconewtons.
(ii) L'utilisation de moteurs moléculaires individuels est la deuxième manière de produire
du mouvement. Elle est exploitée pour transporter des « cargos » de toute nature dans la
cellule, ou pour produire une supra-organisation des polymères les uns par rapport aux autres.
(iii) Enfin, la production de mouvements rapides peut être obtenue grâce à des
superstructures spécialisées qui correspondent à des assemblages stables de polymères sur
lesquels des moteurs fonctionnent collectivement.
Les exemples les plus achevés sont, d'une part, la myofibrille du muscle et, d'autre part, le cil
ou le flagelle des organismes unicellulaires eucaryotes ou des épithéliums ciliés et des
spermatozoïdes des métazoaires.
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1) Le cil ou le flagelle des cellules eucaryotes
Les cils et flagelles, appendices cellulaires fins et vibratiles, ont une structure interne, ou
axonème, très semblable dans toutes les cellules eucaryotes, des unicellulaires à l'homme. Les
mécanismes à la base du mouvement sont identiques, même si, en raison de leur différence de
longueur, les cils, courts, battent plutôt comme des fouets, et les flagelles, beaucoup plus
longs, propagent des ondes pratiquement sinusoïdales. L'axonème est essentiellement
constitué de microtubules, dont la polarité (-) vers (+) correspond à son axe proximo-distal, et
son mouvement est généré par des moteurs de type dynéine.
L'axonème est un cylindre de 0,2 micromètre de diamètre dont la paroi est formée de neuf
microtubules disposés selon une parfaite symétrie radiale et interagissant entre eux
tangentiellement par des « bras » qui correspondent à des rangées de moteurs de type
dynéine. L'axe du cylindre est constitué d'une paire de microtubules sur lesquels est fixé un
empilement régulier de petits disques protéiques inclinés à environ 15 degrés par rapport à
l'axe.
Les microtubules périphériques sont en fait constitués en « doublets » contenant un
microtubule complet, à treize protofilaments dit microtubule A, et un microtubule
incomplet contenant dix ou onze protofilaments, dit microtubule B. Cette structure en
doublet permet de fixer régulièrement des moteurs dynéine le long d'un microtubule complet
A par leur partie non motrice.
L'espace entre deux doublets adjacents permet aux moteurs fixés de manière stable sur un
microtubule A d'interagir en présence d'ATP par leurs têtes motrices avec le microtubule B du
doublet adjacent, et d'exercer sur ce dernier une force vers l'extrémité distale de l'axonème.
Les 9 doublets périphériques sont liés par des ponts de nexine.
L’axonème possède un site de nucléation : le corpuscule basal (donc indépendant du
centrosome). Pour la structure du corpuscule basal on observe :
- 9 groupes de triplets de microtubules périphériques
- Seulement deux microtubules de chaque triplet se prolongent pour former les 9
doublets vus dans l’axonème proprement dit
- 1 doublet central de microtubules
Remarque : la structure d’un corpuscule basal est très semblable à celle d’un centriole.
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Page | 25 CPCM- UE2BC- FC1bis
2) Fibres de stress ou plaque d’adhésion focale
Arrière cellule Avant cellule
Internalisation des intégrines migration le
long des microtubules vers l’avant de la
cellule
Destruction de la plaque d’adhésion focale
Dépolymérisation des microfilaments d’actine
recyclage des actines à l’avant de la cellule
Exocytose des intégrines
Formation d’une plaque d’adhésion focale
Polymérisation des microfilaments d’actine
(filopodes et lamellipodes) (tapis roulant)
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Émission de lamellipodes qui permettent à la cellule de s’accrocher au support
Dans le même temps, les intégrines ancrées à la fibronectine à l’arrière de la cellule sont internalisées par endocytose, puis recyclées le long des microtubules vers l’avant de la cellule où elles sont sécrétées pour établir un nouveau point d’ancrage avec la fibronectine.
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3) Cellule différenciée polarisée
La distribution spatiale et l’organisation de chaque type de réseau de filaments est
particulière.
Microfilaments Microtubules Filaments
intermédiaires
4) Actine et muscle (cf histologie)
Dans la contraction musculaire, l'actine polymérisée se lie à une autre protéine, la myosine II.
Cette dernière s'accroche au polymère d'actine et la fait coulisser par rapport à elle; à l'autre
bout du filament d'actine, un autre filament de myosine fait la même chose de façon
symétrique; les deux filaments de myosine se rapprochent donc l'un de l'autre, c'est la
contraction musculaire.
5) Autres rôles des microfilaments d’actine
Anneau contractile des cellules en division lors de la cytodiérèse permettant de séparer les
cellules issues de la mitose (ou de la méiose) ; Ceinture de desmosomes au pôle apical des
cellules épithéliales.
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SYNTHESE
Microtubules Microfilaments Filaments Intermédiaires
Protéine
constitutive
Monomères globulaires :
Tubulines -GTP et
- GDP ou GTP (GTPase)
Filaments de 13- 14
protofilaments ; Cylindre
creux de 25 nm
Monomères globulaires ;
Actine G ; ATPase
Double hélice de 7 nm
Monomère fibreux tissu-
spécifique
Diamètre 10 nm
Moteurs
moléculaires
Kinésines vers le (+) ;
Dynéines vers le (-)
ATPases
Myosines ; ATPases ; Vers
le (+) sauf la VI
Aucun
Pas de dynamique
Eléments structuraux
Protéines
associées
Protéines stabilisatrices :
Tau ; MAP
Protéines
déstabilisatrices :
catastrophine (kinésine
13) ; stathmine
Protéines de
fragmentation : katanine
Protéines de pontage : -
Actinine ; Spectrine ;
Filamine ; Fimbrine
Protéines de contrôle de
polymérisation :
Formine ; Profiline ;
Thymosine ; Arp
Protéine déstabilisatrice :
Cofiline
Protéine stabilisatrice :
CapZ
Protéine de
sectionnement : Gelsoline
(Ca2+
forte)
Cadhérines
Poisons
Dynamique
In vivo
Filaments polarisés
(-) ancré au centrosome/
tubulines - TURC
Nucléation ;
Elongation ; Assemblage/
désassemblage à
l’extrémité (+);
Filaments polarisés
Nucléation à l’extrémité (-
) complexe Arp
Polymérisation vers le (+)
Dépolymérisation au (-) =
tapis roulant
Filaments non polarisés
Non dynamiques
Page | 29 CPCM- UE2BC- FC1bis
Stabilisé par coiffe de GTP
polymérisation
Perte de la coiffe
(catastrophe)
dépolymérisation
Extrémité ATP- liée
stable/ ADP- liée instable
Localisation
Cellules en interphase : (-
) au centre (+) sous la
membrane ; organisation
unipolaire 1 centrosome
Cellules en phase M : (-)
sous la membrane (+) au
centre : organisation
bipolaire 2 centrosomes
Filaments sous corticaux
Monomères libres dans
cytoplasme
Dans tout le cytoplasme et
dans le noyau (lamines)
Desmosomes et hémi-
desmosomes
Fonctions - Trafic vésiculaire/
cellule en
interphase
- Migration des
chromosomes/
cellule en phase M
- Etablissement et
maintien des
composants du
réseau
endomembranaire
- Mouvements des
cils (battements) et
des flagelles
(ondulations)
- Migrations
cellulaires
- Déplacements
d’organites et de
vésicules
- Contractions (du
muscle, du
cytoplasme)
- Séquestration des
vésicules de
sécrétion contrôlée
- Maintien de la
forme cellulaire
- Phagocytose
- Formation des
puits recouverts de
clathrine
- Jonctions
d’adhérence
-Maintien en place des
organites
- Jonctions cellules/ cellules et
cellules/ matrice extra-
cellulaire (desmosomes et
hémi- desmosomes)
- Lamina : soutien enveloppe
nucléaire ; ancrage des
télomères des chromosomes ;
régulation de la position des
chromosomes, de leur
réplication et transcription