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Université d’Alger 1 Banyoucef Benkhedda
Faculté des Sciences
Département SNV
2ème année SNV (S3)
Module: Biochimie
Année universitaire: 2020/2021
Structure et propriétés physico-chimiques des protéines
I-Acides aminés
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I-Introduction
Les protéines sont des polymères d’acides aminés.
Les protéines constituent le principal matériau de
construction du corps et permettent le fonctionnement
des cellules.
Elles contiennent C, O, H et N
Ce sont des macromolécules (polymères) constituées
d’un enchaînement d’acides aminés (monomères).
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I-Introduction
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Protéines = polymères d'acides aminés
Protéine : grec « prôtos » le premier ou essentiel Macromolécules organiques les plus abondantes dans les organismes vivants ~50% poids sec des cellules.
Rôle essentiel : - Molécules de structure pour la cellule et les tissus -Fonctions essentielles dans la vie cellulaire:
Catalyse de réactions biochimiques: les enzymes Transport de molécules et d’ions Régulation de l’activité de d’autres protéines Signalisation cellulaire Motricité des cellules et des organismes Défense immunitaire: les anticorps Contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaire
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I-Introduction
Protéines : renouvellement constant (dégradation élimination par l’organisme). Protéines extrêmement nombreuses dans l’organisme (>100 000) Diversité de fonctions mais une seule organisation avec une seule organisation avec comme unité de base :les acides aminés. Assemblage de la protéine déterminé en fonction de la séquence d’ADN présente dans le gène correspondant 1- Transcription ADN → ARNm 2- Traduction ARNm → Protéine
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I-Introduction
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I-Introduction
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Les acides aminés sont des petites molécules quaternaires composées de C, H, O, N existent sous plus de 300 formes différentes dans la nature. Seulement 20 d'entre eux rentrent dans la constitution d'unités monomériques des peptides et des protéines de l'organisme humain. Ce sont les acides aminés protéinogènes.
I-Introduction Acides aminés
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Le rôle des acides aminés est multiple :
Structurale : monomères des protéines.
Energétique : substrats énergétiques.
Métabolique : précurseurs de molécules d’intérêt biologique ou
intermédiaires métaboliques.
I-Introduction 1- Rôle des Acides aminés
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I- ACIDES AMINES 2-Structure des acides aminés
L'atome de carbone sur lequel
est fixé le groupement amine -
NH2 et le groupement acide
carboxylique -COOH est
appelé par convention carbone
alpha.
Un acide aminé (AA) possède
donc 2 groupements
fonctionnels portés par son Cα
central :
Une fonction amine NH2
Une fonction acide COOH
Une chaîne latérale R qui
dépend de l’acide aminé.
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I-Introduction 2-Structure des acides aminés
cas à pH physiologique :
On a donc une molécule possédant deux groupements
ionisables : l'un acide (COOH <—> COO- + H+),
l'autre basique (NH2 + H+ <—> NH3+).
Notons que la forme totalement non-ionisée n'existe
pratiquement pas car aux pH acides pour lesquels
la fonction COOH n'est pas ionisée,
la fonction NH2 l'est toujours, inversement aux pH basiques pour
lesquels la fonction NH2 n'est pas ionisée, la fonction
COOH l'est toujours.
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I- ACIDES AMINES: 3-Nomenclature
Chez l'Homme,
comme chez de
nombreuses
espèces, seuls
vingt acides aminés
différents sont
incorporés dans
les protéines lors
de la traduction.
Leur masse molaire
moléculaire
moyenne est de
110 Da.
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I- ACIDES AMINES 4- Classification
Chaque acide aminé a ses propres propriétés : -Stérique (forme) -Chimique (différent type d'atome) -Electrostatique -pKa -Accepteur/donneur de liaison H -Polaire/hydrophobe
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I- ACIDES AMINES 4- CLASSIFICATION
Il existe plusieurs classifications des acides aminés, les acides aminés peuvent être classés
en fonction de la polarité et la charge des chaînes latérales à pH neutre.
1/ Non polaire:
Non chargées à pH neutre mais apolaire (ou hydrophobe) • Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro
2/ Polaire:
Non chargées à pH neutre mais polaire Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr
Chargées négativement à pH neutre (l'acide aminé est aussi qualifié d’acide) : Aspartate, glutamate
Chargées positivement à pH neutre (l'acide aminé est aussi qualifié de basique): Lysine, arginine et
histidine
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I- ACIDES AMINES 4-1 Acides aminés non chargés (apolaires)
• Tous ces acides aminés sont insoluble dans l’eau.
• la glycine n’est pas optiquement active.
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I- ACIDES AMINES 4-1 Acides aminés non chargés (apolaires)
• Proline est le seul acide aminé à avoir une chaîne latérale cyclique;
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I- ACIDES AMINES 4-1 Acides aminés non chargés (apolaire, aromatiques)
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I- ACIDES AMINES 4-3 Acides aminés non chargés (polaires)
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I- ACIDES AMINES 4-4 Acides aminés polaires chargés négativement (acides)
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I- ACIDES AMINES 4-5 Acides aminés polaires chargés positivement (basiques)
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I- ACIDES AMINES 4-6 Classification des acides aminés : selon la nature de la chaîne latérale
Acides aminés basiques : Lys, Arg, His Acides aminés acides: Glu, Asp Acides aminés amide: Asn, Gln Acides aminés hydroxylés: Thr, Ser
Acides aminés aromatiques: Phe, Tyr, Trp Acides aminés soufrés: Met, Cys Acides aminés aliphatiques: Ala, Gly, Leu, Val, Pro, Ile
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I- ACIDES AMINES 5- Les acides aminés essentiels
Les acides aminés essentiels:
Ce sont les acides aminés indispensables qui doivent être apportés par l’alimentation
(non-synthétisés par l’organisme):Leucine, isoleucine, valine, thréonine, méthionine,
phénylalanine, tryptophane, lysine, histidine, arginine (nourisson).
Acides aminés essentiels les plus rare :
Lysine, arginine, tryptophane
Acides aminés non-essentiels
Acides aminés pouvant être produits de manière endogène par l’organisme
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I- ACIDES AMINES 6- Les dérivés des acides aminés
Un acide aminé non protéinogène est un acide aminé qui ne peut pas être incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes. De tels acides aminés peuvent malgré tout être présents dans les protéines, mais dans ce cas ils se forment à partir de résidus d'acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle ; ils peuvent également ne jamais se trouver dans des protéines et remplir d'autres fonctions physiologiques au sein des cellules.
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I- ACIDES AMINES 6- Les dérivés acides aminés
A. Les amines : se forment par décarboxylation enzymatique de certains
AA.
- Cystéamine: par décarboxylation de la cystéine
- Histamine: par décarboxylation de l’Histidine
- Acide γ aminobutyrique: par décarboxylation de Glu
- Ethanolamine: par décarboxylation de la sérine
- Tyramine: par décarboxylation de la Tyrosine.
B. Les Bétaines: par méthylation de certains AA
C. L’Urée: Produit du catabolisme azoté chez l’homme .
D. La Créatine: Dérivé de Gly de Arg ou de Met
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II-Propriétés physiques II-1-La chiralité
• Selon la convention de Fisher, dans les α-aminoacides, la chaîne carbonée est verticale et vue par sa convexité; le COO-, dont le niveau d’oxydation est le plus élevé, est placé vers le haut et le NH3+, peut alors se situer à gauche, soit à droite du Cα chiral, les α-aminoacides appartiennent alors à la série L (laevus, côté gauche) ou à la série D (dexter, côté droit).
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• Le carbone alpha portant quatre groupements différents, ce carbone est asymétrique. Les acides aminés sont donc des molécules chirales. On a deux isomères possibles : l'un de la série D l'autre de la série L. Il existe une exception : la glycine.
• Il se trouve que tous les acides aminés naturels trouvés dans les molécules du vivant sont de la série L.
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II-Propriétés physiques II-1-La chiralité
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-1-La chiralité
A l'exception de la glycine, le carbone α porte quatre substituants différents : c'est donc un centre chiral dont la conformation définira les stéréoisomères, isomères optiques à pouvoir rotatoire spécifique opposé.
Les deux énantiomères sont définis de la même manière que pour les oses en prenant le glycéraldéhyde comme référence dans la représentation de Fischer :
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• Cas d'acides aminés ayant un deuxième centre chiral
Le carbone 3 (Beta) de la thréonine et de l'isoleucine est aussi un centre chiral : leur énantiomère (L) existera sous deux formes épimères. On affecte le préfixe "allo" à l'épimère que l'on ne trouve pas dans les protéines :
II- Propriétés physiques des acides aminés II-1-La chiralité
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-2- Le pouvoir rotatoire
19 sur 20 acides aminés ont un carbone asymétrique, à l’exception de la glycine, qui leurs confère la propriété de dévier la lumière polarisée (molécules optiquement actives). Les acides aminés qui dévient la lumière à droite sont dits « Dextrogyre (+) », ceux qui la dévient à gauche sont dits « lyvogyres (-) ». L’angle de déviation de la lumière polarisée « α » est mesuré grâce au polarimètre.
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-3. La racémisation et les acides aminés D
La racémisation est le passage d'un énantiomère à un autre.
Série L Série D
Certains microorganismes peuvent utiliser ou produire des aminoacides D, par exemple les antibiotiques peptidiques sécrétés par des bactéries :
• - une D-Phe dans la gramicidine S et la tyrocidine A
• Une solution d'aminoacide L évolue très lentement vers un l'équilibre racémique. Après la mort d'un organisme vivant qui ne contient que des aminoacides de série L, on aura une évolution lente vers l'équilibre racémique pour chacun d'entre eux : l'évaluation du rapport D/L de l'acide aspartique est utilisée comme méthode de datation de fossiles paléobiologie.
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-4- Absorption et fluorescence
II-3-1 Absorption : • Les aminoacides n'absorbent pas la lumière visible, leurs solutions sont incolores. • La plupart des acides aminés absorbent à une λ< 230nm. • Les acides aminés ayant un radical aromatique (Tyr, Trp, Phe) absorbent vers 280 nm.
*Utile pour repérer et doser les protéines
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-5- Absorption et fluorescence
II-3-2 La Fluorescence:
Les acides aminés aromatiques (Tryptophane,
et tyrosine sont des fluorophores
naturels.
Ces acides aminés cycliques, lorsqu'elles sont
excitées par une lumière incidente à une
longueur d'onde où elles absorbent ce
rayonnement émettent une lumière de
longueur d'onde plus grande.
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II- Propriétés physiques des acides aminés II-6- La solubilité
A l’état solide les acides aminés forment des cristaux. Ils sont relativement solubles dans l’eau du fait de leur caractère ionique et de leur possibilité de former des liaisons hydrogènes avec les molécules d’eau.
Cette solubilité est plus faible pour les acides aminés hydrophobes.
La solubilité dans les solvants organiques est faible de quelques mg/L et encore moins dans les solvants plus apolaires.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés
1/ Propriétés de la fonction acide carboxylique –COOH a) Formation de sels b) Réduction c) Estérification d) Action des amines primaires e) Décarboxylation f) Réaction avec l’ammoniac 2/ Propriétés de la fonction amine primaire –NH2
a) Formation de sels b) Addition de carbonyle c) Arylation d) Acylation e) Carbamylation f) Désamination Réaction globale Ninhydrine (colorimétrie des acides aminés) 3/ Les groupes latéraux
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
a) Formation de sels
Les acides aminés réagissent avec les bases en formant des sels. Le groupement carboxyle perd un proton. A l’inverse la fonction -COO- réagit avec un acide pour redonner -COOH
Ce sel a pour nom : (nom de l’acide aminé terminé par ate) de sodium, ex glycinate de sodium.
Exemple de la Glycine
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
b-Réduction: La fonction acide peut être réduite en fonction alcool
Fonction alcool
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
c- Estérification: Les acides aminés réagissent avec les alcools en formant des esters.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
d- Action des amines primaires : Cette réaction aboutit à la formation d’amides.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
e) Décarboxylation
Cette réaction est présente dans les organismes vivants pour produire à partir des aminoacides des dérivés (amines) qui peuvent être des précurseurs d'autres molécules et ce par des décarboxylases.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
e) Exemples de Décarboxylation
Quelques produits de décarboxylation d'aminoacides :
-sérine : produit de décarboxylation : éthanolamine qui est le précurseur de la choline des
phospholipides.
.
Ethanolamine
Précurseur des lipides
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
histidine : produit de décarboxylation : histamine qui est un vasodilatateur intervenant dans les réactions d'allergie ou d'inflammation
e) Exemples de Décarboxylation
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- acide glutamique : produit de décarboxylation : 4-aminobutanoique ou "GABA" qui est un
neurotransmetteur.
III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
e) Exemples de Décarboxylation
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-1- Propriétés de la fonction acide carboxylique -COOH
f) Réaction avec l’ammoniac : NH3
Détoxification de l’organisme des ions NH3 extrêmement dangereux
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
a) Formation de sels Les acides aminés réagissent avec les acides en formant des sels. Le groupement amine capte un proton. A l’inverse la fonction –NH3+ réagit avec une base pour redonner –NH2
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b) Addition de carbonyle Les fonctions aminés des aminoacides réagissent réversiblement avec les aldéhydes pour donner des bases de Schiff qui sont relativement labiles. Ces bases de Schiff apparaissent très souvent comme intermédiaires dans des réactions enzymatiques impliquant les aminoacides comme substrat. La proline qui contient une fonction amine secondaire ne réagit pas avec les aldéhydes.
III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
Un des moyens très sensibles de détection des aminoacides utilise cette réaction :
l'aldéhyde utilisé est le 1, 2-dialdéhyde benzénique. Le produit d'addition est très
fluorescent.
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c) Arylation : Réaction de Sanger Substitution dans une molécule d’un radical aryle à un atome d’hydrogène. Cette réaction à l’aide d’un dérivé aromatique activé a permis à Frederik SANGER (1953) d’établir la première structure primaire d’une protéine : l’insuline.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
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d) Acylation : dansylation
Le réactif de Sanger a été remplacé par un réactif donnant un produit plus stable et fluorescent permettant une plus grande sensibilité dans la détection : c'est le chlorure de dansyle (1-diméthyl-amino-naphtalène-5-sulfonyle).
III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
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e) Action du phénylisothiocyanate ou Carbamylation
La carbamylation avec le phénylisothiocyanate (PTC), à un pH basique de 9, donne des dérivés qui absorbent dans l'ultraviolet et facilement séparable par chromatographie. De plus la réaction avec l'acide aminé terminal d'une protéine libère le dérivé d'addition et une protéine amputée de son aminoacide N-terminal : en itérant le processus, la détermination de la structure primaire de la protéine sera possible (dégradation récurrente d'Edman).
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
Dans le cas d'un peptide à n aminoacides, le PTC-peptide va subir une cyclisation et une
coupure à un pH légèrement acide, libérant un phénylthiohydantoine-aminoacide identifiable
(PTH-aminoacide), qui absorbe dans l'UV, et un peptide de (n-1) aminoacides.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
e) Intérêt de la Carbamylation
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f) Désamination
Pour maintenir la réserve intracellulaire des 20 aminoacides servant à la synthèse protéique, le métabolisme passera par des désaminations avec oxydation qui produiront des acides cétoniques, source principale, sinon la seule, à partir de laquelle les aminoacides sont synthétisés.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés de la fonction amine - NH2
Urée au niveau du foie
Les groupes latéraux réactifs des aminoacides sont :
Groupements thiols:
Oxydation des SH : formation des ponts disulfures
Alkylation : acide iodoacétique
Fonctions alcool:
Phosphorylation : formation d’un ester de phosphate
O-Glycosylation
Fonction amide
N-Glycosylation
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les propriétés des chaînes latérales
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les groupes latéraux
Exemple: Les chaînes latérales soufrées Les ponts disulfures: Le groupe thiol de la cystéine est très réactif : son oxydation permet la formation des ponts disulfures que l'on trouve dans les protéines (pont intra-chaîne ou entre chaînes polypeptidiques).
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les groupes latéraux
Blocage des cystéines lors de l’étude des protéines Formation d’une carboxy-amido-méthylation Empêche l’oxydation de la cystéine
carboxy-amido-méthylcystéine
Alkylation des cystéine
Si on utilise de l’iodoacétamide radioactif, on peut localiser et/ou doser les cystéine dans les protéines.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les groupes latéraux
Phosphorylation des acides aminés Formation d’un ester phosphate 3 acides aminés peuvent être phosphorylés : Tyr, Ser, Thr
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les groupes latéraux
O-Glycosylation Condensation d’un acide aminé à chaîne latérale hydroxyle avec un ose
Glycoprotéines
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-3-Les groupes latéraux
N-Glycosylation
Condensation d’un acide aminé à chaîne latérale amide avec un ose. Asparagine, Glutamine
Glycoprotéines
La réaction Ninhydrine (colorimétrie des acides aminés):
• La ninhydrine possède la particularité de former un produit coloré avec les acides aminés
• On assiste en fait à une dégradation progressive de la molécule d’acide aminé.
• Tous les acides aminés sont colorés en pourpre de Ruhemann seule la proline et l'hydroxyproline sont colorées en jaune.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés -Réaction globale
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III- Propriétés chimiques des acides aminés -Réaction globale
La réaction Ninhydrine (colorimétrie des acides aminés): Exemples
Empreintes digitale
Révélation d’une CCM des AA
Propriétés d’ionisation:
Propriété essentielle car elle conditionne le comportement de l’acide aminé en solution aqueuse selon le pH de cette solution. Rappels importants : AH A- + H+
Un acide est un composé qui cède un/des protons H+
Une base est un composé qui accepte un /des protons Cette équilibre répond à une constante de dissociation : KA=[A-]x [H+]/[AH] -log [Ka] = - log [H+] – log[A-]/[AH] → pKa = pH - log[A-]/[AH] d’où la définition du pH en fonction du pKa : pH = pKa + log[A-]/[AH] Le pKA correspond au pH de demi –dissociation. Donc quand pH= pKA. Il y a autant de Base que d’acide conjugué
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-2- Propriétés ioniques
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• 2 fonctions ionisables sont portées par le Cα, conférant aux acides aminés leur caractère amphotère.
*A pH acide (excès en H+), les formes protonées, acides dominent. L'acide aminé est alors un cation (aminoacide chargé positivement) portant un groupement COOH et un groupement NH3
+.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
Le caractère amphotère des acides aminés
• A pH basique (perte maximale des H+), les formes déprotonnées dominent. L'acide aminé est alors un anion (aminoacide chargé négativement) portant un groupement COO- et un groupement NH2.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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• A pH neutre, les deux groupements sont ionisés donc l'acide est amphotère. Sa charge globale est nulle, on le nomme Zwiterrion.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
Définition du pH isoélectrique
• Considérons une molécule portant des fonctions ionisables. Elle peut exister sous différentes formes chargées en solution aqueuse.
• Le pH isoionique (pI) est la valeur du pH de la solution dans laquelle la charge totale nette moyenne de la molécule est nulle.
• Les aminoacides qui portent au moins une fonction carboxylique et une fonction amine se présenteront en solution aqueuse sous diverses formes en équilibre, chargées positivement ou négativement.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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*un groupement est d’autant plus acide donc perd plus facilement son proton que son pKa est faible.
• Pour les acides aminés c’est le groupement -COOH qui est le plus fort (pKa ≈ 2), le groupement -NH3+ est un acide très faible (pKa ≈ 9)
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
Pour un pH inférieur à la valeur du pI, la charge nette moyenne de l'aminoacide est positive.
Pour un pH supérieur à la valeur du pI, la charge nette moyenne de l'aminoacide est négative
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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A) Aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de groupe ionisable
• Les pK des groupes α-COOH et α-aminé sont très différents, celui correspondant à l'acide étant beaucoup plus faible. Les équilibres successifs de dissociation s'écrivent avec les constantes individuelles de dissociation :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
pH isoélectrique : défini par [A+] - [A- ] = 0 Nous avons à résoudre le système d'équations suivant :
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A) Aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de groupe ionisable
III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
pH isoélectrique des acides aminés à chaîne latérales ne comportant pas de groupe ionisable
• Pour ces aminoacides avec une chaîne latérale ne comportant pas de fonction ionisable, la courbe de la charge totale nette moyenne en fonction du pH a l'allure suivante :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
A) Aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de groupe ionisable
Zone isoélectrique Forme zwiterrionique
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Dissociation en fonction du pH
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques A) Aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de groupe ionisable
Courbe de titration d’un acide amine neutre = l’Alanine
Tampon!
Tampon!
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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B) Aminoacides à chaîne latérale comportant une fonction acide
Dans le cas d'une fonction carboxylique, le phénomène d'ionisation est représenté par les équilibres successifs suivants (le pK du COOH de la chaîne latérale est plus élevé que le Pk du α-COOH et plus faible que le pK de l' α-amine) :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
Acide aminé acide :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
B- Acide aminé acide :
R
R
R R R
74 la courbe de la charge totale nette moyenne en fonction du pH
III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
B- Acide aminé acide :
- Absence de zone isoélectrique
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• Contrairement aux aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de fonctions ionisables, il n'y a pas de zone isoélectrique pour l'acide glutamique : la forme portant une charge nette nulle est au centre des deux équilibres correspondant aux deux fonctions carboxyliques et leurs pK ont des valeurs trop proches. Il en est de même pour l'acide aspartique.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
B- Acide aminé acide :
Dissociation en fonction du pH
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
B- Acide aminé acide :
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pKa1 pKa2 pKaR
Quel est le pI du glutamate?
NaOH
pH
pKa1
pKaR
pKa2
9.5
4.1
2.1
100% A
100% B
100% C
100% D
A B C D
Courbe de titration d’un acide amine acide
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
B- Acide aminé acide :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides à chaîne latérale comportant une fonction basique :
Ces aminoacides portent une amine sur leur chaîne latérale.
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Ces aminoacides portent une amine sur leur chaîne latérale. Le phénomène d'ionisation est représenté par les équilibres successifs suivants (le pK de la fonction α-amine est plus faible que celui de la fonction R-amine) :
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides basique
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides basique : Lysine
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides à chaîne latérale comportant une fonction basique
Contrairement aux aminoacides à chaîne latérale ne comportant pas de fonctions ionisables, il n'y a pas de zone isoélectrique pour la lysine : la forme portant une charge nette nulle est au centre des deux équilibres correspondant aux deux fonctions amines et leurs pK ont des valeurs trop proches. Il en sera de même pour l'histidine et l'arginine avec toutefois une "petite" zone isoélectrique puisque les deux équilibres concernés ont des valeurs de pK différentes de 3 unités.
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides basique
30/01/2021
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Dissociation en fonction du pH
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III- Propriétés chimiques des acides aminés III-4- Propriétés ioniques
C- Aminoacides basique
pKaR
pKa2
Courbe de titration d’un acide amine basique
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C- Aminoacides à chaîne latérale comportant une fonction basique
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