Funzione delle ProteineCollagene Elastina
Emoglobina Mioglobina
Proteine plasmatiche
FUNZIONI DELLE PROTEINE
� P. CATALIZZATRICI Enzimi
� P. DI TRASPORTO Emoglobina, Lipoproteine
� P. CONTRATTILI Actina e Miosina
� P. STRUTTURALI Collagene, Elastina
� P. DI DIFESA Anticorpi,Tossine
� P. REGOLATRICI Ormoni
COLLAGENE
CARATTERISTICHE DEL TROPOCOLLAGENE
1.TRE catene a elica sinistrosa avvolte l’una attorno all’altra formando una elica destrosa
ALTA RESISTENZA
TROPOCOLLAGENE
2. PRESENZA DI AA MODIFICATI
2. PRESENZA DI AA MODIFICATI
VIT C
VIT C
3. STRUTTURA PRIMARIA RIPETITIVA
Glicina-Prolina-aa
4. PROTEINA GLICOSILATA
Sintesi
Assemblaggio delle 3 catene
Sintesi
Assemblaggio del collagene
Formazione dei legami trasversi
Assemblaggio del collagene
Assemblaggio del collagene
ELASTINA
� AVVOLGIMENTO CASUALE
� GLICINA, PROLINA
� NO IDROSSILISINA
� LEGAMI TRASVERSI CASUALI
ELASTINA
Emoproteine MIOGLOBINA
153 aa
8 segmenti
αααα elica
GRUPPOEME
Fe++ forma6 legami di coordinazione
GRUPPOEME
Tasca idrofobica
CURVA DI SATURAZIONE
pO2 dei tessuti periferici
Mioglobina ed Emoglobina
EMOGLOBINA
2αααα 141aa
2ββββ 146aa
4 gruppi EME
4 O2
CURVA DI SATURAZIONE
pO2 presente nei tessuti periferici
pO2 polmonare
CURVE DI SATURAZIONE
Modello allosterico
EFFETTO DPG
EFFETTO del DPG
EFFETTO del DPG
In assenza di Ossigeno
Emoglobina Ossigenata
Emoglobina� L’ affinità dell’ Emoglobina all’Ossigeno diminuisce
se:
1. diminuisce il pH (acidità)
2. aumenta l’ anidride carbonica CO2
3. in presenza di DPG
Aumenta il rilascio di O2
Emoglobina
� L’ affinità dell’ Emoglobina all’Ossigeno aumenta se:
1. aumenta il pH (basicità)
2. diminuisce l’ anidride carbonica CO2
3. in assenza di DPG
Diminuisce il rilascio di O2
Video
� Emoglobina
� http://www.youtube.com/watch?v=WXOBJEXxNEo
� http://www.youtube.com/watch?v=scIcDycg5Cg&feature=fvw
� Collagene
� http://www.youtube.com/watch?v=YmuFI1jtc8M
Varianti fisiologiche dell’ Emoglobina
� Hb-A 2αααα 2ββββ 90 %
� Hb-A2 2αααα 2δδδδ 10 %
� Hb-E 2ξξξξ 2εεεε embrione, 4-10 settimana
� Hb-F 2αααα 2γγγγ feto, 3-9 mese
Affinita’ elevata per O2
Varianti patologichedell’ Emoglobina
� Talassemie (αααα o ββββ) mancanza di una o più
catene dell’ emoglobina
�Anemia Falciforme (Hb-S)sostituzione di un aa (valina vs ac. glutamminico) con un
altro nella sequenza primaria della proteina
Globuli rossi
Trasporto della CO2 nel sangue
PROTEINE PLASMATICHE� ∼∼∼∼ 100 7/7.5 gr/100 ml
1. CAPACITA’ TAMPONE
2. COAGULAZIONE E FIBROLISI
3. FATTORI DI DIFESA
4. FUNZIONI DI TRASPORTO
5. INIBITORI ENZIMATICI
6. ORMONI
ELETTROFORESI
ELETTROFORESI
ELETTROFORESI PROTEINE PLASMATICHE
ALBUMINA 55% sintetizzata dal fegato
�FUNZIONI
1 . Trasporto (NEFA, Bilirubina, Ormoni, Vitamine, Metalli)
2. Mantenimento della pressione oncotica
3. Nutritiva
GLOBINE
GLOBINE αααα1 Antitripsina
GLOBINE αααα2 Ceruplasmina (rame)
GLOBINE ββββ Transferrina (Fe), complemento
GLOBINE γγγγ Anticorpi o Immunoglobuline
IgG (80%) IgA (12%)
IgM (7%) IgD (0.5%)
IgE (0.5%)
IMMUNOGLOBULINE
ELETTROFORESI PROTEINE PLASMATICHE –siero-
EPATITE VIRALE
IPOγGLOBULINEMIA
NEOPLASIA MALIGNA
γPATIA MONOCLONALE