Activité enzymatique

Métabolisme

• est un ensemble de réactions chimiques catalysées par des enzymes chez le vivant.

• implique de longues chaînes et cycles de réactions.

• réactions ne sont généralement pas spontanées aux températures chez le vivant.

• réactions se réalisent à des vitesses mesurables seulement sous la présence d'enzymes.

Rôle enzyme

• abaissent l'énergie d'action requise pour le démarrage d'une réaction.

• Permettent d'effectuer des réactions plus rapidement à une température moyenne (nécessaire à la vie).

• est un catalyseur biologique généralement sous forme d'une protéine globulaire soluble dans l'eau.

• n'est pas modifié par la réaction et est donc réutilisable.

Enzyme abaisse Ea

Site actif

• La forme tertiaire et quaternaire de l'enzyme détermine son activité spécifique à un substrat. Emil Fisher 1894

• Le site actif de l'enzyme a une forme tridimensionnelle permettant de fixer un substrat spécifique.

• Le site actif facilite la réaction chimique. – L'enzyme permet d'atteindre une vitesse de réactions plus

grande sans apport supplémentaire d'énergie en facilitant la rencontre des substrats.

Ajustement induit

• En 1958 (Koshland) on modifie le principe clé serrure à celui de l'ajustement induit :

• Le site actif s'ajuste en change de forme avec le substrat.

• Un enzyme peut accepter plusieurs substrats légèrement différents. (Exemple d'un gant qui s'adaptent à plusieurs mains)

Inhibition Non-compétitive

• l'inhibiteur occupe le site allostérique;

• la forme tertiaire de l'enzyme est modifiée modifiant le site actif ;

• le substrat ne peut pas se lier au site actif déformé ;

• l'augmentation de la concentration du substrat n'accélère pas l'activité enzymatique

Vit

ess

e d

e r

éac

tio

n

Concentration du substrat

Effet d'un inhibiteur non-compétitif sur l'activité enzymatique

Sans inhibiteur

Avec inhibiteur non-compétitif

Inhibition compétitive

• l'inhibiteur occupe le site actif

• pendant ce temps le substrat n'a pas accès au site actif

• la concentration de l'inhibiteur et son affinité pour l'enzyme affecte son efficacité

• l'ajout de substrat augmente la vitesse de réaction (substrat atteint site actif avant l'inhibiteur)

Vit

ess

e d

e r

éac

tio

n

Concentration du susbtrat

Effet d'un inhibiteur compétitif sur l'activité enzymatique

Sans inhibiteur

Avec inhibiteur compétitif

Exemple inhibition allostérique

• L'enzyme 1 transforme le substrat A en B

• L'enzyme 2 transforme B en C

• Le C est un inhibiteur allostérique; il se lie à l'enzyme 1 ; change la forme de son site actif donc arrête la transformation de A en B.

Enz 1

Enz 2

X

• activité max à 37 °C,

• majorité dénaturées à 60 °C

• à basse t, le mouvement moléculaire est réduit et l'activité enz est donc plus lente.

• L'activité enzymatique double généralement à chaque 10°C

0

10

20

30

40

50

60

70

80

0 20 40 60 80Act

ivit

é E

nzy

mat

iqu

e (μ

mo

l s-)

1

Température (°C)

Effet de la température sur l'activité enzymatique

• plus on s'éloigne du pH optimal plus les charges + ou -dénature l'enzyme

0

20

40

60

80

100

120

140

0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14Act

ivit

é e

nzy

mat

iqu

e (μ

mo

l s-1

)

pH

Effet du pH sur l'activité enzymatique

• activité enzaugmente avec la concentration du substrat jusqu'à ce que tous les sites actifs aient liés leur substrat en même temps (activité maximale)

Act

ivit

é e

nzy

mat

iqu

e

Concentration du substrat

Activité enzymatique en fonction de la concentration du substrat