Les Enzymes en Technologie Alimentaire

7/29/2019 Les Enzymes en Technologie Alimentaire

1/20

LES ENZYMES EN TECHNOLOGIE ALIMENTAIRE

Rsum

L 'expospasse en r evue les usages actuels et futur s des enzymes dans les industri es agro-al imentaires. Enrai son de leurs proprits catal ytiques et de leur spci f ici t, elles par ti ci pent la synthse de molculesbiochimiques, des oprations de technologie alimentai re ainsi qu'l'laboration de nouvelles techni quesanalyti ques, la fois rapi des et spcif iques.

Parmi les oprati ons de synthse, on peut ci ter la producti on de mtaboli tes tels que des agents de flaveur ,exhausteurs de got, des acides amins de forme L. Sur tou t, l 'ut i l isation des enzymes bouleverslaproducti on des matires sucrantes.

En technologie alimentai re, elles sont employes dans tous les secteurs industri els: laiteri e, f romager ie,industr ies des boissons, des crales, de la viande, etc.

Dans le domai ne analyti que, les lectrodes et les capteurs enzymatiques permettent la dtection et le dosageimmdiat d' une substance dtermine, donc le con trle en temps rel des tapes cls de la fabr icati on d' unproduit.

L 'avenir des enzymes sera d'autant pl us prometteur que la molcul e enzymatique sera plus ef f icace, plusstable et d' une dure de vis plus longue. I l est donc tr ibutai re des apports de la science et de sa capacitterme " constru ir e" ces futur es " super enzymes" .

1) Introduction

Lorsqu'au 19ime sicle, Payan dcouvrit la diastase (1833) et Bernard la lipase pancratique

(1849), nul ne pouvait imaginer qu'il s'agissait des premiers maillons d'une famille de

biocatalyseurs susceptibles d'entraner une rvolution technologique 150 ans plus tard.

L'avenir de ces "diastases" - converties en enzymes selon la proposition de Kuhne en 1878-

pouvait d'autant moins tre peru, que l'on ignorait encore tout de la microbiologie, source

principale des enzymes industrielles dont nous disposons aujourd'hui.

C'est en effet la connaissance et la matrise scientifiques des fermentations qui aprogressivement fait concevoirl'intrt d'utiliser non plus le micro-organisme entier mais

seulement son principe actif pour raliser une transformation dfinie d'un substratbiochimique. Depuis deux dcennies, l'emploi des enzymes connat un succs remarquable et

entrouvre des perspectives tonnantes: nombre de procds classs comme "biotechnologie"

reposent sur une exploitation des proprits particulires de ces mcanismes ractionnels. De

nouvelles industries n'ont vu le jour que grce la mise sur le march d'enzymes purifies; il

en est de mme pour des techniques de dtection et d'analyses dont le principe utilise la

sensibilit et la spcificit enzymatiques.


2/20

L'avenir de ces ractifs va dpendre pour une part importante, du cot de leur utilisation. C'est

pourquoi les techniques d'encapsulage et de greffage ont constitu un progrs

technologique ouvrant de plus grandes possibilits d'emploi; des recherches s'imposent encore

pour abaisser les prix d'une opration enzymatique l'chelle industrielle.

Mais, ds maintenant, les enzymes ont conquis leur place dans le monde industriel et

analytique. Cet expos, non exhaustif, voudrait souligner leur rle, souvent

irremplacable, dans le vaste secteur des oprations agro-alimentaires.

2) Utilisation des enzymes dans les ractions de synthse

L'utilisation d'enzymes en technologie alimentaire, pour la transformation de la matire

premire, n'est pas une nouveaut technologique: la fabrication de pain, de boissons ou de

fromages faisant depuis longtemps appel de tel procds.

Cependant, depuis quelques annes, le dveloppement de nouveaux produit alimentaires

d'une part, leurs exigences technologiques organoleptiques et nutritionnelles de l'autre, ont

cr de nouveaux besoins et un nouveau march, celui des produits de synthse utiliss dans

les industries de seconde transformation: acides organiques, composs responsables des

armes et de la flaveur, dulcorants, corps gras valeur nutritionnelle dtermine. Ces

produits obtenus d'abord par extraction, fermentation ou synthse organique le sont de plus enplus l'heure actuelle par synthse enzymatique.

1. Synthse de composs responsables de la flaveur et des armes

Les micro-organismes utiliss traditionnellement dans la fabrication des produits

alimentaires produisent, par l'intermdiaire de leurs enzymes, des mtabolites (acides,

alcools, lactones, esters, aldhydes, ctones, etc.) responsables majeurs de la flaveur. C'est

d'ailleurs l'accumulation de ces composs qui caractrise le got final du produit. Les micro-

organismes et les enzymes constituent donc une excellente source de production de ce type

d'ingrdients.

L'approche microbiologique est irremplaable pour produire des mlanges complexesdecomposs (transformation des acides gras, des protines et des sucres lors de la fabrication

et de l'affinage des fromages par exemple ou production d'acide butyrique, d'acide

propionique, de mthyl ctones, etc.).

L'approche enzymatiqueest plus intressante pour la synthse de certaines substances responsables d'une flaveur particulire: citons pour mmoire la synthse de composs

carbonyls de faible poids molculaire comme le diactyle par dcarboxylation de l'acide acto-lactique ou l'actaldhyde par oxydation de l'thanol dshydrognase (Raymond, 1984).


3/20

Yokozeki et al. (1982) et Stevenson et al. (1979) ont russi l'aide de lipases microbiennes

la synthse d'esters propioniques, butyriques et caproques du graniol et du citronellol.

L'utilisation d'enzymes immobilises dans des conditions exprimentales particulires devrait

permettre dans les annes venir la synthse de composs intressants. Diffrentes quipes,

tant en France qu' l'tranger, ont mis au point la synthse de granial partir du graniol par

l'alcool dshydrognase de foie.

Signalons enfin la synthse du compos responsable de l'arme de moutarde: le gut

piquant de la moutarde, du cresson ou du radis noir est d la formation des huiles de

moutarde ou isothiocyanates partir des prcurseurs (glucosinolates) sous l'action de la

myrosinase. Utilisant la myrosinase fixe, Gatfield et Schmidt-Kastner (1983) produisent en

continu l'arme de moutarde dans des conditions industrielles trs intressantes.

2. Synthse de composs exhausteurs de gut

Ils sont de plus en plus utiliss dans certains "aliments de synthse" d'abord au Japon puis

petit petit partout dans le monde. Ils sont actuellement produits par fermentation

microbienne ou synthse enzymatique, en combinaison pour certains, avec des mthodes

chimiques.

2.1. Synthse de 5' mononuclotides

Deux nuclotides exhausteurs de got, l'inosine 5' monophosphate (5' IMP) et la guanosine 5'monophosphate (5' GMP), sont actuellement produits par hydrolyse des acides nucliques

suivie d'une dsamination. Ainsi l'utilisation d'une 5' phosphodiesterase bactrienne

permet-elle de librer les nuclotides (5' AMP, 5' GMP, 5' UMP); une 5' AMP dsaminase

librera dans le milieu le 5' IMP.

2.2. Le glutamate monosodique

Le glutamate de sodium est un des composs exhausteurs de got produit en trs grandes

quantits (plusieurs milliers de tonnes produites et utilises) dans le monde. La quasi totalit

est synthtise pour l'heure parfermentation microbienne avec d'autant plus d'intrt que

seul l'isomre L est produit et excrt dans le milieu de culture.

Signalons, cependant, que les techniques utilisant des hydrolases fixes permettent de

fabriquer l'acide L glutamique par hydrolyse du DL propionate 5' hydantone.

3. Production d'acides organiques et d'acides amins

La perce du gnie enzymatique dans ce secteur d'activit est faible cause de la concurrence

des procds chimiques et microbiologiques. Nanmoins, nous pensons qu'il s'agit plus

d'une dficience en investissements intellectuel et conomique que d'une ralit scientifique,

ce secteur d'activit tant un de ceux qui terme est porteur des plus belles promesses.


4/20

3.1. Synthse enzymatique d'acides organiques

Les acides organiques tels que l'acide gluconique, certains acides aldoniques, l'acide L-

malique ou l'acide L-tartrique sont utiliss l'heure actuelle dans les I.A.A. soit comme

matire premire pour les industries de seconde transformation, soit comme acidulants

et/oucomplexants dans certains procds de fabrication ou pour la production de certainsaliments.

Ainsi la synthse d'acide gluconique partir de glucose s'effectue t-elle par voie

enzymatique en utilisant le systme squenc glucose oxydase + catalase soit l'tat libre,

soit immobilis.

La socit amricaine CPC et l'Institut Battelle de Genve ont mis au point des procds

permettant de travailler en phase homogne avec des enzymes immobiliss mais

"hydrosolubles"; des solutions de glucose 400 g/l sont ainsi oxydes avec des rendements

trs importants.

L encore, l'industrie japonaise possde une longueur d'avance.

La firme Hayashibara a mis au point un procd permettant, partir de mono, -di et -tri-saccharides, de prparer les acides aldoniques correspondants par catalyse

enzymatique utilisant des systmes oxydasiques extraits dePseudomonas fragi .

La firme Tanabe synthtise grce une fumarate ligase fixe deBrevibacteriumammoniogenesl'acide malique partir de l'acide fumarique.

De mme, la firme Toray Industries envisage-t-elle de synthtiser en continu l'acideL-tartrique partir de l'acide malique en combinant oxydation chimique et

hydrolyse enzymatique par des hydrolases spcifiques extraites d'Acinetobacter

antarogenes ou deRhizobium validum suivant le processus prsent suivant le

processus prsent dans la figure .

3.2. Synthse enzymatique d'acides amins

Depuis les travaux de Chibata et de son quipe dans les annes 1960-1970, on assiste la

mise au point de procds de prparation d'acides amins qui font une large part la synthse

enzymatique. Ainsi, L-mthionine, L-lysine, L-aspartate, L-tryptophane, L-cystine, L-

alanine, L-tyrosine, L-phnyl alanine peuvent-ils tre prpars par la mise en oeuvred'enzymes spcifiques soit seuls soit associs (tableau ).

Pour un nombre important d'acides amins la combinaison des mthodes chimiques et

enzymatiques est trs avantageuse; une raction chimique simple permet souvent de prparer

un mlange racmique DL amino acide. Le ddoublement du racmique, difficile par voie

chimique, devient ais par voie enzymatique en utilisant une amino acylase fixe , selon le

schma de la figure .

4. Synthse d'dulcorants


5/20

4.1. Synthse d'aspartame

L'aspartame est un dipeptide constitu d'acide L-aspartique et de L-phnylalanine mthylne;

sa structure est reprsente figure .

En ralit, trois voies sont l'heure actuelle utilise pour sa synthse. La synthse chimique,

la synthse enzymatique et la voie directe issue du gnie gntique et utilisant la mthode

de "l'ADN" recombinant.

En ce qui concerne les procds enzymatiques, plusieurs techniques ont t dcrites. Isowa et

al. (1979) ont t les premiers utiliserune mtallo-protinase, la thermolysine pour former

une liaison peptidique entre le N-benzyloxycarbonyl L-aspartate (Z-L Asp) et la L-

phnylalanine mthylester (Z-L PheOMe) selon l'quation ci-dessous :

Z-L Asp + L PheOMe Z-L Asp - L PheOMe + H2O (thermolysine)

Oyama et al. (1984) utilisent la thermolysine fixe et travaillent en solvant organique, ce qui

permet une sparation aise des constituants, le Z-L Asp - L PheOMe se dissolvant

aisment dans un solvant organique comme l'actate d'thyle par exemple. La firme Toyosada

utilise une technologie analogue pour raliser la condensation. Si l'heure actuelle l'aspartame

du commerce est issu pratiquement de la synthse chimique, terme, la synthse enzymatique

devrait prendre le pas grce son excellent rendement et sa spcificit.

4.2. Synthse de stvioside

Le stvioside est glucoside dulcorant extrait normalement de Stevia rebaudiana. Sa

structure chimique naturelle fait qu'il prsente normalement un got amer. Par action d'une -glucosidase le got amer est supprim et le produit obtenu prsente un pouvoir sucrant

environ 200 fois suprieur celui du saccharose.

4.3. Synthse de cyclodextrines

Les cyclodextrines sont comme l'indique leur nom, des dextrines cyclises, c'est--dire des

polymres de six, sept, huit (ou plus) molcules de glucose unies par des liaisons 1-4; selon le

degr de polymrisation on obtient des , et -cyclodextrines; elles sont synthtises

partir de dextrines ou d'amidon par une enzyme, la cyclodextrine-glycosyl transfrased'origine microbienne (Bacillus macerans, entre autres) (Mercier, 1985).

Leurpouvoir squestrant vis--vis des armes volatils (Vincent, 1989) et des huilesessentielles les fait utiliser dans les techniques d'encapsulation molculaire (extraits

d'oignon, fenouil, estragon, etc.). A terme, ces mmes proprits permettent d'envisager leur

utilisation dans la ralisation de catalyseurs enzymatiqes artificiels (Maury et Roque,

1986).


6/20

3) Utilisation des enzymes dans le procd de

transformation des matires naturelles alimentaires

L'utilisation des enzymes est, selon le cas, destine faciliter le procd, amliorer la

conservation et/ou les caractristiques organoleptiques ou nutritionnelles, corriger desdficiences naturelles ou permettre la valorisation de certains sous-produits.

Parfois aussi, la technologie aura pour but d'optimiser l'action des enzymes prsentes dans

ladenre et seules responsables de la transformation (volution du muscle en viande par

exemple, maturation des fruits, etc.)

Tous les secteurs de l'industrie agro-alimentaire (boulangerie, brasserie, distillerie, jus de

fruits, laits et drivs, vins) sont susceptibles de telles applications. Il n'est pas dans mon

intention de reprendre par le dtail la liste de tous les enzymes utilises ainsi que la squence

ou les subtilits de leur utilisation, des revues exhaustives (Durand et Monsan, 1982; Dupuy,

1982; Cerning et al., 1984) ont ces dernires annes fait le point sur la question; je mecontenterai donc de prendre des exemples dans les diffrents secteurs afin de montrer

l'intert prsent et/ou futur de cette technologie ainsi que les variations qu'elle propose ou

permet d'envisager.

1. Utilisation des enzymes dans l'industrie laitire

1.1. Utilisation des enzymes en fromagerie

Je me contenterai dans cet article de rsumer l'essentiel des connaissances exposes de faon

trs complte dans de nombreux articles (Pehlan et al., 1977 et Cerning et al., 1984) ou mme

des ouvrages (Eck, 1984).

Enzymes de la coagulation

La prparation enzymatique traditionnellement utilise, dans le monde, la prsure, est un

extrait de caillette de veau nourri au lait. Elle contient deux enzymes coagulantes, la

chymosine et la pepsine qui reprsente 20% de l'activit coagulante totale. Les prparationscommerciales sont souvent des mlanges de prsure et de pepsine bovine. Aux Etats-Unis, la

pepsine de porc est largement utilise sous forme de mlange 50/50 avec la prsure.

A ct de ces enzymes l'industrie fromagre utilise aussi (peu en France mais de faon

importante aux Etats-Unis) les protases d'origine microbienne, protases acides prsentant

comme la prsure un centre catalytique rsidu aspartyle.

Tous ces systmes enzymatiques sont la plupart du temps utiliss en mlange direct. Des

essais ont cependant t entrepris pourfixer les enzymes sur une phase insoluble; les

problmes de transfert lis la formation du caill d'une part et la participation au processus

d'affinage de ces protases de l'autre sont cependant loin d'tre encore rsolus et constituentun frein cette technologie.


7/20

Enzymes de l'aff inage

Processus lent et coteux en immobilisation de capital, l'affinage bnficie depuis quelques

temps des efforts de la recherche tendant une meilleure matrise des processus et leur

accleration par l'utilisation d'enzymes exognes, protases, lipases, dcarboxylases. Le

problme est cependant complexe et plusieurs questions restent encore sans rponse.

Quelles quantits d'enzymes? L'addition de telles enzymes en faibles quantitamliore le got et acclre l'affinage du caill; L'augmention de la concentration en

enzyme conduit par contre des dfaut de texture et de flaveur et au dveloppement

d'une amertume plus grande. L'intensit et la spcificit de la protolyse sont en

cause. Les donnes technologiques du process (temps, tempratures) doivent, elles-

mmes, tre redfinies pour chaque cas.

Quelle technique d'addition? Plusieurs pratiques, pour ne pas dire plusieurs coles,existent avec chacune des avantage et des inconvnients. Pour les uns, l'addition au

lait et la plus pratique bien qu'elle d'entraner d'une part une dstabilisation tropimportante descasines, donc un mauvais rendement de coagulation, et que de l'autre

le faible taux de rtention des enzymes d'affinage dans le caill ne soit pas satisfaisant

du point de vue conomique. Pour d'autres, c'est l'incorporation dans le caill (soit en

dilution dans la saumure, soit en mlange avec le sel) qui est la plus satisfaisante,

oubliant l'occasion que les phnomnes de diffusion dans le caill risque aussi

d'entraner forcment des ingalits gographiques d' hydrolyse de la pte.

La solution idale consisterait donc encapsuler les enzymes dans des structures qui,

mlanges au lait, seraient retenues dans les mailles du caill (par liaison ionique par

exemple) et relargueraient par la suite l'extrieur les enzymes de l'affinage. Plusieurs

quipes de recherche s'intressent l'heure actuelle cette voie. L'utilisation des liposomes

par les chercheurs de l'INRA et leurs premiers rsultats constituent peut-tre une voie d'avenir

(Piard et Alkhalaf, 1986).

Si les protases agissent surtout sur la texture, les lipases agissent essentiellement sur le got. Elles sont utilises pour la fabrication de certains fromages et en particulier des

fromages bleus ou iltaliens (Romano, Provolone). Le got piquant caractristique est d la

prsence d'acides gras courte chane , librs par les lipases prsentes dans les prparations

en pte de la prsure utilise pour la fabrication de ce type de produit.

L'utilisation de lipase extraite deMucor miehei et de certaines souches dePenicilliumroqueforti conduit aux mmes rsultats.

L'intensit de la lipolyse de la matire grasse du lait dans la fabrication du fromage bleu est

d'une importance capitale. Non seulement les acides gras librs contribuent la flaveur,

mais ils servent de substrat aux lipoxygnases et autres oxydo-rductases fongiques pour

la production de ctones, d'aldhydes substitus et d'alcools, supports du got decertainsfromages. Comme pour les protases, l'addition d'enzymes exognes de ce type

diminue considrablement le temps d'affinage.

1.2. Utilisation d'enzymes pour le traitement du lait


8/20

A ct des enzymes directement lis l'industrie fromagre, d'autres enzymes sont utilises

dans ce secteur, soit pour protger la matire premire, soit pour faciliter certains traitements

technologiques, soit pour la valorisation des sous-produits.

1.2.1. Traitement en vue de faciliter la technologie

on peut citer l'utilisation:

Du lysozymespcifique des polyosides de la paroi de certaines bactries commeClostri dium tyrobutyri cumsusceptible de mtaboliser l'acide lactique en acide

butyrique, ce qui entrane destroubles de formation de la pte fromagre. L'addition

de lysozyme au lait servant la fabrication supprime ces accidents.

De la glucose oxydase capable d'oxyder le glucose avec production d'acidegluconique et libration d'H2O2. Ce peroxyde d'hydrogne a un effet bactricide

direct. Un systme d'enzymes couples (-galactosidase/glucose oxydase) fixes sur

du verre poreux a dj t utilis pour la strilisation froid du laiten remplacement dela de la rfrigration ou de la pasteurisation. L'excs de peroxyde d'hydrogne est

limin par l'action d'une catalase exogne (foie de buf ou A.niger par exemple).

De la sulfhydryle oxydase. Cette enzyme prsente en faible quantit dans le lait estcapable d'oxyder les groupements thiols des protines en provoquant la synthse de

ponts S-S selon le schma suivant:

2 RSH + O2 RSSH + H2O2

Aprs extraction du lactosrum-prsure par chromatographie, et immobilisation sur support,

elle est susceptible d'amliorer la flaveur du lait UHT (suppression du got de cuit d

l'oxydation de certains rsidus cystinyl).

De la superoxyde dismutase (SOD). Cette enzyme neutralise par rduction lesradicaux oxygne libres selon la raction:

2O2 + 2H+ H2O2 + O2

Couple avec la catalase c'est un inhibiteur efficace de l'oxydation anarchique deslipidesdans les produits laitiers. Le traitement du lait, pour stockage prolong avec cette

enzyme en association avec la catalase, a t envisag.

1.2.2. Traitements visant hydrolyser le lactose du lait et des sous-produits

Les diffrents problme d'ordre nutritionnel (dficience en lactase intestinale de certains

individus), organoleptique (faible pouvoir sucrant du lactose) ou technologique, dus la

faible solubilit de ce sucre en milieu aqueux, sa propension cristalliser, sa non

fermentescibilit directe) peuvent tre rsolus par son hydrolyse au moyen d'une -

galactosidase.

De nombreuses -galactosidases d'origine vgtale, animale ou microbienne peuvent tre

utilises. Les laboratoires Corning ont mis au point un procd industriel d'hydrolyse dulactosrum et de jus lactos par une -galactosidase immobilise sur cramique.


9/20

Les diffrentes possibilits d'utilisation des -galactosidases dans l'hydrolyse du lactose ont

dj t recenses par Baret (1982). Les domaines d'application de cette technologie se

rpartissent comme suit:

production de lait et de produits drivs faible teneur en lactose (pour lespopulations dficientes en lactase ou pour augmenter le got sucr de certainsproduits); du lait lactose hydrolys est commercialis et vendu plus cher que le lait

normal aux USA et en Italie;

acclration de la fabrication de fromage et yaourt par augmentation du pouvoirfermentaire et/ou modification du pH;

prparation de poudres de lait pour crmes glaces et produits cuits; production de sirops et d'dulcorants pour l'industrie alimentaire.

2. Utilisation des enzymes en panification et biscuiterie

Elles sont pour la plupart du temps utilises comme aide technologiques:

Soit pourcorriger certaines dficiences de la matire premire (grains et farines)dues souvent une conjonction de facteurs agronomiques, climatiques et

technologiques; il en est ainsi de la farine de bl malt ou d'-amylase fongique(Aspergillus oryzae) pour amliorer le pouvoir fermentaire des farines du commerce.

Soit pourajuster les proprits de la pte aux contraintes du ptrissage moderne ouaux caractristiques technologiques (biscuiterie par exemple) ou organoleptiques des

produits finis; l'utilisation de protases deBacillus subtilis pour l'hydrolyse mnage

du gluten ou de lipoxygnase (linolate: oxygne-oxydorductase) issue de la farine

de soja dshuile ou de farine de fve, pour amliorer les proprits de viscolasticit

de la pte et son blanchiment, constitue une pratique courante de ce secteur industriel.

3. Utilisation des enzymes pour la prparation des sucres alimentaires

3.1. Glucoserie

Parmi les enzymes quantitativement les plus utilises dans les I.A.A., trois le sont en

glucoserie, c'est--dire dans les oprations de transformation de l'amidon en sucres simples. Il

s'agit essentiellement d'enzymes bactriennes: -amylase, amyloglucosidase et glucoseisomrase utilises pour la fabrication des sirops de glucose et de fructose (HFCS:High

Fructose Corn Syrup).


10/20

L'-amylase fongique et la -amylase de soja sont aussi utilises pour transformer l'amidon

en sirops haute teneur en maltose.

Enfin, deux autres enzymes participent aussi cette dgradation de l'amidon; il s'agit

d'enzymes dit de branchement capables d'hydrolyser les liaisons 1-6 comme la pullulanase.

La participation de ces enzymes est d'autant plus justifie que les amidons utiliss englucoserie contiennent 75 85% d'amylopectine.

La squence des oprations enzymatiques, leur couplage avec les traitements physico-

chimiques associs (pH, oxygne, etc.), l'origine des enzymes elles-mmes, varient dans le

dtail selon les entreprises. Des revues bibliographiques exhaustives et trs prcises dans ce

domaine ont dj t publies.

Les produits obtenus ont reus de multiples applications; leurs proprits physico-chimiques

(hygroscopicit et autres proprits fonctionnelles) expliquent pour une large part leur entre

en force dans pratiquement tout les secteurs des I.A.A. (fermentations, confiserie, boissons,

crmes glaces, entremets, confitures, aliments dittiques et infantiles, etc.).

3.2. Oprations lis l'industrie du saccharose

Des quatre enzymes utilises dans ce secteur, trois le sont en temps qu'auxiliaires

technologiques susceptibles de faciliter la cristallisation du saccharose lors de l'extraction

ou du raffinage de ce sucre.

Ainsi, l'utilisation d'-amylase bactrienne pour hydrolyser les contaminants amylacsnaturels ou de dextranase fongique pour liminer les dextranes dus Leuconostoc

mesenterodes, permet de diminuer la viscosit des jus de canne et sirops de sucre et faciliteren retour la cristallisation du saccharose. Il en va de mme de la mlibiase, enzyme utilise

pour l'hydrolyse du raffinose (anticristallisant du saccharose) qui se concentre dans la mlasse

au fur et mesure de son "puisement" en saccharose.

La quatrime enzyme utilise dans ce secteur est une enzyme de "production", l'invertase

(entranant une inversion du pouvoir rotatoire de la solution). Industriellement deux types de

sirops sont prpars par cette technique: l'interverti moyen qui contient encore 50% de

saccharose et l'interverti total constitu de 50% de fructose et de 50% de glucose. Bien que

possdant de nombreux avantages, ces produits sont en comptition avec les sirops de glucose

et d'isoglucose dans la plupart des secteurs agro-alimentaires.

4. Enzymes et technologie des boissons

Les procds industriels de prparation des boissons (distillerie, brasserie, vinification, jus de

fruits) font une large part l'utilisation d'enzymes (essentiellement les hydrolases) pour

faciliter, soit la fermentation, soit les techniques de prparation (extraction, clarification,

filtration) soit la conservation des produits (stabilisation).


11/20

Dans le domaine de la distillerie, la production d'alcool par fermentation de l'amidon grce

aux levures, ncessite dans les premires tapes, l'utilisation d'enzymes pour liqufier (-amylase de Bacillus licheniformis) puis saccharifier (amyloglucosidase d'Aspergillus niger),

l'amidon.

4.1. Brasserie

Dans les processus de brasserie, l'utilisation des enzymes vise compenser d'une part la

faiblesse diastasique des matires premires frquemment utilises (malt, orge cru, grifts de

mas, brisures de riz, etc.) et faciliter d'autre part la mise en oeuvre des techniques de

filtration ou de stabilisation des produits. La premire des oprations est ralise gnralement

par un mlange -amylase ou amyloglucosidase + -glucanase + protaseneutre. Lesoprations d'extraction et de filtration sont aussi considrablement amliores par l'utilisation

de -glucanase ou parfois de complexes enzymatiques (hmicellulases, pectinasese, etc.)d'origine fongique.

Les enzymes utilises au dbut taient celles deBacillus subtilis; actuellement la firme Glaxo

commercialise une -glucanase (dePenicillium emersonii)encore active 80C et Genencorproduit une enzyme identique pratiquement thermostable.

Le recours de telles pratiques est d'autant plus ncessaire que la matire premire utilise

contient d'avantage de malt de mauvaise qualit, d'orge cru ou tout autre compos susceptible

d'amener des quantits importantes de -glucanes et autres hmicelluloses augmentant laviscosit des solutions et par l mme, compliquant les processus de filtration.

L'adjonction de ces systmes enzymatiques se fait soit l'emptage du malt, soit durant

lagarde de la bire. Le trouble collodal qui se manifeste parfois lors du stockage froid dela bire est d la formation des complexes entre les composs polyphnoliques (tannodes et

tannins) et des fractions protiques de la bire. Cette phase disperse tannins-protines

prsente une solubilit plus faible aux basses tempratures, ce qui explique l'apparition du

trouble lors du stockage au froid. Ds lors, pour maintenir la stabilit, il suffit d'hydrolyser

soit les protines soit les tannins. La dgradation des protines est obtenue par adjonction

d'endoprotases (papane, ficine, bromlane ou pepsine), celle des tannodes et tannins par

action d'une "tannase" produite par des moisissures du genreAspergillus. Une voie accessoire

consiste aussi empcher la condensation des composs phnoliques simples en tannodes

puis en tannins en liminant l'oxygne ncessaire aux processus d'oxydation par l'utilisation

du couple glucose oxydase + catalase.

4.2. Vinification

Le grain de raisin contient des substances pectiques, macromolcules de nature glucidique

composes essentiellement de motifs acide -D galacturonique, plus ou moins substitus et

unis par des liaisons 1-4. Leur solubilit varie avec leur sructure et dpend des conditions de

pH et de temprature; leurs proprits hydrocollodes expliquent leur responsabilit dans les

difficults d'extraction des jus de raisin et leurturbidit ainsi que les difficults de

filtration rencontres.

L'limination de ces composs soit par des "pectinases" endognes, soit par les enzymes

rajoutes est donc une ncessit du processus de vinification.


12/20

En vini fi cation rouge classique, les mlanges enzymatiques commerciaux constitus depolygalacturonase de pectine estrase et de pectine lyase, produites parAspergillus niger

sont ajouts lors de l'encuvage: l'extraction du jus et des pigments s'en trouve aisment

facilite. Dans les procds de thermovinification, l'addition se fera aprs le traitement

thermique. Lors de la vini fi cation en blanc ou en ros, l'addition d'enzymes se fait en sortie

de pressoir, l'hydrolyse des pectines facilitant l'limination des particules en suspension.

4.3. Jus de fruits et lgumes

La prparation des jus de fruits consiste comme prcdemment extraire le suc cellulaire en

entranant tout ou partie des pigments et des armes responsables des caractristiques

organoleptiques des produits. Selon les cas, pour rpondre au got du consommateur, certains

jus devront tre clarifis (raisin, pomme) tandis qu'avec d'autres fruits, la maintenance d'un

trouble est apprcie (orange, nectar). La clarification fait appel des oprations

enzymatiques; au contraire dans le cas inverse, les enzymes endognes doivent treinhibes. Les jus sont ensuite stabiliss.

Pour certains fruits (cassis, framboise, fraise,...) l'aide l'extraction est une ncessit, la teneur

en pectines des fruits et leur nature donnant une pulpe semi-glifie dont il est difficile

d'extraire le jus. L'addition d'enzymes pectinolytiques solubilise le gel et amliore aussi

l'extraction des pigments des tissus pidermiques des fruits; le traitement facilite le pressurage

et augmente le rendement en jus de 2 20%.

L'obtention de jus de fruits limpides (pomme, poire) ou la production de jus concentrs

ncessite aussi l'limination des pectines surtout de la fraction mthoxyle moins soluble.

Celle-ci peut tre obtenue par hydrolyse ou par dmthylation (pectinestrase) suivie de

l'limination de l'acide pectique sous forme de sel ou de complexe insoluble. Le recours aux

pectinestrases -qui augmentent la solubilit des pectines par dmthylation- est

dconseiller dans la mesure o elles donnent naissance de l'alcool mthylique partir

du mthoxyle.

Parfois, la stabilisation des jus troubles (jus d'agrumes) passe au contraire parl'inhibition des

pectinestrases naturellement prsentes. Le traitement thermique peut ne pas tre suffisant

et il est alors ncessaire d'utiliser pour stabiliser le trouble une polygalacturonase susceptible

de dgrader les fractions pectiques dmthyles.

La prparation de nectars obtenus par broyage de la pulpe et homognisation est amliore

par l'utilisation de "macrases", mlanges enzymatiques riches en polygalacturonases etdpourvues de pectinestrase. L'hydrolyse spcifique et partielle des pectines de la lamelle

moyenne contribue la dissociation des cellules et leur mise en suspension dans le jus

visqueux.

Dans la prparation de jus de lgumes (jus de carottes, cocktails mixtes, tomates + cleri +

paprika) par liqufaction des tissus, l'hydrolyse doit tre plus importante pour permettre

l'clatement de la cellule et la libration du cytosol; elle est obtenue par l'utilisation de

prparations enzymatiques contenant la fois des enzymes pectinolytiques et

cellulolytiques.

A cot de ces enzymes "aides technologiques", l'industrie des jus de fruits en utilise aussid'autres, susceptibles d'amliorer les qualits organoleptiques de certains jus d'agrume qui


13/20

renferment encore, malgr les efforts de la slection varitale , des quantits importantes de

naringine (rhamnosylglucose de trihydroflavonone) au got amer caractristique.

Le traitement de ces jus parla naringinase, mlange de rhamnosidase et de -glucosidase(obtenue par exemple partir d'Aspergillus niger) permet une dsamrisation. Un procd

utilisant la naringinase fixe sur support de silice a t rcemment dvelopp.

4.4. Activit enzymatique et contraintes ractionnelles gnrales

Dans les produits vgtaux, le succs d'une technologie enzymatique demeure li divers

facteurs physico-chimiques du milieu, d'o la ncessit de mettre en place divers contrles

pralables pour s'assurer d'une bonne reproductibilit des oprations. Il est ais de mentionner

les principaux facteurs susceptibles d'inhiber ou d'intensifier un mcanismeenzymatique:

la prsence et la concentration des acides organiques (surtout les acides ascorbique etcitrique) qui dterminent l'acidit du milieu;

ces mmes lments agissent aussi de faon indirecte par des interactions avec lescations mtalliques: oxydo-rduction, degr de disponibilit, etc. Selon la nature de

l'enzyme, une modification de l'tat du cation (fer, cuivre, mercure, etc.) et de son

milieu d'utilisationpeut modifier considrablement l'activit enzymatique;

le taux d'oxygne dissous du milieu conditionne aussi, de faon importante,l'intensit des ractions enzymatiques, voulues ou fortuites.

Ces remarques ne peuvent chapper au monde industriel, les productions agricoles prsentant

inluctablement une grande variabilit dans leur composition, principalement dans le domaine

des lments mineurs. Cette caractristique, propre aux ressources agro-alimentaires,

constitue souvent un obstacle l'essor des oprations enzymatiques.

4) Enzymes et technologie des viandes

La transformation du muscle en viande repose trs largement sur des mcanismes

biochimiques qui, aprs la mort des animaux, modifient plus ou moins profondment la

composition et la structure des muscles. Les ractions mises en jeu, essentiellement des

hydrolyses, affectent les protines myofibrillaires, les protines du cytosquelette et de la

membrane de la cellule musculaire mais peu les protines du collagne. De la cintique et de

l'intensit de ces ractions dpend trs largement la dfinition des qualits des viandes en tte

desquelles se situent la tendret.


14/20

Sur ce plan et malgr une maturation technologiquement bien conduite, une carcasse de boeuf

renferme donc toujours autant de morceaux cuisson lente (35% environ) que de morceaux

cuisson rapide.

Pour tenter de modifier ce rapport et satisfaire la demande des consommateurs, la

technologie se doit donc de raliser les deux impratives: optimiser les ractionsnormalement catalyse par les enzymes endognes et provoquer l'hydrolyse du collagne

par l'apport d'enzymes exognes.

En ce qui concerne ce deuxime aspect de la technologie faisant appel l'utilisation de

protases exognes, la papane est l'enzyme utilise dans le monde. La complexit du

problme a conduit la mise au point de techniques d'utilisation sophistiques ( injection de

solution d'enzymes- soit naturelles, soit inhibes rversiblement- dans la veine jugulaire au

moment de l'abattage (procd Pro-ten), l'utilisation de formes de papane actives seulement

entre 60 et 66C. Ces pratiques ne sont pas autorises en France.

Pour l'instant, aucune technique reposant sur l'utilisation de collagnases spcifiques n'a tmise en oeuvre l'chelle industrielle. Des rsultats exprimentaux intressants utilisant des

collagnases bactriennes ont t obtenu par diffrentes quipes ( Valin, 1985) mais n'ont

pas fait l'objet d'un transfert vers l'industrie.

Pour ce qui concerne l'activation post-mortem des protases endognes, certains des

mcanismes sont aujourd'hui connus; ainsi, lors du refroidissement des carcasses et par suite

des diffrences entre les nergies d'activation des systmes enzymatiques lis au mtabolisme

des ions Ca2+, on assiste un relargage de ces ions dans le cytosol.

Selon la vitesse de cette libration et les taux atteints, les thiol protases Ca2+ dpendantes

(calpanes) prsentes sont soit actives par autoprotolyse, soit peut-tre inhibes par un

inhibiteur spcifique (l'interaction tant elle-mme Ca2+

dpendante). Ds lors, on comprend

que les traitements technologiques classiques (refroidissement) ou exprimentaux (stimulation

lectrique) doivent tre appliqus avec beaucoup de rigueur pour arriver l'optimisationrecherche.

Les protases lysosomales sont actives pour des pH


15/20

Nous avons vu que les enzymes pouvaient tre utiliss tour tour pour produire une substance

valeur biologique et/ou industrielle intressante, transformer un substrat et aider dans un

processus industriel (favoriser la filtration, liminer un compos susceptible d'interfrer

techniquement, ou indsirable du point de vue organoleptique. En fait, leur grande varit et

leur spcificit les ont fait trs tt utiliser aussi dans le secteur de l'analyse et du contrle,

particulirement lorsque l'htrognit du milieu se prtait mal un rsultat spcifique parvoie chimique. Pendant longtemps cependant leurs utilisations dans les oprations de contrle

et de rgulation des procds industriels ont t limites par suite de la lenteur des temps de

rponse et aussi de la fragilit de l'enzyme elle-mme. Le dveloppement des nouvelles

mthodes d'immobilisation et leur mise en application dans les "biocapteurs" devrait

permettre terme de contourner cette difficult.

Ces biocapteurs enzymatiques sont constitus par l'association de 2 systmes :

Un systme sensible, constitu d'une ou de plusieurs enzymes immobilises, chargesd'assurer la reconnaissance spcifique d'une substance cible;

Un systme lectronique charg de traduire sous forme de signal lectrique l'activitdu premier systme auquel il est intimement connect.

Ds lors, la rponse obtenue tant proportionnelle la quantit du produit "cible" prsent, la

quantification du phnomne s'avre chose aise. On peut ainsi doser substrat et/ou

cosubstrat, inhibiteur, activateur, cofacteur, etc.

Des revues dtailles ont dj fait le point dans ce domaine.

L'agro-alimentaire est susceptible de constituer terme un secteur de prdilection pour

les applications industrielles de ces techniques aussi bien dans la partie contrle et

automatisation des procds de production que dans celui du contrle de la qualit des

produits finis.

L'avantage d'un tel dispositif est norme; la possibilit des contrles en temps rel des

tapescls d'une production (vin, bire, hydrolyse de l'amidon, coagulation du lait, etc.)

permettra une optimisation en continu de la chane.

Dans le domaine de l'analyse des produits finis, des ralisations existent dj aussi bien aux

Etats-Unis qu'en Europe ou qu'au Japon. Certains dispositifs dj commercialiss permettent

de doser plusieurs composs, lactose, saccharose, lysine, acide glutamique, acide lactique,thanol, avec des temps de rponse rapide. D'autres capteurs enzymatiques sont utiliss pour

des vrifications de conformit rapides de certains produits (fracheur du poisson, quantit

de lcithine additionne dans certains produits, etc.).

6) Les technologies enzymatiques et le futur


16/20

Cette revue bibliographique avait pour but de faire le point sur les possibilits d'utilisations

industrielles des enzymes dans les diffrents secteurs des I.A.A. Force est de constater que

pour de multiples raisons, le dveloppement de ces pratiques ne se fait la vitesse de ce qui

tait annonc voici une dizaine d'annes, l'avnement de ces "outils" dans ce secteur tantoblig de prendre en compte ct des difficults techniques, des contraintes lgales et

socio-culturelles dues aux proccupations de scurit alimentaire.

Quoi qu'il en soit, le dveloppement industriel, terme, de la technologie enzymatique

passera par celui de ces quatre composantes, savoir:

le dveloppement de nouvelles enzymes; le dveloppement de nouvelles techniques d'immobilisation et la mise en oeuvre de

nouveaux racteurs enzymatiques;

l'innovation de nouveaux produits; le contrle pouss de la matire premire.

A ct des mthodes traditionnelles du "screening" enzymatique des micro-organismes

connus ou nouvellement dcouverts, les recherches dans ce domaine verront l'mergence des

techniques modernes visant la cration d'activits enzymatiques spcifiques:

utilisation de milieux ractionnels non conventionnels (solvants, ions mtalliques,etc.);

cration de super-protines enzymatiques modifies (soit chimiquement, soit par laformation d'anticorps catalytiques);

optimisation structure-fonction par les techniques de l'ingnierie protique.1. Utilisation de milieux ractionnels apolaires

A l'exception des lipases, la plupart des enzymes travaillent habituellement dans des solvants

aqueux. Ceci est parfois un handicap quand, par exemple, la raction produit des molcules

d'eau (hydrolases travaillant dans le sens de la synthse), aussi prfre-t-on dans ces castravailler en solvant organique. Deux procds mettant en oeuvre cette technique sont utiliss

industriellement: l'un intresse la synthse d'insuline humaine partir d'insuline de porc,

l'autre la synthse d'aspartame (Searle-Nutra-Sweet); dans ce cas, l'actate d'thyle s'avre

tre le meilleur solvant pour la synthse d'aspartame par la thermolysine immobilise.

2. Cration de protines enzymatiques modifies

Les travaux de Saraswathi et Keyes (1984), relatifs aux modifications de structure, entranant

une variation de la spcificit de substrat enzymatique, ouvrent une voie d'approche

intressante. Une enzyme dnature par traitement acide est ensuite traite par un inhibiteur

comptitif de l'activit recherche qui "modle" la structure de l'enzyme. L'enzyme "actif" estensuite li covalenciellement un support puis le ligand "structurant" est limin par dialyse.


17/20

La modification chimique (transformation d'un rsidu srine en rsidu cystine par exemple)

du site actif des enzymes a t aussi utilise pour modifier la spcificit de plusieurs

amylases (Hollo et al., 1982) ou mme la spcificit de groupe de l'enzyme (synthse de

flavopapane par couplage d'une molcule de riboflavine plus ou moins modifie de la

cystine 25 de la papane par exemple) (Kaiser et Radziejewski, 1985).

La synthse d'anticorps catalytiques (abzymes) s'inscrit dans cette dmarche; ils sont ns

des progrs de l'immunologie d'une part et de la connaissance du mcanisme de la catalyse

enzymatique de l'autre. Toute raction enzymatique implique le passage par un tat de

transition au cours duquel l'enzyme prsente vis--vis du substrat modifi une affinit leve.

D'aprs Pauling, une substance stable, mimant en structure spatiale et en charge le stade

intermdiaire devrait se fixer trs fortement l'enzyme. Ces 20 dernires annes de

nombreuses substances, analogues de diffrents tats de transition, ont t synthtises. Elles

devraient pouvoir servir d'antigne pour induire les anticorps capables de reconnatre le vrai

stade de transition du substrat et donc prsenter une activit catalytique leve. Les travaux de

Lerner et Tramontano (1988) et ceux de Janda et al. (1988) portant sur l'hydrolyse de la

fonction amide ont ouverts la voie dans ce domaine.

3. Utilisation des techniques du gnie gntique

A ct de leurs utilisations actuelles en gnie mdical et pharmaceutique, ces techniques

constituent une des voies porteuses d'espoir pour la synthse d'enzymes utilisables dans les

industries agroalimentaires. Les techniques de clonage, d'amplification de l'expression, ducontrle des mcanismes d'excrtion extracellulaires ou de la synthse d'enzymeshybrides portant en eux un "appendice" artificiel permettant leur purification devraient

apporter dans les annes venir ce secteur industriel le souffle qui lui fait encore dfaut.

Demain, enfin, les techniques d'ingnierie des protines ( par mutagnse dirige in vitro)

devraient mettre disposition des industries agroalimentaires les "super enzymes"

prsentantdes proprits catalytiques programmes ( pH et tempratures optimaux

industriellement intressants et stabilit toute preuve). Ce n'est pas terme une vue

utopique du secteur, les rsultats obtenus concernant la thermostabilit du lysozyme (Perry et

Wetzel, 1984) ou la stabilit l'oxydation de la subtilisine (Estell et al., 1985) sont l pour

nous laisser penser que le futur dj commenc.

4. Mise en oeuvre de nouvelles techniques d'immobilisation et de nouveauxracteurs enzymatiques

Le dveloppement du gnie enzymatique dans les I.A.A. passe forcment par la rduction de

la consommation d'enzyme. Les techniques d'immobilisation et les racteurs enzymatiques

conventionnels prsentent souvent au plan de l'exploitation industrielle des inconvnients la

fois techniques et conomiques. Dans ce secteur aussi, la recherche progresse. Citons par

exemple la mthode la mthode la polyazetidine dveloppe par Rhne-Poulenc (d'aprs

les travaux de Calton et al. 1986) (elle permet d'immobiliser des fractions bactriennes


18/20

prsentant des activits enzymatiques sous forme de membranes, de tubes ou de fibres)

ou la technique brevete et dveloppe par l'Institut Battelle qui consiste "greffer"

gntiquement un polypeptide riche en cystine par exemple, sur une enzyme donne afin

de favoriser son immobilisation ultrieure.

L'volution de la technologie des racteurs devrait aussi permettre d'effacer leursinconvnients actuels; les "bacs agits" ou les racteurs "lits fixes" seront remplacs par des

racteurs de nouvelle gnration associant membranes actives et filtration tangentielle.

Des ralisations pilotes existent dj dans certains domaines (hydrolyse du lactose par le

procd Damrae, production des acides amins par le procd Degussa-Braunschweig,

racteur colonne prssurise de la firme Tanabe, pour la production de L-alanine par

dcarboxylation de l'acide L-aspartique (Furui et Yamashita, 1985; Takamatsu et al., 1982).

5. Dveloppements industriels des nouvelles technologies enzymatiques etinnovation de nouveaux produits

Le dveloppement de ces nouvelles technologies est videmment tributaire du succs de son

transfert vers l'industrie. Bien qu' l'heure actuelle, l'innovation dans ce domaine soit encore

timide, des exemples intressants plusieurs titres existent.

A ct du procd Novo permettant de rcuprer aprs dcoloration et solubilisation par

protolyse, l'hmoglobine du sang des animaux d'abattoirs ou de l'utilisation industrielle dj

voque de la sulphydryl oxydasepour le traitement du lait UHT, on peut citer aussi

l'emploi astucieux d'une -1,3/-1,6 glucanase dans la fabrication du vinde Sauternes(Dubourdieu et al., 1981). La "pourriture noble" (Botrytis cinerea) produit en effet un

polysaccharide (-3 glucane) qui rsiste l'hydrolyse des enzymes comme les dextranases et

les glucanases et qui constitue un frein aux oprations de clarification par filtration.

L'opration d'hydrolyse s'avre doublement intressante car elle permet de diminuer la

charge en micro-organismes et, par l mme, la quantit de SO2 ncessaire la

conversion.

L'industrie de l'amidon innove encore. Ainsi, ct des enzymes utiliss dans les processus

traditionnels, la firme Tate et Lyle, exploitant un brevet de Daniel et Farmer (1981), a mis au

point un ingnieux procdd'immobilisation d'amyloglucosidase prcipite et corticule

par l'actone et le glutaraldhyde sur du charbon animal. Cette forme enzymatique est

caractris par une activit trs importante, qui permet de saccharifier par exemple leseffluents des colonnes de chromatographie utilises dans le procd de prparation du

glucose partir de l'amidon.

L'industrie des huiles alimentaires utilise aussi ce type de technologie enzymatique. Ainsi, le

traitement enzymatique des graines broyes par des hydrolases spcifiques permet

l'hydrolyse des srtuctures cellulaires et, par l, une meilleure extraction de l'huile .

Parfois aussi des composs toxiques, acide phytique, gossipol, sont limins au cours de cette

tape.

Bater A.G. fabrique le Palatinit ou isomaltole, mlange de sucres alcools peudigestibles, mais aux proprits sucrantes importantes, par hydrognation del'isomaltulose.


19/20

De mme, l'utilisation d'une nouvelle fructosyltransfrase isole deBacillus subtilispermet-elle de prparer avec un haut rendement des disaccharides aux utilisations

industrielles pouvant devenir intressantes (galactofructose;, xylofructose).

Dans le domaine de l'analyse et du contrle, on doit aussi mentionner l'utilisation dexanthine oxydase immobilise (Watanabe et al., 1984) pour la dtermination del'tat defracheur du poisson. L'hypoxanthine prsente, issue de la dgradation

secondaire de l'ATP, est oxyde en acide inosinique. La consommation d'oxygne,

mesure par lectrode spcifique, est bien corrle la quantit d'hypoxanthine

prsente.

7) Conclusion

L'enzymologie industrielle a dj conquis une place honorable dans les I.A.A. au cours des

dernires dcennies. Tout laisse prsager qu'elle peut devenir une technologie de plus en plus

employe dans divers secteurs du monde alimentaire et des industries de sant.

Son essor sera, en premier lieu, li aux progrs du gnie gntiqueet de l'ingnierie des

protines. Ainsi la "construction" de molcules enzymatiques comportant une partie active et

spcifique et une fraction disponible pour d'ventuels amnagements de l'activit ou de sa

mise en oeuvre permettra sans doute une vritable explosion des oprations industrielles

ralisables par voie enzymatique.

Mme les procds traditionnels tireront avantage de cette stratgie. Par exemple, un

renforcement de la spcificit des substituts microbiens de la prsure apporterait une

amlioration du rendement fromager et ferait sauter le "verrou" conomique constitu par

la limitation de production de la prsure animale.A l'inverse, des glucosidases moins

spcifiques permettraient une production accrue de glucose, par hydrolyse enzymatique de

sous-produits vgtaux glucidiques.

De faon plus immdiate, les oprations enzymatiques prsentent des caractristiques

justifiant, ds maintenant, leur emploi industriel:

En comparaison avec les catalyseurs chimiques, les enzymes agissant faiblestempratures, leur utilisation se traduit invitablement par des conomies d'nergie

thermique.

La spcificit de leur action prsente frquemment divers avantages:- elle permet d'atteindre un objectif parfaitement circonscrit, ce qui ne peut tre ralis avec

des ractifs ne possdant pas un spectre d'action aussi troit;

- elle vite les ractions dpassant l'objectif vis, l'apparition fortuite de produits secondaires

et, d'une manire gnrale, elle vite ou rduit la ncessit d'oprations ultrieures de

purification.


20/20

La multiplicit des oprations spcifiques pouvant tre ralises par voie enzymatique

constitue un champ d'action qui demeure encore partiellement inexploit. Cette remarque

s'applique tant aux industries alimentaires qu' d'autres secteurs industriels: il est tout fait

sage de prtendre que leur spcificit ouvrira des possibilits rvolutionnaires pour la

production de molcules et de matriaux trs loigns de l'agro-alimentaire.

A l'heure actuelle, les enzymes ont encore contre elles leurs exigences trs particulires et leur

fragilit. C'est pourquoi, leur avenir industriel dpend de solutions qui seront trouves pour

renforcer leur stabilit et les rendre moins sensibles aux facteurs de l'environnement

dans lequel elles travaillent.

Documents

Les Enzymes en Technologie Alimentaire