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Les molécules constitutives du vivant et

leurs fonctions dans les équilibres ou les

déséquilibres biologiques

Les molécules constitutives du vivant et leurs fonctions dans les équilibres ou déséquilibres biologiques

Atome : Constituant fondamental de la matière

Plus petite partie d’un corps simple pouvant se combiner

chimiquement à un autre

Généralement constitué d’un noyau composé de protons et de

neutrons atour desquels gravitent des électrons

Défini par son numéro atomique Z (nombre de protons)

Nuage d’électrons confère à l’atome ses principales propriétés

Electron

Neutron

Proton

Classification périodique des éléments

( protons + neutrons ) A nombre de masse ( nombre de protons ) Z numéro atomique

Assemblages d’atomes par une mise en commun ou une

cession d’électrons

Plus grande stabilité que l’atome

Liaison covalente

Molécules

La liaison covalente

Obtenue après mise en commun d’une paire d’électrons

Liaison stable dite de forte énergie

Ex : Liaison amide entre AA; ponts disulfures

Notion de valence : Nombre de liaisons chimiques engagées

par un atome dans une combinaison avec un autre atome

Le nombre de liaisons dépend du nombre d’électrons les plus

périohériques

Les ions

Particule chimique résultant de la perte ou du gain d’un électron

On distingue les anions (chargés négativement) et les cations (chargés positivement)

Cations : Na+; K+; Ag+; Mg2+; Ca2+; Fe2+; Cu2+

Anions : Cl-; SO42-

Ionisation Na Na+ + e-

Eléments chimiques constituant le vivant

Carbone (C) :

Valence (4)

Élément clé de la matière vivante : nombreuses

molécules ont un squelette carboné

S’associe à lui même pour former des chaînes linéaires

Liaison C—C très stable

Liaison possible avec O, H, N…

Oxygène (O) :

Valence (2)

Association avec hydrogène dans la composition de la

molécule d’eau

Retrouvé dans les fonctions aldéhydes

cétone

acide

alcool -OH

Hydrogène (H)

Valence (1)

Très souvent associé au carbone pour la constitution de

la chaîne carbonée

Azote (N)

Valence (3)

Élément fondamental dans la constitution des protéines,

acides nucléiques (ADN, ARN)

Soufre (S)

Valence (2)

Élément participant à la formation de pont di-sulfure

(liaison covalente de forte énergie)

Rentre dans la composition de l’insuline

Phosphore (P)

Valence (3/5)

Impliqué dans la constitution de molécules à fort

potentiel énergétique telle que l’ATP

CONSTITUTION DES ORGANISMES VIVANTS :

eau (65%)

Composés minéraux (5%)

Composés organiques (30%) dont

protéines (18%)

lipides (10%)

glucides (2%)

Les protéines (1)

Ce sont les composés organiques les plus abondants dans

les cellules: ils constituent plus de 50% de leur masse sèche.

Les protéines jouent un rôle prédominant dans le

fonctionnement cellulaire :

Ex : liaison (oxygène/myoglobine pour oxygénation tissulaire)

structure (actine et cytosquelette)

catalyse (enzymes)

L’élément de base qui constitue les protéines est l’acide

aminé

Les protéines (2)

Les acides aminés

Molécules amphotères avec une fonction carboxyle

acide et une fonction amine basique

R CH COO-

NH3+

Chaîne latérale variable (modulation

activité)

Fonction acide

Fonction amine

Notions d’acides aminés essentiels

Les protéines (3)

Les acides aminés – Rôles biologiques

Rôle de structure

Rôle métabolique

Rôle de médiateurs chimiques et de neurotransmetteurs

Les protéines (4)

Les acides aminés – Rôle de structure

Il existe plusieurs dizaines d’acides aminés (AA) différents

Cependant seule une vingtaine sont codés génétiquement

On les classes en 5 catégories :

- AA sans chaîne latérale

- AA dont la chaîne latérale peut être chargée positivement

- AA dont la chaîne latérale peut être chargée négativement

- AA dont la chaîne latérale est neutre

- AA dont la chaîne latérale est hydrophobe

Les protéines (5)

AA sans chaîne latérale

Glycine (ou glycocolle): pas de chaîne latérale, pas de c*

Les protéines (6)

AA dont la chaîne latérale peut être chargée positivement

Lysine Arginine Histidine

(Lys, K) (Arg, R) (His, H)

Les protéines (7)

AA dont la chaîne latérale peut être chargée négativement

Cystéine (Cys, C) Tyrosine

(Tyr, Y)

Acide glutamique (Glu, E)

Acide aspartique (Asp, D)

( ponts disulfures)

( précurseur DOPA)

( précurseur GABA)

Les protéines (8)

AA dont la chaîne latérale est neutre

Sérine (Ser, S)

Thréonine (Thr, T)

Glutamine (Gln, Q)

Asparagine (Asn, N)

Les protéines (9)

AA dont la chaîne latérale est hydrophobe

Alanine (Ala, A)

Valine* (Val, V)

Proline (Pro, P)

Méthionine (Met, M)

Les protéines (10)

leucine* (Leu, L)

isoleucine* (Ile, I) tryptophane

(Trp, W)

phénylalanine (Phe, F)

( phénylcétonurie; défaut d’hydrolyse)

Les protéines (11)

Les acides aminés – Rôle métabolique

R CH COO-

NH3+

Chaîne latérale Fonction acide

Fonction amine

Métabolisme azoté (transport de l’ammoniaque), métabolisme énergétique (cycle de Krebs, néoglucogenèse)

Les protéines (12)

Les acides aminés – Rôle de médiateurs chimiques et de neurotransmetteurs

Acide glutamique et acide aspartique : Neurotransmetteurs

excitateurs, stimulant la transmission de l’influx nerveux

Acide g-aminobutyrique (GABA) dérivé du glutamate :

Neuromédiateur inhibiteur présent dans le cerveau;

Glycine : Neuromédiateur inhibiteur présent dans la moëlle

épinière

«Amines biogènes» (Histamine, sérotonine, adrénaline,

dopamine): Obtenus par décarboxylation de neurotransmetteurs

ou de neuromédiateurs

Les protéines (13)

Les peptides

Enchaînement d’acides aminés

Chaque acide aminé est aussi appelé un résidu

2 résidus = dipeptide, 3 résidus = tripeptide

12-20 résidus = oligopeptide

20-100 résidus = polypeptide

au-delà de 100 = protéine

Les protéines (14)

On distingue plusieurs niveaux d’organisation des protéines.

On les classe par ordre de complexité croissante:

- structure primaire

- structure secondaire

- structure tertiaire

- structure quaternaire

Structure Fonction

Les protéines (15)

Structure primaire :

Ordre d’enchaînement des AA qui constituent la protéine.

Les AA sont numérotés en partant du N-terminal en allant vers le

C-terminal.

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15

M V H L T P E E K S A V T A L …

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15

Met Val His Leu Thr Pro Glu Glu Lys Ser Ala Val Thr Ala Leu …

N C

Enchaînement possible via la liaison peptidique

Les protéines (16)

Liaison peptidique

Les protéines (17)

Structure primaire : Applications biologiques

ADH = VASOPRESSINE = ANTI-DIURETIQUE

Cys – Tyr – Phe – Gln – Asn – Cys – Pro – Arg – Gly

Les protéines (17)

Structure primaire: Applications biologiques

ADH Cys – Tyr – Phe – Gln – Asn – Cys – Pro – Arg – Gly

Cys – Tyr – Ile – Gln – Asn – Cys – Pro – Leu – Gly

Les protéines (17)

ADH Cys – Tyr – Phe – Gln – Asn – Cys – Pro – Arg – Gly

Cys – Tyr – Ile – Gln – Asn – Cys – Pro – Leu – Gly Ocytocine

Les protéines (18)

Structure secondaire :

C’est le premier stade de l’organisation dans l’espace d’une

chaîne peptidique. Elle concerne l’organisation tridimensionnelle

locale de la chaîne peptidique.

Ce sont des structures qui sont stabilisées par la présence de nombreuses

liaisons hydrogènes entre les groupements C=O et NH du squelette

(indépendamment des chaînes latérales).

On distingue:

- les hélices α

- les feuillets ß

Les protéines (19)

Structure tertiaire :

C’est l’arrangement dans l’espace des différentes

structures secondaires.

Cet arrangement va se faire en fonction des interactions

entre les chaînes latérales des différents résidus ainsi qu’en

fonction des interactions avec les molécules du milieu.

La structure tertiaire va être principalement dictée par des

interactions de faible énergie (liaison ionique,

hydrogène,…).

Exemple d’application: Exposition de régions ou domaines de protéines globulaires dédiées à des fonctions précises

Les protéines (20)

Structure quaternaire :

C’est l’association de plusieurs chaînes peptidiques pour

donner un complexe stable et actif.

Les chaînes qui constituent ce complexe sont des protomères ou sous-

unités, chacune ayant une structure tertiaire définie.

L’association des différentes chaînes se fait via des liaisons fortes et

parfois aussi via des ponts disulfures.

Les protéines (21)

Une protéine peut être monomérique (une seule chaîne peptidique) ou

multimérique (plusieurs chaînes peptidiques).

On peut trouver des homomultimères (plusieurs chaînes peptidiques identiques)

et des hétéromultimères (plusieurs chaînes peptidiques différentes).

Les protéines peuvent être covalement liées à d’autres molécules:

- si c’est à un lipide on parle de lipoprotéine

- si c’est à un glucide on parle de glycoprotéine

- si c’est à un métal on parle de métalloprotéine

Les protéines (22)

Classification des protéines:

En fonction de leur structure : globulaires ou fibreuses

carboxypeptidase kératine

Les protéines (23)

En fonction de leur fonction : transporteur, défense immunitaire, catalyseur

hémoglobine immunoglobuline

Les protéines (24)

En fonction de leur fonction :

Elles participent à la communication entre les différents organes d’un animal

hormones

(insuline, EPO, leptine, enképhalines…)

récepteurs aux hormones et autres médiateurs (acétylcholine,

sérotonine, adrénaline…)

Elles ont un rôle dans la génétique cellulaire :

facteurs de transcription (HIF-1, p53, Sp1…)

répresseurs géniques

Les protéines (25)

Classification des protéines:

Elles ont des rôles structuraux : - cytosquelette (tubuline, actine…). - contraction musculaire (myosine…) - forme des vacuoles (clathrine…) - organisation de l’ADN (histones)

Elles interviennent dans l’immunité : - anticorps (immunoglobulines…) - protéines du système du complément - protéines de la cicatrisation (fibrine…) - protéines du CMH (Complexe Majeur d’Histocompatibilité)

- canaux ioniques - transporteurs de sucres, acides aminés… - transporteurs de lipides entre organes (albumine, apolipoprotéines) - transport inverse, élimination des toxiques

Elles jouent le rôle de transporteurs :

Les protéines (26)

Quelques exemples de peptides d’intérêt

Enképhalines

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Neuropeptides endogènes qui agissent sur les mêmes récepteurs que les opiacés (morphine et dérivés)

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met

b endorphine

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Val-Lys-Asn-Ala-His-Lys-Lys-Gly-Gln

Elle se lie aux récepteurs aux opioïdes µ et d.

Les protéines (27)

Quelques exemples de peptides d’intérêt Vasopressine Hormone peptidique post-hypophysaire

Agit sur le rein en provoquant la rétention d’eau (vasoconstricteur).

Tyr

Phe-Gln

Asn

Cys Cys-Pro-Arg-Gly-NH2

S-S N-term.

C-term.

Ocytocine

Tyr

Ile-Gln

Asn

Cys Cys-Pro-Leu-Gly-NH2

S-S N-term.

C-term.

Agit sur la contraction des muscles lisses en particulier l’utérus lors de l’accouchement (Syntocinon®, Sanofi Aventis)

A retenir

- Assemblage d’AA reliés entre eux par des liaisons covalentes;

- Diversité de structure et de propriétés dépend de la composition en AA;

- Hélice a et feuillet b sont les principaux types de structure secondaire;

- Liaisons covalentes et ponts disulfures facilite la cohésion de la structure tertiaire;

- Nombreuses liaisons chimiques facilitent l’organisation tridimensionnelle des protéines;

- Présence de structures distinctes de structure tertiaire responsable de fonctions particulières.


Les protéines

Les enzymes (1)

Les enzymes sont des catalyseurs de réaction biologiques. Elles permettent d’augmenter la vitesse d’une réaction.

Substrat Enzyme

Enzyme – Substrat (ES)

Produit

Les enzymes qui catalysent des réactions présentent une très grande spécificité vis-à-vis de leur substrat.

La partie de l’enzyme qui interagit avec le substrat est appelée le site actif.


Les protéines

Les enzymes (2)

Le site actif d’une enzyme ne représente qu’une petite partie de sa structure globale. Il peut être subdivisé en deux parties:

- le site de reconnaissance et de fixation: c’est son organisation dans l’espace qui va définir la spécificité du substrat. L’interaction avec le substrat se fait uniquement par des liaisons faibles. Ceci permet d’orienter correctement le substrat pour que la réaction chimique puisse être catalysée par l’enzyme.

- le site catalytique: il est constitué par les acides aminés qui sont directement impliqués dans la réaction qui permet de transformer le substrat en produit.

La réaction enzyme-substrat est un processus dynamique, l’enzyme peut légèrement changer de conformation afin d’optimiser les interactions avec le substrat.


Les protéines

Les enzymes (3)

Classification des enzymes:

- classe 1: oxydo-réductase (échanges d’e- ou de H-)

- classe 2: transférase (ajout d’un groupement)

- classe 3: hydrolase (coupent par addition d’eau)

- classe 4: lyases (coupent avec apparition d’une double liaison ou au contraire ajoutent un groupement à une double liaison)

- classe 5: isomérases (isomérisent le substrat)

- classe 6: ligases ou synthases (lient une autre molécule au substrat. Souvent en liaison avec l’hydrolyse d’ATP, ce qui fournit de l’énergie)


Les protéines

Les enzymes (4)

Classification des enzymes:

- les protéases: Enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques (élastase, trypsine, chymotrypsine…);

- les lipases qui hydrolysent les lipides

- les glycosidases qui hydrolysent les glucides

- les DNAses qui clivent les brins d’ADN


Les protéines

Les enzymes (4)

Applications pratiques

Coagulation sanguine

Médicaments (Aspirine – Inhibiteur cyclooxygénase) (AZT: azidothymidine – transcriptase inverse) (Pénicillines – blactamases)


A retenir

- Catalyseurs de réactions chimiques, accélère la réaction;

- Spécificité d’action des enzymes expliquant leur grande diversité: identification précise de la structure moléculaire du substrat;

- Intérêts en thérapeutique.


Les lipides (1)

Groupe de molécules hétérogènes qui exercent des rôles multiples. Ils sont définis par: • leur structure chimique: contenant essentiellement des acides gras (AG); • leurs propriétés physico-chimiques: insolubles dans l’eau mais solubles dans les solvants organiques (chloroforme, éther…)

Principaux rôles:

- stockage d’énergie ou de vitamines liposolubles dans les graisses

- rôle structural dans les membranes biologiques

- transport de l’information (hormones)

- vitamines impliquées dans la catalyse de réactions enzymatiques


Les lipides (2)

La structure des lipides est très variée. On définit 3 catégories:

- les lipides contenant des acides gras: lipides simples

- les stérols: lipides complexes

- les lipides isopréniques


Les lipides (3)


- les lipides contenant des acides gras

- les stérols



Les lipides (4)

Les lipides contenant des acides gras:

Ce sont les lipides majoritaires. Comme leur nom l’indique ils sont composés d’acides gras.

Les acides gras sont des acides organiques à longue chaîne hydrocarbonée (4 à 24 C)

chaîne hydrocarbonée (ou aliphatique)

fonction acide

partie hydrophobe partie hydrophile

molécule amphiphile


Les lipides (5)

Les Acides Gras

Les acides gras comportent en général un nombre pair de carbones (le plus souvent 16 ou 18).

Si un acide gras ne présente pas de double liaison on dit qu’il est saturé.

Si il présente une ou plusieurs double liaisons il est insaturé.

Acide palmitique (margarines, savons, huile

de palme)

Acide oléïque (huiles végétales, savons,

beurre doux)


Les lipides (6)

Les Glycérides (Ester d’AG et de glycérol)

Les TRIGLYCERIDES (TG): - Constituants essentiels des huiles et des graisses végétales et animales (90% de l’apport en lipides de notre alimentation) - Réserve énergétique majeure chez l’homme - Stockage dans le cytoplasme, adipocytes, cellules tissus graisseux

Devenir des TG: Ingestion dégradation enzymatique intestinale et pancréatique

AG libres + glycérol

Muscle, foie: Dégradation oxydative

Adipocytes, foie,

glande mammaire: Synthèse de TG


Les lipides (7)



- les stérols


Les lipides (8)

Les stérols

Composés hydrophobes, polycycliques, dont la structure de base est dérivé du phénanthrène

Le cholestérol: - Synthèse complexe cytosolique mobilisant de nombreux enzymes - Précurseur de composés vitaux tels que stéroïdes hormonaux et sels biliaires (détergents favorisant la digestion) - Constituant essentiel des membranes biologiques

Les lipides (9)

Les stérols


Devenir du cholestérol:

Les lipides (10)

Les stérols


Cholestérol et physiopathologie:

- Diverses pathologies liées au cholestérol sont connues;

- Hypercholestérolémie

LDL-cholestérol HDL-cholestérol

Maladies CV

Athérosclérose


Les lipides (11)



- les stérols


Les lipides (12)


Les dérivés de stérols – Les Terpénoïdes

Unité moléculaire de base est l’isoprène Condensation de 4 unités donne les

précurseurs de plusieurs vitamines liposolubles (A; D; E; K)

Les lipides (13)


Nom

Rôles

Besoin/jour

Sources

Conseils

Vitamine A (Rétinol)

Elle prévient différents

troubles de la vue et

permet une bonne

vision nocturne

Elle intervient :

-dans le processus de

la croissance ;

- dans la reproduction.

- dans le système

immunitaire

- de 800 à 1000

µg voire 1300 µg

pour les femmes enceintes

Aliments d'origine

animale:

huile de foie de

poisson, abats

(foie), beurre,

jaune d'œuf, lait

et produits laitiers

non écrémés,

poissons gras, viandes

La carence en

vitamine A se

traduit par des

troubles cutanés,

une sécheresse

de la peau,

une chute des cheveux

Vitamine A

Les lipides (14)


Vitamine E

Vitamine E

(Tocophérol)

Propriétés anti-oxydantes

permettant de stopper les

effets délétères des

radicaux libres

Elle serait la vitamine

retardant les effets du

vieillissement.

3 à 12 mg

Huiles de germe de

blé, de maïs, de

pépins de raisins, de

tournesol, de colza,

d'olive, d'arachide

Les médications à

forte concentration de

vitamine E (500 mg

par comprimé) sont

déconseillées en

dehors de toute

indication médicale

Nom

Rôles

Besoin/jour

Sources

Conseils

Les lipides (15)


Vitamine K

Nom

Rôles

Besoin/jour

Sources

Conseils

Vitamine K

Elle intervient dans le

mécanisme de la

coagulation sanguine.

10-50 µg

Légumes verts

(chou, brocolis,

épinards...)

foie, jaune d'œuf,

céréales, huile de

soja

La flore intestinale

fabrique une partie de

la vitamine K

Les lipides (17)


Le dérivés du cholestérol: - Les vitamines D: (Précurseur :vitamine D3) Stock dépendant de l’alimentation et de l’énergie solaire

UV Cholécalciférol (Vitamine D3)

absorption intestinale du calcium

mobilisation calcium osseux

Maintien de la calcémie

Peau: 7-déshydrocholestérol

Dérivés de vitamine D3 stimule la croissance osseuse par effet sur la stabilisation des ostéoblastes

Les lipides (16)


Les dérivés du cholestérol : Les stéroïdes hormonaux • Androgènes et oestrogènes Hormones sexuelles responsables des caractères sexuels externes Indispensable à la reproduction; Représentants: Testostérone, oestradiol • Progestagènes Indispensable à la maturation de la muqueuse utérine (nidification, équilibre des effets des oestrogènes); Représentant: Progestérone • Glucocorticoïdes Rôle dans le métabolisme, la réponse au stress, le tonus vasculaire (Ex: Cortisol) • Minéralocorticoïdes Rôle capital dans la réabsorption rénale du Na+ (Maintien du volume des fluides extracellulaires) Ex: Aldostérone


A retenir

- Groupe de molécules hétérogènes à rôles multiples;

- Les TG sont des constituants majeurs des graisses et des huiles et jouent un rôle de stockage et de réserve;

- Le cholestérol participe à la constitution des membranes cellulaires et joue un rôle en physio-pathologie;

- Les stéroïdes sont des dérivés du cholestérol qui exercent un rôle hormonal.

Les glucides

Molécules présentes dans toutes les cellules du monde vivant.

Jusqu’à 70% du poids sec des végétaux.

Rôle structural ou source d’énergie.

Formule : Cn(H2O)n. On les appelle parfois aussi hydrates de carbone.

On distingue deux catégories:

1/ les molécules élémentaires non hydrolysables :

les oses = Sucres simples

2/ les composés hydrolysables :

les osides = Sucres complexes (Disaccharides et Polysaccharides)

Catégorie 1 : Les oses - Structure

Carbone / hydrogène / oxygène

Majoritairement 5 ou 6 carbones (resp. pentoses ou hexoses)

Un groupement carboxyle (aldéhyde ou cétone)

D-glycéraldéhyde

Fonction aldéhyde

Fonction cétone

Hexose

Métabolisable

facilement

Les oses – Exemple de molécules d’intérêt

Pentose Hexose

Rôle structural pour

les acides nucléiques Rôle

énergétique

Constituant des

glycolipides et

glycoprotéines

Rôles

1. Rôle énergétique

• 40 à 50 % des calories apportées par l’alimentation humaine sont des

glucides

• Rôle de réserve énergétique dans le foie et les muscles (glycogène)

• Eléments de réserve des végétaux et animaux (glycogène, amidon)

2. Rôle structural

• Eléments de soutien (cellulose), de protection et de reconnaissance

dans la cellule

• Constituants de molécules fondamentales : acides nucléiques,

coenzymes, …

Rôle du glucose

Principal réserve énergétique des tissus • Rôle fondamental car tous les glucides alimentaires sont absorbés sons forme de glucose ou convertis en glucose dans le foie. • Tous les glucides sont synthétisés à partir du glucose dans l’organisme.

Glucose et diabète sucré (type 1)

Destruction des cellules b des îlots de Langerhans, diminution de la production d’insuline AUGMENTATION DE LA GLYCÉMIE

Les glucides (10)

Liaison de deux oses simples, jouant un rôle important dans l’alimentation

SACCHAROSE

Glucose Fructose

Fort pouvoir sucrant

LACTOSE

Galactose Glucose

Faible pouvoir sucrant Lait

MALTOSE

Glucose Glucose

Bon pouvoir sucrant Origine végétale

Catégorie 2 : Les oses complexes – les disaccharides

Les oses complexes – les disaccharides Intérêt en pathologie

Lactose

Lactase (b-galactosidase)

Diminution de l’activité lactase au niveau de la muqueuse

intestinale

Difficulté à digérer de lactose du lait

INTOLÉRANCE AU LACTOSE

Holosides

Poly-holosides (>10 oses)

Assemblage de nombreux glucose

Amidon, glycogène

+/- ramifications

Catégorie 2 : Les oses complexes – les Polysaccharides

Héterosides + protéines: Glycoprotéines

+ lipides: Glycolipides

+ Molécules non glucidiques

PROPRIETES : Réserve

Structure

Oligo-holosides (<10 oses)

Sucrose, saccharose,

maltose, lactose

HYDROLYSABLES

Les glucides complexes - Exemples de molécules d’intérêt

Poly-holosides

Amidon Glycogène

100 à 20 000 glucoses par molécule

Réserve de glucose chez les plantes

Graines, racines, fruits

Réserve de glucose chez les

animaux

Muscle et foie

Transformation surplus de glucose

en glycogène par le foie

diminution glycémie

Les molécules constitutives du vivant

et leurs fonctions dans les équilibres

ou les déséquilibres biologiques

2ème partie

Les principaux éléments de la vie

- Molécules organiques contenant au moins un atome de carbone:

Les protéines

Les lipides

Les glucides

- Molécules inorganiques ou minérales ne contenant pas d’atome de carbone:

Les sels minéraux

Les oligo-éléments

1ère partie du cours

Les minéraux et leurs fonctions

Minéraux:

Ensemble d’atomes indispensables à la vie

Interviennent dans de nombreuses voies métaboliques et

différentes activités physiologiques (mouvement de l’eau, conduction

nerveuse, contraction musculaire, conduction cardiaque…)

Représentent 5% de la composition chimique de la cellule

Exemples: Na+; K+; Ca2+; Mg2+; Cl-; HPO42-; HCO3

-; SO42-

L’EAU

Eau totale 60% du poids corporel , répartie dans

– Compartiment intra-cellulaire

40% du poids du corps

– Compartiment extra-cellulaire

20% du poids du corps • eau plasmatique 5%

(eau contenue à l’intérieur des vaisseaux)

• eau interstitielle 15%

(au contact des membranes cellulaires,

séparée de l’eau plasmatique

par un endothélium)

Teneur variable suivant âge, sexe, morphologie, masse graisseuse

Le bilan hydrique

ENTRÉES SORTIES

- Eau alimentaire: Qté variable selon les apports quotidiens et la nature des aliments ingérés

- Eau d’oxydation endogène: Obtenue à l’issue de diverses réactions enzymatiques

- Pertes cutanées: 300 mL

- Pertes pulmonaires: 400 à 500 mL

- Pertes fécales: 40 à 200 mL

- Pertes urinaires: 1 à 1,5L

TOTAL: 2,3 à 2,5L/24h TOTAL: 2,3 à 2,5L/24h

Variabilité suivant âge, sexe, morphologie, masse graisseuse

Le bilan hydrique

Secteur intracellulaire

40%

Secteur

interstitiel (LCR,

lymphe,

bile…)

15%

Secteur

plasma

5%

Secteur extracellulaire

Rein

Boissons, perfusions…

La régulation de l’eau

• La régulation de l’eau se fait principalement au niveau des tubules du rein:

- Tube contourné proximal

- Anse de Henlé

- Tube contourné distal

- Tube collecteur corticale

- Tube collecteur médullaire

Les mouvements d’eau

• L’eau diffuse librement entre les compartiments extra- et intra-cellulaires selon la loi de l’osmose = transfert passif du compartiment à faible concentration vers celui à forte concentration

• La pression osmotique est principalement assurée

– par le potassium (K+) en intra-cellulaire

– par le sodium (Na+) en extra-cellulaire

K+

Le sodium (Na+)

Consommation journalière recommandée: 1 à 2g/jour

Localisé principalement dans le compartiment extracellulaire

Rôles: Hydratation cellulaire, maintien de l’osmolarité et la pression

osmotique du milieu extracellulaire

Principales sources alimentaires: Sel, charcuterie, fromages,

légumes

Le sodium (Na+)

Situations physiologiques

Augmenta

Secteur extracellulaire

Rein

Secteur intracellulaire

[K+]

Secteur

interstitiel

Secteur

plasma

[Na+]

Le potassium (K+)

• Cation intracellulaire majoritaire déterminant du pouvoir osmotique intra-cellulaire et donc du volume intra-cellulaire (= règle la teneur en eau des cellules);

• Nombreuses fonctions biologiques (augmente l’excitabilité neuromusculaire (potentiel de membrane), active certains systèmes enzymatiques,…)

• Répartition :

- 98 % intracellulaire (muscle +++, foie, hématies)

- 2% extra-cellulaire : liquides interstitiels et plasma Kaliémie = 3,5 – 5 mmol/l

• Dyskaliémie importante (hypo- ou hyperkaliémie)

= Urgence vitale +++

Le chlore (Cl-)

Localisé principalement dans le compartiment extracellulaire

Accompagne les flux de sodium

Constituant des différentes secrétions digestives

Principales sources alimentaires: Sel, eaux, légumes…

Le magnésium (Mg2+)

• Organisme en contient 30g et la consommation journalière recommandée: 0,3 à

0,4g/jour; besoins importants chez enfant et femme enceinte;

• Localisé principalement dans le compartiment intracellulaire

([K+]>[Mg2+]);

• Retrouvé au niveau osseux (phosphates ou bicarbonates de Mg) et musculaire;

• Rôles: Régulation de l’excitabilité neuromusculaire (jonction neuromusculaire)

Stabilisateur de membranes rythme cardiaque)

Cofacteur des enzymes utilisant l’ATP (Ex: NaK ATPase)

• Principales sources alimentaires: Eaux minérales, chocolat, fruits secs,

céréales, thé…

• Carences: Secondaires à des diarrhées avec atteintes neuromusculaires

importantes

Le calcium (Ca2+)

Sous forme de sels complexes (99%)

Fonctions mécaniques Constitution du tissu osseux (cristaux d’hydroxyapatite)

Sous forme ionisée

Actions métaboliques: Transmission des influx nerveux

Contraction muscles cardiaque, lisse et squelettique

Perméabilité membranes cellulaires

Processus de sécrétion cellules endocrines

Médiation action hormones

Coagulation sanguine

Localisation au niveau des os et des dents

Le phosphore

Constitution du tissu osseux (85%) avec Ca2+

Métabolisme cellulaire Rôle tampon intracellulaire et urinaire des phosphates

Composition des acides nucléiques, phospholipides membranes

Source d’énergie chimique (ATP, GTP) Stockage et libération d’énergie

Activation enzymes (kinases)

Régulation de la glycolyse


Régulation du métabolisme phospho-calcique

Ingestion

Intestin

Ca P

SANG Urines

Excrétion

Accrétion osseuse

Résorption osseuse Excrétion urinaire

Absorption intestinale Sécrétion intestinale

Réabsorption tubulaire


Le fer (Fe2+)

• Localisé principalement au niveau sanguin et des globules rouges

• Rôles: Synthèse de l’hème de l’hémoglobine

Entre dans la composition de la myoglobine

Indirectement impliqué dans le transport d’oxygène

• Principales sources alimentaires: viandes rouges, foie, œufs, céréales,

fruits secs, légumes verts, lentilles…

• Déséquilibres: Anémies, asthénie


Les oligo-éléments

Substances à l’état de traces dans l’organisme

indispensables à la régulation de diverses voies

métaboliques

Beaucoup des rôles présentés ci-après non jamais été confirmés par

de véritables études scientifiques


Le cuivre

Teneur dans l’organisme: 80 à 120mg mais répartition inégale tissulaire

Rôles: Cofacteur de certaines enzymes (oxydases)

Impliqué dans les processus de détoxification cellulaire

Indirectement impliqué dans l’érythropoïèse en favorisant l’absorption du fer

Carences:

Rares chez l’adulte

Fréquentes chez l’enfant prématuré (malformation hépatique)

héréditaire: Maladie de Wilson (syndrômes neurologiques, hépatiques)


Le fluor

Élément apporté uniquement par l’alimentation

Rôles: Equilibre dans la croissance osseuse et dentaire

Protection contre les caries dentaires

Carences:

Retard dentaire et caries, notamment chez les enfants

Excès:

Teneur > 1mg/jour: Fluorose dentaire (taches blanches à brunes sur les dents)


L’iode

L’organisme contient de 15 à 20mg d’iode et besoins journaliers d’environ

0,15mg

Trouvé dans les poissons, fruits de mer et certaines huiles

Rôles: Entre dans la composition des hormones thyroïdiennes

indispensables au développement cérébral et intervient dans la régulation du

métabolisme cellulaire

Carences:

Retard mental chez le nourrisson, hypothyroïdie

Excès:

Inhibition de la synthèse des hormones thyroïdiennes (hypothyroïdie)

ou inversement hyperthyroïdie


Ouvrages

Biochimie 1er cycle (G. Hennen)

Soins infirmiers en médecine et en chirurgie 4ème édition (S. Smeltzer

et B. Bare)

Biochimie et biologie moléculaire (Bernard Sablonnière)

Anatomie, Physiologie, Pharmacologie générale 6ème édition (François

Pebret)

Documents

Les molécules constitutives du vivant et leurs fonctions ...data.over-blog-kiwi.com/0/76/69/57/20140114/ob_814116_cours-mol… · Les molécules constitutives du vivant et leurs