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Protein Secondary Structures (단백질 2차구조)

Bioinformatics Lecture By Prof. Keun Woo Lee

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Protein Secondary Structure: α-helix

Secondary structures: α-helix, β-sheet, turn, coil …

α-helix drawn by Linus Pauling in 1948.3

The α-helix was first predicted by Linus Pauling in 1948 and

was found by John Kendrew from myoglobin in 1958.

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Three Different Helix Structures

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H-bond in α-helix

α-Helix속의 수소결합

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α-helix Capping

Capping conditions

N-term: Ser, Thr, Asn

C-term: Gly

Cytochrome 351 α-helix capping

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α-helix in Membrane Proteins

Since α-helix prefers hydrophobic groups,

it is easily found in membrane proteins.

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Parallel

Anti-parallel

Protein Secondary Structure: β-sheet

-특이점: 한쪽면은친수성AA, 다른쪽면은소수성AA 배열

-역평형(anti-parallel) 구조가 더 조밀하고더 안정적임

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Trx(Thioredoxin, 2TRX) Structure:anti-parallel / parallel β-sheet

-Extra Secondary Structures:

Turn / Coil (Loop)

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Ramachandran Plot“Bioinformatics의 효시”

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Super Secondary Structures(초월2차구조들)

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자연계에 존재:에너지적으로 안정하다.

Super Secondary Structure: βαβ

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Super Secondary Structure:

Rossman Fold (βαβαβ)

Rossman fold (yellow) in

T. thermophilus

Leucyl-tRNA synthetase

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Dipole Moment in α-helix

(Ex. Dipole moment of water= 1.7 D )

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α-helix Dipole Moment

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PrionPrionPrionPrion protein from Mouseprotein from Mouseprotein from Mouseprotein from Mouse

α-helix Dipole Moment: Example

Ex)

1) Horse cytochrome C:

~300D

2) Human neuropeptide Y:

~450D