Cinéticas hiperbólicas (Michaelis-Menten) vs. cinéticas ... · Inhibición por CTP...

Cinéticas hiperbólicas (Michaelis-Menten) vs. cinéticas cooperativas

sat. hiperbólica sat. sigmoidea

Representaciones de Hill para cinéticas hiperbólicasy cooperativas

sat. sigmoidea

sat. hiperbólica

Los enzimas alostéricos casi siempre presentancinéticas sigmoideas, indicativas de cooperatividadpositiva

Transiciónalostérica

Estado T

S S S S S S

S

S S

S S

SSS

En ausencia de sustratos y efectores existe un equilibrio conformacional, [To]/[Ro]= L >>>1Sustratos y activadores se unen preferentemente a la forma R y promueven la transición T R Los inhibidores se unen preferentemente a la forma T y dificultan la transición T RCambios drásticos de estructura cuaternaria (todo T todo R) sin conformaciones mixtasNo contempla la cooperatividad negativa

Modelo concertado (efectos de sustratos y activadores) :

A A

A A

A A A A A A A A

A

A

Modelo secuencial (efectos de sustratos y activadores):

No presupone equilibrio conformacionalCambios progresivos de estructura cuaternaria, conformaciones mixtasContempla cooperatividad negativa

Modelos de proteínas (enzimas) alostéricas oligoméricas

Estado R

Enzima alostérico monoméricono cooperatividad(caso poco frecuente)

Enzima alostérico oligoméricocooperatividad casi siempre(caso muy frecuente)

Esquemas de sistemas alostéricos sencillos

Modelo concertado

Modelo secuencial

Modelos de enzimas alostéricos oligoméricos

Modificación covalente reversible:

Glucógeno fosforilasa

H4 LDH1

H3M LDH2

H2M2 LDH3

HM3 LDH4

M4 LDH5

H4 LDH1

H3M LDH2

H2M2 LDH3

HM3 LDH4

M4 LDH5

Isoenzimas: el sistema LDH

Patrón de distribución de isoenzimas de LDHCambios en la expresión de las formas isoenzimáticasde LDH de corazón de rata a lo largo del desarrollo

Alteración del perfil electroforético de losisoenzimas de LDH en suero humano como consecuencia de un infarto de miocardio.

normal paciente