Macromolécules - African Virtual Universityavu.org/thierry-modules/Chemistry (12:12...a) des esters de glycérol et d’acides gras 3. Les protéines sont des composés faits de:

Par Elias Narciso MATOS

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Macromolécules dans les systèmes biologiques

Université Virtuelle Africaine �

Note

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Attribution http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/

License (abréviation « cc-by »), Version 2.5.


I. Macromolécules dans les systèmes biologiques ___________________ 3

II. Cours et savoir-faire pré-requis _______________________________ 3

III. Temps ___________________________________________________ 3

IV. Matériels didactiques _______________________________________ 3

V. Justification_______________________________________________ 4

VI. Contenu__________________________________________________ 4

6.1 Résumé _______________________________________________ 4

6.2 Représentation graphique _________________________________ 4

VII. Objectifs généraux _________________________________________ 5

VIII. Objectifs spécifiques d’apprentissage ___________________________ 6

IX. Activités d’enseignement et d’apprentissage ______________________ 8

X. Activités d’apprentissage ___________________________________ 14

XI. Liste des concepts clés (glossaire) ____________________________ 90

XII. Liste des lectures obligatoires ________________________________ 93

XIII. Listes des liens utiles ______________________________________ 95

XIV. Synthèse du module _______________________________________ 99

XV. Évaluation sommative _____________________________________ 100

XVI. Références bibliographiques ________________________________ 106

XVII. Auteur principal du module ________________________________ 107

Table des maTières


i. macromolécules dans les systèmes biologiques

Par Dr. Elias Narciso Matos.

ii. Cours et savoir-faire pré-requisL’étudiant doit connaître le contenu fondamental couvert dans le curriculum du programme de chimie et, en particulier les sujets concernant principalement les modules 5, 6, 7.

Notion d’isomérie et de stœchiométrie

Structure et réactivité des aldéhydes et des cétones

Structure et réactivité des acides aminés

Concept des aromatiques et des hétérocycles

iii. Temps120 heures

Unité Heures

Glucides 40

Protéines 40

Lipides 30

Activité pratique 10

Total 120

iV. matériels didactiquesLe module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) est basé sur le maté-riel d’enseignement suivant : ouvrages scolaires de chimie, logiciel éducationnel de chimie, expériences virtuelles réalisées par ordinateur, expériences simples, manuels scolaires et manuels.


V. JustificationCe module introduit l’étude de quelques composés représentatifs des macromolé-cules naturelles qui sont vitales pour l’équilibre, le développement, l’entretien et les suppléments des organismes vivants.

Le module consolide et élargie les connaissances acquises à partir des modules précé-dents, principalement sur les aldéhydes, les cétones et les acides aminés, en les reliant aux fonctions vitales de l’organisme. L’étude du contenu de ce module apportera une connaissance sur les propriétés et les activités de certaines des macromolécules importantes pour la survie des organismes.

Vi. Contenu

6.1. Résumé

Le présent module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) comporte 4 unités qui sont : les glucides, les protéines, les lipides et finalement des activités pratiques.

Chaque unité établie et analyse les connaissances fondamentales sur la structure, la nomenclature et la synthèse, ainsi que les propriétés chimiques et physiques des macromolécules ayant un intérêt biologique.

Pour l’aspect pratique, le module offre une formation sur comment manier les équipements de base du laboratoire et/ou des exercices simulés par ordinateur sur les techniques de synthèse, de séparation, de purification et de détermination des constantes physiques d’un composé.

Le module dure au total 120 heures.

6.2 Représentation graphique

M acr omolécules

G lucides

Pr otéines

Lipid es

Macromolécules

Glucides

Protéines

Lipides


Nodel’unité Nom Durée

Unité I : Glucides 40

Unité II : Protéines 40

Unité III : Lipides 30

Unité IV : Activité expérimentale 10

Total 120

Vii. Objectifs générauxLe module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) expose les princi-pes fondamentaux des principaux aspects théoriques et pratiques de la chimie des macromolécules.

Ce module discute de façon systématique de certains des groupes principaux des macromolécules organiques d’importance vitale pour les organismes vivants, qui sont : les glucides, les protéines et les lipides.

Ce module analyse aussi la relation entre la structure, les propriétés, la réactivité et les comportements physico-chimiques des composées organiques de haut poids moléculaire.

L’étude de ce module approfondira les connaissances sur les composés organiques et aidera à établir une corrélation entre la structure de la matière et ses propriétés.

Ce module développe la capacité à faire des observations critiques, et à permettre le raisonnement et donc le développement de meilleures applications et/ou de l’usage de ces composés.


Viii. activités d’apprentissages spécifiques (Objectifs d’enseignement)

Fournir à l’étudiant les connaissances théoriques sur les composés carbonés de haut poids moléculaires ayant une importance biologique, révéler leur cohérence, obtenir leurs propriétés physiques et leur réactivité, principalement pour les glucides, les protéines et les lipides.

Etre capable de manier l’équipement de base du laboratoire pour de la recherche en laboratoire, de déterminer les constantes physiques des composés organiques et connaître les techniques de synthèse, de séparation, de purification.

Offre des simulations sur les macromolécules.

Unité Objectif(s)d’apprentissage

1.Lesglucides Alafindecetteunité,l’étudiantdevraitêtrecapablede:

- Décrirelastructuredesglucides - Classerlesglucides - Nommerdesglucidesàl’aidedelanomenclatureIUPAC - Connaître les propriétés chimiques et physiques des glucides etleurscorrélations - Connaîtrelaméthodedeproductionetd’identification - Connaître la stéréochimie des glucides, ainsi que le phén mèneimpliquédansladispositionspatialedecesmolécules - Discuter la relation entre la structure et les propriétés à partir d’exemplessimples

2.Lesprotéines Alafindecetteunité,l’étudiantdevraitêtrecapablede:

- Connaîtrelastructureetlespropriétésdesacidesaminésessentiels - Connaîtrelastructuredespeptides - Décrirelaliaisonpeptidique - Connaîtrelastructuredesprotéines - Différentierlesstructuresdesprotéinesetleursfonctions(primaire, secondaire,tertiaire) - Décrirelastructureetlafonctiondequelquesprotéinesetnucléotides (DNA,RNA) - Connaîtrelesméthodesdeproductions


3.Leslipides Alafindecetteunité,l’étudiantdevraitêtrecapablede:

- Connaîtrelastructuregénéraledeslipides - Classerleslipides(saturésetinsaturés) - Reliermutuellementlastructureetlespropriétésdesacidesgras - Connaîtrelessourcesdeproductionetd’identification

4.L’activitépratique Alafindecetteunité,l’étudiantdevraitêtrecapablede:

- Identifierlescarbonesdanslesglucides - S’entraîneraveclespropriétésdesglucides - Identifierlesprotéines - Identifierlespropriétésdeslipides


iX. activités d’enseignement et d’apprentissage

Pré-évaluation

Titre de la pré-évaluation Macromolécules dans les systèmes biologiques

Justification : la fiche d’évaluation évalue les connaissances de base en chimie organique, ainsi que les connaissances profondes du contenu des modules 5, 6, 7 indispensable pour la réussite du travail dans le présent module.

Questions

1. Les glucides sont :

a) des composés faits seulement de carbone et d’hydrogèneb) des composés qui contiennent de l’eauc) des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyled) des composés de la famille des graisses

2. Les graisses sont chimiquement :

a) des esters de glycérol et d’acides grasb) des esters d’alcools supérieurs et d’acides grasc) des aldéhydes de hauts poids moléculairesd) des acides de hauts poids moléculaires

3. Les protéines sont des composés faits de:

a) unités de glucose liées par des liaisons glycosidiquesb) unités d’acides aminés liées par une liaison peptidiquec) unités de monosaccharide liées par un liaison glycosidiqued) produits de la décomposition de polysaccharides

4. Les acides gras sont :

a) des acides avec beaucoup de ramificationsb) des acides de personnes obèsesc) des acides de hauts poids moléculairesd) des acides carboxyliques


5. La liaison glycosidique a lieu entre :

a) des graissesb) des unités d’acides aminésc) des unités de monosaccharidesd) des protéines

6. Les liaisons entre les composés organiques sont principalement :

a) ioniquesb) covalentesc) métalliquesd) dipôle-dipôle

7. La liaison peptidique a lieu entre :

a) des graissesb) des unités d’acides aminésc) des unités de monosaccharidesd) des protéines

8. Les polysaccharides sont faits de :

a) milliers d’unités d’acides liées par une liaison glycosidiqueb) milliers d’unités d’acides aminés liées par des liaisons peptidiquesc) milliers d’unités de monosaccharides liées par une liaison glycosidiqued) milliers d’unités d’acides aminés liées par des liaisons peptidiques

9. L’isomérie est le phénomène de :

a) l’existence de molécules avec la même masse moléculaireb) molécules absorbant la lumièrec) molécules avec la même composition mais de structures différentesd) molécules différant dans un segment constitué par un atome de carbone et

deux atomes d’hydrogène

10. Un carbone asymétrique est :

a) un carbone centralb) un carbone avec 4 liaisons différentesc) un carbone avec 2 doubles liaisonsd) un carbone dans des hétérocycles

Université Virtuelle Africaine �0

11. Le glucose est :

a) un aldoseb) une cétosec) un pentosed) un hexocétose

12. Le fructose est :

a) un aldoseb) une cétosec) un pentosed) un hexoaldose

13. Dans les sucres, l’atome de carbone qui détermine la série est :

a) le plus près du groupe fonctionnel principalb) le plus loin du groupe fonctionnel principalc) l’atome centrald) aucun de ceux cités

14. Les sucres réducteurs sont :

a) ceux facilement solublesb) ceux avec un groupe fonctionnel librec) les plus sucrésd) ceux qui n’ont pas de groupe fonctionnel libre

15. Les huiles sont :

a) des esters de glycérol et d’acides gras saturésb) des esters de glycérol et d’acides gras insaturésc) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturésd) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras insaturés

16. Les cires sont :

a) des esters de glycérol et d’acides gras saturésb) des esters de glycérol et d’acides gras insaturésc) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturésd) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras insaturés

Université Virtuelle Africaine ��

17. Les énantiomères sont des isomères :

a) qui diffèrent sur la position de l’atome centralb) qui orientent la lumière avec la même magnitude mais dans une direction

opposéec) qui diffèrent sur la position d’un hydrogène de l’atome centrald) qui orientent la lumière avec une magnitude différente mais dans la même

direction

18. La liaison glycosidique est :

a) la liaison entre des groupes amino et carboxyleb) entre deux groupes aminoc) entre des groupes carboxyle et hydroxyled) entre deux monosaccharides

19. Une liaison typique dans les protéines est :

a) glycosideb) peptidec) acétaliqued) aucune des précédentes

20. La cellubiose est :

a) un monosaccharideb) un disaccharidec) un polysaccharided) aucun des précédents


Réponses clés


c) des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyles


a) des esters de glycérol et d’acides gras


b) unités d’acides aminés liées par une liaison peptidique


c) des acides de hauts poids moléculaires


c) des unités de monosaccharide

6. Les liaisons entre des composés organiques sont principalement :

b) covalentes


b) des unités d’acides aminés


c) milliers d’unités de monosaccharides liées par une liaison glycosidique


c) l’existence de molécules avec la même composition mais de structures différentes

10. Un carbone asymétrique est :

b) un carbone avec 4 liaisons différentes

11. Le glucose est :

a) un aldose


b) une cétose

13. Dans les sucres, l’atome de carbone qui détermine la série est :

b) le plus loin du groupe fonctionnel principal


b) ceux avec un groupe fonctionnel libre



b) des esters de glycérol et d’acides gras insaturés


c) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés


b) qui oriente la lumière avec la même magnitude mais dans une direction opposée


d) entre deux monosaccharides


b) peptide


b) un disaccharide

Commentaire pédagogique pour les apprenants

L’exercice ci-dessus est construit dans le but de permettre à l’étudiant d’évaluer son niveau de connaissances fondamentales et les pré-requis qu’il possède pour la compréhension de ce module.

Les notes entre 30 % et 60 % montrent l’existence de connaissances de base, avec malgré tout des lacunes dans ces connaissances qui sont requises pour entreprendre avec succès ce module. Ces lacunes peuvent être comblées en étudiant les livres pré-universitaires des modules 5, 6 et 7.

Les notes inférieures à 30 % montrent la nécessité d’un travail approfondi pour la préparation, lequel devrait être fait par l’étude de livres scolaires du secondaire.

Les résultats au-dessus de 90 % prouvent l’existence des connaissances de base requises pour entreprendre avec succès le cours.


X. activités d’apprentissages

Activité d’apprentissage 1

Le titre de cette activité d’enseignement : Les glucides

Résumé de l’activité d’enseignement

L’activité d’enseignement 1 permet de rassembler les connaissances de base sur les glucides, leur classification et leurs dérivés, les principales propriétés physiques et chimiques, la stéréosymétrie, ainsi que les phénomènes impliqués dans la disposition spatiale des molécules.

Dans ce groupe de substances appartiennent les sucres, composés vitaux pour la vie sur la Terre. Ils se retrouvent dans un large spectre de substances naturelles et servent avant tout de source principale d’énergie pour les organismes.

Ils sont généralement classés par leur taille et leur fonction principale.

L’étude du thème 1 (Les glucides) nécessite environ 40 heures de travail. Pendant cette durée, les références devraient être étudiées de façon approfondie et la prise de note, la rédaction de petits résumés et des questionnaires avec des réponses orientées font partie intégrante du cours.

Liste des lectures obligatoires

Origines des glucides : Wikipedia, l’encyclopédie gratuite

http://pt.wikipedia.org/wiki/Carboidrato

http://www.uac.pt/~cgomes/TE/Estagio/03-04/WQs/WQS/wq/outros/Carboi.htm

Propriété réductrice des sucres

http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/biologia_tra-balhos/hidrolenzimsac.htm


Liste de liens utiles

Le métabolisme des glucides

http://www.probiotica.com.br/artigos.asp?id=110&tabela=saudeInformativ

http://www.google.co.ke/search?hl=en&q=a%C3%A7ucar+redutor&btn=Seas

(Propriétés des sucres / discussion sur les sucres invertis)

www.esalq.usp.br/departamentos/lan/pdf/Mono%20e%20Dissacarideos%20-%20Propriedades%20dos%20Acucares.pdf

http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf

(Glucides /acides nucléiques / lipides / fonctions)

http://campus.fct.unl.pt/gdeh/mestrado/Teoricas/An%E1lise%20de%20carbohidratos.pdf

(Analyse des glucides) activités pratiques

Sucré comme le sucre

http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/sugar.html

(Concept/ Fonctions /besoins fondamentaux de l’organisme)


Description détaillée de l’activité

Lire avec attention les références et prendre des notes à propos des sujets suivants :

- Définition des glucides et développement historique du concept- Classement et nomenclature des glucides- Caractérisation des glucides (monosaccharide, disaccharide et les polysac-

charides les plus communs)- Structure, propriétés, et réactivité des monosaccharides- Structure et propriétés des disaccharides- Structure, propriétés et réactivité des polysaccharides

L’acquisition de la capacité et des habilités offerts par ce module est subordonnée à l’exécution des tâches suivantes :

Tâche 1 : Introduction aux glucides

1.1- Concept des glucides1.2- Phénomène, composition et importance1.3- Classement et nomenclature des glucides1.4- Propriétés physiques

Tâche 2 : Les monosaccharides

2.1- Structure d’un monosaccharide2.2- Formation des cycles (lactone)2.3- Stéréoisomérie2.4- Oxocyclotautomérie2.5- Réactions des monosaccharides

Tâche 3 : Oligosaccharides

3.1- Disaccharides3.2- Disaccharides réducteurs (type 1)3.3- Disaccharides non réducteurs (type 2)

Tâche 4 : Polysaccharides

4.1- Composition des polysaccharides4.2- Propriétés4.3- Amidon4.4- Glycogène4.5- Cellulose


Evaluation sommative

En plus du contenu du cours, il y a des questions qui aident dans l’orientation de votre étude.

Activités d’apprentissage

Tâche 1 : Les glucides

Cette tâche consiste à lire et à résumer les références obligatoires listées précé-demment, dans lesquelles se trouvent de façon approfondie le savoir sur le concept historique des glucides et leur phénomène, leur classement, la nomenclature des glucides communs, des informations sur la relation entre la structure et les propriétés physiques et chimiques.

1.1 Le concept des glucides

Le concept des glucides ou hydrates de carbone est généralement utilisé pour désigner des composés naturels qui, mis à part le carbone ont une structure dans laquelle le nombre d’atomes d’hydrogène et celui d’oxygène sont dans un rapport 2 :1 comme dans le cas de l’eau.

Cn(H

2O)

n = C

nH

2nO

n

Il est important de mentionné qu’il existe des composés qui ont cette composition mais qui n’appartiennent pas aux groupes des glucides, et de la même façon, il existe des composés classés comme glucides qui ne répondent pas strictement à cette com-position.

Ex. Acide acétique Acide lactique

C2H

4O

2 C

3H

6O

3

Malgré que l’hydrogène et l’oxygène soient présents dans ce composé naturel, ils ne s’y trouvent pas sous la forme de molécule d’eau. Cette spécificité fait que certains groupes de personnes préfèrent faire référence à ces composés en tant que glucides.

Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des cétones avec plusieurs groupes hydroxyles ou des composés qui peuvent être trans-formés par hydrolyse en aldéhydes ou cétones.


Evaluation sommative 1

a) Pourquoi est-il préférable d’utiliser le nom de glucides que d’hydrates de carbone ?

b) Définir chimiquement un hydrate de carbone ou un glucide !

1.2. Phénomène, composition et importance

La plupart de ces substances se trouvent dans la nature sous leur forme végétale où ils sont synthétisés à partir du dioxyde de carbone (CO

2) et l’eau (H

2O) présent dans

l’atmosphère grâce au processus de photosynthèse.

Les sucres appartiennent à ce groupe, lequel est connu pour son importance vitale pour la vie sur Terre.

Un des glucides les plus importants formé de cette façon est le glucose (+) C6H

12O

6,

lequel par condensation forme des substances de hauts poids moléculaires comme la cellulose (C

6H

10O

5)

n, laquelle constitue la structure de support des plantes (elle

forme les parois des cellules végétales), ou les acides aminés, qui en les stockant principalement dans les graines servent comme réserve de nourriture à la plante lors de sa croissance.

Ingérés par les animaux, l’amidon et la cellulose, dans le cas des herbivores, sont détruites en unités d’origine qu’est le glucose. Ces unités sont entrainées vers le foie par le sang où ils sont recombinés pour former du glycogène ou l’amidon animal (substance de réserve des animaux).

En partant du glucose, il est transformé en acides aminés, lesquels se combinent aussi pour former les protéines dont est constitué la majorité du corps animal.

Les acides nucléiques (ADN, ARN) portent le bagage génétique héréditaire, par-tiellement contenu dans leurs structures glucidiques, dans les cellules vivantes. Les applications pratiques des glucides sont les industries du papier et des textiles naturels (coton) ou artificiels (rayonne, viscose), cellophane, matériaux plastiques (celluloïd), explosifs, adhésifs, etc.



Donner trois exemples d’applications pratiques des glucides !

1.3 Classement et nomenclature des glucides.

Les glucides sont classés suivant différents points de vue.

Les façons les plus usuelles de classement sont :

a) par taille (nombre d’unité de base)

En prenant en compte la composition et l’énorme taille des molécules ainsi que leurs propriétés, ils sont divisés en trois groupes :

Monosaccharides

Simples sucres, qui forment les unités de base, non hydrolysables avec généralement 5-6 atomes de carbone.

Exemples : le glucose, le fructose, le mannose.

Oligosaccharides

Sucres composés de 2 à 10 unités de base de monosaccharides. Les oligosaccharides sont hydrolysables en composés plus simples (monosaccharides).

Exemples : le sucrose, le lactose, le maltose.

Les glucides qui peuvent être hydrolysés en deux molécules de monosaccharides sont appelés disaccharides.

Polysaccharides

Les glucides qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de monosaccharides (ils peuvent approximativement atteindre 10 000 unités)

Exemples : la cellulose, l’amylase, le glycogène, l’amidon.

b) par leur fonction principale (groupe fonctionnel)

Dans les glucides, on trouve principalement des fonctions hydroxyle et carbonyle et dont le groupe carbonyle est la fonction principale. Ainsi, dans le cas particulier des monosaccharides, on a :


Les aldoses

Sucres qui ont une fonction aldéhyde comme groupe principal

Ex. Aldose

CHO

C OHH

CH2OH

D-Glycéraldéhyde(Aldotriose)

Cétoses

Sucres qui ont une fonction cétone comme groupe principal

Ex. Cétose

CH2OH

C O

CH2OH

Cétone dihydroxyle(Cétotriose)

Ex.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

CHO

C OHH

C OHH

C OHH

CH2OH

D-Ribose(Aldopentose)

D-Glucose(Aldohexose)

CH2OH

C O

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-Fructose(Cetohexose)

Aldose Aldose Cétose

c) par le nombre d’atomes de carbone

Triose (contient 3 atomes de carbone)

Tétrose (contient 4 atomes de carbone)

Pentose (contient 5 atomes de carbone)

Hexose (contient 6 atomes de carbone)


Heptose (contient 7 atomes de carbone)

d) par la configuration absolue de la molécule

Ce système a pour composés de référence les aldéhydes glycériques

CHO

C OHH

CH2OH

D-Glycéraldéhyde

Configuration D (dextro)

Quand, de manière similaire à l’aldéhyde glycérique, le groupe hydroxyle du carbone asymétrique le plus éloigné du groupe fonctionnel est à droite.

(lat: Dexter=right)

Configuration L

Quand le groupe hydroxyle du carbone asymétrique le plus éloigné du groupe fonc-tionnel est à gauche.

(lat: Laevus=left)

e) par l’orientation spécifique de la lumière

- Orientation (+): sens des aiguilles d’une montre

Quand le composé oriente la lumière dans le sens des aiguilles d’une montre.

Ex. (+)-D-Glucose (< + 52, 7º)

- Orientation (-): sens inverse des aiguilles d’une montre

2CH OH

OH

CHO

H

C OHCeci indique que OH est ce qui confère une configura-tion D ou L

2CH OH

OH

CHO

H

C OH

2CH OH

H

CHO

OH C OH


Quand le composé oriente la lumière dans le sens inverse des aiguilles d’une mon-tre.

Ex: (-)(D)-Fructose (<- 92,4º)

Nomenclature

La majorité des glucides ont un nom trivial provenant des substances à partir des-quelles ils ont été initialement isolés et auquel les terminaisons –ose ou –uloses sont ajoutées pour les aldoses et les cétoses, respectivement.

Ex. Ribose, Glucose, Fructose, Mannose.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

CHO

C OHH

C OHH

C OHH

CH2OH

Ribose Glucose

CH2OH

C O

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

Fructose

CHO

C H

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

HO

Mannose

Évaluation sommative 3

a) Dessiner la structure du fructose!b) Faire un classement complet du fructose!c) Définir les concepts de monosaccharide, disaccharide et polysaccharide

1.4 Propriétés physiques

Les mono- et disaccharides sont cristallins, incolores, fades, et sucrés.

Les glucides sont des substances facilement solubles dans l’eau (à cause de la présence des nombreux groupes hydroxyle) et dans quelques solvants organiques.

Ils ne sont pas très solubles dans les solvants apolaires (ex. benzène, éther, etc.)

Dans l’eau, ils forment des solutions saturées (mélasse).

En présence de chaleur ils sont stables jusqu’à une température d’environ 150oC. Ils se décomposent jusqu’à des températures de 200oC et forment du caramel. Ils forment du charbon à des températures supérieures à 200oC.

En général, ils dévient le plan de la lumière polarisée.


Tâche 2: Monosaccharide

L’objectif de cette tâche est de se familiariser avec les structures de base des gluci-des ainsi qu’avec les propriétés résultant de leur structure. Ces composés, étant des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyles, présentent dans leur réactivité les propriétés de composés communs.

2.1 Structure des monosaccharides

- Les monosaccharides sont des composés carbonés contenant plusieurs groupes hydroxyle

- sont une partie de composés chiraux, i.e., des molécules non congruentes avec leur image réfléchie dans le miroir.

- présentent une activité optique (les isomères optiques orientent le plan de la lumière polarisée)

- sont des stéréoisomères (isomères qui diffèrent par l’orientation spatiale de leurs substituants)

- ont au moins un carbone asymétrique

Ex:

CHO

C* HHO

C* OHH

C* OHH

CH2OH

* carbone asymétrique

Pour une molécule avec N atomes asymétriques, 2n stéréoisomères peuvent être formés.

Par exemple, le D-glucose avec 4 centres asymétriques forme 24, soit seize (16) sté-réoisomères lesquels donnent huit (8) paires d’énantiomères (antipodes optiques).

Les composants d’une paire d’énantiomères ont les mêmes propriétés physiques et chimiques et dévient le plan de la lumière polarisée avec la même amplitude, mais dans des directions opposées.


Des seize (16) isomères, seulement un (1) est le glucose (+), et le monosaccharide le plus abondant. Le second isomère correspond au glucose (-) avec son énantiomère disponible dans la nature. Les quatorze (14) autres isomères sont des diastéréoiso-mères du glucose (+).

Tous ces aldo-hexoses ont le même type de réactions que le glucose avec une vélocité différente.

Les glycéraldéhydes sont utilisés comme composés de référence pour l’attribution des noms.

D’après Wohl et Freundenberg, les glycéraldéhydes ont la configuration D quand ils orientent la lumière vers la droite (+).

Quand un composé a divers centres asymétriques, on choisi celui le plus loin du groupe fonctionnel comme point de référence.

Les énantiomères sont des isomères qui sont différents dans tous leurs centres asy-métriques, i.e., non superposition des images dans le miroir.

Les glucides qui diffèrent dans le centre asymétrique vicinal au groupe carboxylique sont appelés sucres épimères.


a) Expliquer la solubilité du glucose !

b) Expliquer pourquoi le ribose possède une activité optique !

2.2 Formation des cycles (Lactones)

Les monosaccharides ont des éléments de structure des aldéhydes ou des cétones et des alcools à côté des groupes carbonyle, qui sont les aldéhydes et les cétones. Au sujet de la chimie de ce groupe, il est connu que deux d’entre eux réagissent pour former des acétals.

Avec l’augmentation du nombre d’atomes de carbone dans la chaîne du sucre, il devient possible pour le groupe OH de réagir avec le groupe carbonyle.

Ex.

C |O CH3

HH

O

+ C O+ CH3

HH

|O|

R ¯(H+)

R C O CH3

H

OH

R _̄

Semiacétal

C H

O

O

R

- H2O

+ HO-CH3(SN)

CH3

CH3

Acétal


Ces éléments de structure dans les monosaccharides réagissent entre eux pour former des semiacétals intermoléculaires appelés lactones.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

C

C OHH

C HHO

C OHH

C

LactoseD(+)-Glucose

CH2OH

C O

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D(-)-Fructose

H OH

CH2OH

H

OC

C HHO

C OHH

C OHH

CH2

Lactose

HO CH2OH

O

Il est important de souligner qu’à cause des conditions stériques, la formation des cycles a lieu principalement avec six (6) atomes (sans tension interne), avec cinq (5) atomes pour quelques cycles relativement moins stable.

La forme cyclique peut être dérivée du tetrahydropyrane et du tetrahydrofurane, c’est pourquoi ils sont appelés, respectivement, pyranose et furanose.

Tetrahydropirano Tetrahydrofurano



- Expliquer la principale stabilité du pyranose et du furanose par rapport aux autres cycles!

2.3 Stéréoisomérie

Avec la cyclisation, il y a toujours un centre asymétrique supplémentaire de formé. Dans ces conditions, il existe deux diastéréoisomères de plus appelés monomères a et b.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

C

C OHH

C HHO

C OHH

C

�-D-(+)-Glucopiranose(Lactol)

D(+)-Glucose(Aldéhyde)

H OH

CH2OH

H

O

C

C OHH

C HHO

C OHH

C

�-D-(+)-Glucopiranose(Lactol)

HO H

CH2OH

H

O

Dans la projection de Fisher de la série D des sucres, le nouveau groupe hydroxyle est écrit à la droite pour le monomère (a) et à gauche pour le monomère de forme (b). Pour la série L, on utilise naturellement le processus opposé.

2.4 Oxocyclotautomérie

En solution, il y a un équilibre des trois formes tautomères. Cet équilibre est connu sous le nom de oxo-cyclo-tautomérie et est généralement appliqué à la forme cyclique.

Utilisons l’exemple du glucose:

A travers les changements de condition de cristallisation (principalement la tempé-rature et en variant les solvants), il est possible d’isoler à partir d’une solution de glucose une série de monomères a- et b- pyranoses.


Le glucopyranose de la série pure a- oriente la lumière polarisée avec un angle spé-cifique de 112o. Le composé b- oriente la lumière polarisée avec un angle spécifique de 19o.

Cependant, en dissolvant un de ces composés dans l’eau pure, on observe un chan-gement graduel dans l’orientation de la lumière polarisée à un angle de 52,7o à cause de la conformation.

Une solution aqueuse fraîche (qui vient juste d’être préparée) de a-glucopyranose oriente la lumière polarisée à un angle spécifique de 112o. Cependant, avec le temps, cet angle diminue jusqu’à 52,7o. De façon similaire, en dissolvant le b-glucopyranose avec un angle spécifique d’orientation de 19o, il est observé qu’avec le temps l’angle augmente jusqu’à 52,7o.

Le b-D-glucose pure a un pouvoir rotatoire de [a]D = +18,7o, celui du a- anomère est

de [a]D = +112o. Si l’un des anomères purs est dissout dans l’eau, le pouvoir rotatoire

de la solution change graduellement jusqu’à ce qu’il atteigne la valeur d’équilibre de +52,7o. Ce phénomène provient de l’interconversion des deux anomères en so-lution. A l’équilibre, la solution contient 63,6 % de b- (le plus stable) et 36,4 % de a- anomère.

Ce phénomène de changement du pouvoir rotatoire des monomères a et b pour at-teindre l’équilibre est appelé mutarotation.

Exemple. La mutarotation du glucose

Projection de Hawort

OOCH2OH CH2OH

OH OHOH

OH

OH

OH

OH

OH H

H

38% 62%H

H

H

H

H

H

H

H

α – D - Glucopiranose β – D - Glucopiranose

< 112o < 19o

m

< 52,7o



a) Qu’est ce qu’un monomère ?b) Qu’est ce que la mutarotation ?

2.5. Les réactions des monosaccharides

En présence d’halogénures de lithium et d’aluminium ou d’amalgames (NaBH4), les

glucides sont réduits en sucres porteurs seulement de fonctions hydroxyle (alditol) et dont le nom est caractérisé par la terminaison –itol.

Dans l’hydrogénation des aldoses, on obtient une fonction alcool, tandis que dans l’hydrogénation des cétones il y a deux diastéréoisomères car la réduction a lieu avec la formation d’un nouveau centre asymétrique.

Ex.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucose

CH2OH

C O

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(-)-Fructose

CHO

C H

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

HO

D-(+)-Mannose

+2H

CH2OH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucitol

+2H +2H

CH2OH

C H

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Manitol

HO

+2H

Les alditols sont des substances incolores qui cristallisent bien et qui ont un goût sucré.

Le D-glucitol ou le D-sorbitol (sorbite) est utilisé pour remplacer le sucre dans le cas du diabète.

De nombreux hexitols sont des composants usuels des plantes, comme par exemple, l’algue rouge, les fruits comme les poires, les pommes, les fraises et les pêches. Le manitol se trouve dans les algues, l’herbe, les fruits et les champignons.

2.5.2 L’oxydation des monosaccharides

Acide aldonique

En utilisant des oxydants doux comme une solution aqueuse de brome (Br2. aq) ou de

l’acide nitrique diluée (HNO3 dil.), il est possible d’oxyder la fonction aldéhyde de

l’aldose en groupe carboxylique. Ce groupe est seulement stable en milieu alcalin. En milieu acide, il y a condensation entre le groupe carboxylique et le groupe hydroxyle de a ou b formant des lactones.


CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucose

CHO

C H

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

HO

D-(+)-Mannose

+ Br2

COOH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

Ac.-D-(+)-gluconique

Ex1 Ex2

+ Br2

COOH

C H

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

HO

Ac.-D-(+)-Manonique

Les acides aldariques

Des conditions fortes d’oxydation attaquent à la fois la fonction aldéhyde mais aussi la fonction hydroxyle primaire des aldoses formant ainsi des acides dicarboxyliques (acides aldariques) connus en tant qu’acides glucidiques.

Les acides aldariques peuvent aussi facilement former des lactones.

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucose

CHO

C OH

C HHO

C HHO

C OHH

CH2OH

H

D-(+)-Galactose

+ HNO3

COOH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

COOH

Ac.-D-(+)-glucarique

Ex1 Ex2

+ HNO3

COOH

C OH

C HHO

C HHO

C OHH

COOH

H

Ac.-D-(+)-Galactarique(Ac. mucique)

+ Br2

COOH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH


Ex3 Résumé

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucose

+ HNO3

COOH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

COOH

Ac.-D-(+)-glucarique

Acides uroniques (oxydation glucosidique)

Les agents intermédiaires d’oxydation (ex. diazote, solution aqueuse de peroxyde) oxydent les fonctions hydroxyles primaires en glucosides puis en groupes carboxy-liques. Les composés ainsi formés s’appellent des uronides.


Les uronides peuvent être transformés en acides uroniques par hydrolyse de la liaison acétale.

Ex.

H H

OR

OH

OH

OR

OH

OHOHOH

COOHCH2OH

HH

H

H

H

H

H

O O

H

+N2O4 +H2O(H+)O

COOH

HH

OHOH

H

H

OH

H

OH

- ROH

β–D-Glucopiranoside β–D-glucoronide Ac.-β–D- glucoronique

Les acides uroniques sont importants pour l’organisme car ils aident les composés qui possèdent des groupes hydroxyle à se lier en tant que glycosides et à les éliminer de l’organisme sous forme d’urine (désintoxication).

Les sucres libres donnent un faible rendement dans ce procédé.

Les acides O ascorbique et glucoronique sont des produits de l’oxydation de monosac-charides et sont d’une importance particulière. L’acide ascorbique forme la vitamine C, largement disponible dans la nature, spécialement dans les plantes vertes. Leur rôle d’agent d’oxydation-réduction est de transporter l’hydrogène lors des réactions biochimiques.

Comme pour l’acide glucoronique, dans lequel l’hydroxyle glucidique primaire est oxydé en groupe carboxylique alors que la fonction aldéhyde reste intacte, il a une importance particulière dans la biosynthèse des polysaccharides naturels.

2.5.3 Réaction d’identification

Les sucres contenant des aldéhydes/des cétones et plusieurs groupes hydroxyle, pré-sentent des similitudes dans leur réactivités avec les aldéhydes et les cétones semia-cétals, ayant les mêmes propriétés réductrices qu’eux et sur lesquels les méthodes d’identification sont basées.

Ainsi, les monosaccharides peuvent réduire les solutions de Fehling, Haine, Tollens, Nyland, Trommer pour s’oxyder en acide.


Solution de Fehling: Cu2+ , KNa-Tartrate (OH)

O

2 Cu2+ + CH2OH(CHOH)

4– C1+ + 5 OH- → Cu

21+O + CH

2OH–(CHOH)

4 – COOH

H

Couleur: Bleu → complexe royal rouge

Solution de Tollen: Ag+ , OH- dans une solution ammoniacale.

2 [Ag(NH3)

2]1+ NO

3 + (CH

2OH –(CHOH)

4 – CHO)1+ + H

2O → 2 Ag0O + CH

2OH–

(CHOH)4 – COONH

4 + 2 NH

4 NO

3 + NH

3

Formation d’un miroir d’argent

Solution de Haine: Cu1+ , OH- , Glycérol

→ Formation de Cu2O (rouge)

Solution de Nyland: Bi3+ , K, tartrate

→ Réduction des ions du bismuth en élément bismuth (oxydation à l’état zéro)

Solution de Tollen: Ag+ , OH-

CHO

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

D-(+)-Glucose

+ 2 Ag+ + OH-

COOH

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH



2.5.4 Réactions des groupes hydroxyles

Les monosaccharides, étant des composés contenant plusieurs groupes hydroxyle, se comportent comme des polyalcools.

Comme dans le cas des réactions de substitutions nucléophiles (SN) avec les halogé-nures d’alkyles, ils s’estérifient avec les anhydrides et forment des acétals cycliques avec les composés carbonylés.

Ex. Le D-glucose réagit avec l’iodure de méthyle en présence d’oxyde d’argent pour former des dérivés penta-O-méthylés. Avec l’anhydride acétique dans la pyridine, il se forme des dérivés penta-O-acétilés.

Avec les composés carbonyles en présence de ZnCl, il se forme des acétals cycli-ques.

Dans la plupart des cas, on obtient des produits typiques des composés carbonylés avec des agents nucléophiles.

Par exemple, la réaction avec l’acide cyanidrique forme un mélange d’épimères cyanides dont l’hydrolyse produit des acides alcooliques. Ils peuvent naturellement être réduits avec de l’amalgame de sodium jusqu’aux monomères aldoses dont la chaîne a été augmentée d’un atome de carbone suivant les agents.


CHOR

+ HCN

C

CN

R

H OH+ 2 H2O

- NH3C

COOH

R

H OH

+ HCN

C

CN

R

HHO+ 2 H2O

- NH3C

COOH

R

HHO

De l’autre côté, le cyanohydrine en présence d’ammoniac se transforme en aminoni-trile qui se réduit en milieu catalytique acide pour produire des sucres aminés.

CHO

R

+ HCNC

CN

R

H OH+ NH3

C

CN

R

H NH2

- H2O - NH3

HC

CHO

R

H NH2

2.5.6 Formation des osazones

Le chauffage des monosaccharides dans de l’acide acétique avec de la phénylhydrazine forme des osazones, lesquels sont des cristaux jaunes pas très soluble dans l’eau.

Tout d’abord, le groupe carbonyle réagit avec une mole de phénylhydrazine pour former un phénylhydrazone.

Ensuite, le groupe carbonyle adjacent est oxydé pour former un osazone en éliminant de l’aniline et de l’ammoniac.

C

CHO

R1H OH

+ R2-NH-NH2C

HC

R1H OH

N NH R2+ R2-NH-NH2

- R2-NH2

- NH3, -H2O

C

HC

R1

N NH R2

N NH R2

Aldose Phénylhydrazone Osazone

Mécanisme:

C

HC

R1H OH

N NH R2

Phénylhydrazone

C

H2C

R1

NH NH R2

Osohydrazine

O + R2-NH-NH2

Osazone-H2O

C

HC

R1

NH NH R2

NH R2NH- R2-NH2

C

HC

R1

N NH R2

NH+ R2-NH-NH2

- NH3

C

HC

R1

N NH R2

N NH R2

C

HC

R1

N NH R2

N NH R2


Les osazones sont des bis(phénylhydrazines) de composés-1,2-dicarbonyles.

Les sucres épimères D-glucose et D-mannose ainsi que le D-fructose forment des osazones identiques.

2.5.7 Formation des oximes

Les réactions des aldoses (ex. glucose) avec l’hydroxyamine donnent un oxime d’une fonction aldéhyde, dont la déshydratation donne un cyanhydrine.

En présence d’oxyde d’argent, il se décompose en acide hydrocyanique et en aldose (arabinose). Cette séquence de réactions est la méthode de dégradation de Wohl.

HC

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

AldoseD-Glucose

HC

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

Oxime (Aldoxime)D-Glucosoxime

O

H2N-OH

NOH C

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

CyanohydrineNitrile D-Gluconique

N

- H2O

HC

C OH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

AldoseD-Arabinose

N

Ag2O

+

2.5.7 Action de l’acide hydrocyanique

Les aldoses réagissent avec l’acide hydrocyaniqe pour former des cyanohydrines. Ils peuvent être hydrolysés en acides et peuvent aussi être réduits en aldoses de leurs homologues d’une série supérieure en atome de carbone (méthode de construction de Fischer Kaliani).

HC

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

Aldose

C

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

O OH

H2O

�-Lactam

HC N

H

C N

C

C OHH

C HHO

C OHH

C OHH

CH2OH

OHH

COOH

C

C OHH

C HHO

CH

C OHH

CH2OH

OHH

C O

O



a) Ecrire l’équation de la réaction d’identification du glucose avec le réactif de Fehling!

b) Expliquer pourquoi il est possible d’identifier le glucose avec le réactif de Fehling!

Tâche 3: Les oligosaccharides

Dans cette activité, vous allez vous familiariser avec les préceptes théoriques et pra-tiques de quelques composés que l’on retrouve dans la vie quotidienne.

Les oligosaccharides sont des composés formés de deux (2) à dix (10) unités de monosaccharides liées par une liaison glycosidique.

Parmi les oligosaccharides, les disaccharides sont ceux qui ont le plus d’impor-tance.

Dans la nature, on trouve seulement quelques disaccharides libres tels que le sucre de canne, le lait et le malt.

3.1 Les disaccharides

Les disaccharides sont des hydrates de carbone composés de deux unités de monosac-charides. Une molécule de disaccharide produit deux molécules de monosaccharide par hydrolyse.

A partir de l’analyse de la structure de molécules de disaccharides, on peut conclure qu’elles sont le résultat d’une réaction de condensation, avec élimination d’eau, de deux molécules de monosaccharides qui peuvent être identiques ou différentes. Le disaccharide est différencié par:

- la nature des monosaccharides qui le constitue ;- la taille des cycles (pyranose ou furanose) ;- la configuration (a ou b) du lien glycosidique;- la position de la liaison glycosidique (qu’il se forme entre les fonctions hy-

droxyle des deux cycles ou non).

En général, deux molécules de monosaccharides se lient entre elles pour former un glycoside.

Lors de la formation de glycoside entre deux molécules de monosaccharides, il peut se former un disaccharide, une molécule d’eau qui peut provenir des groupes glycosides hydroxyle (aussi connu comme hémiacétal) ou entre un groupe hydroxyl hemiacétal (glycosidique) et un autre groupe hydroxyle. Il existe deux variables pour la formation de la liaison :


a) la condensation a lieu entre deux (2) hydroxyles glycosides. Dans ce cas, on parle de décarburation d’un disaccharide (type 1).

b) d’un autre côté, la transformation peut avoir lieu entre un hydroxyle glycoside d’une unité d’un monosaccharide et d’un hydroxyle non glycoside (alcoolique) d’une autre unité de monosaccharide. Dans ce cas, on parle de monocarboni-sation (type 2).

Dans le premier cas (type 1), les deux types de monosaccharides possèdent un groupe acétyle. Dans le second cas (type 2), il reste seulement un hemiacétale (semi-acé-tyle).

Par conséquent, le disaccharide de type 2 avec la monocarbonisation montre des propriétés réductrices et montre une maturation à cause de l’oxocyclotautomérie. Il est possible d’avoir une transition du cycle semi-acétyle vers la forme oxo (ouverte) avec un aldéhyde libre.

En opposition, le disaccharide type 1 ne montre pas ces propriétés à cause du blocage des deux hydroxyles glycosides par la formation de l’acétyle.

3.2 Les disaccharides réducteurs (type 1)

Le saccharose (sucre provenant de la canne à sucre) est un exemple de disaccharide non réducteur que l’on trouve abondamment dans le monde végétal et qui est tech-niquement obtenu de la canne à sucre ou de la betterave.

La structure du saccharose est formée d’une unité de glucose et d’une unité de D-fructose. Les deux unités d’hexose sont liées, l’une à l’autre, par une liaison glyco-sidique entre le carbone C-1 du glucose et le carbone C-2 du fructose. Ceci entraîne le blocage des fonctions carbonyles (liaison glycosidique – 1,2)


6

5

43

21

65

4

3 2

1O

H

H

HOH

OH CH2OH

HOCH2 OO

H

OHOH

H

H

H

OH

CH2OH

H

a-D-Frutofuranosil-b-D-Glucopiranoside ou a-D-Glucopiranosil-b-D-Frutofurano-side

a-D- Glucose(+) b-D-Frutose (-)

< + 52,7o < -92,4o

Saccharose < 66,5o

Le nom systématique du saccharose est a-D-Frutofuranosil-b-D-Glucopiranoside ou a-D-Glucopiranosil-b-D-Frutofuranoside.

Le saccharose oriente la lumière polarisée vers la droite (+ 66,5º). A partir de son hy-drolyse en milieu acide, on peut obtenir un mélange de glucose et de fructose nommé sucre inverti car dans ce mélange, on observe une forte déviation de la lumière vers la gauche causée par la forte influence du fructose.

La formule moléculaire du saccharose est C12

H22

O11

.

Le saccharose n’a pas de formes osazones. Il n’a pas de monomères et il n’y a pas de mutarotation quand il est dissout car il ne forme pas de fonctions aldéhyde ou cétone libres.

3.3 Les disaccharides non-réducteurs (type 2)

Le lactose et le maltose sont des exemples de sucre réducteur.

Le lactose se trouve principalement dans le lait de mammifère. Il est formé de mo-lécule de b-D-galactose qui se lie par une liaison glycosidique avec un hydroxyle en position 4 (alcoolique) d’une molécule de b-D-glucose. C’est un 4-O-b-D-Galacto-piranosil-b-D-glucopiranose.


Lactose

65

4

3 2

1

65

4

3 2

1O

H

H

HOH

OH

CH2OHO

O

H

OH

OHH

H

H

OH

CH2OH

H H

H

OH Lactose

Liaison glycosidique -1,4

b-D-Galactose b-D-glucose

4-O-b-D-Galactopiranosil-b-D-glucopiranoside

Le lactose est un sucre réducteur, qui existe sous les formes a et b, lesquelles ont une mutarotation et forment des osazones à cause de l’hydroxyle hémiacétal libre sur la molécule de glucose.

Il peut être obtenu commercialement comme sous produit dans la fabrication du fromage.

Sa formule générale est C12

H22

O11

.

Le maltose

Le maltose est formé de deux (2) molécules de glucose. Ces molécules sont liées par une liaison glycosidique entre le groupe hydroxyle hémiacétal de l’a-glucose 9position 1) et le groupe hydroxyle alcoolique en position 4 d’une autre molécule de glucose.

Par conséquent, il possède un groupe carbonyle libre qui intervient dans les propriétés réductrices, la mutarotation et les autres propriétés typiques des aldéhydes.

Il réduit les solutions de Fehling, de Tollens, de Haine et les autres.

Quand il est mélangé à la phénylhydrazine, il forme un osazone C12

H20

O9.

Il est oxydé par l’eau de brome et forme un acide monocarboxylique (C11

H21

COOH), l’acide biotique provenant du malt.

Le maltose peut être produit avec d’autres substances à travers l’hydrolyse des ami-des en solution acide. Il existe sous la forme de a et b où a =< + 112º et b =< 168º, lesquels ont une mutarotation, et quand dissous ont un angle < + 136º. Ceci prouve que le maltose à un groupe carbonyle libre.


Par hydrolyse acide ou par l’action enzymatique de la maltase, le maltose se décom-pose totalement en D-glucose (b-glycoside).

Maltose

65

4

3 2

1

65

4

3 2

1O

H

H

HOH

OH

CH2OHOO

H

OH

OH

H

HH

OH

CH2OH

H

H H

OH

Maltose

a-D- Glucose a-D- Glucose

4-O-(a- Glucopiranosil)- a-D-Glucopiranoside


a) Caractériser les oligosaccharides.b) Les glucides font partie de la composition du lait. Dessiner la structure de ces

composés et expliquer à quel type de sucre il appartient.

Tâche 4: les polysaccharides

L’activité 4 approfondies les connaissances fondamentales sur les composés vitaux pour l’existence et la survie de l’humanité.

Dans cette étude se trouve des informations sur la structure des macromolécules naturelles avec leur importance biologique et une discussion sur la corrélation entre la structure et les propriétés.

Ces composés servent pour la protection, le support et sont des réserves pour les organismes vivants.

4.1. La composition des polysaccharides

Les polysaccharides sont des composés formés de centaines voire de milliers d’unités de monosaccharides par molécule. Ces unités sont liées entre elles par des liaisons glycosidiques qui se brisent par hydrolyse.

Les polysaccharides sont des polymères naturels considérés dérivés des aldoses et des cétoses par polycondensation.


4.2 Les propriétés physiques

La plupart des polysaccharides sont insolubles dans l’eau et forment une solution colloïdale. L’état colloïde reflète la masse moléculaire relativement élevée de ces composés, qui varie entre ~ 1700 à quelques millions.

Dans la nature, les principaux polysaccharides sont la cellulose, l’amidon et le gly-cogène.

Ils sont tous formés d’unités du D-glucose.

L’amidon et la cellulose sont produits par les plantes à partir du dioxyde de carbone (CO

2) et de l’eau (H

2O) par le procédé de photosynthèse.

La cellulose forme la structure de support de base des plantes en leur donnant leur forme et leur rigidité. C’est le composé organique le plus abondant sur la Terre.

L’amidon représente la réserve nutritive des plantes, alors que le glycogène représente la réserve d’hydrates de carbone des animaux.

4.3 L’amidon

L’amidon, étant la réserve énergétique des plantes, se trouve en grande quantité dans les graines et les aliments comme les pommes de terre, le manioc, le maïs, etc.

L’amidon est toujours sous forme de granules. Elles sont insolubles dans l’eau froide et partiellement soluble dans l’eau chaude.

En général, l’amidon est fait d’une fraction de 20 % soluble dans l’eau, l’amylase, et environ d’une fraction de 80 % insoluble dans l’eau, l’amylopectine.

L’amidon se décompose en D-glucose en présence de chaleur et d’acides minérales dilués. Si l’hydrolyse est partielle, on obtient un mélange, difficile à séparer, de fragments de polysaccharides appelés dextrines.

En présence d’iode, l’amidon incorpore les molécules d’iode et devient bleue.

L’amylose ainsi que l’amylopectine sont faits d’unités de D-glucose; la différence entre eux est la taille et la forme de la molécule.

L’amylose forme des chaînes linéaires de molécules de glucose qui sont liées sous la forme a-(1,4)-glycosidique.

Elle présente une masse qui varie entre 150 000 et 600 000 qui correspond entre 1000 et 4000 unités de glucose.


Amylose

O

O

O

O

OO

OO

O

_

_

_

_

n

41 4 1 4

1 4

(1-4)- a -D –Glucopyranoside

L’amylose est une fraction de l’amidon qui donne l’intense couleur bleue en présence d’iode.

La chaîne d’amylose en solution adopte une forme elliptique à cause de la configura-tion a de toutes les liaisons glycosidiques. Parce que ces chaînes sont enroulées dans une hélice (comme un escalier en colimaçon), cela crée des espaces (interstices) assez larges pour retenir les molécules d’iode permettant ainsi l’apparition de la couleur.

L’amylopectine est une molécule fortement ramifiée. Les liaisons dans la chaîne se font à travers les liaisons a-(1-4)-glycosidiques, et dans les ramifications à travers les liaisons a-(1-6)-glycosidiques.

Les chaînes courtes (ramifications) ont environ 20 à 25 unités de glucose.

Dans sa structure, le glycogène est similaire à l’amylopectine, même si ses chaînes sont plus ramifiées, avec 3 à 18 unités de D-glucose dans chaque ramification, et que sa masse molaire est relativement plus élevée, de 105 à 107.

Alors que l’amidon est produit exclusivement dans les plantes, le glycogène représente “la réserve d’hydrates de carbone” des organismes animaux.

Après la conversion partielle des hydrates de carbone provenant des aliments, le glycogène est emmagasiné dans le foie et les muscles.

En présence d’iode, il devient de couleur rouge foncé.

4

14

1414

O

O

OO

O

O

O

O

O

CH2OHH

HOH

H

OH

H H CH2OH

CH2H

H

H

HHO

H H

OH

OH

H

HHO

HO 6

51

CH2OHOH

H

HHO

HH


4.5 La cellulose

La cellulose est la substance principale de support des plantes. Ainsi, elle est le com-posé principal des parois cellulaires des plantes et est le plus commun des hydrates de carbone sur Terre.

Les fibres végétales, telles que le coton, le lin, le chanvre sont faites de cellulose pure.

La cellulose est soluble dans l’eau, fade et non réductrice.

La cellulose est différente de l’amidon à cause des unités de D-glucose qui la compose et qui sont liées par les liaisons b-(1,4)-glycosidiques, d’où dérivent les propriétés de ces produits naturels.

La masse molaire de la cellulose dépend de son origine, elle varie entre 200 000 à quel-ques millions. Ceci correspond à environ 1 500 unités de glucose par molécule.

Les longues chaînes de cellulose sont placées les unes à côté des autres formant des liasses et sont gardées en position par des liaisons hydrogènes entre les nombreux groupes hydroxyles adjacents.

O

O OO

O OO

H

HO

CH2OH

H

H

H

OH H H CH2OH

HHO

H OH

H

H H

HOH

CH2OHHOH H


a) Comparer la structure et les propriétés de l’amylose et de l’amylopectine!b) Quelle est l’importance de la cellulose dans les systèmes biologiques ?


Evaluations sommatives


a) Pourquoi est-il préférable d’utiliser le nom de glucides que d’hydrates de carbone ?

- parce que dans la nature, il y a des composés carbonés comme l’acide acétique et l’acide lactique qui ont les mêmes proportions d’oxygène et d’hydrogène que l’eau, bien qu’ils ne soient pas classés comme hydrates de carbone.

b) Définir chimiquement un hydrate de carbone ou un glucide !

- les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyle ou sont des composés qui, par hydrolyse, peuvent être transformés en ces derniers.


Donner trois exemples d’importances biologiques des glucides !

- substance de réserve des animaux. Ex. le glycogène- substance de support des plantes. Ex. la cellulose- source d’énergie. Ex. le saccharose


a) Dessiner la structure du fructose!

- voir le texteb) Faire un classement complet du fructose!

- le fructose est un monosaccharide, une cétose, un hexose, de la série D, lévo-gyre

(sens inverse des aiguilles d’une montre).

c) Définir les concepts de monosaccharide, disaccharide et polysaccharides

- Monosaccharide Sucre simple formé d’une unité de base non hydrolysable avec généralement

5 à 6 atomes de carbone. Ex. le glucose, le fructose, le mannose.- Disaccharide Sucre formé de deux unités de base de monosaccharide. Les disaccharides

sont hydrolysables en composés plus simples (monosaccharide). Ex. le saccharose, le lactose, le maltose.


- Polysaccharide

Hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de monosaccharides (peuvent atteindre jusqu’à 10 000 unités).


a) Expliquer la solubilité du glucose ! Le glucose est un composé facilement soluble car c’est un aldéhyde qui contient

plusieurs groupes hydroxyle et c’est un composé polaire.b) Expliquer pourquoi le ribose possède une activité optique ! Le ribose a trois carbones asymétriques


- Expliquer la principale stabilité du pyranose et du furanose par rapport aux autres cycles!

Les pyranoses et les furanoses ont relativement moins de tension, comparativement aux autres chaînes, de qui résulte la déformation des angles de la liaison (Tension de Bayer).


a) Qu’est ce qu’un monomère ?

Les monomères sont des diastéréoisomères. Les lactones résultent de la cy-clisation et de la formation d’un nouveau centre asymétrique définis par les monomères a et b.

b) Qu’est ce que la mutarotation ?

La mutarotation est un phénomène de variation de l’angle de déviation des monomères a et b jusqu’à atteindre la valeur d’équilibre.



a) Ecrire l’équation de la réaction d’identification du glucose avec le réactif de Fehling!

Fehlings: Cu2+ , KNa-Tartrate (OH)

O

2 Cu2+ + CH2OH(CHOH)

4– C1+ + 5 OH- → Cu

21+O + CH

2OH–(CHOH)

4 – COOH

H

Couleur: avant la réaction Bleu → après complexe royal rouge

b) Expliquer pourquoi il est possible d’identifier le glucose avec le réactif de Fe-hling!

Le glucose est un aldéhyde contenant plusieurs groupes hydroxyles. La fonction libre aldéhyde est oxydée par les ions cuivriques en fonction acide, entraînant simultané-ment la réduction des ions pour former le Cu

2O qui a une couleur rouge.


a) Caractériser les oligosaccharides

Les oligosaccharides sont des sucres formés de deux (2) à dix (10) unités de mono-saccharides liés par des liaisons glycosidiques.

b) Les glucides font partie de la composition du lait. Dessiner la structure de ces composés et expliquer à quel type de sucre il appartient.

Le glucide principalement trouvé dans le lait des mammifères est le lactose.

Il est formé de molécules de b-D-galactose qui est lié par une liaison glycosidique à un hydroxyle en position 4 (alcoolique) à du b-D-glucose. Cela signifie que c’est un 4-O-b-D-galactopirasonil-b-D-glucopiranose.

Lactose

65

4

3 2

1

65

4

3 2

1O

H

H

HOH

OH

CH2OHO

O

H

OH

OHH

H

H

OH

CH2OH

H H

H

OH Lactose

Liaison glucosidique-1,4

β-D-Galactose β-D-glucose

4-O-β-D-Galactopiranosil-β-D-glucopiranoside


Le lactose est un sucre réducteur. Il existe sous les formes a et b. Il présente une mutarotation et forme des osazones à cause de l’hydroxyle hémiacétal libre dans la molécule de glucose.


a) Comparer la structure et les propriétés de l’amylose et de l’amylopectine!

L’amylose et l’amylopectine sont tous les deux formés d’unités de D-glucose. Ils se différencient l’un de l’autre par la taille et la forme de la molécule.

L’amylose forme une chaîne linéaire de molécules de glucose qui sont liées de façon glycosidique a-(1,4). Il a une masse qui varie entre 150 000 et 600 000 ce qui cor-respond entre 1000 et 4000 unités de glucose. Il est facilement soluble dans l’eau. En solution, l’amylose adopte une forme d’ellipse à cause de la configuration a de toutes les liaisons glycosidiques. Un espace (interstices) entre les chaînes existe car elles sont enroulées.

L’amylopectine est une molécule fortement ramifiée. Les liaisons le long de la chaîne sont de type a-(1,4)-glycoside et celles aux points de ramification sont de type a-(1,6)-glycosides.

Les chaînes courtes (ramifications) ont environ 20 à 25 unités de glucose.

Sa masse relative varie de 200 000 à 1 000 000.

L’amylopectine est le composant principal de l’amidon (ca. 80 %).

A cause de son degré de ramification, il n’est pas très soluble dans l’eau.

b) Quelle est l’importance de la cellulose dans les systèmes biologiques ?

La cellulose sert de matière de support pour les plantes.

Elle peut aussi être utilisée par les herbivores pour produire les unités essentielles pour leur métabolisme.

Glossaire (Termes clés)

1. Hydrate de carbone ou glucides2. Monosaccharide3. Oligosaccharide4. Polysaccharide5. Aldose6. Cétose7. Oxocyclotautomérie8. Mutarotation9. Sucre réducteur10. Carbone asymétrique


1. Hydrates de carbone ou glucides

Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles ou sont des composés qui, par hydrolyse, peuvent être transformés en ces derniers.

2. Monosaccharide

Sucres simples formés par une unité de base non hydrolysable avec généralement cinq à six atomes de carbone.

3. Oligosaccharide

Sucres formés de deux à dix unités de base de monosaccharide. Les oligosaccharides sont hydrolysables en composés plus simples (les monosaccharides).

4. Polysaccharide

Les hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de monosaccharide (peuvent atteindre 100 000 unités).

5. Aldose

Sucre dont le groupe fonctionnel principal est un aldéhyde.

6. Cétose

Sucre dont le groupe fonctionnel principal est une cétone.

7. Oxocyclotautomérie

Equilibre de trois formes tautomériques, des monomères α, β et de la forme cyclique du sucre nommé oxocyclotautomérie.

8. Mutarotation

Le phénomène traduisant le changement de l’angle de déviation des monomères α et β jusqu’à une valeur d’équilibre est appelé mutarotation.

9. Sucre réducteur

Sucre avec au moins un groupe fonctionnel libre capable de subir des réactions d’oxydation et de réduction.

10. Carbone asymétrique

Carbone ayant quatre substituants différents. Carbone chiral (?)



L’activité d’apprentissage 2 (deux) offre l’essentiel des connaissances sur les protéines, leur composition, leur structure, les principales propriétés chimiques et physiques, leur activité biologique, ainsi que les considérations liées à la stéréoisomérie de ces composés.

Les protéines sont des composés biologiques vitaux pour la vie sur Terre.

Ils se trouvent dans tous les organismes et sont essentiels pour leur structure et leur fonctionnement.

L’étude de l’unité 2 (protéines) dure approximativement 45 heures. Ici l’attention devrait être portée sur les références, la prise de note, la rédaction de résumés et ré-pondre aux questionnaires d’évaluation pour la compréhension, lesquels se retrouvent tout au long de l’unité.

Liste des références obligatoires

http://www.fsa.br/quimica/Biomol%Eqculaskaren.pdf

(Acides aminés/Liaison peptidique/Structure des acides aminés)

• Source : Wikipédia, l’encyclopédie gratuite

http://Pt.Wikipédia.org/wiki/Prote%C3%ADnos

• http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%ADdica

(Liaison peptidique)

• QMCWEB://o mundo das proteinas

http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/proteinas.html

(Structure/fonctions des protéines/les acides aminés essentiels/les protéines simples et conjuguées)

http://Pt.Wikipédia.org/wiki/Prote%C3%ADnos

Liste de liens utiles et pertinents

• http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf

(Hydrates de carbone/acides nucléiques/lipides)• http://www.amtechs.com/folding/education/prstruc.html• http://verjo2.iq.usp.br/aula-2-aminoac-estrut-primaria-prot.pdf• http://www.google.com/search?hl=en&q=Estrutura+das+proteinas

(structures des protéines)• http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-

05.pdf (Hydrates de carbone/acides nucléiques/lipides /fonctions)


Liste des ressources MULTIMEDIA pertinentes

(The Molecules of life) == Screm capture

http://biop.ox.ac.uk/www/mol_of_life/index.html

Lire avec attention la référence et prendre des notes sur les thèmes suivants :

- protéines- composition des protéines- les acides aminés essentiels- la liaison peptidique- l’importance et la structure des protéines- les protéides (ADN et ARN)

L’acquisition des compétences et des habilités offertes dans ce module sont subor-données à la réalisation des tâches suivantes :

Tâche 1 : Introduction aux protéines

1.1 Le concept des protéines1.2 Les faits, la composition et leur importance

Tâche 2 : Les acides aminés

2.1 La structure des acides aminés2.2 Les propriétés des acides aminés2.3 Les réactions des acides aminés2.4 Les acides aminés essentiels

Tâche 3 : Les peptides

3.1 La structure de la liaison peptidique3.2 La formation de la liaison peptidique

Tâche 4 : Les protéines

4.1 La structure primaire4.2 La structure secondaire4.3 La structure tertiaire4.4 La structure quaternaire


5.1 La structure protéide5.2 Les nucléoprotéines5.3 L’acide ribonucléique (ARN)5.4 L’acide désoxyribonucléique



Tout au long du texte, vous trouverez des questions pour vous orienter et auxquelles vous devriez répondre.


Tâche 1 : Introduction aux protéines

Les lectures sur les protéines vous familiariseront avec les biomolécules importantes pour les organismes. Le chapitre donne une vue d’ensemble sur les protéines et sur leur fonctions et leur structure de base.

Les protéines sont considérées comme les biopolymères de la vie.

1.1 Le concept des protéines

Les protéines (ou substances albumineuses) sont particulièrement importantes parmi les produits naturels qui composent les cellules vivantes. Le nom protéine provient du mot grec proteos qui signifie « premier ». Ce nom à certainement était choisi car les protéines représentent la vie. Elles sont les composés essentiels de l’alimentation animale, avec les hydrates de carbone et les graisses.

Les protéines sont des polymères naturels constitués d’unités d’acides aminés.

A en juger par leur fonction, les protéines sont classées comme fibreuses (ex. la ké-ratine, le collagène), contractiles (ex. la myosine, l’actine) ou globulaires (hormones ou enzymes, ex. l’insuline).

Cependant, toutes les protéines sont des polymères naturels constitués d’un nombre élevé d’unités de base d’acides aminés liés par une liaison peptidique.

1.2 Les faits, la composition et leur importance

Les protéines sont des macromolécules qui constituent au ¾ la matière sèche de la majorité des animaux, et sont impliquées dans la structure et le fonctionnement de n’importe quel organisme vivant.

Quelques protéines ont une fonction purement structurelle (comme par exemple la kératine qui est le composé important de la peau, des cheveux et des ongles ou le collagène qui est le composé des fibres et des tendons et façonne les os, la myosine est un composant des muscles). Beaucoup d’autres protéines ont des fonctions cataly-tiques (les enzymes), permettant l’existence de réactions chimiques dans les systèmes vivants. D’autres protéines ont des fonctions de régulateur en agissant comme hor-mones dans de nombreux processus physiologiques (la croissance, le métabolisme, la reproduction, et le fonctionnement de nombreux organes). Par exemple, l’insuline


contrôle le métabolisme des glucides et des lipides. D’autres protéines participent dans le système immunitaire protégeant l’organisme (les anticorps).

Il a été déterminé que dans le corps humain, il existe environ 5 000 000 de protéines différentes, chacune d’elles ayant une fonction spécifique et nécessaire pour le bon développement et la vie de l’organisme.

La quantité de protéines diffère d’une espèce à l’autre et même parmi les individus d’une même espèce.


a) Définir et classer les protéines!syb) Quelle est la fonction des protéines dans l’organisme ?

Tâche 2 : Les acides aminés

La tâche 2 donne une vue d’ensemble sur les unités de base des protéines (les acides aminés) ainsi que l’histoire de leur découverte.

En 1820, il a été découvert que lorsque la protéine de gélatine est chauffée en présence d’acide dilué, elle se brise en ses composants de base.

Il a été découvert que l’un des composants principaux est la molécule de glycine NH

2CH

2COOH, laquelle est la plus simple des acides aminés.

De part sa structure, la glycine est considérée comme un dérivé de l’acide acétique, CH

3COOH, où un hydrogène (H) est remplacé par un groupement amine (-NH

2).

NH2CH

R

COOH

Acide aminé

NH2CH

H

COOH

Glycine

2.1 La structure des acides aminés

Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui contiennent une fonc-tion acide de par la présence du groupe carboxyle, et d’une fonction basique de par la présence du groupe amine.

Les acides aminés, en général, peuvent être différentiés à partir de la position du groupe amine par rapport au groupe acide α, β, γ, d etc. amino carboxylique.

De 1820 à 1935, différentes expériences ont été menées pour identifier tous les acides aminés qui forment une protéine. A travers ce processus, de nombreux acides aminés


ont été trouvés dans la nature. Cependant seulement 20 d’entre eux sont régulièrement présents dans les protéines.

Les acides aminés a sont les plus importants dans la mesure où ils représentent les unités structurelles des protéines et peuvent être produit par hydrolyse.

Tous les acides aminés connus forment des isomères sauf la glycine qui ne possède pas de carbone asymétrique.

La plupart des acides aminés qui constituent les protéines intracellulaires ont une configuration L, mais dans certaines substances naturelles, principalement des mi-croorganismes, des composés de la série D ont été trouvés. Par exemple, le strepto-coccus fæcalis contient 39-50% de D-alanine. Cette valeur peut atteindre 67 % dans le staphylococcus aureus.

Les acides aminés D ont aussi été identifiés comme substances produites de l’activité biologique de ces microorganismes.

Parmi tous les acides aminés, la sérine est, par convention, la référence des acides aminés des séries D et L car elle fixe la position standard du groupe amino a.

NH2CH

CH2OH

COOH

D-Sérine

H2N C H

CH2OH

COOH

L-Sérine

Cependant, la plupart des acides aminés naturels diffèrent seulement, dans leur struc-ture par le substituant organique lié au carbone α.

Parmi les AA que l’on trouve dans la nature, seulement environ 20 composent les protéines dans les organismes vivants. Les autres sont soit des produits intermédiaires, soit des produits finis du métabolisme.

2.2 Les propriétés des acides aminés

Contrairement aux amines et aux acides carboxyliques, les acides aminés sont des solides cristallins, non volatiles, et qui fondent lors de leur décomposition à très haute température.

Ils sont solubles dans l’eau et insolubles dans les solvants organiques non polaires, tel que l’éther de pétrole, le benzène ou le diéthyl-éther, etc.

La solution aqueuse correspondante se comporte comme une solution ayant un mo-ment dipolaire élevé.

Leurs constantes d’acidité et de basicité sont petites en comparaison à celles des acides carboxyliques (-COOH) et des amines (-NH

2).


La glycine, par exemple, a un Ka = 1,6 x 10-10 et un K

b = 2,5 x 10-12, alors que la

majorité des acides carboxyliques ont des Ka de 10-5 et la plupart des amines alipha-

tiques ont un Kb de 10-4.

La molécule R-CH(NH2)COOH contient un groupe acide et un groupe basique, mais en réalité, cette espèce n’existe pas à l’état solide ni en solution, mais elle forme le sel correspondant.

R- CH (NH3)+COO-

2.3 Les réactions des acides aminés

Bien que les AA ont deux fonctions, une fonction basique et une fonction acide de par la présence du groupe amino et carboxylique dans leur structure, ces composés se trouvent sous la forme d’ions dipolaires, et non pas sous la forme ionisée. De cette façon, les AA ont une structure saline (d’un sel interne) dipolaire.

R CH COOH

NH2

Structure acido-basique

R CH COO-

NH3+

Structure saline

A cause de leur structure dipolaire, les AA peuvent prendre et donner des protons. Ceci signifie qu’ils se comportent comme des acides et des bases : ils sont ampho-tères. En présence d’un acide fort (H

3O+), les AA réagissent comme des bases en

acceptant des protons.

R CH COOH

+NH3

R CH COO-

+NH3

H3O++ H2O+

Base forte Acide fort Acide faible Basefaible

En présence d’une base forte, les AA donnent un proton.

R CH COO-

+NH3

OH-R CH COO-

NH2

+ H2O+

Acide fort Base forte Base faible Acide faible


Résumé :

R CH COOH

+NH3

OH-

H+R CH COO-

+NH3

OH-

H+R CH COO-

NH2

2.4 Les acides aminés essentiels

Dans l’espèce humaine, il y a huit (8) « acides aminés essentiels » qui ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme (leucine, isoleucine, méthyonine, tryptophane, valine, tyrosine et phénylalanine). Ils doivent obligatoirement provenir de notre ré-gime alimentaire, sous forme de structure complète. Ils sont appelés les acides aminés essentiels, non pas parce qu’ils sont indispensables au bon fonctionnement de notre organisme mais parce qu’ils sont essentiels à notre régime alimentaire.

Les autres 12 acides aminés peuvent être synthétisés dans les cellules sous forme de produits plus simples contenant les éléments C, H, O et N.

La production des acides aminés et des protéines à partir de composés inorganiques est seulement possible dans les plantes.


a) Qu’entendez-vous par acides aminés ?b) Quelles sont les propriétés des acides aminés ?c) Quels sont les acides aminés essentiels ?

Tâche 3 : Les peptides

Dans cette tâche, vous allez vous familiariser avec la formation des structures de base des protéines. Les peptides proviennent de la fusion d’acides aminés à travers le groupe amino d’un acide aminé et le groupe carboxylique d’un autre acide aminé.

Les protéines sont caractérisées par le groupe amide (-NH-CO-) appelé liaison peptidique.

La liaison peptidique est formée par la « fusion » des groupes amino et carboxylique de deux acides aminés accompagnée de la formation d’eau.

C C N

H

H

H

RO H

O

+ C C N

H

H

H

RO H

O

C C N

HH

ROH

O

C C N

H

H

H

R

O

+ H 2O


Des polymérisations subséquentes sont possibles à cause de la présence des groupes libres amino (NH

2) et carboxylique (COOH) dans le peptide, lesquels peuvent se

lier avec d’autres molécules d’acides aminés. La molécule résultant de deux acides aminés, contenant seulement une liaison peptidique, est appelé dipeptide, celle déri-vée de trois acides aminés est un tripeptide. Il est commun d’appeler petits peptides la classe de molécules résultant d’un petit nombre d’acides aminés, et la classe de molécules ayant un nombre élevé d’acides aminés (avec plus de 70 unités) est appelée peptide ou protéine.

3.1 Structure de la liaison peptidique

La liaison peptidique –COHN-, qui unie les fonctions acides et basiques dans les protéines, est planaire. Les quatre atomes de la liaison se trouvent dans le même plan. La liaison N-C est plus courte comparativement à celle des amines aliphatique (R-NH

2) où la longueur est de 0,147 nm. Cette réduction de longueur et la disposi-

tion des liaisons provient de la conjugaison des liaisons N-C et C=O ainsi que de la délocalisation de la densité électronique, ce qui signifie que la liaison N-C est partiellement double et la liaison C=O est partiellement simple.

0,153

0,125

O,132

0,147

123

114 110

121125

123

114

110

HH

-O

+O

CN

CN

R

O

H

R

C

C

N

C

L’existence d’une double liaison partielle N-C empêche la rotation de la molécule autour de cette liaison. Cependant, le plus important est la possible rotation des liaisons des carbones a des acides aminés permettant ainsi la formation de nombreu-ses conformations.

3.2 Formation de la liaison peptidique

La formation de la liaison peptidique n’est pas un processus aussi linéaire que pré-senté précédemment. Ce processus est très énergétique, c’est pour ça qu’il a lieu avec beaucoup d’énergie.


NH2 CH COOR

CH3

CH2 C Cl

Cl

O

+-HCl

CH2 C O N H COOR

Cl+NH3

H2C C O N H CH

NH2 CH3

COOR

Les méthodes de synthèse moderne comportent trois phases

1- Introduction du groupement protecteur.

- Utilisation d’un catalyseur qui augmente le rendement de liaisons peptidi-ques.

- Diminue au maximum la tendance de modification racémique des acides aminés.

2. Formation de la liaison peptidique

- Elle est utilisée pour dériver les acides aminés avec un N terminal ri-che en énergie avec principalement les halogènes, les azides etc.


3. Elimination du groupement protecteur

- Hydrogénation catalytique- Introduction de l’eau de brome /acide acétique glacial ou l’acide trifluoroa-

cétique anhydre

3.3 Reconnaissance de la liaison peptidique

La liaison peptidique peut être reconnue par d’autres par la réaction des acides ami-nés.

Réaction avec la ninhydrine

Acide aminé Ninhydrine Produit de la réduction

R - CH - COOH +I

NH 2

//

\\

O

O OH

OH

- NH 3, - CO 2

- RCHO

OH

OHO

O

\\

//

OH

HO

O

\\

//

+ NH3 +

O

O

\\

//

//

\\O

O

HO

H-3H 2O =N-

O

HO\

//

Ninhydrine Composé violet foncé



a) Qu’est ce que les peptides ?b) Caractériser la liaison peptidique !


Cette tâche se réfère à une importante classe de biomolécules, lesquelles fournissent le corps en carbone et hydrogène mais aussi en azote et soufre.

De plus, les protéines protègent aussi le corps contre les infections, servent de support mécanique et de catalyseur pour les réactions métaboliques.

Les protéines sont des molécules biologiques importantes pour la vie animale et végétale.

Structurellement, ce sont des polymères formés par un nombre élevé d’unités fon-damentales d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Les protéines sont des unités multifonctionnelles, servant aussi bien comme matière structurelle des plantes et des animaux, comme catalyseurs biologiques (enzymes) et même comme protecteurs (les anticorps).

Généralement, les protéines sont mixtes, formées de chaînes de polypeptides avec une masse molaire qui varie entre 10 000 à plusieurs millions.

Les protéines ont une fonction acide et une fonction basique, spécificités des subs-tances amphotères.

Les protéines sont divisées en deux groupes : les protéines fibreuses, insoluble dans l’eau, et les protéines globulaires, solubles dans l’eau et les acides, les bases et les solutions aqueuses salées.

Dans l’eau, elles forment des solutions colloïdales.

Les solutions résultantes sont colloïdales à cause des grandes dimensions des protéines. Ces colloïdes précipitent et forment des flocons quand ils sont ajoutés à une solution salée. Cette précipitation (seulement un changement physique) est réversible car elle ne provient pas d’un changement des propriétés chimiques.

La solubilité des protéines dépend du pH et du contenu en sel présent dans la solu-tion. La différence entre les deux groupes est basée sur la solubilité et est reliée à la forme respective des molécules, laquelle est grossièrement suggérée par le nom de chaque groupe.

Les protéines fibreuses sont longues et filamenteuses et ont tendance à être ordonnées côte à côte, avec la formation de fibres. Dans certains cas, les molécules gardent leur disposition à cause des nombreuses liaisons hydrogènes intermoléculaires. Pour cette raison, les forces intermoléculaires qu’un solvant peut possiblement former sont très fortes. Les protéines globulaires sont repliées sur elles mêmes en unités compactes, en adoptant souvent une forme sphéroïde.


Les pliages sont faits de tels sorte que les parties lipophiles sont à l’intérieur et serrées les unes avec les autres. Par exemple, elles se hérissent vers l’extérieur quand elles sont trempées dans l’eau. Il existe des liaisons hydrogènes qui sont principalement intermoléculaires. Les aires de contact sont comparativement faibles.

En présence d’acides ou de bases, les protéines peuvent être dénaturées (une réaction chimique a lieu).

Les protéines sont aussi dénaturées par la chaleur (haute température), par les sels d’urée et de guanidine.

Les protéines sont généralement identifiées par des réactions chromatiques (réaction avec la ninhydrine, le biuret, etc…)

4.1 La structure primaire

La structure d’une protéine est déterminée par le nombre, le type et par la séquence des acides aminés dans sa chaîne, liés par des liaisons peptidiques.

Les macromolécules de protéines sont faites d’une ou plusieurs chaînes de pepti-des.

Dans la chaîne, on appelle la partie où il y a le groupe amino terminal, N-terminal, et la partie où il y a le groupe carboxylique terminal, C-terminal.

Les masses moléculaires qui caractérisent les chaînes peptidiques des protéines sont de l’ordre de 20 000, ce qui correspond à un assemblage de 150 à 180 unités d’acides aminés (la masse molaire moyenne d’un AA est d’environ 120).

La structure primaire n’explique pas les propriétés physiologiques ni la configuration spatiale des protéines.

4.2 La structure secondaire

La structure secondaire représente la configuration spatiale de la chaîne d’acides aminés. Elle correspond à la relation spatiale entre la proximité des unités à cause de l’arrangement dans l’espace des chaînes polypeptidiques gouverné par les attractions ioniques et la formation de liaisons hydrogène.

De la structure primaire (longue séquence d’acides aminés), on pourrait s’attendre à des structures de protéines sans forme et mal définies. En fait, des observations expérimentales ont montré que de nombreuses protéines ont pu être isolées sous forme cristalline, ce qui signifie que le polymère présente une structure bien définie. Cette structure est caractérisée par l’existence de conformations qui proviennent des interactions entre les liaisons peptidiques d’une même molécule ou de différentes molécules, qui forment des ponts hydrogènes.


Etant donné que les liaisons peptidiques (-CONH-) sont planaires, les liaisons hydrogène peuvent être intracellulaires induisant des structures hélicoïdales α (ca-ractéristiques des protéines élastiques. Par exemple, dans la kératine α de la laine, des cheveux et autres poils d’animaux) ou intercellulaires induisant une structure β, feuille plissée ou lamellaire (lamelle -β). Par exemple, la fibroïne de la soie est flexible mais pas très élastique.

4.3 Structure tertiaire

La frontière avec la structure précédente n’est pas bien définie. Cette structure cor-respond plus aux interactions entre les unités éloignées des chaînes polypeptidiques à cause du pliage de la chaîne, qui est déterminée par les différentes sortes de liaisons précédemment mentionnées (non polaires, ioniques, ponts hydrogènes et éventuel-lement ponts disulfures).

La structure tertiaire provient des interactions des groupes fonctionnels de la chaî-ne.

Décrite comme une spirale, elle est pliée et courbée. En prenant cette forme spirale, laquelle provient de l’apparence d’une configuration spéciale, la structure tertiaire des protéines est tridimensionnelle.

Cette structure est conservée par les interactions entre les groupes fonctionnels de la chaîne. En présence d’un groupe carboxylique et d’un groupe hydroxyle, un ester se forme. Les atomes de soufre forment des liaisons disulfure (-S-S-).

De cette façon, il existe deux types de protéines : les fibreuses, de forme régulière en hélice a ou lamellaire β, et les globulaires, généralement de structure mixte, avec des formes variées. Celles-ci étant les plus appropriées pour définir la structure tertiaire. Il est important de souligné que les enzymes appartiennent toujours à cette dernière catégorie.

4.4 Structure quaternaire

Cette désignation est réservée aux protéines formées de sous unités variées, égales ou différentes, et référant à la façon dont elles sont associées.

Cette structure est la plus complexe et la moins claire.

Elle influence les activités chimiques et biologiques des protéines.

Un exemple est l’hémoglobine qui est formée de quatre sous unités, de deux types différents, disposées de façon alternée, comme les quarts d’un cercle.



a) Classer les protéines par leur type !b) Quelles sont les principales structures des protéines ?

Tâche 5 : les protéides

La tâche 5 introduit une famille de composés protéiques liés à des composants de nature différente. Ces composés ont des fonctions spécifiques dans l’organisme.

Dans certains cas, pour définir leurs fonctions, les protéines globulaires s’associent avec d’autres composés non protéiniques. Leur désignation provient de leur nature.

Les plus importantes sont :

a) lipoprotéines : protéines liées à un lipide, composants principales des mem-branes plasmatiques;

b) les mucoprotéines : protéines liées aux glucides, composants des fluides in-tracellulaires et du plasma sanguin;

c) nucléoprotéines : association de protéines spéciales et d’acides nucléiques - l’état fréquent des acides nucléiques;

d) protéines métalliques : protéines associées à un élément métallique ou groupe prosthétique contenant des éléments métalliques – habituellement des enzymes ou des pigments transportant de petites molécules, comme l’hémoglobine.

Ces types de protéines sont appelées protéides ou protéines conjuguées.

5.1 La structure des protéides.

Certaines protéines ont une portion non peptidique appelée groupe prosthétique; ces protéines sont appelées des protéines conjuguées de protéide.

Le groupe prosthétique est étroitement relié aux spécificités biologiques des protéi-nes.

Par exemple, les lipoprotéines sont des protéines liées à un lipide.

5.2 Les nucléoprotéines

Elles se trouvent dans le noyau des cellules vivantes. Les groupes prosthétiques sont des acides nucléiques (ex. ADN, RNA).

Ces macromolécules sont appelées sémantiques car elles transportent l’informa-tion.


Les nucléoprotéines peuvent être isolées des cellules vivantes par extraction avec de l’eau, des solutions alcalines, le chlorure de sodium ou des solutions tampon (4-7).

Après l’extraction, les protéines sont ensuite précipitées par des acides, le sulfate d’ammoniac ou le chlorure de calcium.

Ensuite, il y a une hydrolyse qui peut être acide ou enzymatique.

Une protéine hydrolysée est fractionnée en différents composés appelés :

a) bases azotées organiques (purine et pyrimidine);b) monosaccharide (pentose : ribose et désoxyribose);c) groupement phosphate

Les bases azotées sont dérivées de la purine et de la pyrimidine

Seulement cinq des bases azotées sont utilisées. Elles sont : l’adénine et la guanidine (purine), cytosine, thymine et uracile (pyrimidine).

bases dérivées de la purine bases dérivées de la pyrimidine

Il y a deux pentoses trouvés dans les nucléoprotéines qui sont : b-D-ribose et le b-D-2-désoxyribose. Ces hydrates de carbones diffèrent seulement par l’existence d’un atome d’oxygène supplémentaire dans le ribose.

HH

OH

OHOHH

HOCH2 OH H

OHOCH2

HOH H

OH

HH .

ß-D-ribose ß-D-2-désoxyribose


Le sucre β-D-ribose se trouve dans l’acide ribonucléique (ARN) tandis que le β-D-2-désoxyribose se trouve dans l’acide désoxyribonucléique (ADN).

Alors que dans l’épine dorsale, la protéine est une chaîne de polyamide (une chaîne de polypeptide), la molécule de l’acide nucléique est une chaîne de polyester (appelée chaîne de polynucléotides). L’ester dérive de l’acide phosphorique (la fonction acide) et d’un sucre (la fonction alcool) :

O P O

base

O

sucre O P O

base

O

sucreO

O P OH

O

groupe phosphaté/

O

OH

Les fonctions phosphatées jouent le rôle de pont entre les molécules de monosac-charides; le squelette basique des acides nucléiques est une longue chaîne alternée de pentoses avec un groupe phosphaté.

Les unités de sucre ont une forme furanosique et sont liés aux phosphates par les groupes hydroxyle des carbones C-3 et C-5.

Les bases organiques sont liées aux pentoses par des liaisons glycosidiques. L’en-semble est appelé nucléoside.

HO

CH2

H

OH OH

HH

HO N

N

NH2

O

.

Quand le nucléoside est estérifié par l’acide phosphorique, le groupe hydroxyle en position le transforme en nucléotide.


Les nucléotides comme les AMP peuvent contenir plus de groupes phosphates, ce qui leur confère de la réactivité. Les liaisons successives (2èmes et 3èmes) sont de plus haute énergie et les composés résultant (ADP et ATP) sont utilisés comme des réserves d’énergie pour les réactions de métabolisme qui en ont besoin.

L’acide ribonucléique (ARN) est composé de ribonucléosides liés ensemble dans un polymère. Les sous unités de ribonucléosides sont liés par des esters phosphatés. Le groupe hydroxyle 5 de chaque nucléoside riboforanoïde est estérifié en acide phosphorique. Le ribonucléoside qui est phosphorylé en son carbone C-5 est appelé ribonucléotide.

5.3 Acide ribonucléique (ARN)

L’acide ribonucléique (ARN) est un polymère simple de nucléotides contenant quatre à cinq des bases azotées mentionnées précédemment (adénine, guanine, cytosine, uracile) et seulement un à deux monosaccharide β-D-ribose; habituellement il se compose de deux chaînes linéaires, mais des formes cycliques sont aussi connues.

ARN : Acide Ribonucléique

5.4 Acide désoxyribonucléique (ADN)

L’acide désoxyribonucléique (ADN) est beaucoup plus complexe et a un poids molécu-laire plus élevé que l’ARN. C’est aussi un polymère linéaire ou cyclique de nucléotides avec quatre bases azotées, dans lequel l’uracile est substitué par la thymine.


ADN: Acide Désoxyribonucléique

D’un autre côté, l’ADN se compose de simples chaînes, mais ces chaînes doubles sont enroulées sous forme d’hélice (double hélice). Cette structure est soutenue par des ponts hydrogène formés entre les paires de bases organiques azotées : adénine-thymine et guanine-cytosine. L’ensemble ressemble à une échelle de corde, dont les brins sont faits de substituants alternés de désoxyriboses et phosphatés et les barreaux des bases azotées organiques liées par paires.

L’ADN est un « manuel d’instruction » pour la synthèse des protéines; les instruc-tions sont codées et le code provient du simple arrangement des différentes bases organiques azotées le long de la chaîne. Chaque groupe de trois bases successives (nommé « codon ») est spécifique d’un acide aminé. De cette façon, les séries d’acides aminés qui forment chaque protéine peuvent être lues dans l’ADN en utilisant des techniques appropriées.

Généralement, les instructions sont transcrites vers l’acide ribonucléique qui se trouve dans les ribosomes d’où a lieu la synthèse des différentes protéines. L’agent de tra-duction et le transporteur du message est aussi un fragment de l’acide ribonucléique connu sous le nom de « messager » (m-ARN).

L’ADN peut aussi se répliquée elle-même pour transmettre le contenu de son in-formation lors d’une division cellulaire. Le processus implique le déroulement progressif de la double hélice (comme lors de la fermeture d’une fermeture éclaire) et la formation simultanée de deux nouvelles hélices complémentaires à partir des


brins individuels et de nucléotides libres proches, lesquels se lieront une fois de plus dans l’ordre donné par le code des bases organiques azotées. Comme toujours, les réactions sont catalysées par les enzymes appropriées.

Les acides nucléiques, qui habituellement s’associent avec les protéines, sont appelés nucléoprotéines. C’est ce qui compose les chromosomes et, curieusement, aussi la majorité des virus.

En fait, les virus sont la forme primaire de protection d’un ensemble d’informations, mais sans les techniques pour lire les informations et le support nécessaire permettant son autoreproduction. Ceci est seulement possible à travers l’infection d’un hôte, par exemple une bactérie, qui lui fournit le nécessaire.


a) Définir un protéide!b) Quelle est la composition des acides nucléiquesc) Définir les concepts suivant : nucléotide et nucléoside!

Glossaire (termes clés)

1- Acide aminé

2- Protéine

3- Peptide

4- Liaison peptidique

5- Nucléoside

6- Nucléotide

7- Nucléoprotéine

8- Groupe prosthétique

9- ARN

10- ADN


1. Acides aminés

Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui ont une fonction acide, due à la présence d’un groupe carboxylique, et une fonction basique, à cause du groupe amino. Ils constituent les unités de base des protéines.

2. Protéine

Les protéines sont des polymères naturels faits d’acides aminés liés par une liaison peptidique

3. Peptide

Molécule formée par quelques acides aminés liés par liaisons peptidiques

4. Liaison peptidique

Groupe amide (-NH-CO-) qui forme un lien entre les acides aminés dans les peptides et les protéines, nommé liaison peptidique

5. Nucléoside

Groupe formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons glycosidiques

6. Nucléotide

Groupe formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons glycosidiques et estérifiées par l’acide phosphorique, sur le groupe hydroxyle en position 5

7. Nucléoprotéines

L’association entre une protéine spécifique et des acides nucléiques

8. Groupe prothétique

Groupe non protéique lié à une protéine

9. ARN

Acide ribonucléique

10. ADN

Acide désoxyribonucléique


Evaluations sommatives


a) Définir et classer les protéines!

Les protéines sont des polymères naturels faits d’unités d’acides aminés liés par une liaison peptidique.

Suivant leur fonction, elles sont classées comme protéines fibreuses (ex. kératine, collagène), protéines contractiles (ex. la myosine, l’actine) et les protéines globulaires (les hormones et les enzymes, ex. l’insuline)

b) Quel est la fonction des protéines dans l’organisme ?

Certaines protéines ont des fonctions purement structurelles (ex. kératine ou collagène), d’autres ont des fonctions de catalyseurs (enzymes), d’autres protéines ont une fonction régulante agissant en tant qu’hormones dans de nombreux procédés physiologiques (croissance, métabolisme, reproduction et fonctionnement de nombreux organes). D’autres participent dans le système immunitaire pour défendre l’organisme (les anticorps).


a) Qu’entendez-vous par acides aminés ?


b) Quelles sont les propriétés des acides aminés ?

Les acides aminés sont des solides cristallins, non volatiles, qui fondent en se décomposant à de très hautes températures.

Ils sont solubles dans l’eau. Leur solution aqueuse respective se comporte comme des solutions de moment dipolaire élevé.

Leurs constantes d’acidité et de basicité sont très petites par rapport à celles des acides carboxyliques (-COOH) et celles des amines (-NH

2).

La molécule R-CH(NH2)COOH a un groupe acide et un groupe basique mais

en réalité cette espèce n’existe ni sous son état solide ni telle qu’elle en solu-tion, mais forme le sel correspondant.

R-CH(NH3)+COO-

c) Quels sont les acides aminés essentiels ?

Dans l’espèce humaine, il y a huit (8) « acides aminés essentiels » qui ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme (leucine, isoleucine, méthionine, tryptophane, valine, tyrosine et phénylalanine). Ces composés proviennent obligatoirement de notre régime alimentaire, en tant que structures complè-tes.



a) Qu’est-ce que les peptides ?

C’est le nom usuel de la classe de molécules formées d’un petit nombre d’acides aminés.

Les peptides sont caractérisés par un groupe amide (NH-CO-) nommé liaison peptidique.

b) Caractériser le lien peptidique !

La liaison peptidique –COHN-, qui unie les fonctions acides et basiques dans les protéines, est planaire. Les quatre atomes de la liaison se trouvent dans le même plan. La liaison N-C est plus courte comparativement à celle des ami-nes aliphatique (R-NH

2) où la longueur est de 0,147 nm. Cette réduction de

longueur et la disposition des liaisons provient de la conjugaison des liaisons N-C et C=O ainsi que de la délocalisation de la densité électronique, ce qui signifie que la liaison N-C est partiellement double et la liaison C=O est partiellement simple.

Evaluation formative 4

a) Classer les protéines par leur type !

Les protéines sont divisées en deux groupes : les protéines fibreuses, insoluble dans l’eau, et les protéines globulaires, soluble dans l’eau ou les solutions aqueuses quelles soient acides, basiques ou salines.

Dans l’eau, elles forment des solutions colloïdales.

b) Quelles sont les principales structures des protéines ?

Les protéines ont quatre structures principales :

- la structure primaire (Nombre, type et séquence d’acides aminés)

- la structure secondaire (hélice α et plan lamellaire β)

- la structure tertiaire (la structure tridimensionnelle, en spiral ou pliée)

- la structure quaternaire (association complexe des structures)



a) Définir un protéide!

Ce sont des protéines, dont la molécule a une partie non peptidique, connue en tant que groupe prosthétique. De telles protéines sont appelés protéines conjuguées ou protéides.

b) Quelle est la composition des acides nucléiques ?

Les acides nucléiques sont formés de :

- bases azotées organiques (purine et pyrimidine)

- monosaccharide (pentose : ribose et désoxyribose)

- groupe phosphate

Le squelette de la molécule d’acides nucléiques est une chaîne de polyester (connu en tant que chaîne polynucléotide). Les esters proviennent de l’acide phosphorique (la partie acide) et d’un sucre (la fonction alcool).

c) Définir les concepts suivant : nucléotide et nucléoside!

Un nucléoside est formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons glycosidiques.

Quand un nucléoside est estérifié par l’acide phosphorique sur le groupe hydroxyle en position 5, il donne un nucléotide.



Titre de l’activité d’apprentissage : les lipides

Résumé de l’activité d’apprentissage

L’activité d’apprentissage 3 se concentre sur un groupe important de biomolécules avec des fonctions structurelles, la protection des réserves et principalement les réserves d’énergie.

Le concept de lipide couvre un groupe de composés biomoléculaires ayant des compositions différentes avec un facteur commun qui est leur solubilité dans des solvants non polaires.

Dans cette activité, nous allons examiner les structures, la réactivité et les fonctions des lipides.

Cette activité nécessite environ 30 heures de travail.

Listes des lectures obligatoires

http://pt.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADpido

(Définition et composition)/Structure/Classification

http://naeg.prg.usp.br/puni/modulos/quimica6.pdf

(Huiles et graisses Pg 38-40 /Savons et détergents)

Liste de liens utiles et pertinents

http://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura

(Composition/Structure et fonctions)

http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf

(Hydrates de carbone/acides nucléiques/Lipides)

http://pt.wikipedia.org/wiki/Fosfol%C3%ADpido

(Phospholipides)

http://www.dbio.uevora.pt/jaraujo/biocel/lipidos.html

Définition/structure/classification/glycérides/lipides conjugués


Liste des ressources multimédia pertinentes

http://www.scite.pro.br/tudo/pdf.php?-quimicamodulo


Lire soigneusement les références et prendre des notes sur les points suivant et ré-pondre aux évaluations sommatives :

- Concept de lipide- Composition des lipides- Types de lipides (graisse, huile, cire)- Les acides gras- Les glycérides- Les rôles des lipides

Afin de vous aidez à acquérir les capacités et les habilités offertes par ce module, les tâches suivantes devraient être résolues :

Tâche 1 : Introduction des lipides

1.1 Le concept des lipides

1.2 Le rôle des lipides

Tâche 2 : Les acides gras

2.1 Structure et propriétés des acides gras

2.2 Identification des propriétés des graisses et des acides gras

Tâche 3 : Les glycérides

3.1 Structure des glycérides

3.2 Classification des glycérides

3.3 Propriétés des glycérides

3.4 Les phospholipides

Tâche 4 : Les graisses et les huiles

4.1. Les propriétés chimiques des graisses

4.2 Caractérisation des graisses

Tâche 5 : Les cires



Vous trouverez inclus dans le texte des activités sommatives pour l’auto-évalua-tion.

Activités d’apprentissages

Tâche 1 : Introduction des lipides

La tâche une (1) de l’activité d’apprentissage trois introduit une classe hétérogène de biocomposés dont l’organisme a fondamentalement besoin.

Ce groupe de composés, en plus des rôles de support, de protection et d’énergie, expose une solubilité dans des solvants non polaires.

1.1 Concept de lipides

Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive, le gras, les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de lipides. Ce sont des composés naturels avec une faible ou inexistante solubilité dans l’eau. Dans ce groupe, sont aussi incluses les huiles minérales (hydrocarbones) et les huiles essen-tielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce sont des esters d’acides carboxyliques de haut poids moléculaire (acides gras).

Cet un groupe intéressant de substances organiques naturelles car en plus d’avoir une grande importance dans notre régime alimentaire, ils représentent aussi la base de fabrication de d’autres produits industriels.

La majorité de leur utilisation se trouve dans l’industrie alimentaire, car les graisses représentent la source d’énergie la plus concentrée pour l’espèce humaine, fournissant plus du double de la quantité d’énergie fournie par les glucides en quantité égale. Cependant, un régime alimentaire avec un haut niveau de graisses animales entraîne des maladies du cœur; elles peuvent être substituées par les huiles végétales (huile d’arachide, huile de tournesol, etc.)

Les principales variétés de graisses et d’huiles sont l’huile de soja, de tournesol, de palme, d’arachide, de coton, de colza (la variété de vert printemps est utilisée comme fourrage pour les bovins, un type d’huile utilisée dans l’éclairage et qui est extraite des graines), l’huile d’olive, et les huiles de poisson.

Ces substances sont aussi utilisées dans d’autres industries, comme l’industrie phar-maceutique (ex. huile de ricin est un laxatif, l’huile de morue est un remontant), l’industrie du polissage (huile de lin, l’huile de bois), l’industrie chimique (production des acides gras, des savons, de la glycérine, et des tensioactifs, etc.).

Même si les graisses sont principalement des lipides, elles ne contiennent pas n’im-porte quelles substances organiques non lipidiques. Ainsi les composés essentiels sont les glycérides (mon-, di-, et triglycérides) et les composés secondaires sont


des hydrocarbures saturés et non-saturés, des phosphoglycérides, les vitamines, les acides terpéniques.

1.2 Fonction des lipides

Les graisses sont des substances essentielles pour la nutrition des organismes. Ils constituent les substances de réserve de l’organisme et sont la source la plus riche en énergie dans le corps.

Les graisses avec environ 40Kj/g offrent plus du double de chaleur lors de la com-bustion physiologique que les glucides (ca. 16,7 Kj/g).

L’acide linoléique et l’acide linolénique sont des acides gras essentiels indispensa-bles pour le régime alimentaire humain, c’est pourquoi ils sont ajoutés en tant que graisses solidifiées. La solidification du gras (Norman 1909) a une grande importance économique. Les huiles animales et végétales de faible valeur ajoutée sont, par cette technique, transformées en graisses de plus haute valeur ajoutée.

Les graisses de synthèse sont utilisées pour la fabrication des savons.


a) Définir les lipides

b) Donner quelques fonctions et applications des lipides

Tâche 2 : Les acides gras

Cette tâche identifie et différencie les acides carboxyliques de haut poids moléculaire très fréquent dans les lipides. Dans ce chapitre, il y aura aussi des tâches pratiques qui peuvent être faite dans un simple laboratoire ou même à la maison avec des objets utilisés au quotidien.

2.1 Structure et propriétés des acides gras

Les acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire (ca. 12 à 20 atomes de car-bones) sont appelés acides gras. Les acides gras sont sous divisés en acides saturés et insaturés.

L’acide gras le plus important et de masse molaire la plus élevée est l’acide oléique (C

17H

33COOH). C’est un acide insaturé avec une double liaison.

L’acide oléique se trouve dans principalement toutes les graisses naturelles, en quantité variable.

Les graisses végétales (de noix de coco, de palme) sont, parmi d’autres, l’acide lau-rique (C

11H

23COOH) et l’acide myristique (C

13H

27COOH).


Les graisses animales (le beurre, les bougies, le gras de porc) se composent princi-palement de glycérides, dont l’acide palmitique (C

15H

31COOH) et l’acide stéarique

(C17

H35

COOH).

Les graisses naturelles sont principalement, sans exception, composées d’acides gras non ramifiés avec un nombre pair d’atomes de carbone (les glycérides de synthèse pour le régime alimentaire peuvent aussi avoir un nombre impair d’atomes de carbone).

Les acides gras insaturés ont toujours une configuration cis (Z) sur leur double liaison.

De nombreux composés avec une configuration cis cristallisent difficilement, c’est pourquoi leur point de fusion est beaucoup plus faible que leurs isomères trans (E).

Les acides les plus fréquents qui composent les glycérides sont :

Noms des acides Formule Nombre de carbones

Acide palmitique CH3 (CH

2)

14COOH 16

Acide estéarique CH3 (CH

2)

16COOH 18

Acide oléique CH3 (CH

2)

7CH = CH(CH

2)COOH (cis) 18

Acide laurique CH3 (CH

2)

10COOH 12

Acide myristique CH3 (CH

2)

12COOH 14

Acide linoléique CH3 (CH

2)

4CH = CH-CH

2-CH=CH(CH

2)

7COOH 18

Acide ricinoléique CH3 (CH

2)

5CH(OH)CH

2-CH=CH(CH

2)

7COOH 18


a) Définir et classifier les acides gras!

b) Donner des exemples au sujet de l’occurrence des acides gras!

Tâche 3 : Les glycérides

L’activité dans cette tâche évolue autour des structures de base des graisses et des huiles.

Les graisses solides ou semi-solides ainsi que les huiles grasses (graisses liquides) sont des esters de glycérol et des acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire (ca. 12 à 20 atomes de carbone) connus en tant qu’acides gras. Ils sont également appelés glycérides à cause de la présence des esters de glycérol. Les graisses natu-relles ont aussi des compositions différentes car les glycérols peuvent être estérifiés avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride) ou simultanément par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).


3.1 La structure des glycérides

Les graisses naturelles peuvent aussi avoir différentes compositions car les glycérols peuvent être estérifiés avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride) ou simultanément par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).

Structure générale des glycérides

CH2 O CO R1

CH O CO R2

CH2 O CO R3 Glycéride ou ester de glycérol

CH2 O CO C17H35

CH O CO C17H35

CH2 O CO C17H35

CH2 O CO C17H35

CH O CO C17H33

CH2 O CO C17H33

Glycéride contenant 3 molécules Glycéride contenant 1 molécule d’acide stéarique (Glycéride simple) d’acide stéarique et 2 molécules d’acide oléique (Glycéride mixte)

3.2 Classement des glycérides

Le glycérol étant un alcool trivalent, les glycérides peuvent être classés en mono-, di- et triglycérides en fonction de leurs degrés d’estérification.

CH2 O CO R1

CH OH

CH2 OH

CH2 O CO R1

CH O CO R2

CH2 OH

CH2 O CO R1

CH O CO R2

CH2 O CO R3

Monoglycéride Diglycéride Triglycéride

3.3 Propriétés des glycérides

Il y a une relation proche entre la structure et l’état d’agrégation des graisses.

Les graisses qui proviennent d’un acide carboxylique insaturé sont généralement liquides.

Dans les graisses, les glycérides d’acides saturés prédominent alors que dans les huiles, les acides sont insaturés.

En règle générale, les glycérides d’acides saturés ont des points de fusion relativement supérieurs à ceux des acides non saturés.


Ex.

Glycéride :

estéarique oléique linoléique palmitique palmitoléique

Tf = 73,1oc T

f = 5,5 oc T

f = -13,1oc T

f = 66,4oc T

f = 2,3oc

Avec l’augmentation de la température, les graisses se transforment de solide à liquide. Elles sont insolubles dans l’eau froide, pas très solubles dans l’eau chaude mais très solubles dans les solvants organiques (éthanol, éther, tétrachlorométhane, etc...)

En général, leur densité est inférieure à celle de l’eau (0,9 – 0,94).

Le taux de réfraction augmente avec l’augmentation du nombre d’insaturation.

Leur viscosité est supérieure à celle de l’eau et augmente avec le nombre de groupes hydroxyle (ex. huile de résine).

Ils sont gras et forment des tâches sur le papier et les vêtements.


a) Qu’est ce que les glycérides!

b) Comment les glycérides sont ils classés ?

3.4 Les phospholipides

Les phospholipides ou phosphatides existent dans chaque cellule, particulièrement les cellules nerveuses, les jaunes d’œuf, le foie et les reins.

Ce sont des diesters d’acide phosphorique.

Les phospholipides sont importants pour la formation des membranes biologiques. Des exemples de phospholipides sont la lécithine et la kéfaline. Dans ces composés, le glycérol est estérifié avec deux moles d’acide gras et avec l’acide phosphorique.

O-P

O

O O CH2CH2

RCOOCH

RCOOCH2

CH2

N+

CH3

CH3

CH3

Lécithine

O-P

O

O O CH2CH2

RCOOCH

RCOOCH2

CH2

NH2

Kéfaline


Tâche 4: Les graisses et les huiles grasses

Cette tâche se rapporte aux fonctions énergétiques et structurelles des lipides.

Les graisses solides ou semi-solides ainsi que les huiles grasses (graisses liquides) sont des esters de glycérol provenant d’acides carboxyliques de haut poids moléculaire (ca. 12 à 20 atomes de carbone) connus en tant qu’acides gras. Ils sont également appelés glycérides à cause de la présence des esters de glycérol. Les graisses natu-relles ont aussi des compositions différentes car les glycérols peuvent être estérifiés avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride) ou simultanément par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).

4.1 Propriétés chimiques des graisses

4.1.1 La dégradation des graisses

a) Hydrolyse

La réaction d’hydrolyse des graisses donne des acides gras et du glycérol

CH2 O CO R1

CH O CO R2

CH2 O CO R3

+ 3 H2O

CH2 OH R1COOH

CH OH

CH2 OH

R2COOH

R3COOH

+

Graisse Glycérol Acide gras

b) Saponification

Comme les esters, les glycérides peuvent subir une hydrolyse alcaline (saponification) en formant du glycérol et des sels d’acides gras (savon).

CH2 O CO R1

CH O CO R2

CH2 O CO R3

+ 3 NaOH

CH2 OH R1COONa

CH OH

CH2 OH

R2COONa

R3COONa

+

Glycéride Glycérol Savon


4.1.2 Solidification (Hydrogénation)

A travers l’hydrogénation catalytique, des glycérides peuvent être formés à partir des acides gras insaturés en graisses solides.

Par exemple, à partir du glycéride oléique, on peut obtenir le glycéride estéarique.

Ex.

CH2 O CO (CH2)7CH=CH(CH2)7CH3

CH O CO

CH2 O CO (CH2)7CH=CH(CH2)7CH3

+ 3 H2(CH2)7CH=CH(CH2)7CH3

CH2 O CO (CH2)16-CH3

CH O CO

CH2 O CO (CH2)16-CH3

(CH2)16-CH3

Trioléine glycéride Triestearine glycéride

Tf = 5,5°C T

f = 73,1°C

Cette réaction de « solidification des graisses » a une grande importance économique pour la transformation des huiles végétales et des graisses animales bon marchés traitées adéquatement dans le but d’une utilisation technique.

4.1.3 Les dérivés sulfoniques

Les glycérides d’acides non saturés réagissent avec l’acide sulfurique pour former des dérivés sulfoniques ayant un groupe –SO

3H; les esters sulfuriques ont des groupes

–OSO3H.

HC CH + HOSO3H CH CH

OH SO3H Dérivé sulfonique

HC CH + HOSO3H CH2 CH

OSO3H Acide sulfurique

Cette réaction a une grande importance industrielle dans la fabrication des déter-gents.

4.1.4 Halogénations

Les halogènes peuvent s’ajouter sur les glycérides insaturés.

HC CH + I2 CHI CHI

Cette réaction est importante dans la caractérisation des huiles et des graisses à travers l’indice d’iode.


4.1.5 Rancissement

Les huiles et les graisses en contact avec l’air deviennent rances avec le temps, ce qui signifie qu’elles changent et leur goût devient amer et elles ont une forte odeur. Ceci est un phénomène complexe d’oxydation et de décomposition partielle des glycérides avec la formation de composés de type cétone et aldéhyde qui sont responsables du goût et de l’odeur rance.

Dans ce processus, des acides libres sont formés ce qui augmente l’acidité de l’huile.

H3C (CH2)7 CH=CH + O 2(CH2)7 COOH H3C (CH2)7 CH-CH (CH2)7 COOH

O O

H3C (CH2)7 CHO (CH2)7 COOHHOC+

4.1.6 Siccité

Les glycérides avec un haut degré d’insaturation (huiles) absorbent l’oxygène sans phénomène de rancissement.

Les processus d’oxydation les rendent complètement durs et les transforment en produits plastiques et en résine. Ce phénomène est appelé siccité.

La siccité provient de la formation de peroxyde à cause de la présence d’insaturations, qui forment des dimères et ensuite des polymères. Ce sont des produits résineux et durs.

HC CH+ O2

CH CH

O O

CH CH

O O

CH CH

Dimère

HC CH

HC CH CH CH

CH2 CH2

CH2 CH2

C C

Polymère

La siccité des huiles peut être augmentée par la chaleur et être utilisée pour polir ou dans les peintures à l’huile.


4.2 Classement des graisses

Les graisses sont techniquement caractérisées par leur capacité à absorber l’iode (indice), l’hydroxyde de potassium et par la quantité d’acides libres qu’elles contien-nent.

On a :

4.2.1 L’indice d’iode

C’est une mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides.

Il est exprimé en masse par gramme d’halogène (iode) qui peut être contenue dans 100g de gras.

4.2.2 Le degrés de saponification

Le nombre de mg par KOH nécessaire pour la saponification d’un gramme de gras.

4.2.3 Le degré d’acidité

Il mesure la quantité d’acides libres qui existe dans les graisses naturelles. Il est ex-primé en mg par KOH nécessaire pour neutraliser les acides libres dans 1g de gras.


a) Définir les concepts suivants : graisse et huile.b) Comment sont caractérisées les graisses ?c) Donner deux propriétés des graisses.

Tâche 5 : Les cires

Les cires sont des esters d’acides carboxyliques qui ont des longues chaînes (acides gras) et un alcool primaire supérieur.

Elles sont en général des matières solides, malléables et imperméables à l’eau. Il existe différentes sortes de cire.

Les cires animales ont été les premières découvertes. Par exemple, nous avons la suif de lin, la cire d’abeilles, l’acétylpalmitate (substance blanche et grasse qui est trouvée dans la tête des cachalots et à partir de laquelle les bougies et les produits cosmétiques sont fabriqués).


Les cires végétales, comme celles animales, sont des mélanges d’esters d’alcool de longues chaînes (alcools supérieurs) et d’acides carboxyliques supérieurs.

A la base, les cires sont des esters d’acides gras qui se trouvent à la fois dans le monde végétal et dans le monde animal.

Il existe aussi des cires minérales comme les paraffines qui sont obtenues à partir du raffinage du pétrole.

Ex.

Nom Formule Source

Palmitate de mericil CH3 – (CH

2)

14-COO(CH

2)

29CH

3 abeilles (C

26-C

28)

(cire d’abeilles)

Cetyl Palmitate C15

H33

COOC16

H33

mousse de baleine

Ceretinate de céryl C15

H51

COOC26

H53

cire de Chine

Estermericil CH3 – (CH

2)

4-COOC

31H

63 acide palmitique

d’acide palmitique


a) Que sont les cires ?b) Mentionner des applications des cires.

Glossaire (termes clés)

1- Les lipides

2- Les graisses

3- Les huiles

4- Les glycérides

5- Les acides gras

6- Les cires

7- Les phospholipides

8- La saponification

9- L’indice d’iode

10- L’inde de saponification


1. Les lipides

Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive, le gras, les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de lipides. Ce sont des composés naturels avec une faible ou inexistante solubi-lité dans l’eau. Dans ce groupe, sont aussi incluses les huiles minérales (les hydrocarbones) et les huiles essentielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce sont des esters d’acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire (acides gras).

2. Les graisses

Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques saturés de haut poids moléculaire (acides gras).

3. Les huiles

Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques insaturés de haut poids moléculaires (acides gras).

4. Les glycérides

Les glycérides sont des esters de glycérol et d’acides gras.

5. Les acides gras

Les acides gras sont des acides carboxyliques de haut poids moléculaire (C12

-C

29)

6. Les cires

Les cires sont des esters d’acides carboxyliques qui ont des longues chaînes (acides gras) et un alcool primaire supérieur.

7. Les phospholipides

Les phospholipides sont des esters d’acide phosphorique. Dans ces composés, le glycérol est estérifié avec deux molécules d’acides gras et avec l’acide phos-phorique. Les phospholipides ou phosphatides existent dans chaque cellule, particulièrement les cellules nerveuses, les jaunes d’œuf, le foie et les reins.

8. La saponification

Hydrolyse alcaline des esters d’acides carboxyliques.

9. L’indice d’iode

C’est la mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides. Il est exprimé en masse par gramme d’halogénure (iode) qui peut être ajouté dans 100g de gras.

10. L’indice de saponification

La quantité de KOH (mg) nécessaire pour saponifier 1g de graisse.




a) Définir les lipides

b) Donner quelques fonctions et applications des lipides


a) Définir et classifier les acides gras!

b) Donner des exemples au sujet de l’occurrence des acides gras!


a) Qu’est ce que les glycérides!

b) Comment les glycérides sont ils classés ?


a) Définir les concepts suivants : graisse et huile.

b) Comment sont caractérisées les graisses ?

c) Donner deux propriétés des graisses.


a) Que sont les cires ?

b) Mentionner des applications des cires.



Titre de l’activité d’apprentissage : Travail pratique

L’activité d’apprentissage 4 fournie une opportunité pour l’application expérimentale des connaissances et des compétences développées dans les activités d’apprentissage 1, 2 et 3.

Dans cette activité, en utilisant du matériel facilement accessible (par exemple pro-venant de leur quotidien) ou par simulation assistée par ordinateur, les étudiants se familiariseront avec les techniques de base du travail pratique et manipuleront le matériel pour identifier certains des composés biologiques vitaux.

Pour accomplir les tâches suggérées, l’étudiant aura besoin d’environ 10 heures.

Quand cela est possible, utiliser le matériel de votre quotidien.

Liste des lectures obligatoires

http://www.google.com/search?hl=en&q=Caracter+redutor+do+acucar

(identification des glucides / protéines / lipides)

Liste des liens pertinents

http://www.google.com/search?hl=en&q=Identificacao+da+ligacao+peptidica&lr=lang_pt

(identification des protéines / liaison peptidique)


- Lire les instructions

- Se munir, soit à la maison ou à son institution d’éducation, des appareils et des produits chimiques recommandés.

- Suivre les instructions pour faire l’expérience.

- Prendre des notes, avec attention, de toutes les observations.

- Ecrire les équations des principales réactions que vous faîtes.

- Ecrire dans un petit résumé les principales conclusions.



Tâche 1. Les propriétés des glucides

1.1 Preuve de la présence de carbone dans le sucre

1.2 Production d’amidon à partir de la pomme de terre

1.3 Préparation de la colle d’amidon

1.4 Réaction de la colle d’amidon avec l’iode

1.5 Hydrolyse acide de l’amidon

Tâche 2. Les protéines

2.1 Préparation d’une solution de protéines

2.2 Précipitation des protéines avec du sulfate d’ammonium

2.3 Test de Biuret

2.4 Preuve de la présence de soufre dans les protéines

2.5 Test des protéines dans la pomme de terre (réaction de Biuret)

Tâche 3. Propriétés des graisses

3.1 Identification des liaisons multiples

3.2 Preuve de solubilité

3.3 Preuve des acides gras

Tâches 1, 2 et 3

Ces activités complètent l’apprentissage des unités 1, 2 et 3.

Ces tâches fournissent des opportunités pour manipuler et pour observer quelques propriétés basiques des macromolécules vitales aux systèmes biologiques.


Les glucides

Preuve de la présence de sucre

Appareillage et réactifs : capsules en porcelaine, une pinte de sucre, acide sulfurique concentrée.

Protocole :

Verser un peu d’eau dans une capsule en porcelaine contenant le sucre. Ajouter goutte à goutte au mélange 1 mL d’acide sulfurique concentré.

Prendre des notes de vos observations.

Production d’amidon à partir de pomme de terre

Appareillage et réactifs : bécher (250 mL) ou un verre normal, une râpe, un tissus pour filtrer, un erlenmeyer, une baguette, des spatules, des pommes de terre.

Protocole :

Râper les pommes de terre jusqu’à obtenir une masse correspondant à un volume d’environ 100 mL.

Garder une partie de cette masse (5 – 10 mL) dans un tube à essai. Dans le bécher, ajouter le reste des pommes de terre, 150 mL d’eau distillée et agiter.

Filtrer le mélange. Laisser le filtrat (produit filtré) pour environ 10 minutes et décan-ter le mélange. Ajouter de l’eau au précipité qui s’est formé dans le filtrat, agiter et laisser décanter de nouveau. Répéter cette opération deux fois. Garder le précipité purifié (l’amidon) pour les expériences suivantes.

Préparation de la colle d’amidon

Appareillage et réactifs : Bécher, baguette, amidon (préparé dans la tâche précé-dente).

Protocole :

Mélanger l’amidon avec environ 20 mL d’eau froide et agiter. Ensuite, verser la colle d’amidon dans un bécher contenant environ 100 mL d’eau bouillie.

Prendre des notes de vos observations et expliquer.


Réaction de la colle d’amidon et de l’iode

Appareillage et réactifs : tube à essai pour la réaction, un compte-goutte, la colle d’amidon, la solution de Lugol (iode/KI).

Protocole :

Introduire dans le tube à essai environ 3 mL de solution diluée de blanc d’œuf et ajouter un volume équivalent de solution saturée d’ammoniac. Agiter (les protéines et les globulines doivent précipiter). Attendre 5 à 6 minutes et filtrer. Dans le produit filtré, il y a toujours de l’albumine.

Pour faire précipiter l’albumine, ajouter au filtrat du sulfate d’ammonium jusqu’à saturation (cristallisation du sulfate d’ammonium. De cette façon, l’albumine va précipiter.). Filtrer pour éliminer l’albumine.

Enfin, faire le test de Biuret sur le produit filtré.

TestdeBiuret

Appareillage et réactifs : tubes à essai, solution de protéines, solution d’hydroxyde de sodium 10 % et 30 %, solution de sulfate de cuivre 1 %.

Protocole :

Verser 2 mL de solution de blanc d’œuf dans le tube à essai et ajouter 4 mL de solution à 30 % d’hydroxyde de sodium. Mélanger avec précaution et ajouter 2 à 3 gouttes de sulfate de cuivre 1 %. Laisser réagir pendant un moment et observer la zone de contact entre les deux interfaces.

Preuve de la présence de soufre dans les protéines

Appareillage et réactifs : tubes à essai, solution de blanc d’œuf, plume d’oiseau (blanc), solution d’hydroxyde de sodium 11 %, acétate de plomb.

Protocole :

Chauffer jusqu’à ébullition une petite quantité de protéines avec 5 mL d’hydroxyde de sodium. Après la dissolution des protéines, ajouter 1 mL d’acétate de plomb.

Test des protéines dans la pomme de terre (réaction de Biuret)

Appareillage et réactifs : tubes à essai, compte-gouttes, pommes de terre râpées (ex-périence 1), solution d’hydroxyde de sodium 11 %, sulfate de cuivre II (11 %).

Protocole :

Ajouter dans un tube à essai 3 mL de pommes de terre et la solution de NaOH. Ensuite ajouter 3 – 4 gouttes de sulfate de cuivre II et bien agiter.


Propriétés des graisses

Appareillage et réactifs : tubes à essai, papier filtre, pipette, graisse, huile, éthanol, eau de brome, eau d’iode, eau distillée, beurre rance, KOH 5 % et phénolphtaléine.

Protocole

Identification des liaisons multiples

Dans un tube à essai, verser environ 0,5 mL de graisse et ajouter quelques gouttes de la solution d’eau de brome. Agiter. Répéter la même opération avec l’eau d’iode.

Preuve de solubilité

Dans trois tubes à essai, verser respectivement et approximativement 3 mL d’eau, 3 mL d’éthanol et 3 mL d’éther diéthylique. Ajouter dans chaque tube, 2 – 3 gouttes de graisses et agiter. A l’aide de la pipette, prélever quelques gouttes de chaque tube et placer les à des endroits différents sur le papier filtre. Attendre que les spots sèchent et observer.

Preuve des acides gras

Dissoudre dans un tube à essai 2 g de beurre et 5 mL d’éthanol en chauffant.

Dans un autre tube, chauffer la solution d’hydroxyde de sodium et ajouter quelques gouttes de phénolphtaléine. Ajouter goutte à goutte, la seconde solution à la première et observer.


Xi. liste compilée de tous les concepts clés (Glossaire)

Glucides

Hydrates de carbone ou glucides

Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles ou sont des composés qui, par hydrolyse, peuvent être transformés en aldéhydes ou cétones.

Monosaccharide

Sucres simples formés par une unité de base non hydrolysable avec généralement 5 à 6 atomes de carbone.

Oligosaccharide

Sucres formés de 2 à 10 unités de base de monosaccharide. Les oligosaccharides sont hydrolysables en composés plus simples (les monosaccharides).

Polysaccharides

Ce sont des hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de monosaccharides (peuvent atteindre 10 000 unités).

Aldose

Sucre dont le groupe fonctionnel principal est un aldéhyde.

Cétose

Sucre dont le groupe fonctionnel principal est une cétone.

Oxocyclotautomérie

Equilibre de trois formes tautomériques des monomères α, β et de la forme cyclique du sucre nommé oxocyclotautomérie.

Mutarotation

Le phénomène traduisant le changement de l’angle de déviation des monomères α et β jusqu’à une valeur d’équilibre est appelé mutarotation.

Sucre réducteur

Sucre avec au moins un groupe fonctionnel libre capable de subir des réactions d’oxydation et de réduction.

Carbone asymétrique

Carbone ayant quatre substituants différents. Carbone chiral.


Protéines

Acides aminés


Protéine

Les protéines sont des polymères naturels faits d’acides aminés liés par une liaison peptidique.

Peptide

Molécule formée par quelques acides aminés liés par liaisons peptidiques.

Liaison peptidique

Groupe amide (-NH-CO-) qui forme une liaison entre les acides aminés dans les peptides et les protéines.

Nucléoside

Groupe formé de bases organiques liées des liaisons glycosidiques.

Nucléotide

Groupe formé de bases organiques liées par des liaisons glycosidiques et estérifiées par l’acide phosphorique, sur le groupe hydroxyle en position 5

Nucléoprotéines

L’association entre une protéine spécifique et des acides nucléiques

Groupe prothétique

Groupe non protéique lié à une protéine

ARN


ADN



Les lipides

Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive, le gras, les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de lipides. Ce sont des composés naturels avec une faible ou inexistante solubilité dans l’eau. Dans ce groupe, sont aussi incluse les huiles minérales (des hydrocarbones) et les huiles es-sentielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce sont des esters d’acides carboxyliques de haut poids moléculaire (acides gras).

Les graisses

Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques saturés de haut poids molé-culaire (acides gras).

Les huiles

Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques insaturés de haut poids moléculaires (acides gras).

Les glycérides

Ce sont des esters de glycérol et d’acides gras.

Les acides gras

Ce sont des acides carboxyliques de haut poids moléculaire (C12

-C29

)

Les phospholipides

Ce sont des esters d’acide phosphorique. Dans ces composés, le glycérol est estérifié avec deux molécules d’acides gras et avec l’acide phosphorique. Les phospholipides ou phosphatides existent dans chaque cellule, particulièrement les cellules nerveuses, les jaunes d’œuf, le foie et les reins.

La saponification

Hydrolyse alcaline des esters d’acides carboxyliques.

L’indice d’iode

C’est la mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides. Il est exprimé en masse par gramme d’halogénure (iode) qui peut être ajouté dans 100g de gras.

L’indice de saponification

La quantité de KOH (mg) nécessaire pour saponifier 1g de graisse.


Xii. liste compilée des lectures obligatoires

Lecture # 1

Référence complète

L’origine des hydrates de carbone : Wikipédia, l’encyclopédie gratuite

1. http://pt.wikipedia.org/wiki/Carboidrato (Fonction , Nomenclature, Classement / Mono/ Diss / Oligo / Poly)2. http://www.uac.pt/~cgomes/TE/Estagio/03-04/WQs/WQS/wq/outros/Carboi.

htm (Hydrates de carbone / concepts générales / Monos/ Dissac)3. http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/bio-

logia_trabalhos/hidrolenzimsac.htm (comportement réducteur des sucres)

Résumé

La référence 1 (une) donne des informations sur les fonctions de glucides dans l’organisme, la nomenclature, le classement ainsi que les caractéristiques principales des monosaccharides, des disaccharides et des polysaccharides.

La référence 2 (deux) élabore le concept d’hydrates de carbone, discute et applique les connaissances sur les hydrates de carbone (mono-, disaccharides).

La référence 3 (trois) expose la réactivité des hydrates de carbone. Elle démontre le pouvoir réducteur des sucres et offre un travail pratique.

Les références ci-dessus 1,2 et 3 apportent les connaissances de base pour les étu-diants au sujet des hydrates de carbones, c’est-à-dire : le concept, la nomenclature, le classement et des exemples de réactivités.

Lecture # 2


4. http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%ADdica

(Liaison peptidique)

QMCWEB://the world of Proteins

5. http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/proteinas.html

(Structure/fonctions des protéines / acides aminés essentiels/ protéines simple et conjuguées)


Résumé : Les références ci-dessus (4,5) fournissent des informations sur les acides aminés, leur structure et les types d’acides aminés. Ceci complète les informations sur la liaison peptidique et approfondie les connaissances sur les protéides (ADN, ARN).

Justification : Travailler avec ces références confèrent à l’étudiant des connaissances et des compétences importantes sur les composés biologiques vitaux (acides aminés et protéines).

Lecture # 3


6. http://pt.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADpido

(Définition and composition / structure /Classement)

7. http://naeg.prg.usp.br/puni/modulos/quimica6.pdf

(Huiles et graisses pgs. 38 – 40 / Savons et détergents)

Résumé : La référence 6 présente les lipides, discute de leur structure et de leur classement. La référence 7 approfondie les connaissances sur la structure de base des acides aminés et de la liaison peptidique, fournie des informations sur les huiles, les graisses et leurs liaisons (savons et détergents). Dans le même article sont aussi approfondies les connaissances et les compétences sur les hydrates de carbone.

Justification : La littérature proposée offre une vue d’ensemble sur les molécules biologiques importantes (lipides, protéines, et hydrates de carbone) ainsi que leurs propriétés.


Xiii. liste compilée des liens utiles

Lien utile # 1

Titre : Le métabolisme des glucides

URL : http://www.probiotica.com.br/artigos.asp?id=110&tabela=saudeInformativo

Description : La référence porte sur le métabolisme des glucides. Elle offre des informations utiles sur le métabolisme d’absorption et sur le stockage des glucides dans l’organisme.

Justification : La lecture peut aider à comprendre l’importance des glucides dans l’organisme.

Lien utile # 2

Titre : Les sucres invertis

URL : http://www.google.co.ke/search?hl=en&q=a%C3%A7ucar+redutor&btn=Seas

(propriétés des sucres / discussion sur les sucres invertis)

Description : L’article porte sur les propriétés des sucres. Les corrélations stéréo-chimiques sont expliquées à partir du saccharose.

Justification : Cet article fait le lien entre la structure et les propriétés des composés.

Lien utile # 3

Titre : Propriétés des sucres

URL : www.esalq.usp.br/departamentos/lan/pdf/Mono%20e%20Dissacarideos%20-%20Propriedades%20dos%20Acucares.pdf

Description : Cette référence approfondie les informations du module sur les pro-priétés des sucres, notamment les monosaccharides et disaccharides.

Justification : Les monosaccharides sont les unités de base des oligosaccharides et des polysaccharides. Ce sont des composés avec des fonctions et des structures énergétiques.


Lien utile # 4

Titre : Biochimie générale

URL : http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf

(Les glucides / les acides nucléiques / les lipides / leurs fonctions)

Description : Cette référence présente les glucides et les lie avec les fonctions im-portantes de l’organisme.

Ce chapitre établie le lien entre les sucres, les acides nucléiques et les lipides.

Justification : La lecture permet d’approfondir les informations sur l’important et le rôle des biomolécules.

Lien utile # 5

Titre : L’analyse des glucides

URL : http://campus.fct.unl.pt/gdeh/mestrado/Teoricas/An%E1lise%20de%20carbohidratos.pdf

(L’analyse des glucides / activité expérimentale)

Description : Ce chapitre introduit l’analyse des glucides. C’est une importante contribution pour le développement des compétences nécessaire pour les travaux pratiques.

Justification : L’article permet à l’apprenant de reconnaître les caractéristiques de base des glucides.

Lien utile # 6

Titre : Sucré comme le sucre

URL : http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/sugar.html

(Concept / Fonctions /Nécessité de base de l’organisme)

Description : Cette référence présente les informations sur le concept du sucre, du rôle des sucres et sur les besoins humains de base.

Justification : L’article approfondie les connaissances sur les sucres ainsi que sur les besoins humains par rapport à ces composés.


Lien utile # 7

Titre : Biochimie générale


(Glucides / Acides nucléiques / Lipides))

Description : Cette référence traite des structures des acides aminés et des protéines. Elle inclut la différentiation entre les protéines simples et les protéines conjuguées.

Justification : La lecture précédente fournie des relations entre la structure et les fonctions des acides aminés et des protéines.

Lien utile # 8

Titre : Structure des protéines

URL : http://www.amtechs.com/folding/education/prstruc.html

http://verjo2.iq.usp.br/aula-2-aminoac-estrut-primaria-prot.pdf

Description : Cet article fournie des informations sur la structure et la formation des protéines.

Lien utile # 9

Titre : Structure des protéines

URL : http://www.google.com/search?hl=en&q=Estrutura+das+proteinas

Description : Cet article fournie des informations sur la structure et la formation des protéines.

Justification : L’apprenant trouvera des schémas des structures des protéines cor-rélées à leur fonction.

Lien utile # 10

Titre : Les graisses

URL : http://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura

(Composés / Structure et fonctions)

Description : Dans cet article, l’apprenant trouvera une introduction sur le concept de la structure, du classement et des sources de graisses.

Justification : L’article discute des composés biologiques ayant des fonctions struc-turelles et énergétiques dans l’organisme.


Lien utile # 11

Titre : Les lipides


Description : Cet article présente le concept, la structure et le rôle important des lipides.

Justification : L’article fournie un lien entre la structure et les propriétés des lipides.

Lien utile # 12

Titre : Les phospholipides

URL : http://pt.wikipedia.org/wiki/Fosfol%C3%ADpido

Description : Cet article présente la structure des lipides estérifiés avec l’acide phosphorique.

Justification : Les lipides sont des composés de diverses natures dont la composition est fortement liée à leur rôle dans l’organisme.

Lien utile # 13

Titre : Les lipides

URL : http://www.dbio.uevora.pt/jaraujo/biocel/lipidos.htm

(Défi / structure / classement / glycérides / lipides conjugués)

Description : La référence présente les lipides, leur classement, et leur structure de base (les glycérides). Elle présente aussi les agrégats de lipides et d’autres structu-res.

Justification : Les glycérides sont des structures de base de lipides provenant de l’estérification du glycérol.


XiV. synthèse du moduleDans ce module furent présentées et étudiées des macromolécules de référence des systèmes biologiques vitales pour l’équilibre, la croissance, le maintien et le supplé-ment des organismes vivants.

Le module réunie et élargie les connaissances assimilées des précédents modules, spécialement sur la façon dont les aldéhydes, les cétones, les acides aminés sont connectés aux fonctions vitales des organismes.

Le module 8 (Macromolécule dans les systèmes biologiques) offre les fondements de base sur les théories clés et les aspects pratiques de la chimie des macromolécules.

Il traite de façon systématique de quelques groupes principaux de macromolécules organiques et biologiques telles que les hydrates de carbone (glucides), les protéines, les lipides.

Dans ce module, les relations entre la structure, les propriétés, la réactivité et le comportement physico-chimique des composés organiques de haut poids moléculaire sont analysées.

L’apprentissage de ce module approfondie les connaissances sur les composés organi-ques et aide à établir les relations entre la structure de la matière et ses propriétés.

Ce module développe les habilités pour raisonner et pour faires des observations critiques permettant une meilleure utilisation de ces composés.

Les hydrates de carbone sont des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyle. Ces composés de structure chirale sont habituellement classés en trois groupes (mono-, di- et polysaccharides) et ils ont des structures avec des fonctions énergétiques pour l’organisme.

Les protéines, constituées par les unités de base que sont les acides aminés, sont considérées comme des unités basilaires dans la composition des organismes. Ils ont un rôle de protection, structurel et métabolique suivant leurs compositions et leurs structures.

Les lipides, composés de diverses natures, sont à la base des esters de glycérol et d’acides gras.


XV. evaluation sommative1. Les glucides ou les hydrates de carbone sont :

a) des composés constitués exclusivement de carbone et d’hydrogèneb) des composés qui contiennent de l’eauc) des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxylesd) des composés de la famille des graisses


a) des esters de glycérol avec des acides grasb) des esters d’alcools supérieures avec des acides grasc) des aldéhydes de haut poids moléculaired) des acides de haut poids moléculaire


a) unités de glucose liées par des liaisons glycosidiques

b) unités d’acides aminés liées par une liaison peptidique

c) unités de monosaccharide liées par une liaison glycosidique

d) produits de la décomposition de polysaccharides


a) des acides avec beaucoup de ramifications

b) des acides de personnes obèses

c) des acides de haut poids moléculaires

d) des acides carboxyliques


a) des graisses



d) des protéines

Université Virtuelle Africaine �0�


a) des graisses


c) des unités de monosaccharides

d) des protéines

7. Les polysaccharides sont constitués de :

a) milliers d’unités d’acides liés par une liaison glycosidique

b) milliers d’unités d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques

c) milliers d’unités de monosaccharides liés par une liaison glycosidique

d) milliers d’unités de monosaccharides liés par des liaisons peptidiques

8. L’isomérie est :

a) l’existence de molécules avec la même masse moléculaire

b) des molécules absorbant la lumière

c) l’existence de molécules ayant la même composition mais de structures dif-férentes

d) des molécules différant dans un segment constitué par un atome de carbone et deux atomes d’hydrogène

9. Le glucose est :

a) un aldose

b) une cétose

c) un pentose

d) un hexocétose


a) un aldose

b) une cétose

c) un pentose

d) un hexoaldose


11. L’atome de carbone qui détermine la série D des sucres est :

a) le plus près du groupe fonctionnel principal


c) l’atome central

d) aucun de ceux cités


a) ceux facilement solubles

b) ceux avec un groupe fonctionnel libre

c) les plus sucrés

d) ceux qui n’ont pas le groupe fonctionnel libre


a) des esters de glycérol et d’acides gras saturés



d) des esters d’alcools supérieurs et d’acide sulfurique


a) des esters de glycérol et d’acides gras saturés



d) des esters d’alcools supérieurs et d’acide sulfurique


a) qui diffèrent sur la position de l’atome central

b) qui orientent la lumière avec la même magnitude mais dans des directions opposées

c) dont la rotation diffère dans la position de l’atome central

d) qui oriente la lumière avec une magnitude différente mais dans la même direction



a) la liaison entre un groupe amino et carboxyle

b) entre deux groupes amino

c) entre des groupes carboxyle et hydroxyle



a) glycoside

b) peptide

c) acétalique

d) aucune des précédentes


a) un monosaccharide

b) un disaccharide

c) un polysaccharide

d) aucun des précédents


Réponses clés


c) des aldéhydes ou des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyle


a) des esters de glycérol et d’acides gras

3. Les protéines sont des composés faits de :

b) unités d’acides aminés liés par une liaison peptidique


c) des acides de haut poids moléculaires






c) milliers d’unités de monosaccharides liés par une liaison glycosidique


c) l’existence de molécules ayant la même composition mais de structures dif-férentes

9. Le glucose est :

a) un aldose


b) une cétose

11. L’atome de carbone qui détermine la série D dans les sucres est :



b) ceux ayant un groupe fonctionnel libre







b) qui oriente la lumière avec la même magnitude mais dans une direction op-posée

16. Le lien glycosidique est :



b) peptide


b) un disaccharide


XVi. référencesManual de Química Orgânica. Beyer/Walter 1987. Editorial Reverté. S.A.

Introdução a química da vida, Silva. J.J.R. Fraústo Edição Universidade Nova de Lisboa 1985

Organische Chemie, Christen, Vogtle. Band I/II Verlag Sauerlander, 1990

Química 5aEdição, Raymond Chang Editora McGraw-Hill de Portugal, Lda. 1994

Química Orgânica. Robert T. Morrison , Robert N. Boyd 13a Edição Fundação Calouste Gulbenkian, 1996.

Química no contexto, Monjane, António; Cocho, Estevão; Ramos, Luís; Matos Elias. Edição Diname.2002.

Organische Chemie, Hauptmann, Siegfried. VEB Deutscher fur Grundstoffindustrie, Leipzig, 1985

Organic Chemistry, L.G. Wade, Jr.Prentice-Hall, INC. Englewood Cliffs, New Jersey


XVii. auteur principal du module

Elias Narciso Matos, PhD Science Education

Maputo, 12 August 1962

Marié

Mozambicain

Portalegre St. 196 R/c Right Maputo City/ Malhangalene phone nº +258

(21)419688

Cellulaire : +258(82)3086830

Adresse de correspondance: Comandante Augusto Cardoso St. 135 phone nº 420860/2 fax: 422113

1

MACROMOLÉCULES

Lectures Obligatoires

Source: Wikipedia.org

2

Table des matières Protéine ........................................................................................................................................................ 4

Étymologie .............................................................................................................................................. 5

Synthèse .................................................................................................................................................. 5

Structure ................................................................................................................................................. 5

Fonction .................................................................................................................................................. 6

Phénotype ................................................................................................................................................ 6

Évolution (Théorie) ................................................................................................................................ 6

Alimentation ........................................................................................................................................... 7

Aliments riches en protéines ............................................................................................................. 7

Polysaccharide ............................................................................................................................................. 7

En chimie ................................................................................................................................................ 8

En biologie .............................................................................................................................................. 8

Utilisation énergétique ........................................................................................................................... 9

Annexes ................................................................................................................................................... 9

Notes et références ............................................................................................................................. 9

Articles connexes ................................................................................................................................ 9

Acide désoxyribonucléique ....................................................................................................................... 10

Fonctions ............................................................................................................................................... 11

Historique de sa découverte ................................................................................................................ 11

Découverte de la structure[4]

........................................................................................................... 13

Structure ............................................................................................................................................... 13

Aspect général et localisation .......................................................................................................... 13

Séquence de nucléotides ................................................................................................................... 14

Bases azotées ..................................................................................................................................... 15

Complémentarité des deux brins d'ADN ....................................................................................... 15

La structure de l'ADN permet l'hérédité ........................................................................................... 17

L'ADN peut subir des modifications .................................................................................................. 18

Propriétés physico-chimiques ............................................................................................................. 19

Fusion ou dénaturation .................................................................................................................... 19

Stabilité ............................................................................................................................................. 20

Expression de l'information portée par l'ADN ................................................................................. 20

3

La transcription ............................................................................................................................... 20

La traduction .................................................................................................................................... 21

Variations possibles de la structure spatiale de l'ADN ..................................................................... 22

Différentes formes de l'ADN ............................................................................................................... 23

Plusieurs types d'ADN double-brin ................................................................................................ 23

Autres structures de l'ADN ............................................................................................................. 24

Propriétés mécaniques ......................................................................................................................... 24

Différents types d'enzymes liées à l'ADN ........................................................................................... 24

ADN et art ............................................................................................................................................. 25

Acide ribonucléique .................................................................................................................................. 25

Structure de l'ARN .............................................................................................................................. 26

Les ribonucléotides .......................................................................................................................... 26

Double hélice d'ARN ........................................................................................................................ 28

Structure in vivo ............................................................................................................................... 28

Structure secondaire ........................................................................................................................ 29

Structure tertiaire ............................................................................................................................ 30

Similitudes et différences entre l'ADN et ARN ............................................................................. 32

Synthèse de l'ARN à partir de l'ADN ................................................................................................. 33

L'initiation ........................................................................................................................................ 33

L'élongation ...................................................................................................................................... 34

La terminaison ................................................................................................................................. 34

La maturation ................................................................................................................................... 35

Fonction dans la cellule ....................................................................................................................... 37

Les ARN messagers .......................................................................................................................... 38

Les ARN de transfert ....................................................................................................................... 39

Les ARN catalytiques ou ribozymes ............................................................................................... 40

Les ARN guides ................................................................................................................................ 41

Les ARN régulateurs ....................................................................................................................... 42

Utilisations thérapeutiques et biotechnologiques .............................................................................. 42

Historique ............................................................................................................................................. 43

4

Protéine

Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie

au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par

cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.

Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne(s)

d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. En général, on parle de protéine

lorsque la chaîne contient plus de 50 acides aminés, pour des tailles plus petites, on parle de

peptide et de polypeptide, mais plus souvent simplement de « petite protéine ».

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure

primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures

secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce

qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux

liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes

par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts

disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le

cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit

l'orientation relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des

protéines vers l'état actif.

Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie

structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire

principalement. Le code qui permet de déduire la structure tertiaire à partir de la structure

primaire reste à découvrir, s'il existe.

Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles ont un rôle structurel,

comme l'actine, un rôle dans la motilité, comme la myosine ; elles ont un rôle catalytique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Myoglobine

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9moglobine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Dioxyg%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cristallographie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Rayon_X

http://fr.wikipedia.org/wiki/Macromol%C3%A9cule

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9quence_biologique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_amin%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Liaison_peptidique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Peptide

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polypeptide

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_primaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_primaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_secondaire


http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_alpha

http://fr.wikipedia.org/wiki/Feuillet_b%C3%AAta

http://fr.wikipedia.org/wiki/Liaison_hydrog%C3%A8ne


http://fr.wikipedia.org/wiki/Pont_disulfure

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pont_disulfure

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_quaternaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Biologie_structurale&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Biologie_structurale&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Biophysique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Biologie_cellulaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cellule_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Actine

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Motilit%C3%A9&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Myosine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Catalyse

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Myoglobin.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Myoglobin.png

5

(enzymes) ; elles ont un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (histones) ou d'expression

des gènes (facteur de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires est

assurée par des protéines.

Étymologie []

Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (1802-

1880)[réf. nécessaire]

. Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier, essentiel.

Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles

constituent souvent la part majoritaire (≈60%) du poids sec des cellules. Une autre théorie,

voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui

pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et

assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du

XXe siècle.

Synthèse []

Article détaillé : Synthèse des protéines.

Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente

dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :

La transcription où la séquence d'ADN codant le gène associé à la protéine est transcrite

en ARN messager

La traduction où l'ARN messager est traduit en protéine en fonction du code génétique

L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité N-

terminale à son extrémité C-terminale. Également, un gène n'est pas forcément associé à une

seule protéine mais bien souvent à plusieurs.

Structure []

Article détaillé : Structure des protéines.

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de

structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle[1]

, c'est-à-dire la

manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la

raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les

mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent un champ de recherche

très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des

méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

http://fr.wikipedia.org/wiki/Enzyme

http://fr.wikipedia.org/wiki/Histone

http://fr.wikipedia.org/wiki/Facteur_de_transcription

http://fr.wikipedia.org/wiki/Chimiste

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hollande

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gerhard_Mulder

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mod%C3%A8le:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire/Explication

http://fr.wikipedia.org/wiki/Grec_ancien


http://fr.wikipedia.org/wiki/Mythologie_grecque

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9e_%28mythologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/XXe_si%C3%A8cle

http://fr.wikipedia.org/wiki/Synth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Transcription_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9quence_d%27ADN

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_messager

http://fr.wikipedia.org/wiki/Traduction_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique


http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ine#cite_note-0

http://fr.wikipedia.org/wiki/Blue_Gene#Emploi_de_la_machine

6

Fonction []

Article détaillé : Fonction des protéines.

Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme [2]

:

les protéines des structures, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans

l'espace,

les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en

dehors des cellules,

les protéines régulatrices, qui module l'activité d'autre protéines,

les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur

transmission dans la cellule ou l'organisme,

les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes de se mouvoir.

Phénotype []

Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des

gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres

vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont

pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre

et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des

allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en

différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un

individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces

caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un

même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit

isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène,

l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues

dans le génome.

Évolution (Théorie) []

Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes entre les

espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois

définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, deux

espèces proches ont de fortes chances d'avoir des gènes, et par conséquent des protéines, très

similaires. Cette similarité peut se mesurer en comparant la séquence des protéines. On peut ainsi

classer un groupe de protéines par homologie, des plus semblables aux moins semblables. Ainsi,

la fonction des protéines divergera au fur et à mesure que la similarité diminuera.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup

s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fonction_des_prot%C3%A9ines

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ine#cite_note-1


http://fr.wikipedia.org/wiki/Diplo%C3%AFde

http://fr.wikipedia.org/wiki/All%C3%A8le

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9notype

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ph%C3%A9notype


http://fr.wikipedia.org/wiki/Isoforme

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89pissage#.C3.89pissage_alternatif

http://fr.wikipedia.org/wiki/Homologie

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89volution_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mutation_%28g%C3%A9n%C3%A9tique%29


http://fr.wikipedia.org/wiki/Esp%C3%A8ce


http://fr.wikipedia.org/wiki/Homologie


7

fonction indépendamment du reste de la protéine. Selon la théorie des gènes mosaïques,

l'existence de protéines à plusieurs domaines est le résultat de la recombinaison en gène unique

de plusieurs gènes originellement individuels.

Alimentation []

Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est

là que les protéines sont hydrolysées en protéases et polypeptides pour fournir des acides aminés

pour l'organisme, y compris ceux (acides aminés dits essentiels) que l'organisme n'est pas

capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine quand il arrive au contact avec

l'acide chlorhydrique. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la

principale protéine du tissu conjonctif. La plupart de la digestion des protéines a lieu dans le

duodénum.

Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seulement

1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les

cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines

protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Aliments riches en protéines []

Article détaillé : Nourriture.

légumes secs (soja, lentilles, haricots secs par exemple ; également riches en fer), et

céréales complètes,

Produits laitiers concentrés ou secs (fromages par exemple ; également riches en calcium

et vitamine B),

Viande (également riches en fer),

Poisson,

Œuf,

Pain, pâtes, riz, autres céréales (également riches en glucides, vitamine B, minéraux,

fibres),

Fruits secs et oléagineux (amandes, cacahuètes (arachides), noisettes, noix, noix de cajou,

pignons, pistaches : entre 15 et 30 % de protéine).

Polysaccharide

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=G%C3%A8ne_mosa%C3%AFque&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Digestion

http://fr.wikipedia.org/wiki/Estomac

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrolyse

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polypeptide

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s

http://fr.wikipedia.org/wiki/Organisme_vivant

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_essentiels

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pepsine


http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_chlorhydrique


http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzyme_prot%C3%A9olytique&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Collag%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tissu_conjonctif

http://fr.wikipedia.org/wiki/Duod%C3%A9num

http://fr.wikipedia.org/wiki/J%C3%A9junum

http://fr.wikipedia.org/wiki/F%C3%A8ce

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89pith%C3%A9lium

http://fr.wikipedia.org/wiki/Intestin

http://fr.wikipedia.org/wiki/Intestin_gr%C3%AAle

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nourriture

http://fr.wikipedia.org/wiki/L%C3%A9gume_sec

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fer

http://fr.wikipedia.org/wiki/Produits_laitiers

http://fr.wikipedia.org/wiki/Calcium

http://fr.wikipedia.org/wiki/Vitamine_B

http://fr.wikipedia.org/wiki/Viande

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fer

http://fr.wikipedia.org/wiki/Poisson

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C5%92uf_%28cuisine%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pain

http://fr.wikipedia.org/wiki/P%C3%A2tes_alimentaires

http://fr.wikipedia.org/wiki/Riz

http://fr.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9r%C3%A9ale

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucide

http://fr.wikipedia.org/wiki/Vitamine_B

http://fr.wikipedia.org/wiki/Min%C3%A9raux

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fibre_alimentaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fruits_secs

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ol%C3%A9agineux

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cellulose_Haworth.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cellulose_Haworth.svg

8

Formule chimique développée de la cellulose.

Vue 3D d'une portion de la molécule de cellulose.

Vue 3D d'une portion de la molécule de nitrocellulose.

Les polysaccharides (parfois appelés glycanes ou polyoside) sont des polymères constitué de

plusieurs oses liés entre eux par des liaisons O-osidiques.

Les polyosides les plus répandus du règne végétal sont la cellulose et l’amidon, tous deux

polymères du glucose.

De nombreux polyosides sont utilisés comme des additifs alimentaires sous forme de fibre

(inuline) ou de gomme (gomme arabique).

En chimie []

Ce sont des polymères formés d'un certain nombre d'oses (ou monosaccharides) ayant pour

formule générale :

-[Cx(H2O)y)]n- (où y est généralement x - 1)

Ils constituent une famille très importante de molécules souvent ramifiées et ils ont tendance à ne

pas prendre de forme particulière : on dit qu'ils sont amorphes. Ils sont insolubles dans l'eau, et

ils n'ont pas de pouvoir sucrant.

On distingue deux catégories de polysaccharides :

les homopolysaccharides constitués du même monosaccharide.

les hétéropolysaccharides formés de différents monosaccharides.

En biologie []

On peut aussi les classer sous deux autres catégories selon leur fonction biologique :

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polym%C3%A8re

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Liaison_osidique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cellulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Amidon

http://fr.wikipedia.org/wiki/Additifs_alimentaires

http://fr.wikipedia.org/wiki/Inuline

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gomme_arabique



http://fr.wikipedia.org/wiki/Pouvoir_sucrant

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cellulose-3D-vdW.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cellulose-3D-vdW.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Nitrocellulose-3D-vdW.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Nitrocellulose-3D-vdW.png

9

1. polysaccharides de réserve : la molécule source d'énergie pour les êtres vivants est le

glucose, principalement. On aura alors l'amidon chez les végétaux et le glycogène chez

les animaux.

2. polysaccharides structuraux : ces carbohydrates participent à la formation des

structures organiques, comme la cellulose qui participe à la structure des tissus de soutien

chez les végétaux. Certains polysaccharides entrent dans la composition de la capsule

entourant certaines bactéries.

Des recherches récentes sur les polysaccharides constituant la capsule d'une souche d'Escherichia

coli uropathogène ont montré que ceux-ci empêchaient la formation de biofilms. En présence de

ces polysaccharides, des Bactéries tel le staphylocoque doré, deviennent incapables de

s'organiser en biofilm. Ils jouent le rôle d'antiadhésif et empêchent les contacts entre les micro-

organismes. Les Polysaccharides de formule (C6H10O5)n comme l'amidon, la cellulose, l'inuline

sont des substances de réserves exclusivement végétales. On rencontre l'amidon dans les

tubercules (pomme de terre, manioc) et dans les céréales; la cellulose dans les légumes, les

herbes et l'inuline, dans les bulbes (d'ail, d'oignon etc) et les racines de radis, de dahlia etc.).

Utilisation énergétique []

Les polysaccharides constituent une ressource renouvelable pouvant se substituer aux dérivés

pétroliers pour créer des polymères biologiques.

En mai 2005 a été constitué le réseau européen de laboratoires de recherche travaillant sur les

polysaccharides[1]

, qui fédère 16 laboratoires dans 9 pays.

Annexes []

Notes et références []

1. ↑ European Polysaccharide Network Of Excellence [archive]

Articles connexes []

Sur les autres projets Wikimedia :

Polysaccharide sur Wikimedia Commons (ressources multimédia)

Glucide

Amidon

Dextrine

Glucane, Fructane, Galactane

Glucomannane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucose


http://fr.wikipedia.org/wiki/Glycog%C3%A8ne


http://fr.wikipedia.org/wiki/Capsule_%28bact%C3%A9riologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Bact%C3%A9rie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Capsule_%28bact%C3%A9riologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Escherichia_coli


http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Uropathog%C3%A8ne&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Biofilm

http://fr.wikipedia.org/wiki/Staphylocoque_dor%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polysaccharide#cite_note-0

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polysaccharide#cite_ref-0

http://www.epnoe.eu/

http://wikiwix.com/cache/?url=http://www.epnoe.eu/

http://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Polysaccharides?uselang=fr



http://fr.wikipedia.org/wiki/Dextrine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fructane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Galactane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucomannane

10

[Enrouler]

v · d · m

Glucides

Général Aldose | Anomère | Cétose | Cyclohexane | Furanose | Mutarotation |

Pyranose

Oses

Trioses Cétotriose (Dihydroxyacétone) | Aldotriose (Glycéraldéhyde)

Tétroses Cétotétrose (Érythrulose) | Aldotetrose (Érythrose, Thréose)

Pentoses

Cétopentose (Ribulose, Xylulose) | Aldopentose (Arabinose,

Lyxose, Ribose, Xylose ) | Désoxyose (Désoxyribose)

Hexoses

Cétohexose ( Fructose, Psicose, Sorbose, Tagatose) |

Aldohexose (Allose, Altrose, Galactose, Glucose, Gulose,

Idose, Mannose, Talose) | Désoxyose (Fucose, Fuculose,

Pneumose, Quinovose, Rhamnose)

Autre Heptose (Glucoheptose, Idoheptulose, Mannoheptulose,

Sédoheptulose, Taloheptulose) | Octose

Oligosaccharides

Diholosides

Cellobiose | Gentiobiose | Inulobiose | Isomaltose |

Isomaltulose | Kojibiose | Lactose | Lactulose |

Laminaribiose | Leucrose | Maltose | Maltulose | Mélibiose |

Nigerose | o inose | Rutinose | Saccharose | Sophorose |

Tréhalose | Tréhalulose | Turanose

Triholosides

Erlose | Fucosyllactose | Gentianose | Inulotriose | 1-Kestose

| 6 -Kestose | Maltotriose | Mannotriose | Mélézitose |

Néokestose | Panose | Raffinose | Rhamninose

Autre Cyclodextrine | Stachyose | Verbascose

Polysaccharides

Fructanes Inuline| Graminane | Lévane | Néosérie

Glucanes

Amidon | Amylopectine | Amylose | Cellulose | Curdlan |

Dextrine | Glycogène | Pullulane

Galactanes Agar-agar | Carraghénane

Autre Chitine | Mannanes | Xylanes

Glycosaminoglycanes

Héparine | Hyaluronate de sodium | Kératane sulfate | Sulfate d'héparane |

Sulfate de chondroïtine | Sulfate de dermatane

Aminosides

Amikacine | Apramycine | Gentamicine | Kanamycine | Néomycine |

Nétilmicine | Paromomycine | Streptomycine | Tobramycine


javascript:collapseTable(0);

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mod%C3%A8le:Glucides

http://fr.wikipedia.org/wiki/Discussion_mod%C3%A8le:Glucides

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:Glucides&action=edit


http://fr.wikipedia.org/wiki/Aldose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Anom%C3%A8re

http://fr.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9tose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cyclohexane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Furanose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mutarotation

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pyranose


http://fr.wikipedia.org/wiki/Triose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Dihydroxyac%C3%A9tone

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glyc%C3%A9rald%C3%A9hyde

http://fr.wikipedia.org/wiki/T%C3%A9trose

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89rythrulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89rythrose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Thr%C3%A9ose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pentose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Xylulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Arabinose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Lyxose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Xylose

http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9soxyribose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hexose

http://fr.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9tohexose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fructose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Psicose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sorbose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tagatose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Aldohexose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Allose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Altrose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Galactose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Idose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mannose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Talose

http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9soxyose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fucose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fuculose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Pneumose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Quinovose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Rhamnose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Heptose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Glucoheptose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Idoheptulose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mannoheptulose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9doheptulose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Taloheptulose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Octose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Oligosaccharide

http://fr.wikipedia.org/wiki/Diholoside

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cellobiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gentiobiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Inulobiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Isomaltose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Isomaltulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Kojibiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Lactose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Lactulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Laminaribiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Leucrose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Maltose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Maltulose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/M%C3%A9libiose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nigerose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Robinose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Rutinose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Saccharose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sophorose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tr%C3%A9halose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tr%C3%A9halulose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Turanose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Triholoside

http://fr.wikipedia.org/wiki/Erlose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fucosyllactose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gentianose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Inulotriose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=1-Kestose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=6_-Kestose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Maltotriose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mannotriose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/M%C3%A9l%C3%A9zitose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=N%C3%A9okestose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Panose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Raffinose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Rhamninose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cyclodextrine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Stachyose

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Verbascose&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fructane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Inuline

http://fr.wikipedia.org/wiki/Graminane

http://fr.wikipedia.org/wiki/L%C3%A9vane

http://fr.wikipedia.org/wiki/N%C3%A9os%C3%A9rie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glucane


http://fr.wikipedia.org/wiki/Amylopectine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Amylose


http://fr.wikipedia.org/wiki/Curdlan

http://fr.wikipedia.org/wiki/Dextrine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glycog%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pullulane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Galactane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Agar-agar

http://fr.wikipedia.org/wiki/Carragh%C3%A9nane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Chitine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mannane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Xylane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Glycosaminoglycane

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9parine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hyaluronate_de_sodium

http://fr.wikipedia.org/wiki/K%C3%A9ratane_sulfate

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sulfate_d%27h%C3%A9parane

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sulfate_de_chondro%C3%AFtine

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Sulfate_de_dermatane&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Aminoside

http://fr.wikipedia.org/wiki/Amikacine

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Apramycine&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Gentamicine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Kanamycine

http://fr.wikipedia.org/wiki/N%C3%A9omycine

http://fr.wikipedia.org/wiki/N%C3%A9tilmicine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Paromomycine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Streptomycine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tobramycine

11

Structure de la molécule d'ADN.

L’acide désoxyribonucléique ou ADN[1]

est une molécule, retrouvée dans toutes les cellules

vivantes, qui renferme l'ensemble des informations nécessaires au développement et au

fonctionnement d'un organisme. C'est aussi le support de l'hérédité car il est transmis lors de la

reproduction, de manière intégrale ou non. Il porte donc l'information génétique, il constitue le

génome des êtres vivants.

L'ADN détermine la synthèse des protéines, par l'intermédiaire de l'ARN.

Dans les cellules eucaryotes, l'ADN est contenu dans le noyau et une petite partie dans la matrice

des mitochondries ainsi que dans les chloroplastes. Dans les cellules procaryotes, l'ADN est

contenu dans le cytoplasme. Certains virus possèdent également de l'ADN dans leur capside.

Fonctions []

L'ADN est une macromolécule, polymère de nucléotides (dAMP, dTMP, dGMP, dCMP) dont la

structure et les propriétés chimiques lui permettent de remplir les fonctions suivantes :

1. Sa fonction principale est de stocker l'information génétique, information qui détermine

le développement et le fonctionnement d'un organisme. Cette information est contenue

dans l'enchaînement non-aléatoire de nucléotides.

2. Une autre fonction essentielle de l'ADN est la transmission de cette information de

génération en génération. Cela permet l'hérédité.

3. L'information portée par l'ADN peut se au cours du temps. Cela aboutit à une diversité

des individus et à une évolution possible des espèces. Cela est dû à des mutations dues

principalement à des erreurs lors de la réplication des séquences de l'ADN (ajout,

délétion ou substitution de nucléotides), ou bien à des recombinaisons génétiques.

L'ADN est donc le support de l'information génétique mais aussi le support de ses variations. En

subissant les effets de la sélection naturelle, l'ADN permet l'évolution biologique des espèces.

Historique de sa découverte []

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribo-nucl%C3%A9ique#cite_note-0

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cule


http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9r%C3%A9dit%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Reproduction_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9n%C3%A9tique



http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique


http://fr.wikipedia.org/wiki/Eucaryote

http://fr.wikipedia.org/wiki/Noyau_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Chloroplaste

http://fr.wikipedia.org/wiki/Procaryote

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cytoplasme

http://fr.wikipedia.org/wiki/Virus

http://fr.wikipedia.org/wiki/Capside

http://fr.wikipedia.org/wiki/Macromol%C3%A9cule

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9otide

http://fr.wikipedia.org/wiki/DAMP

http://fr.wikipedia.org/wiki/DTMP

http://fr.wikipedia.org/wiki/DGMP

http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9soxycytosine_monophosphate

http://fr.wikipedia.org/wiki/Information

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9veloppement_%28biologie%29


http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89volution_biologique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mutation_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9plication

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9otides

http://fr.wikipedia.org/wiki/Recombinaison_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9lection_naturelle

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89volution_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_structure_and_bases_FR.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_structure_and_bases_FR.svg

12

Francis Crick

James Dewey Watson, en février 2003

Modèle métallique utilisé par les découvreurs, en 1953

La caractérisation et la découverte de la structure chimique de l'ADN se sont faites en plusieurs

étapes.[2]

En 1869, le Suisse Friedrich Miescher isole une substance riche en phosphore dans le noyau des

cellules, qu'il nomme nucléine (du latin nucleus, le noyau)

En 1889, l'Allemand Altmann sépare à partir de la nucléine, des protéines et une substance acide,

l'acide nucléique.

En 1896, l'Allemand Kossel découvre dans l'acide nucléique les 4 bases azotées A, C, T, G.

En 1928, Levene et Jacobs (USA) identifient le désoxyribose. En 1935, on parle alors d'acide

désoxyribonucléique.

En 1944, l'américain Avery découvre que l'ADN est responsable de la transformation génétique

des bactéries, et que ce serait bien le support de l'hérédité[3]

. Mais, certains scientifiques restent

http://fr.wikipedia.org/wiki/Francis_Crick

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mod%C3%A8le

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_chimique


http://fr.wikipedia.org/wiki/Friedrich_Miescher

http://fr.wikipedia.org/wiki/Phosphore

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide


http://fr.wikipedia.org/wiki/Oswald_Avery

http://fr.wikipedia.org/wiki/Transformation_%28g%C3%A9n%C3%A9tique%29



http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Francis_Crick.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Francis_Crick.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:James_Watson.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:James_Watson.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_Model_Crick-Watson.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_Model_Crick-Watson.jpg

13

sceptiques, et n'abandonnent pas l'idée que les protéines puissent porter l'information génétique.

En 1952, l'expérience de Hershey et Chase invalide définitivement cette dernière hypothèse.

Découverte de la structure[4] []

C'est au laboratoire Cavendish de Cambridge, qu'a été établie la structure en double hélice de

l'ADN, grâce à la technique de diffraction des rayons X sur des cristaux de l'ADN [5]

, qui est

publiée dans Nature, le 25 avril 1953. On doit cette découverte à James Watson, alors âgé de 25

ans et Francis Crick, physicien de formation, qui reçurent tous deux le prix Nobel de physiologie

et de médecine, le 31 octobre 1962. Confirmée par Maurice Wilkins, cette découverte ne fut

rendue possible que par le travail de Rosalind Elsie Franklin notamment pour son cliché, le

numéro 51, élément nécessaire à Watson, Wilkins et Crick pour attester le bien fondé de la

structure de la double hélice de l'ADN. En effet ce cliché obtenu par diffraction aux rayons X,

indique la structure en double hélice, ainsi que la distance entre les bases azotées. Rosalind Elsie

Franklin, mourut avant l'attribution du prix Nobel. Dans les premiers rapports d'études de

Watson, Crick et Wilkins, Rosalind Elsie Franklin n'est pas citée, ce n'est qu'après des années

qu'elle se trouva ajouté à cette découverte sur le modèle moléculaire de l'ADN.

James Watson et Francis Crick s'appuyèrent sur un fait déjà établi : pour une espèce donnée les

quantités de A et T sont sensiblement égales, ainsi que pour les quantités de C et G . Exemple

chez l'homme : A=30,4 % & T=30,1 % ; C=19,6 % & G=19,9 %. Ce sont les règles

d'équivalence de Chargaff (1949). Cela leur a suggéré la complémentarité des bases.

En combinant les données de Rosalind Elsie Franklin, James Watson et Francis Crick ont

construit avec des tiges métalliques, le premier modèle en double hélice de l'ADN.

En 1959, le prix Nobel de physiologie ou de médecine est décerné à Severo Ochoa de Albornoz

et à Arthur Kornberg pour la découverte du mécanisme biologique de la synthèse de l'acide

désoxyribonucléique.

Structure []

Aspect général et localisation []

La structure et localisation d’un chromosome eucaryote.


http://fr.wikipedia.org/wiki/Alfred_Hershey


http://fr.wikipedia.org/wiki/Laboratoire_Cavendish

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cambridge

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_%28g%C3%A9om%C3%A9trie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Diffractom%C3%A9trie_de_rayons_X

http://fr.wikipedia.org/wiki/Quasi-cristal


http://fr.wikipedia.org/wiki/Nature_%28revue%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/25_avril

http://fr.wikipedia.org/wiki/Avril

http://fr.wikipedia.org/wiki/1953_en_science

http://fr.wikipedia.org/wiki/James_Watson


http://fr.wikipedia.org/wiki/Prix_Nobel_de_physiologie_et_de_m%C3%A9decine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prix_Nobel_de_physiologie_et_de_m%C3%A9decine

http://fr.wikipedia.org/wiki/31_octobre

http://fr.wikipedia.org/wiki/Octobre_1962

http://fr.wikipedia.org/wiki/1962_en_science

http://fr.wikipedia.org/wiki/Maurice_Wilkins

http://fr.wikipedia.org/wiki/Rosalind_Elsie_Franklin

http://fr.wikipedia.org/wiki/Diffractom%C3%A9trie_de_rayons_X




http://fr.wikipedia.org/wiki/Erwin_Chargaff

http://fr.wikipedia.org/wiki/1949


http://fr.wikipedia.org/wiki/Prix_Nobel_de_physiologie_ou_de_m%C3%A9decine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Severo_Ochoa

http://fr.wikipedia.org/wiki/Arthur_Kornberg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Chromosome

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Chromosome_fr.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Chromosome_fr.svg

14

Deux images d'ADN circulaires bactériens observés au microscope électronique.

L'ADN est une molécule allongée, pouvant mesurer plusieurs centimètres de long[6]

. L'ADN peut

être soit linéaire, soit circulaire:

Chez les procaryotes (organismes unicellulaires sans noyau), tels que les actéries, l’ADN est en

général présent sous la forme d’un seul chromosome circulaire superenroulé (à la manière d'un

cordon téléphonique). Cet ADN circulaire peut se compacter encore plus en faisant des super-

hélices et ceci va donner une structure dite hélicoïdale. En plus du chromosome circulaire

principal, certaines bactéries, comme Vibrio cholerae, possèdent parfois une partie de leur

génome déportée sur un ou plusieurs mégaplasmides. Enfin, quelques rares bactéries comme les

Borrelia ont un chromosome linéaire.

Chez les eucaryotes, l’ADN est présent dans le noyau cellulaire principalement, mais aussi dans

les mitochondries et les chloroplastes. Dans le noyau, il est linéaire et est scindé en plusieurs

ADN formant des chromosomes. Il est plus ou moins compacté et associé à des protéines comme

les histones. Dans les mitochondries et les chloroplastes, l'ADN peut prendre de nombreuses

formes différentes, circulaires, linéaires ou encore ramifiés.

Séquence de nucléotides []

Structure de l'ADN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Microscope_%C3%A9lectronique



http://fr.wikipedia.org/wiki/Vibrio_cholerae

http://fr.wikipedia.org/wiki/Plasmide

http://fr.wikipedia.org/wiki/Borrelia



http://fr.wikipedia.org/wiki/Chloroplaste



http://fr.wikipedia.org/wiki/Histone

http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN_mitochondrial

http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN_chloroplastique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_Under_electron_microscope_Image_3576B-PH.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_Under_electron_microscope_Image_3576B-PH.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Structure-ADN.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Structure-ADN.svg

15

L'ADN est composé de séquences de nucléotides; on parle de polymère de nucléotides ou encore

de polynucléotide. Chaque nucléotide est constitué de trois éléments liés entre eux:

un groupe phosphate lié à:

un sucre, le désoxyribose, lui-même lié à :

une base azotée.

Il existe quatre bases azotées différentes: l'adénine (notée A), la thymine (notée T), la cytosine

(notée C) et la guanine (notée G). Chaque base est fixée sur un désoxyribose pour former un

nucléoside. Lorsqu'un nucléoside est lié à un ou plusieurs phosphates, on dit qu'il s'agit d'un

nucléotide. Dans l'ADN, les nucléotides sont reliés entre eux selon une certaine séquence grâce à

des liaisons impliquant un groupe phosphate, qu'on appelle des liaisons 3'-5' phosphodiester.

Pour fabriquer un brin d'ADN, il suffit donc d'enchaîner des nucléotides en les reliant par ce type

de liaisons, appelées liaisons fortes.

Bases azotées []

Ce sont les quatre bases azotées qui assurent la variabilité de la molécule d'ADN, ainsi que la

complémentarité des deux brins. En effet, il n'existe que deux types complémentaires de bases :

une pyrimidique sera toujours en face d'une purique.

La thymine[7]

(T) et la cytosine[8]

(C) sont de la famille des pyrimidiques.

L'adénine[9]

(A) et la guanine[10]

(G) sont de la famille des puriques.

Un nucléotide est formé par un groupe de phosphate, du désoxyribose et une base azotée. Par

conséquent, il existe quatre nucléotides différents. Un « brin » d'ADN est formé par la répétition

ordonnée de ces nucléotides. Les bases azotées sont complémentaires deux à deux, une purique

s'associant toujours à une pyrimidique: l'adénine s'associant avec la thymine et la guanine avec la

cytosine. Les bases azotées complémentaires sont reliées entre-elles par des liaisons hydrogène.

Adénine

Thymine

Guanine

Cytosine

Complémentarité des deux brins d'ADN []




http://fr.wikipedia.org/wiki/Phosphate

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sucre


http://fr.wikipedia.org/wiki/Base_azot%C3%A9e

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ad%C3%A9nine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Thymine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cytosine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Guanine


http://fr.wikipedia.org/wiki/Brin_d%27acide_nucl%C3%A9ique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pyrimidique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Purique





http://fr.wikipedia.org/wiki/Pyrimidique





http://fr.wikipedia.org/wiki/Purique






http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Adenine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Thymine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Guanine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cytosine_chemical_structure.png

16

Structure chimique de l'ADN, les liaisons hydrogène sont représentées en lignes pointillées. En

haut, la paire AT avec deux liaisons hydrogène, en bas, la paire GC avec trois liaisons

hydrogène.

L'ADN est composé de deux brins se faisant face, et formant une double hélice. Ceci est possible

car les nucléotides trouvés dans un brin possèdent des nucléotides complémentaires avec lesquels

ils peuvent interagir par des liaisons hydrogènes (liaisons faibles). Il y a deux liaisons

hydrogènes entre A et T et trois entre C et G. En face d'une adénine, il y a toujours une thymine;

en face d'une cytosine, il y a toujours une guanine. On a donc les interactions possibles

suivantes :

A-T et T-A

G-C et C-G

Pour un brin d'ADN possédant vingt nucléotides comme dans l'exemple suivant, on peut

retrouver la séquence du brin complémentaire et reconstituer la double séquence de la double

hélice.

5'-ATTGCCGTATGTATTGCGCT-3'

3'-TAACGGCATACATAACGCGA-5'

Les deux brins antiparallèles d'ADN sont toujours étroitement reliés entre-eux par des liaisons

hydrogène (également appelées « ponts hydrogène » ou encore simplement « liaisons H » ou

« ponts H ») formées entre les bases complémentaires A-T et G-C. Ces deux brins d'ADN sont

dits complémentaires car les purines (adénine et guanine) d'un brin font toujours face à des

pyrimidines de l'autre brin (thymine et cytosine). Les nucléotides sont complémentaires entre-

eux. Ainsi, l'adénine est complémentaire à la thymine et la guanine est complémentaire à la

cytosine. Deux liaisons hydrogènes retiennent ensemble la paire A-T et trois retiennent la paire

G-C.

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_chimique


http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice



http://fr.wikipedia.org/wiki/Purine



http://fr.wikipedia.org/wiki/Pyrimidine




http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_chemical_structure-1-.fr.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_chemical_structure-1-.fr.svg

17

Structure 3D de la molécule d'ADN.

Les brins d'ADN sont orientés dans le sens 5' vers 3' (et ceci en raison de notations liées à la

géométrie du désoxyribose). Deux brins d'une double hélice sont complémentaires et

antiparallèles, c'est-à-dire assemblés tête bêche (l'extrémité 5' de l'un est en contact avec

l'extrémité 3' de l'autre et inversement). Ce caractère antiparallèle des brins explique l'existence

de deux sillons (l'un grand, l'autre petit) autorisant l'accès à la séquence des nucléotides sans

avoir à "ouvrir" la molécule en séparant les brins entre eux. Ainsi, une représentation structurale

comme celle en haut de page s'avère t-elle inexacte, les deux sillons n'étant pas distincts (deux

sillons de même largeur). La représentation animée est donc plus réaliste (deux sillons de

largeurs différentes), tout comme celle de la division de l'ADN. Comme une molécule d'ADN est

double-brin, on dit qu'elle est bicaténaire.

Grâce à l'alternance des 4 bases azotées A, C, T, G, toutes ces séquences constituent un message

codé, portant les informations génétiques. En effet, l'ordre, la nature, et le nombre de nucléotides

déterminent l'information génétique. Le lien entre l'information génétique, et les caractères de

l'organisme (le phénotype), est gouverné par le code génétique.

La structure de l'ADN permet l'hérédité []

http://fr.wikipedia.org/wiki/Codage_de_l%27information


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ADN_animation.gif

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ADN_animation.gif

18

Réplication de l'ADN semi-conservative.

Avant chaque division cellulaire, la molécule d'ADN double-brin doit être dupliquée en deux

molécules d'ADN filles identiques. Cela assure la transmission de l'information génétique lors de

la reproduction, c'est l'hérédité.

Chacune de ces nouvelles molécules hérite d'un brin de la molécule d'ADN initiale ou « mère »;

l'autre brin est synthétisé à partir de nucléotides libres. Les nouveaux nucléotides se placent par

complémentarité A-T et C-G, de manière à reconstituer à l'identique le brin manquant.

On dit que c'est une réplication semi-conservative. L'hypothèse d'un tel modèle de réplication fut

émis par les découvreurs de la structure de l'ADN dès 1953. Quelques années plus tard,

l'expérience de Meselson et Stahl valident ce modèle.

Lors de la réplication, les paires de bases sont tout d'abord désappariées par la rupture des

liaisons hydrogènes de l'ADN par une enzyme appelée ADN hélicase. Une fourche de réplication

va alors se former donnant 2 brins d'ADN simple-brin distincts. Chacun de ces brins va être

copié par l'action des ADN polymérases, pour former 2 nouvelles molécules d'ADN double brins

identiques à la molécule initiale.

Ce mécanisme de réplication nécessite donc deux brins aux séquences complémentaires, tout

deux reliés par des liaisons faibles, pour que la séparation (ou dénaturation) et le réassemblage

des brins se fassent facilement.

Article détaillé : Réplication de l'ADN.

L'ADN peut subir des modifications []

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9plication_de_l%27ADN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Division_cellulaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9r%C3%A9dit%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Exp%C3%A9rience_de_Meselson_et_Stahl

http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN_polym%C3%A9rases


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_replication_split.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:DNA_replication_split.svg

19

Malgré les liaisons fortes et la complémentarité des bases azotées qui assurent la stabilité de

l'information génétique au cours des réplications, la séquence d'un ADN peut se .

Si la modification se fait sur un ou quelques nucléotides on parle de mutation. Celles-ci

sont spontanées, sûrement dues à des erreurs d'appariement au cours de la réplication. Les

mutations peuvent être aussi favorisées ou induites par certains agents de

l'environnement, appelés facteurs mutagènes (radioactivité, ultra-violet....).

Les modifications peuvent aussi consister en un échange de portion dans la séquence de

nucléotides avec un autre ADN. On parle de recombinaison génétique. Ces

recombinaisons génétiques peuvent se faire naturellement (transformation génétique des

bactéries, reproduction sexuée), mais aussi artificiellement, par les techniques du génie

génétique (cela aboutit alors à des OGM).

Ces processus sont à l'origine des différentes variations des ADN dans le monde vivant. C'est ce

qui est à l'origine de la diversité actuelle des êtres vivants c'est-à-dire la biodiversité.

Propriétés physico-chimiques []

Fusion ou dénaturation []

La température de fusion (ou dénaturation) Tm (melting temperature) des acides nucléiques

comme l'ADN est la température pour laquelle 50 % des molécules d'ADN sont désappariées ou

dénaturées (i.e. sous forme simple brin). Cette propriété est visible par lecture de l'absorption

optique de la solution contenant l'ADN à 260 nm : la densité optique augmente au cours du

désappariement (phénomène d'hyperchromicité). L'énergie thermique apportée devient alors

suffisante pour rompre les liaisons H interbrins. Cette température dépend donc de la quantité de

liaisons hydrogènes présentes. Ce sont d'abord les appariements A-T qui se séparent les premiers

au cours de la montée de la température car ils ne possèdent que deux liaisons hydrogènes

contrairement aux appariements G-C qui en possèdent trois. Ainsi, lors d'une élévation

progressive de la température, il se forme des yeux d'ouvertures dans l'ADN. Plusieurs formules

empiriques permettent de calculer la valeur de la température de fusion. Elles tiennent compte du

pourcentage de base (G+C), de la salinité du milieu ainsi que de divers facteurs correctifs, tels

que la présence de structures secondaires intra ou extra moléculaires (repliement de l'ADN sur

lui-même, formation d'appariements entre deux brins). La connaissance de la température de

fusion est un élément important au laboratoire lorsqu'il s'agit de faire de la PCR (Réaction en

chaîne par polymérase), par exemple.

Un lien hydrogène est une mise en commun d'un proton entre un accepteur et un donneur. Plus il

y a de liaisons hydrogènes dans une molécule d'ADN, plus l'énergie de liaison est élevée et plus

sa température de fusion sera élevée.

Ainsi une molécule d'ADN double brin composée uniquement d'appariements de C (de G) avec

des G (des C) (3 liens H) nécessitera plus d'énergie pour être dénaturée sous la forme de

molécules simple-brins, qu'un ADN de même taille composé d'appariements de A (de T) avec


http://fr.wikipedia.org/wiki/Mutation_%28g%C3%A9n%C3%A9tique%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mutag%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Radioactivit%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ultra-violet

http://fr.wikipedia.org/wiki/Recombinaison_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Transformation_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Reproduction_sexu%C3%A9e

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nie_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nie_g%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/OGM

http://fr.wikipedia.org/wiki/Biodiversit%C3%A9

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_nucl%C3%A9ique

http://fr.wikipedia.org/wiki/D%C3%A9naturation

http://fr.wikipedia.org/wiki/Densit%C3%A9_optique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Densit%C3%A9_optique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nano

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nano

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hyperchromicit%C3%A9_%28biologie%29


http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9action_en_cha%C3%AEne_par_polym%C3%A9rase

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9action_en_cha%C3%AEne_par_polym%C3%A9rase

20

des T (des A) (2 liens H). Ceci explique pourquoi la température de fusion de l'ADN varie en

fonction de deux facteurs principaux :

sa taille (exprimée en nombre de bases, généralement en kilobase kb ou mégabase Mb

…),

son rapport (A+T)/(C+G), appelé relation de Chargaff, donnant un indice des

proportions de paires A-T versus C-G.

Stabilité []

Les enzymes qui hydrolysent les acides nucléiques sont les nucléases. La quasi totalité des

cellules possèdent différents types de nucléases dont le but est de faire le ménage pendant le

métabolisme des acides nucléiques. Les nucléases sont des phosphodiestérases et elles catalysent

l'hydrolyse des liaisons phosphodiester entre les nucléotides. Certaines enzymes clivent

spécifiquement l'ADN (des ADNases) ou de l'ARN (ARNases) mais d'autres ne sont pas

spécifiques et sont appelées tout simplement nucléases.

L'ADN traité par une solution d'acide chlorhydrique 1M subit une hydrolyse des liaisons

glycosidiques au niveau des bases pyrimidiques spécifiquement. L'ADN résiste à l'hydrolyse

alcaline. [réf. nécessaire]

Expression de l'information portée par l'ADN []

Transfert d'information permettant l'expression du génotype dans le phénotype.

L'information génétique qui constitue le génotype d'un organisme s'exprime pour donner

naissance à un phénotype, c'est-à-dire l'ensemble des caractères de cet organisme. Cette

expression du génome se fait en interaction avec divers facteurs de l'environnement (nutriments,

lumière...). Elle se fait en plusieurs étapes:

1. La transcription, qui est le transfert de l'information génétique de l'ADN vers une autre

molécule, l'ARN.

2. La traduction, qui est un transfert d'information depuis l'ARN vers les protéines.

3. L'activité des protéines.

L'activité des protéines détermine l'activité des cellules , qui vont ensuite déterminer le

fonctionnement des organes et de l'organisme.

La transcription []

http://fr.wikipedia.org/wiki/Kilobase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Erwin_Chargaff


http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9ase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cellule


http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9ase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_chlorhydrique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mod%C3%A8le:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire/Explication

http://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9notype



http://fr.wikipedia.org/wiki/Environnement

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN




http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Dogme-central.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Dogme-central.png

21

Article détaillé : Transcription (biologie).

Même, si pour les procaryotes et les eucaryotes, l'ADN ne se trouve pas sous la même forme, il

renferme dans les deux cas l'information génétique, c'est-à-dire que des zones de l'ADN appelé

“gènes” codent les protéines. Mais, comment une séquence d'acides nucléiques peut-elle coder

une séquence d'acides aminés ? En fait, lorsque la cellule aura besoin de protéines (par exemple,

des protéines de structure lors de sa division, ou des enzymes pour fabriquer les molécules dont

elle a besoin pour fonctionner), elle va transcrire, c'est-à-dire recopier une partie de ses gènes

(c'est-à-dire les gènes codant les protéines d'intérêt) sous forme d'ARN grâce à une enzyme

nommée “A N polymérase ADN dépendante de type II”. Cette enzyme va produire un A N

messager (ARNm) identique à la séquence d'ADN (par exemple : AUGUCUUUAUGU…UAG)

du gène. L'existence de l'ARNm a été démontrée par Jacques Monod et ses collaborateurs, ce qui

lui valut le prix Nobel de Médecine en 1965. À l'inverse de l'ADN, l'ARNm n'est pas sous forme

de double hélice et il adopte des structures secondaires complexes. Il est moins stable que l'ADN,

c'est-à-dire qu'il est dégradé plus facilement, de par la présence d'un ribose à la place d'un

désoxyribose. Le ribose est très sensible à l'hydrolyse alcaline tandis que le désoxyribose y est

totalement insensible.

La transcription est un processus complexe et l'élucidation de ses mécanismes fut l'une des

grandes avancées de la biologie de la seconde moitié du XXe siècle. C'est un processus

hautement régulé, notamment grâce à des protéines appelées facteurs de transcription qui, en

réponse à des hormones par exemple, vont permettre la transcription de gènes cibles (par

exemple les gènes exprimés quand la cellule reçoit des œstrogènes, ou de la progestérone, des

hormones dites sexuelles). Une dérégulation des mécanismes de contrôle et la machinerie

s'emballe, les ARN sont transcrits de manière désordonnée, les protéines sont présentes en excès,

entraînant un fonctionnement aberrant des cellules, un fonctionnement cancéreux. En effet, dans

un grand nombre de cancers, la transcription de certains gènes est altérée, ce qui entraîne un

dérèglement total de la cellule qui se divise activement et de façon désordonnée.

La traduction []

Cet ARNm sera traduit en protéine par des ribosomes. Ces ribosomes vont décoder l'ARNm,

c'est-à-dire le code AUG UCU CUU … pour assem ler les acides aminés correspondants et faire

une protéine. Le ribosome est un complexe comprenant des ARN ribosomiaux (ARNr) et des

protéines. Chez les eucaryotes, les ARNm sont d'abord maturés avant d'être traduits, grâce à des

A Nsn (sn NA en anglais, petits A N nucléaires)…

Le code génétique []

Article détaillé : Code génétique.

Le code génétique est le système de correspondance entre les séquences de nucléotides de l'ADN

et les séquences en acides aminés des protéines.

L'enchaînement des quatre nucléotides A, C, T, G, dans une séquence génique doit coder

l'enchaînement des 20 acides aminés au niveau de la protéine. Si une base codait un seul acide


http://fr.wikipedia.org/wiki/Jacques_Monod_%28biologiste%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prix_Nobel

http://fr.wikipedia.org/wiki/1965

http://fr.wikipedia.org/wiki/XXe_si%C3%A8cle

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribosome





22

aminé, seuls 4 acides aminés pourraient être codés de façon non ambiguë. Le codage d'un acide

aminé nécessite donc au minimum une suite de 3 bases (64 possibilité d'arrangement, ou

codons). Il serait possible donc de coder 61 acides aminés différents et 3 codons d'arrêt de la

traduction : UAA UAG et UGA. Le code est dit dégénéré (on parle de redondance du code

génétique), un acide aminé peut être codé par plusieurs codons pour cette raison.

Variations possibles de la structure spatiale de l'ADN []

Cet article ou cette section doit être recyclé. Une réorganisation et une clarification du contenu sont nécessaires. Discutez des points à

améliorer en page de discussion.

ADN bombé:l'ADN qui bouge a des structures dynamiques et fait des mouvements.

les structures d'ADN vus in vivo par ailleurs possèdent un role fonctionnel: la recombinaison

génétique et la mutation.

ADN Z: une double hélice lévogyre dont le squelette présente une conformation de

structure zigzag mai plus lisse que l'ADN B.

il y a un seul sillon qui ressemble au grand sillon de l'ADN B. les paires de bases qui forment

dans l'ADN B le grand sillon proche de l'axe sont rejetés à l'exterieur au niveau de l'ADN Z. les

phosphores sont plus proches les uns des autres. l'ADN Z ne peut pas former le nucléosome.une

proportion est formée de bases G-C favorise la conformation Z et la méthylation de la cytosine.

ADN fusiforme et ADN à épingle à cheveux:

les jonctions de Holiday formées lors de la recombinaison sont des structures cruciformes de

répétitions inversées en miroir de segment ADN polypurines, polypyrimidiques est également

produit des structures cruciformes ou épingle à cheveux par appariment intrabrin.

ADN H ou ADN triplex: des répétitions inversées (polychrome) des segments d'ADN

polyurine, polypyrimidine peuvent former des structures triplex. on obtient alors ADN

triple brin + un simple brin.

l'ADN H pourrait avoir un role dans la réguation fonctionnelle de l'expression des gènes, ainsi

que sur les ARN. par exemple: repression de la transcription.

ADN G: ADN quadruplex, repliment des séquences double brin riches en G et C sur elle-

même formant des appariments de bases de type Hoogsteen entre 4 guanines et la

structure particulièrement stable et souvent près des promoteurs des gènes et au niveau

des télomères.

Cette section est vide, pas assez détaillée ou incomplète. Votre aide est la bienvenue !



http://fr.wikipedia.org/wiki/Codon

http://fr.wikipedia.org/wiki/Traduction

http://fr.wikipedia.org/wiki/Wikip%C3%A9dia:Recyclage

http://fr.wikipedia.org/wiki/Discussion:Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique#Recyclage

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique&action=edit

23

Différentes formes de l'ADN []

Comme expliqué précédemment, deux molécules d'ADN sont appariées via les liaisons

hydrogènes entre leurs bases azotées pour former la double-hélice d'ADN (ADN sous forme

double-brin). C'est sous cette forme stable que l'ADN est présent dans les organismes vivants.

Pourtant cette double-hélice peut être ouverte afin de permettre l'exécution de processus

biologiques fondamentaux (tels la réplication ou la transcription) générant ainsi de l'ADN sous

forme simple brin. Suivant les conditions du milieu, ces deux formes d'ADN (simple et double

brin) peuvent voir leur structure varier. Ces structures sont dans l'ensemble rares, et leur

fonctions biologiques (si elles en ont) mal connues.

Plusieurs types d'ADN double-brin []

Formes ou types Z et B

Selon la composition du milieu extérieur, en particulier le pourcentage d'eau lié aux phosphates

hydrophiles, la double-hélice d'ADN peut adopter trois structures:

95 % d'eau : type B

70 % d'eau : type A

50 % d'eau : type Z

Ces structures existent aussi in-vivo :

ADN-B : forme d'ADN la plus commune. Elle a une hélice à pas dextrogyre, des plateaux

de base perpendiculaires à l'axe de l'hélice passant au centre de l'appariement de ces

dernières. Elle possède 10,5 paires de bases par tour (soit 21 nucléotides) soit une rotation

de 36 ° entre chaque sucre (ou 34A). Les sucres sont en position anti (noyau des bases à

l'extérieur des sucres), endo et radiale par rapport aux bases. L'espace vertical entre

chaque paire de base est de 0,34 nm .

ADN-A : forme d'ADN spécifique à la transcription. En effet l'ARN étant de type A, lors

de la transcription, l'ARN stimule un transfert de l'ADN du type B vers A. À la fin de la

transcription, lorsque l'ARN s'est détaché, l'ADN reprend sa conformation B.

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Formes_ou_types_Z_et_B&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrophile

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Adnz_b.gif

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Adnz_b.gif

24

Le type A est caractérisé par des plateaux de base très incliné, une position tangentielle des

sucres (ainsi que anti et endo), un axe passant dans le grand sillon et non plus par le milieu

d'appariement des bases, et 11 paires de bases par tour soit 32,7 ° entre chaque sucre.

ADN-Z : son rôle est de favoriser l'interaction des bases avec les protéines régulatrices.

C'est une hélice à pas lévogyre. Il est caractérisé par des plateaux peu inclinés (9 ° à peu

près), et une position alternative des sucres en radiale et tangentielle (ainsi qu'une

alternance 3'endo syn/5'endo anti). L'axe passe par le petit sillon et présente 12 paires de

bases par tour soit 30 ° entre chaque sucre. Le passage de l'ADN-B en ADN-Z est

favorisée par la présence de multiples cytosines au sein des promoteurs.

Autres structures de l'ADN []

Les triplex: structure formée lorsque une molécule d'ADN simple brin vient s'apparier

dans le grand sillon d'une double hélice d'ADN

Les G-quadruplexes: Structure secondaire formée par de l'ADN simple brin lorsqu'il est

riche en guanine, formant un empilement de plateaux ("quartets") constitués chacun de 4

guanines.

Les hairpines

Propriétés mécaniques []

Les propriétés mécaniques de l'ADN peuvent être étudiées par des simulations numériques de

dynamique moléculaire ainsi que par des expériences de manipulation de molécules uniques (par

exemple, à l'aide de pincettes optiques ou magnétiques). Comme tous les polymères, l'ADN est

une molécule élastique. Sous des contraintes faibles, un double brin peut être décrit par des

modèles standards de la physique des polymères (modèle du ver, etc.). Cependant, en appliquant

une force de 65pN aux extrémités d'un double brin, l'on fait transiter celui-ci vers une nouvelle

forme, environ 1.7 fois plus longue, dite ADN-S (stretched). Ceci peut s'interpréter par une

rotation des paires de base : la double hélice se transforme en "échelle", ou en "fibre". Il

semblerait que cette transition joue un rôle dans certains processus biologiques, telles que la

réparation de l'ADN par certaines protéines

Différents types d'enzymes liées à l'ADN []

ADN hélicase : enzyme qui catalyse le déroulement des rins complémentaires d’une

dou le hélice d’ADN.

ADN ligase : enzyme catalysant la liaison entre deux molécules séparées d’ADN,

formant des liaisons phosphodiesters entre l’extrémité 3'-hydroxyl de l’une et l’extrémité

5'-phosphate de l’autre. Son rôle naturel réside dans la réparation et la réplication de

l’ADN. C'est un outil essentiel dans la technologie de l’ADN recom inant puisqu'elle

permet l’incorporation d’ADN étranger dans les vecteurs.

http://fr.wikipedia.org/wiki/G-quadruplexe

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Pincettes_optiques&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Pincettes_magn%C3%A9tiques&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le_du_ver&action=edit&redlink=1

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9licase


http://fr.wikipedia.org/wiki/Ligase


http://fr.wikipedia.org/wiki/3%27

http://fr.wikipedia.org/wiki/5%27

25

ADN polymérase : enzyme catalysant la polymérisation (5' vers 3') des

monodésoxynucléotides triphosphates qui constituent l'ADN. En absence de

monodésoxynucléotides triphosphates, elle a un rôle d' exonucléase, supprimant les

nucléotides non-appareillées des brins "sticky" ( sens 3' vers 5')

ADN primase : enzyme qui catalyse la synthèse de courtes amorces d’A N à partir

desquelles dé ute la synthèse des rins d’ADN.

ADN topo-isomérase ou topoïsomérase (ex. ADN gyrase) : enzyme qui catalyse

l’introduction ou l’enlèvement des surenroulements dans l’ADN.

ADN et art []

Article détaillé : Influence de l'acide désoxyribonucléique dans la culture.

La structure hélicoïdale a inspiré un certain nombre d'artistes. Le plus célèbre reste le peintre

surréaliste Salvador Dali qui s'en inspire dans neuf tableaux entre 1956 et 1976 dont Le Grand

masturbateur dans un paysage surréaliste avec ADN et Galacidalacidesoxyribonucleicacid [11


Structure 3D d'un ARN régulateur (riboswitch)

[1].

http://fr.wikipedia.org/wiki/Polym%C3%A9rase


http://fr.wikipedia.org/wiki/Sens_5%27_vers_3%27

http://fr.wikipedia.org/wiki/Primase


http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN_gyrase


http://fr.wikipedia.org/wiki/Influence_de_l%27acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique_dans_la_culture

http://fr.wikipedia.org/wiki/Salvador_Dali


http://fr.wikipedia.org/wiki/Riboswitch

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-0

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:SAM_riboswitch.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:SAM_riboswitch.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:StructuredelARN.png

26

Structure moléculaire de l'ARN.

L'acide ribonucléique, ou ARN, est un polymère linéaire constitué d'un enchaînement de

nucléotides. C'est une molécule présente dans pratiquement tous les organismes vivants, y

compris certains virus. Chaque nucléotide contient un groupement phosphate, un sucre, le ribose

et une base azotée. Les nucléotides sont liés les uns aux autres par des liaisons phosphodiester.

On trouve quatre bases azotées dans l'ARN, l'adénine, la guanine, la cytosine et l'uracile. L'ARN

a de nombreuses similarités avec l'ADN, avec cependant quelques différences importantes : sur

le plan de la structure, l'ARN contient un ribose à la place du désoxyribose de l'ADN, ce qui rend

l'ARN chimiquement plus instable et la thymine de l'ADN y est remplacée par l'uracile, qui

possède les mêmes propriétés d'appariement de base avec l'adénine. Sur le plan fonctionnel,

l'ARN est le plus souvent trouvé dans les cellules sous forme de simple brin, tandis que l'ADN

est présent sous forme de deux brins complémentaires, formant une double hélice. Enfin les

molécules d'ARN trouvées dans les cellules sont plus courtes (de quelques dizaines à quelques

milliers de nucléotides) que l'ADN du génome (de quelques millions à quelques milliards de

nucléotides).

Dans la cellule, l'ARN est produit par transcription à partir de l'ADN situé dans le noyau. L'ARN

est donc une copie d'une région de l'un des brins de l'ADN. Les enzymes qui effectuent cette

copie ADN→A N s'appellent des ARN polymérases. Les ARN ainsi produits peuvent avoir

trois grands types de fonctions, ils peuvent être support de l'information génétique d'un ou

plusieurs gènes codant pour des protéines (on parle alors d'ARN messagers), ils peuvent adopter

une structure secondaire et tertiaire stable et accomplir des fonctions catalytiques (par exemple

l'ARN ribosomique), ils peuvent enfin servir de guide ou de matrice pour des fonctions

catalytiques accomplies par des facteurs protéiques comme c'est le cas par exemple des

microARN.

Structure de l'ARN []

Article détaillé : Structure de l'ARN.

Les ribonucléotides []

Structure chimique []



http://fr.wikipedia.org/wiki/Vie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Virus_%C3%A0_ARN




http://fr.wikipedia.org/wiki/Liaison_phosphodiester




http://fr.wikipedia.org/wiki/Uracile

http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN



http://fr.wikipedia.org/wiki/Paire_de_bases





http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_polym%C3%A9rase




http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_tertiaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Catalyseur

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_ribosomique


http://fr.wikipedia.org/wiki/MicroARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_de_l%27ARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:StructuredelARN.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNAstrand.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNAstrand.svg

27

Structure d'un brin d'ARN. Les atomes du ribose sont numérotés. La base représentée est

l'uracile, qui n'est présente naturellement que dans l'ARN, à la place de la thymine, présente dans

l'ADN.

L'ARN est un acide nucléique, c'est-à-dire une molécule constituée d'un enchaînement de

nucléotides. Chaque nucléotide de l'ARN est constitué d'un pentose, le ribose, dont les atomes de

carbone sont numérotés de 1' à 5', d'une base azotée et d'un groupement phosphate. La base

azotée est reliée par un atome d'azote au carbone 1' du ribose. Les nucléotides sont liés les uns

aux autres par des groupements phosphate, par l'intermédiaire de liaisons phosphodiester au

niveau des carbones 3' et 5'. L'ARN possède quatre bases azotées différentes : l'adénine (notée

A), l'uracile (noté U), la cytosine (notée C) et la guanine (notée G). La thymine de l'ADN est

remplacée par l'uracile dans l'ARN[2]

. La différence entre ces deux bases est le remplacement

d'un groupement méthyle en position 5 de la thymine par un hydrogène dans l'uracile. Cette

modification de structure ne change pas les propriétés d'appariement avec l'adénine[3],[4]

.

Adénine.

Guanine.

Cytosine.

Uracile.

Stéréochimie []

Conformation C2'-endo, observée dans les hélices de type B (ADN).

Conformation C3'-endo, observée dans les hélices de type A (ARN).

Sur le plan structural, la présence d'un oxygène sur la position 2' du ribose influence la

conformation du cycle furanose du ribose. Ce cycle à cinq atomes n'est pas plan, ce qui conduit à

deux conformères principaux du sucre, appelés C2'-endo ou C3'-endo. Dans l'ARN qui comporte

un oxygène en position 2', la position C3'-endo est privilégiée[5]

, ce qui modifie profondément la

structure des doubles hélices comportant des brins ARN. Ces duplex d'ARN forment une hélice


http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_nucl%C3%A9ique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cule


http://fr.wikipedia.org/wiki/Pentose


http://fr.wikipedia.org/wiki/Carbone










http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-Lodish-1







http://fr.wikipedia.org/wiki/Conform%C3%A9rie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Furanose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Oxyg%C3%A8ne


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Adenine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Guanine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cytosine_chemical_structure.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Uracil.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNA_2'-endo.svg




28

de type A, différente de celle qui est observée de façon majoritaire dans l'ADN classique qui est

une hélice de type B, où le désoxyribose est en conformation C2'-endo[6]

.

Double hélice d'ARN []

Comparaison des structures de l'hélice B de l'ADN

[7] et de l'hélice A de l'ARN

[8]. Le grand sillon

est fortement modifié.

L'hélice de type A qu'adopte l'ARN lorsqu'il forme un duplex, a des propriétés géométriques

assez différentes de celles de l'hélice de type B. Tout d'abord le nombre de paires de bases par

tour d'hélice est de 11 au lieu de 10 pour l'ADN en forme B. Le plan des paires de bases n'est

plus perpendiculaire à l'axe de l'hélice, mais forme un angle d'environ 75 degrés avec celui-

ci[9],[10]

. Il en résulte un déplacement de l'axe de l'hélice qui ne passe plus par le centre de

l'appariement des bases, mais à l'intérieur du grand sillon. Ceci induit une augmentation du

diamètre de l'hélice qui passe d'environ 20 Å pour l'ADN en forme B à environ 26 Å pour l'ARN

en forme A[11]

. Enfin, la géométrie des deux sillons est profondément affectée : le petit sillon

devient très accessible, tandis que le grand sillon devient très profond, étroit et pincé. Ceci a un

impact sur la manière dont l'ARN en duplex apparié peut interagir avec des protéines, car

l'étroitesse du grand sillon est une barrière à l'accessibilité de ligands protéiques[12]

.

Structure in vivo []

La plupart des ARN naturels sont présents sous forme simple brin dans la cellule, contrairement

à l'ADN qui est sous forme d'un double-brin apparié[2]

. Les ARN simple brin se replient le plus

souvent sur eux-mêmes, formant une structure intramoléculaire qui peut être très stable et très

compacte. La base de cette structure est la formation d'appariements internes, entre bases

complémentaires (A avec U, G avec C et, parfois, G avec U). La description des appariements

internes entre les bases d'un ARN s'appelle la structure secondaire. Cette structure secondaire

peut être complétée par des interactions à longue distance qui définissent alors une structure

tridimensionnelle ou structure tertiaire.

La formation de la structure des ARN est très souvent dépendante des conditions physico-

chimiques environnantes et en particulier de la présence de cations divalents, comme le

magnésium Mg2+

, dans la solution. Ces cations interagissent avec les groupements phosphate du

squelette et stabilisent la structure, en particulier en faisant écran à la répulsion électrostatique

entre les charges négatives de ces phosphates[13]

.

L'existence de structure tertiaire dans les ARN est à la base de la richesse de ses fonctions et en

particulier de sa capacité à catalyser des réactions chimiques (ribozymes).






http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%85ngstr%C3%B6m



http://fr.wikipedia.org/wiki/Simple_brin


http://fr.wikipedia.org/wiki/Brin_d%27acide_nucl%C3%A9ique


http://fr.wikipedia.org/wiki/Structure_tertiaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cation

http://fr.wikipedia.org/wiki/Magn%C3%A9sium


http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribozyme

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ABhelices.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ABhelices.jpg

29

Structure secondaire []

Structure en tige et boucle formée par une séquence répétée inversée sur l'ARN.

La structure secondaire d'un ARN est la description de l'ensemble des appariements internes au

sein d'une molécule simple brin[14]

. Cet ensemble d'appariements induit une topologie

particulière, composée de régions en hélice (tiges) et de régions non-appariées (boucles). Par

extension, la structure secondaire recouvre également la description de cette topologie.

L'élément moteur de la formation de structures secondaires au sein d'un ARN simple brin est

l'existence de régions contenant des séquences répétées inversées, qui peuvent s'apparier pour

former localement une structure en double hélice. Par exemple, si l'ARN contient les deux

séquences suivantes : --GUGCCACG----CGUGGCAC--, celles-ci forment un motif répété

inversé, les nucléotides du second segment étant les complémentaires de ceux du premier, après

inversion de leur sens de lecture. Ces deux segments peuvent donc s'apparier de manière

antiparallèle pour former une région localement en duplex. La région entre les deux segments

forme alors une boucle reliant les deux brins du duplex. On parle alors de structure en tige et

boucle ou en « épingle à cheveux ».



http://fr.wikipedia.org/wiki/Formule_topologique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Stem-loop.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Stem-loop.svg

30

Dans des ARN de longueur plus importante, il peut exister des structures plus complexes qui

résultent de l'appariement de plusieurs régions complémentaires ou séquences répétées inversées.

En fonction de la manière dont sont « emboîtées » ces différentes régions, on obtient des

éléments topologiques variés, avec des tiges ou régions appariées, et divers types de boucles[15]

:

les boucles terminales, situées à l'extrémité d'une tige ;

les boucles internes, qui connectent deux tiges ;

les boucles multiples, qui connectent trois tiges ou plus et constituent des points de

branchement de la structure ;

les hernies (en anglais bulge), ou boucles latérales, qui sont sur un seul des deux brins

d'une hélice. La continuité de l'hélice n'est en général pas affectée et les bases restent

empilées de manière coaxiale, de part et d'autre de la hernie.

Il n'existe pas toujours une structure unique stable pour une séquence donnée et il arrive que

certains ARN puissent adopter plusieurs conformations alternatives en fonction de la liaison d'un

ligand (protéine, petite molécule…) ou des conditions physico-chimiques (force ionique, pH).

On peut en général suivre la formation ou la fusion de la structure secondaire d'un ARN par des

mesures spectroscopiques. Ainsi, par exemple, l'absorption dans l'ultraviolet des bases de l'ARN

est plus importante à l'état déplié qu'à l'état replié (phénomène d'hyperchromicité)[16]

.

Structure tertiaire []

http://fr.wikipedia.org/wiki/Topologie


http://fr.wikipedia.org/wiki/Force_ionique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Potentiel_hydrog%C3%A8ne

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ultraviolet

http://fr.wikipedia.org/wiki/Hyperchromicit%C3%A9_%28biologie%29


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNAsecondary.svg

31

Exemple d'appariement non-canonique : la paire G:A en cisaille (sheared). Celle-ci est par

exemple présente dans la structure de l'ARN ribosomique 5S.

Appariements non-canoniques []

Au-delà de la topologie des boucles et des hélices composées de paires de bases standard, un

ARN peut adopter une structure tridimensionnelle compacte, ou structure tertiaire, comme une

protéine. À l'intérieur de cette structure, les hélices canoniques sont complétées par des

appariements non canoniques, c'est-à-dire distincts des appariements classiques, de type Watson-

Crick (A-U et G-C) et bancals (wobble, G-U). On a observé une grande variété de ces

appariements dans les structures tridimensionnelles d'ARN résolues par cristallographie ou par

résonance magnétique nucléaire. On trouve par exemple des appariements Hoogsteen[17]

et des

appariements « en cisaille » (sheared)[18]

. Il existe également des interactions base-ribose,

notamment avec le 2'-hydroxyle, qui peut former des liaisons hydrogènes. Une nomenclature

systématique de toutes ces interactions a été proposée par Eric Westhof et ses collaborateurs[19]

.

Plus de 150 types d'appariements ont été observés et ont été regroupés en douze grandes

familles. Ces appariements non-canoniques impliquent toujours des liaisons hydrogènes entre les

bases, qui sont coplanaires, comme dans les paires Watson-Crick.

Interactions à longue distance []

Des appariements canoniques ou non-canoniques peuvent intervenir entre des régions distantes

de la structure secondaire, souvent localisées dans des boucles, ce qui permet de stabiliser un

repliement compact de la structure.

Parmi ces interactions non canoniques à longue distance figurent :

les pseudonœuds, structures formées par l'interaction d'une boucle avec une région située

à l'extérieur de la tige qui la délimite[20]

;

les triplex de brin, qui surviennent lorsqu'une région simple brin vient s'insérer dans le

grand sillon d'une région en hélice ;

les interactions tétraboucle-récepteur : interactions entre boucles hyperstables de quatre

nucléotides (tétraboucles) et structures en duplex ou quasi-duplex[21]

.


http://fr.wikipedia.org/wiki/Svedberg


http://fr.wikipedia.org/wiki/James_Dewey_Watson


http://fr.wikipedia.org/wiki/Wobble_pairing

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cristallographie

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9sonance_magn%C3%A9tique_nucl%C3%A9aire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Appariement_Hoogsteen

http://fr.wikipedia.org/wiki/Appariement_Hoogsteen




http://fr.wikipedia.org/wiki/Pseudon%C5%93ud



http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ShearedGA.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:ShearedGA.svg

32

Similitudes et différences entre l'ADN et ARN []

Les principales différences entre les deux molécules sont que :

l'ARN a pour composant un sucre ribose là où l'ADN a un désoxyribose ;

la base uracile a un rôle pour l'ARN qui est rempli par la thymine dans l'ADN ;

l'ARN existe généralement sous la forme d'un simple brin (monocaténaire), sauf chez

quelques virus comme les reovirus[22]

, tandis que l'ADN est double brin (bicaténaire)

avec une structure en double hélice ;

l'ARN est court : de quelques dizaines à quelques milliers de nucléotides pour les ARN

cellulaires (ARNm ou ARN structurés), contre quelques millions à quelques centaines de

millions dans l'ADN qui constitue le génome de la cellule.

Les trois premières différences donnent à l'ARN une stabilité bien moindre que celle de l'ADN :

le ribose possède un groupement hydroxyle en position 2', qui est absent dans le

désoxyribose de l'ADN. Cette fonction 2'-OH a des incidences multiples sur la structure

de l'ARN. Tout d'abord sur le plan chimique, cette fonction alcool rend l'ARN sensible à

l'hydrolyse alcaline. La présence des deux oxygènes en cis sur les positions 2' et 3' rend

possible la cyclisation du phosphate sur les positions 2' et 3', qui se produit très

rapidement lorsqu'une base vient arracher le proton du 2'-OH. Cette cyclisation du

nucléotide provoque une coupure de la chaîne ribose-phosphate et libère des extrémités

5'-OH et 2', 3' phosphate cyclique[23]

;

l'uracile est moins coûteux énergétiquement à produire pour les organismes vivants que la

thymine, puisqu'il nécessite une étape de synthèse de moins, qu'est la méthylation par la

thymidylate synthase. La présence de thymine dans l'ADN permet à la cellule de détecter

des lésions spontanées de la cytosine qui est sensible à l'oxydation. La désamination

spontanée de la cytosine en présence d'oxygène convertit cette dernière en uracile. La

présence de désoxyuracile dans l'ADN est anormale, puisque le désoxyribonucléotide

complémentaire du A est la thymidine. Grâce à cette distinction thymine/uracile, la

machinerie de réparation par excision de base peut détecter et corriger le défaut. Dans





http://fr.wikipedia.org/wiki/Reoviridae

http://fr.wikipedia.org/wiki/Reoviridae


http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydroxyle


http://fr.wikipedia.org/wiki/ADN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Alcool_%28chimie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Cis

http://fr.wikipedia.org/wiki/Base_%28chimie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Proton


http://fr.wikipedia.org/wiki/Thymidylate_synthase


http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9paration_par_excision_de_base

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNA_lysis.svg

33

l'ARN, la désamination des cytosines produit des uraciles et n'est pas réparée. L'ARN a

une durée de vie beaucoup plus courte que celle de l'ADN, il est dégradé et recyclé ;

si un brin d'ARN monocaténaire est endommagé, la lésion n'est pas réparée et le

dommage est irréversible ; en revanche, si un des deux brins d'ADN est endommagé, la

cellule peut utiliser l'information portée brin par le brin complémentaire intact pour

réparer la lésion.

D'un point de vue évolutif, certains éléments permettent de penser que l'ARN serait antérieur à

l'ADN comme support de l'information génétique, ce qui expliquerait ses fonctions plus étendues

et sa généralisation. L'ADN serait apparu plus tard et n'aurait supplanté l'ARN que pour le rôle

de stockage à long terme, en raison de sa plus grande stabilité[24]

.

Synthèse de l'ARN à partir de l'ADN []

Synthèse de l'ARN (en rose-rouge) par une ARN polymérase (en vert et bleu) à partir d'un brin

d'ADN (en rose saumon).

Article détaillé : Transcription (biologie).

Article connexe : ARN polymérase.

La synthèse d'une molécule d'ARN à partir de l'ADN s'appelle la transcription. C'est un

processus complexe qui fait intervenir une enzyme de la famille des ARN polymérases ainsi que

des protéines associées. Les différentes étapes de cette synthèse sont l'initiation, l'élongation et la

terminaison. Le processus de synthèse des ARN est sensiblement différent chez les organismes

procaryotes et chez les cellules eucaryotes[25]

. Enfin, après la synthèse proprement dite, l'ARN

peut subir un processus de maturation, qui conduit à la modification de la séquence et/ou de la

structure chimique de l'ARN (voir plus bas).

L'initiation []

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9paration_de_l%27ADN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-RNA_world-23








http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNA_polymerase_(1i6h).png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNA_polymerase_(1i6h).png

34

Le démarrage de la transcription d'un ARN par une ARN polymérase s'effectue au niveau d'une

séquence spécifique sur l'ADN, appelée promoteur. Ce promoteur comporte un ou plusieurs

éléments de séquence conservés[26]

sur lesquels se fixent en général des protéines spécifiques, les

facteurs de transcription. Juste en amont du site de démarrage de la transcription, l'élément

proximal est en général riche en nucléotides T et A, appelé boîte TATA[27]

chez les eucaryotes

ou boîte de Pribnow chez les bactéries[28]

. Les facteurs de transcription favorisent le recrutement

de l'ARN polymérase sur le promoteur et l'ouverture du duplex d'ADN. Il se forme alors ce qu'on

appelle une « bulle de transcription » avec l'ADN ouvert, dont l'un des brins (la matrice) est

hybridé avec l'ARN en cours de synthèse.

L'élongation []

Vue en microscopie électronique des « arbres de Noël » ou « arbres de Miller » produits par la

transcription d'un gène actif. Le « tronc » de l'arbre est constitué de l'ADN et les branches sont

les différentes molécules d'ARN en cours de synthèse. Celles-ci sont plus courtes vers le début

de la région transcrite et plus longues vers la fin.

Une fois l'ARN polymérase fixée sur le promoteur et la bulle de transcription formée, elle

synthétise les premiers nucléotides de manière statique sans quitter la séquence du promoteur.

Les facteurs de transcription se détachent et l'ARN polymérase devient processive[29]

. Elle

transcrit alors l'ARN de 5' vers 3', en utilisant l'un des deux brins de l'ADN comme matrice et des

ribonucléotides triphosphates (ATP, GTP, CTP et UTP) comme précurseurs. In vivo, chez

Escherichia coli, la vitesse d'allongement de l'ARN polymérase est d'environ 50 à 90 nucléotides

par seconde[30]

.

La terminaison []

La terminaison de la transcription de l'ARN procède selon des mécanismes complètement

différents chez les bactéries et chez les eucaryotes.

Chez les bactéries, le mécanisme principal de terminaison fait intervenir une structure

particulière de l'ARN, le terminateur, composé d'une tige-boucle stable suivie d'une série

d'uridines (U). Lorsque l'ARN polymérase synthétise cette séquence, le repliement de la tige

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9quence_promoteur



http://fr.wikipedia.org/wiki/TATA_box

http://fr.wikipedia.org/wiki/TATA_box



http://fr.wikipedia.org/wiki/Ad%C3%A9nosine_triphosphate

http://fr.wikipedia.org/wiki/Guanosine_triphosphate

http://fr.wikipedia.org/wiki/CTP

http://fr.wikipedia.org/wiki/Uridine_triphosphate






http://fr.wikipedia.org/wiki/Terminateur_%28g%C3%A9n%C3%A9tique%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Transcription_label_en.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Transcription_label_en.jpg

35

d'ARN provoque une pause de la polymérase[31]

. L'ARN, qui n'est plus apparié à l'ADN matrice

que par une série d'appariements A-U faibles, se détache, sans intervention d'autres facteurs

protéiques. La terminaison peut aussi se faire via l'intervention d'un facteur protéique spécifique,

le facteur Rho[32]

.

Chez les eucaryotes, la terminaison de la transcription par l'ARN polymérase II est couplée à la

polyadénylation. Deux complexes protéiques, CPSF (Cleavage and Polyadenylation Specificity

factor) et CStF (Cleavage Stimulation Factor) reconnaissent les signaux de polyadénylation (5'-

AAUAAA-3') et de coupure de l'ARN. Ils clivent l'ARN, induisent le détachement de la

polymérase de l'ADN et recrutent la poly-A polymérase qui va ajouter la queue poly-A[33]

(voir

plus bas).

La maturation []

La maturation des ARN comprend un ensemble de modifications chimiques postérieures à

l'étape de transcription proprement dite par l'ARN polymérase. Ces modifications sont

principalement observées chez les eucaryotes et jouent un rôle important dans le devenir de

l'ARN maturé. Les principales modifications sont, l'adjonction d'une coiffe en 5', la

polyadénylation en 3', l'épissage, l'introduction de modifications chimiques au niveau de la base

ou du ribose et enfin l'édition.

La coiffe []

Structure de la coiffe en 5' des ARN messagers.

Article détaillé : Coiffe (biologie).

La coiffe ou 5'-cap est un nucléotide modifié qui est ajouté à l'extrémité 5' de l'ARN messager

dans les cellules eucaryotes. Elle se compose d'une guanosine méthylée reliée par une liaison 5'-

5' diphosphate au premier nucléotide transcrit par l'ARN polymérase[34]

. Cette modification est

introduite dans le noyau de la cellule, par l'action successive de plusieurs enzymes :

triphosphatase, guanylyltransférase, méthyltransférases.

La coiffe joue plusieurs rôles : elle augmente la stabilité de l'ARN en le protégeant contre la

dégradation par des exonucléases 5'-3', elle permet aussi le recrutement de facteurs d'initiation de

la traduction nécessaires à la fixation du ribosome sur les ARN messagers cellulaires. La coiffe

est donc essentielle à la traduction de la plupart des ARNm.

La polyadénylation []



http://fr.wikipedia.org/wiki/Polyad%C3%A9nylation


http://fr.wikipedia.org/wiki/Coiffe_%28biologie%29


http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89pissage



http://fr.wikipedia.org/wiki/Guanosine


http://fr.wikipedia.org/wiki/Exonucl%C3%A9ase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Facteurs_d%27initiation


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cap_Structure.svg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Cap_Structure.svg

36

Article détaillé : Polyadénylation.

La polyadénylation consiste en l'addition d'une extension à l'extrémité 3' de l'ARN composée

exclusivement de ribonucléotides de type adénosine (A). Pour cette raison, l'extension est

appelée queue poly (A). Bien que composée de nucléotides standard, cette queue poly (A) est

ajoutée post-transcriptionnellement par une enzyme spécifique appelée poly (A) polymérase[35]

et

n'est pas codée dans l'ADN génomique. La queue poly (A) est trouvée principalement à

l'extrémité des ARN messagers. Chez les eucaryotes, la polyadénylation des ARNm est

nécessaire à leur traduction par le ribosome et participe à leur stabilisation. La queue poly (A) est

en particulier reconnue par la PABP (« poly (A) binding protein », protéine de liaison de la poly

(A)).

Chez les bactéries et dans certaines mitochondries, la polyadénylation des ARN est au contraire

un signal de dégradation[36]

.

L'épissage []

Épissage des introns dans un ARN messager.

Article détaillé : Épissage.

L'épissage est une modification post-transcriptionnelle qui consiste en l'élimination des introns et

la suture des exons dans les ARN messagers et dans certains ARN structurés comme les ARNt[2]

.

Présents chez les organismes eucaryotes, les introns sont des segments d'ARN qui sont codés

dans le génome et transcrits dans l'ARN précurseur, mais qui sont éliminés du produit final. Dans

la plupart des cas, ce processus fait intervenir une machinerie spécifique complexe appelée le

splicéosome[37]

. L'épissage se produit dans le noyau des cellules eucaryotes, avant l'export de

l'ARN maturé vers le cytoplasme.

Nucléotides modifiés []

Après leur transcription par l'ARN polymérase, certains ARN subissent des modifications

chimiques sous l'action d'enzymes spécifiques. Les principaux ARN subissant des modifications

sont les ARN de transfert et les ARN ribosomiques. On peut également considérer que les

méthylations intervenant dans la synthèse de la coiffe sont des modifications de nucléotide

particulières. Dans le cas général, les modifications peuvent porter soit sur la base, soit sur le

ribose. Les principales modifications rencontrées sont :

sur le ribose : des O-méthylations de la position 2'-OH ;

sur la base :

o l'isomérisation des uridines qui donne des pseudouridines[38]

,

o des méthylations, soit sur des atomes de carbone (ribothymidine), soit sur des

atomes d'azote (7-méthyl-guanosine, ...),










http://fr.wikipedia.org/wiki/Intron

http://fr.wikipedia.org/wiki/Exon


http://fr.wikipedia.org/wiki/Splic%C3%A9osome




http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_ribosomique

http://fr.wikipedia.org/wiki/M%C3%A9thylation

http://fr.wikipedia.org/wiki/Uridine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pseudouridine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Pseudouridine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribothymidine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Pre-mRNA_to_mRNA.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Pre-mRNA_to_mRNA.png

37

o une réduction, qui transforme les uridines en dihydrouridine,

o des thiolations,

o des modifications plus complexes (isopenténylation, thréonyl-carbamoylation...)

Dans les ARN de transfert, l'introduction de nucléotides modifiés contribue à augmenter la

stabilité des molécules[39]

.

L'édition []

Article détaillé : Édition (biologie).

L'édition des ARN consiste en une modification de la séquence de l'acide ribonucléique,

postérieure à la transcription par l'ARN polymérase. À l'issue du processus d'édition, la séquence

de l'ARN est donc différente de celle de l'ADN. Les changements opérés peuvent être la

modification d'une base, la substitution d'une base ou encore l'ajout d'une ou plusieurs bases. Ces

modifications sont effectuées par des enzymes qui agissent sur l'ARN, comme par exemple les

cytidines déaminases, qui transforment chimiquement les cytidines en uridines.

Fonction dans la cellule []

Article connexe : Liste d'ARN.

Dans les cellules, les ARN remplissent quatre rôles distincts et complémentaires :

Support temporaire de l'information génétique. C'est l'ARN messager qui remplit ce rôle,

il est utilisé par la cellule pour transmettre l'information correspondant à un gène donné à

l'extérieur du noyau, puis pour synthétiser des protéines à partir de ces informations ;

Catalyseur enzymatique. Comme les protéines, les ARN peuvent se replier en trois

dimensions pour former des structures complexes. Ces structures permettent à certains

ARN de se comporter comme des enzymes, on parle alors de ribozyme. Le ribosome, la

ribonucléase P et certains introns sont des ribozymes. Il existe des arguments indirects

indiquant que la machinerie d'épissage des ARN messagers (le splicéosome) est

également aussi un ribozyme[40]

, même si la démonstration formelle n'en a pas encore été

apportée ;

Guide pour des enzymes. Certains ARN sont utilisés comme cofacteurs par des protéines

pour permettre leur ciblage vers des séquences spécifiques. Parmi ceux-ci, on peut citer

les petits ARN nucléolaires (snoARN), qui guident les enzymes de modification de

l'ARN ribosomique, l'ARN télomérique, qui est un cofacteur de la télomérase, l'enzyme

qui fabrique les extrémités des chromosomes, ou encore les ARN interférents ;

Régulateurs de l'expression génétique. Certains ARN non-codants jouent un rôle dans la

répression de l'expression de certains gènes ou groupes de gène. C'est le cas par exemple

des ARN antisens qui s'apparient à un ARN cible et en bloquent la traduction par le

ribosome.

Une classe particulière d'ARN, les ARN de transfert, se trouve à l'interface de plusieurs de ces

fonctions en guidant les acides aminés lors de la traduction.

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9action_d%27oxydo-r%C3%A9duction


http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89dition_%28biologie%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Liste_d%27ARN








http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribonucl%C3%A9ase_P


http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribozymes


http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-splice-39

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_ribosomique

http://fr.wikipedia.org/wiki/T%C3%A9lom%C3%A9rase

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_interf%C3%A9rent

http://fr.wikipedia.org/wiki/Antisens

http://fr.wikipedia.org/wiki/Traduction_%28biologie%29

38

Enfin, le génome de certains virus est exclusivement constitué d'ARN et pas d'ADN. C'est en

particulier le cas des virus de la grippe, du SIDA, de l'hépatite C et de la poliomyélite. Suivant

les cas, la réplication de ces virus peut passer par un intermédiaire ADN (rétrovirus), mais peut

aussi se faire directement d'ARN en ARN.

L'ARN est donc une molécule très polyvalente, ce qui a conduit Walter Gilbert, co-inventeur du

séquençage de l'ADN à proposer en 1986 une hypothèse selon laquelle l'ARN serait la plus

ancienne de toutes les macromolécules biologiques[24]

. Cette théorie, dite du « RNA World » (le

monde de l'ARN), permet de s'affranchir d'un paradoxe de l'œuf et de la poule qui survient

lorsqu'on cherche à savoir qui des protéines (catalyseurs) et de l'ADN (information génétique)

sont apparus en premier. Dans ce modèle, l'ARN, capable de combiner à la fois les deux types de

fonctions, serait le précurseur universel.

Les ARN messagers []

Article détaillé : Acide ribonucléique messager.

L'information génétique contenue au sein de l'ADN n'est pas utilisée directement par la cellule

pour fabriquer des protéines. Celle-ci utilise pour cela des copies transitoires de l'information

génétique que sont les ARN messagers ou ARNm[41]

. Chaque ARN messager porte un ou,

parfois, plusieurs cistrons, c'est-à-dire les instructions pour former une seule protéine. Il

correspond donc à la copie d'un seul des gènes du génome (on parle alors d'ARNm

monocistronique) ou parfois de quelques-uns (ARNm polycistronique)[42]

.

L'ARN messager ne contient la copie que d'un seul des deux brins de l'ADN, celui qui est

codant, et pas la séquence complémentaire. Par rapport à la séquence du gène contenue dans

l'ADN du génome, celle de l'ARNm correspondant peut contenir des modifications et en

particulier l'épissage (voir plus haut), qui élimine les régions non-codantes. L'ARN messager

synthétisé dans le noyau de la cellule est exporté dans le cytoplasme pour être traduit en

protéine[2]

. Contrairement à l'ADN, qui est une molécule pérenne, présente pendant toute la vie

de la cellule, les ARN messagers ont une durée de vie limitée, de quelques minutes à quelques

heures, après quoi ils sont dégradés et recyclés.

Un ARN messager comporte trois régions distinctes : une région 5' non-traduite ou 5'-UTR,

située en amont du ou des cistrons qu'il porte ; une région codante correspondant à ce ou à ces

cistrons ; et enfin, une région 3' non-traduite[43]

.

La fonction des ARN messagers est multiple. Ils permettent d'une part de préserver la matrice

d'ADN originale, qui n'est pas directement utilisée pour la traduction, la cellule ne travaillant que


http://fr.wikipedia.org/wiki/Grippe

http://fr.wikipedia.org/wiki/SIDA

http://fr.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9patite_C

http://fr.wikipedia.org/wiki/Poliomy%C3%A9lite

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9trovirus

http://fr.wikipedia.org/wiki/Walter_Gilbert

http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9quen%C3%A7age

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-RNA_world-23

http://fr.wikipedia.org/wiki/Monde_%C3%A0_ARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Paradoxe_de_l%27%C5%93uf_et_de_la_poule


http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager


http://fr.wikipedia.org/wiki/Cistron

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_polycistronique



http://fr.wikipedia.org/wiki/UnTranslated_Region


http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:MRNA_structure_fr.svg

39

sur la copie d'ARNm. L'existence d'ARN messagers offre surtout à la cellule un mécanisme

crucial de régulation du cycle de production des protéines à partir du génome. Le besoin

cellulaire en telle ou telle protéine peut varier en fonction de l'environnement, du type de cellule,

du stade de développement. La synthèse protéique doit donc être activée ou arrêtée en fonction

des conditions cellulaires. La régulation de la transcription de l'ADN en l'ARNm répond à une

nécessité et est contrôlée par des facteurs de transcription spécifiques agissant sur les promoteurs

des gènes cibles. Lorsque la quantité d'une protéine donnée est suffisante, la transcription

d'ARNm est inhibée, celui-ci est progressivement dégradé et la production protéique cesse. Il est

donc important que l'ARNm soit une molécule transitoire, afin de pouvoir réaliser cette

régulation essentielle.

Les ARN de transfert []

Figure 2 : vue tridimensionnelle d'un ARNt :

site de fixation de l'acide aminé en orange ;

branche D en rouge ;

boucle de l'anticodon en bleu, anticodon en noir ;

boucle T en vert.

Article détaillé : ARN de transfert.

Les ARN de transfert ou ARNt sont de courts ARN, longs d'environ 70 à 100 ribonucléotides,

impliqués dans l'adressage des acides aminés vers les ribosomes lors de la traduction[44]

. Les

ARN de transfert ont une structure caractéristique en feuille de trèfle, composée de quatre tiges

appariées. L'une de ces tiges est terminée par une boucle qui contient l'anticodon, le triplet de

nucléotides qui s'apparie au codon lors de la traduction d'un ARNm par le ribosome[45]

. À l'autre

extrémité, l'ARNt porte l'acide aminé correspondant attaché par une liaison ester à son extrémité

3'-OH. Cette estérification est catalysée par des enzymes spécifiques, les aminoacyl-ARNt

synthétases. En trois dimensions, la structure en feuille de trèfle se replie en « L », avec

l'anticodon à une extrémité et l'acide aminé estérifié à l'autre extrémité[46]

.

Toutes les cellules vivantes contiennent un ensemble d'ARNt différents portant les différents

acides aminés et capable de lire les différents codons.

Les ARN de transfert sont parfois désignés comme des « adapteurs » entre le code nucléique et

le code protéique. C'est Francis Crick qui a proposé l'existence de ces adapteurs, avant même

leur découverte en 1958[47]

.


http://fr.wikipedia.org/wiki/S%C3%A9quence_promoteur

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_de_transfert

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_de_transfert


http://fr.wikipedia.org/wiki/Anticodon

http://fr.wikipedia.org/wiki/Codon

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-Holley-44

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ester

http://fr.wikipedia.org/wiki/Aminoacyl-ARNt_synth%C3%A9tase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Aminoacyl-ARNt_synth%C3%A9tase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-KlugRich-45



http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:3d_tRNA.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:3d_tRNA.png

40

Les ARN catalytiques ou ribozymes []

Article détaillé : Ribozyme.

Structure de la ribonucléase P, une enzyme présente dans toutes les cellules vivantes et dont

l'activité enzymatique est portée par un ARN.

La découverte d'ARN possédant des capacités catalytiques a été faite dans les années 1980, en

particulier par l'équipe de Thomas Cech, qui travaillait sur les introns du gène de l'ARN

ribosomique du protozoaire cilié Tetrahymena[48]

, et celle de Sidney Altman, qui étudiait la

ribonucléase P, l'enzyme de maturation de l'ARNt[49]

. Cech et Altman ont été récompensés par le

prix Nobel de chimie en 1989 pour cette découverte.

Dans ces deux cas, l'ARN seul est capable de catalyser une réaction de coupure ou de

transestérification spécifique, en l'absence de protéine. Ces ARN catalytiques ont été appelés

ribozymes, car ce sont des enzymes constituées d'acide ribonucléique. Dans le cas de l'intron de

Tetrahymena, il s'agit d'un auto-épissage, l'intron étant son propre substrat, tandis que la

ribonucléase P est une enzyme agissant en trans, sur des substrats multiples.

Structure du ribozyme « en tête de marteau » présent dans le génome d'un viroïde infectant le

plant d'avocat.

Depuis ces découvertes initiales, d'autres ribozymes naturels ont été identifiés :


http://fr.wikipedia.org/wiki/Thomas_Robert_Cech



http://fr.wikipedia.org/wiki/Tetrahymena

http://fr.wikipedia.org/wiki/Tetrahymena

http://fr.wikipedia.org/wiki/Sidney_Altman

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ribonucl%C3%A9ase_P

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARNt

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARNt

http://fr.wikipedia.org/wiki/Prix_Nobel_de_chimie

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNase_P.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:RNase_P.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Hammerhead.png

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Hammerhead.png

41

les ARN de viroïdes ou de virus satellites (virusoïdes) qui sont capables de se cliver eux-

mêmes[50]

;

il existe aujourd'hui des arguments très forts, basés sur la résolution de sa structure 3D,

pour affirmer que ribosome, la machinerie cellulaire responsable de la traduction de

l'ARNm en protéines, est lui-même un ribozyme[51]

. Les deux sites actifs du ribosome, le

centre de décodage sur la petite sous-unité et le centre peptidyl-transférase qui forme les

liaisons peptidiques, sont en effet exclusivement composés de segments d'ARN

ribosomique ;

le splicéosome, qui catalyse l'épissage des ARNm cytoplasmiques eucaryotes, est

probablement aussi un ribozyme[40]

;

certains riboswitchs, des régions régulatrices structurées portées par des ARN messagers,

ont une activité catalytique de coupure en présence d'un ligand[52]

;

il existe enfin des ribozymes synthétiques, qui ont été isolés par des méthodes d'évolution

in vitro, comme la technique SELEX[53]

. On a ainsi pu isoler des ARN catalytiques

synthétiques capables de catalyser une grande variété de réactions chimiques et de fixer

des ligands très divers, ce qui a été interprété comme un argument en faveur de

l'hypothèse du monde à ARN. De tels ARN synthétiques sont parfois appelés des

aptamères, puisqu'ils sont « aptes » à réaliser une tâche donnée.

De manière générale, dans tous ces ribozymes, c'est leur repliement spécifique qui leur permet

d'effecteur la reconnaissance de leur substrat et la catalyse, comme dans le cas des enzymes

protéiques.

Les ARN guides []

Les ARN guides sont des ARN qui s'associent à des enzymes protéiques et servent à en guider

l'action sur des ARN ou des ADN de séquence complémentaire. L'ARN guide s'apparie à l'acide

nucléique substrat et permet de cibler l'activité de l'enzyme. On a identifié plusieurs types :

les petits ARN nucléolaires. On trouve, dans le nucléole des cellules eucaryotes, des ARN

guides appelés petits ARN nucléolaires, ou ARNsno, qui dirigent l'action d'enzymes de

modification de l'ARN ribosomique, en particulier les 2'-O-méthylations et les

pseudouridylations[54]

. Ce mécanisme permet à la cellule de spécifiquement de multiples

positions de l'ARNr, avec une seule enzyme mais plusieurs ARNsno utilisés comme

guides. Les ARNsno sont souvent codés par des séquences introniques[55]

;

les microARN sont également des ARN guides qui interviennent dans le processus

d'interférence ARN. Associé à un complexe protéique appelé RISC (RNA induced

silencing complex), ces petits ARN provoquent soit une dégradation de l'ARNm cible

auquel ils s'apparient, soit une répression de sa traduction[56]

;

TERC (« telomerase RNA component »), la sous-unité ARN de la télomérase. Cet ARN

structuré est associé à la transcriptase inverse qui synthétise les télomères, extrémités des

chromosomes. Il contient une séquence qui sert de substrat à la télomérase pour

synthétiser l'ADN télomérique de séquence complémentaire[57]

. Il guide donc l'activité de

l'enzyme, mais en servant de matrice, plutôt qu'en formant un appariement avec le

substrat.

http://fr.wikipedia.org/wiki/Viro%C3%AFde






http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique#cite_note-splice-39

http://fr.wikipedia.org/wiki/Riboswitch


http://fr.wikipedia.org/wiki/SELEX

http://fr.wikipedia.org/wiki/SELEX

http://fr.wikipedia.org/wiki/Monde_%C3%A0_ARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Aptam%C3%A8re


http://fr.wikipedia.org/wiki/Petit_ARN_nucl%C3%A9olaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/Nucl%C3%A9ole




http://fr.wikipedia.org/wiki/MicroARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Interf%C3%A9rence_ARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9gulation_de_la_traduction

http://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9gulation_de_la_traduction

http://fr.wikipedia.org/wiki/T%C3%A9lom%C3%A9rase

http://fr.wikipedia.org/wiki/Transcriptase_inverse

http://fr.wikipedia.org/wiki/T%C3%A9lom%C3%A8re



42

Les ARN régulateurs []

Article connexe : ARN interférent.

Chatte au pelage tricolore, dit écaille de tortue, lié à une inactivation du chromosome X par

l'ARN Xist. Seules les femelles XX présentent ce pelage mélangé.

Certains ARN jouent un rôle de régulateurs directs de l'expression génétique. C'est en particulier

le cas d'ARN non-codants possédant des régions complémentaires d'ARN messagers cellulaires

et qui peuvent donc s'y apparier pour former localement un duplex d'ARN. Ces ARN antisens

peuvent être issus du même locus génétique que leur ARN cible, par transcription du brin

complémentaire, on parle alors d'ARN cis-régulateurs. Ils peuvent aussi être issus de la

transcription d'une autre région du génome, ce sont alors des ARN trans-régulateurs.

L'appariement de l'ARN régulateur avec son ARN messager cible peut agir sur la capacité de ce

dernier à être traduit par le ribosome ou sur sa stabilité, ce qui aboutit à une régulation de la

traduction du ou des gènes portés par l'ARN messager. Chez les bactéries, il existe ainsi de

nombreux exemples d'ARN antisens cis- ou trans-régulateurs qui bloquent le site de démarrage

de la traduction[58]

. Par exemple, le gène codant pour la porine OmpF est régulé par un ARN

antisens appelé MicF.

Chez les eucaryotes, il existe aussi de grands ARN régulateurs, qui interviennent dans des

processus de régulation épigénétique. L'exemple le mieux connu est celui de l'ARN Xist chez les

mammifères. Celui-ci inactive non pas un gène, mais un chromosome entier. Xist recouvre l'un

des deux chromosomes X de chaque cellule chez les individus femelles qui devient ainsi

inactif[59]

. Un seul des deux chromosomes de la paire XX est ainsi actif, ce qui permet d'avoir le

même taux d'expression des gènes portés par le chromosome X que chez les individus mâles, qui

n'en ont qu'un. L'inactivation du X est un processus aléatoire, ce qui peut conduire à l'expression

de différents phénotypes par différentes cellules, chez la même femelle. C'est par exemple le cas

pour la couleur du pelage chez les chattes.

Utilisations thérapeutiques et biotechnologiques []

L'ARN est utilisé aujourd'hui dans un certain nombre d'applications en biologie moléculaire, en

particulier grâce au processus d'interférence ARN, qui consiste en l'introduction dans des cellules

eucaryotes de courts fragments d'ARN double-brin appelés « petits ARN interférents » (ARNsi).

Longs d'une vingtaine de paires de bases, ces ARNsi sont utilisés par une machinerie cellulaire

http://fr.wikipedia.org/wiki/ARN_interf%C3%A9rent

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89caille_de_tortue_%28robe_de_chat%29

http://fr.wikipedia.org/wiki/Inactivation_du_chromosome_X

http://fr.wikipedia.org/wiki/Xist

http://fr.wikipedia.org/wiki/Antisens

http://fr.wikipedia.org/wiki/Locus


http://fr.wikipedia.org/wiki/Porine

http://fr.wikipedia.org/wiki/%C3%89pig%C3%A9n%C3%A9tique

http://fr.wikipedia.org/wiki/Inactivation_du_chromosome_X


http://fr.wikipedia.org/wiki/Interf%C3%A9rence_ARN

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Curlycat02.jpg

http://fr.wikipedia.org/wiki/Fichier:Curlycat02.jpg

43

capable de dégrader les ARNm de manière spécifique. Seul les ARNm contenant une séquence

correspondant à celle de l'ARNsi sont dégradés, ce qui permet de diminuer sélectivement

l'expression d'une protéine donnée[60]

. Cette approche technologique est beaucoup plus simple et

rapide que l'établissement de lignées murines inactivées (knock-out) et s'appelle un knock-down.

Des essais d'utilisation de cette technique à des fins thérapeutiques sont envisagés, par exemple

en ciblant des gènes viraux pour lutter contre des infections, ou des oncogènes, dans le cas de

cancers[61]

. Ils nécessitent cependant de stabiliser les ARNsi pour éviter leur dégradation par des

ribonucléases et de cibler leur action vers les cellules concernées.

Historique []

Les acides nucléiques ont été découverts en 1868 par Friedrich Miescher[62]

. Miescher appela la

nouvelle substance « nucléine » car elle se trouvait dans le noyau des cellules. La présence

d'acides nucléiques dans le cytoplasme de la levure fut identifiée en 1939[63]

et leur nature

ribonucléique fut établie, contrairement aux chromosomes qui contenaient de l'ADN avec des

désoxyriboses. À la fin des années 1950, Severo Ochoa parvint à synthétiser in vitro des

molécules d'ARN au moyen d'une enzyme spécifique, la polynucléotide phosphorylase, ce qui

permit l'étude des propriétés chimiques et physiques de l'ARN. Le rôle de l'ARN comme

« messager » intermédiaire entre l'information génétique contenue dans l'ADN et les protéines

fut proposé en 1960 par Jacques Monod et François Jacob[64]

à la suite d'une discussion avec

Sydney Brenner et Francis Crick[65]

. Ensuite, le déchiffrage du code génétique fut réalisé par

Marshall Nirenberg dans la première moitié des années 1960. Il utilisa pour cela des ARN

synthétiques de séquence nucléotidique connue dont il étudia les propriétés de codage.

Les ribosomes furent observés pour la première fois par le biologiste belge Albert Claude au

début des années 1940. Par des techniques de fractionnement subcellulaire et de microscopie

électronique, il mit en évidence des « petites particules » de nature ribonucléoprotéique,

présentes dans tous les types de cellules vivantes. Il les baptisa « microsomes »[66]

, plus tard

renommés ribosomes.

La structure secondaire des ARNt fut établie par Robert Holley, qui parvint à purifier et à

analyser la séquence de l'ARNt spécifique de l'alanine en 1964[45]

. Ce fut un progrès majeur dans

la compréhension du déchiffrage du message génétique porté par les ARN messagers. La

structure tridimensionnelle d'un ARNt fut résolue en 1974, indépendamment, par les équipes de

Aaron Klug et Alexander Rich[46]

, montrant pour la première fois la structure complexe d'un

ARN. L'existence de propriétés catalytiques des ARN fut montrée indépendamment par Sidney

Altman et Tom Cech en 1982, sur la ribonucléase P[49]

d'une part et sur les introns autoépissables

d'autre part[48]

. La résolution de la structure des sous-unités individuelles du ribosome en 2000

par les équipes de Tom Steitz, Ada Yonath et Venki Ramakrishnan[67],[68],[69]

, puis celle du

ribosome entier par l'équipe de Harry Noller en 2001[70]

, constituèrent un progrès essentiel dans

la compréhension du mécanisme central de la biologie qu'est la traduction des ARNm en

protéines. De plus, cela permit de montrer, entre autres, que le ribosome était aussi un ribozyme.


http://fr.wikipedia.org/wiki/Oncog%C3%A8ne






http://fr.wikipedia.org/wiki/Severo_Ochoa

http://fr.wikipedia.org/wiki/Jacques_Monod

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http://fr.wikipedia.org/wiki/Thomas_Steitz

http://fr.wikipedia.org/wiki/Ada_Yonath

http://fr.wikipedia.org/wiki/Venkatraman_Ramakrishnan

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