Partie 01 : les glucides

Etudiant 01 :

Bonjour Mr,

Pourriez-vous m'expliquer l'action du NaBH4 sur les cétoses.

Je vous remercie par avance.

Enseignant :

Bonjour,

Le Borohydrure de Na (NaBH4) ou le LiBH4 permet la réduction de la

fonction carbonyle en fonction alcool, C’est-à-dire il transforme la fonction aldéhyde

des aldoses, ou la fonction cétone des cétoses, en fonction alcool.

J’espère avoir répondu à votre question,

Bon courage,

Etudiant 02 :

Bonsoir Dr OUSMAAL,

Je veux savoir c'est quoi la différence entre la série D et la série L à propos de la position des

liaisons OH (représentation cyclique et de Fischer), comme aux photos :

PS: notre prof de td nous a dit que la représentation 2 est juste

Enseignant :

Bonjour,

Effectivement, la réponse de votre prof est correcte. Si vous passez d'une série à l'autre, il faut

présenter l'image de votre représentation Fischer de la molécule par rapport à un miroir.

Donc, le concept de l'avant dernier carbone est utilisé pour déterminer la série de l'ose en

structure linéaire seulement. Après, la règle générale pour déterminer la série des oses

cycliques est que le CH2OH des pyanoses ou des furanoses de la série D se trouve au-

dessus du plan et ceux de la série L se trouve en dessous à condition que l’oxygène du

cycle furane soit en haut, et l’oxygène du cycle pyrane soit en haut et à droite par rapport à

l’observateur.

J'espère avoir répondu à votre question,

Bon courage,

Etudiant 03 :

Bonsoir monsieur,

J'ai pas bien compris pourquoi l'intervase n'est pas active sur le tétraholoside sachant que la

chargée de td nous a dit que c'est pcq la structure est furane et je pense que c'est faux pcq le

c5 est engagé dans la liaison!

Merci

Enseignant :

Bonsoir,

L’association de la α-glucosidase et la β–fructosidase est appelée Invertase.

- la α-glucosidase: elle coupe la liaison osidique formé par le OH en position α du C1 (carbone

anomérique) d'une molécule de glucose.

Dans notre exercice, le tétraholoside n'est pas composé de molécule de glucose. Par

conséquence, l'invertase ne va pas agir à travers la α-glucosidase.

- la β-glucosidase: elle coupe la liaison osidique formé par le OH en position β du C2 (carbone

anomérique) d'une molécule de fructose.

Dans notre exercice, le tétraholoside est composé de 2 molécules de fructose (le fructose en

position 2 par rapport au tetraholoside + fructose en position 4 terminal). Le fructose en

position 2 présente un OH de carbone anomérique en position α donc la β–fructosidase ne

peux pas couper cette liaison (elle coupe seulement sur les OH anomérique β). Le fructose

terminal présente un OH anomérique en position β libre. Il entre dans aucune liaison et par

conséquence il n’y a pas de coupure par β–fructosidase.

Conclusion: aucune action possible pour la α-glucosidase ni la β–fructosidase. Par

conséquence, l'invertase ne peut pas agir sur le tétraholoside.

Voici ci-joint un schéma explicatif.

Bonne réception et bon courage.

Etudiant 04 :

Bonsoir Monsieur

On sait que les cycles furanes ne peuvent pas avoir plus de 2 coupures, mais je n’ai pas compris

pourquoi dans l'exercice 6 de la série supplémentaire ils ont mis 3 coupures.

Enseignant :

Bonsoir,

Votre question est très claire est très importante pour résoudre, voire déterminer la structure

des oses constituant l'holoside. Mais avant de répondre à votre question, permettez-moi de

vous rappeler que l'acide périodique (HIO4) coupe la liaison entre :

- Deux carbones porteurs de groupement OH.

- Deux carbones, l'un porteur de groupement OH est l'autre est un carbone anomérique

porteur d'un groupement OH libre (= Carbonne anomérique ni méthylé, ni engagé dans une

liaison osidique)....dans cet exercice (contrairement aux expériences présentées dans le cours)

le C1 du fructose n'est pas méthylé, donc il peut y avoir une consommation d'une autre

molécule de HIO4 en coupant la liaison entre le C1 porteur de fonction alcool primaire et le

C2 anomérique porteur de OH libre.

RMQ: Le nombre de molécule HIO4 consommés ne définit pas automatiquement le nombre

de HCOOH et HCHOH libérées, il y a que la structure de l'holoside qui peut déterminer

ça...c'est pour cette raison que dans les exercices, ce genre de résultat permet l'identification

de type pyranne ou furane des cycles d'oses constituant l'holoside et parfois même le mode

de liaison (les carbones intervenant dans la liaison osidique ex: liaison 1-4, 1-6, 2-5).

Bon courage,

Etudiant 05 :

Bonsoir Monsieur,

Voici , l'exercice dont je vous en ai parlé ce matin , bon pour la 1 ère question c'est l'acide

gluconique ( il s'agit d'une oxydation douce ) mais en ce qui concerne la question 2 , c'est une

oxydation poussée et les OH hémi-acétalique sont protégés par méthylation , et on aura bien

évidemment un diacide ( acide oxalique et acide tartrique ) et ça concerne les cétoses , mais

c'est tout ce qu'on peut répondre on n'a pas d'autres informations pour donner le nom de

l'OSE , non ? Et pour la question 3 l'épimère du glucose c'est le mannose , mais quand on arrive

à la question suivante , comment peut les classer alors qu'on n'a pas le sucre qui a une fonction

cétone et en plus de ça , pour 1,2,3,4 tétra-B-D-ose : c5 et c6 n'ont pas été méthylés et je

pense que c'est le cas de la forme furane pour le cétose , le C6 est engagé dans une liaison

osidique mais regardez le C2 a été méthylé donc ce OH est libre , ou est donc le pont oxydique

entre le C2 et le C5 ???

J'espère que j'étais claire dans mes questions je vais vous envoyer le support ainsi que mon

travail pour comparer. Je vous remercie.

Enseignant :

Bonsoir,

Tout d'abord, je vous remercie pour votre question qui me parait logique et qui montre votre

passion pour la biochimie. Effectivement, il manque dans l'énoncé de l'exercice 06 une donnée

qui permet à l'étudiant de bien identifier le cétohexose. Néanmoins, ce dernier (l'exercice) a

été proposé à nos étudiants qu'on leur a déjà demandé d'apprendre parmi tous les

cétohexoses, seulement la structure de la molécule de fructose. C'est pour cette raison qu'une

fois vous trouvez un cétohexose dans un exercice, vous pouvez déduire qu'il s'agit d'une

molécule de fructose (sachez bien que je ne suis pas d'accord avec cette façon de résoudre les

exercices et je suis pour qu'on rajoute une donnée qui permet aux étudiants d'identifier les

oses car la biochimie est une science à comprendre plutôt qu'à apprendre).

Pour le reste de l'exercice, vous pouvez trouver ci-joint la correction de l'exercice 6 ainsi que

le corrigé-type de tous les exercices proposés dans le fascicule de révision (Déjà partagé sur la

page Fb).

N'hésitez pas à me contacter en cas de besoin,

Bonne fin de journée,

……….

Exercice 6 : Un triholoside hétérogène est formé de 03 oses différents : A, B et C.

a) Le traitement des 03 oses séparément à la liqueur de Fehling montre que A et B donnent un

précipité rouge brique -----> ce résultat montre que A et B sont des oses qui portent une fonction

aldéhyde = aldoses (les aldoses + la liqueur de Fehling + chaleur => apparition d’un précipité rouge

d’oxyde cuivreux et transformation de l’aldose en acide aldonique.

L’ose C fait partie d’un autre groupe.

b) L’oxydation poussée de B avec HNO3 conduit à la formation du composé suivant :

Le nom de ce composé : acide glucarique.

Le HNO3 transforme la fonction aldéhyde (CHO) et la fonction alcool primaire (CH2OH) en fonction

acide (COOH), c’est une forte oxydation.

La structure linéaire de B : D-Glucose

c) Classement de C : L’oxydation concentrée de C avec HNO3 donne 02 diacides (l’un possède 02

C et l’autre 4C) --> c’est un ose avec 06 carbones et porte une fonction cétone -

---> cétohéxose (le fructose).

d) L’ose A est un épimère en C2 avec l’ose B. La structure de A = D - mannose

e) La perméthylation de ce triholoside suivi d’hydrolyse acide libère les produits suivants :

- 2, 3,4, 6- tétra-méthyl – α-D-ose --> C1-C5 engagés dans le pont oxydique : cycle pyrane. en plus

C1 engagé dans une liaison osidique.

- 2, 3, 6- tri - méthyl - α-D- ose --> C1-C5 engagés dans le pont oxydique : cycle pyrane, le C4 engagé

dans une liaison osidique.

- 1, 2, 3, 4 – tétra – β-D - méthyl – ose --> C 2-C5 engagé dans le pont oxydique : cycle furane, le

C6 engagé dans une liaison osidique.

- La formule complète de ce triholoside.

f) Oui, ce triholoside est réducteur, car le dernier ose possède un C* anomérique libre.

g) Le nombre de molécules d’HIO4 nécessaire pour l’oxydation de ce triholoside : 06.

h) Le nombre de HCOOH = 02 Le nombre de HCHO = 01

Etudiant 06 :

Bonsoir Monsieur,

J'espère que je vous ne dérange pas , j'aurai juste une simple question à vous poser concernant

l'acide période , sachant que ce dernier va couper la liaison entre 2 carbones ayant les OH

hémi-acétalique libres et 2 molécules d'HIO4 consommées libèrent 1 acide formique et 1

aldéhyde formique sur ce point on est tous d'accord mais si par exemple on a 6 molécules

d'HIO4 consommées donc logiquement on doit avoir 3 molécules de HCOOH et 3 molécules

de HCHO mais en TD on a dit pour 6 molécule d'HIO4 consommées on aura 2 molécules de

HCOOH et 1 molécule de HCHOH comment ça se fait !??

J'espère que j'étais claire dans ma question.

Cordialement,

Enseignant :

Bonsoir,

Oui, votre question est très claire est très importante pour résoudre, voire déterminer la

structure des oses constituant l'holoside. Mais avant de répondre à votre question, permettez-

moi de vous rappeler que:

1- On ne peut pas parler de OH hémiacétalique, l'utilisation de ce mot peut vous induire en

erreur car dans les oses, on trouve la fonction hemiacetalique dont la formule semi-

développée est: constituée par les deux carbones formant le pont oxydique.

2- L'acide périodique (HIO4 ) coupe la liaison entre :

- Deux carbones porteurs de groupement OH.

- Deux carbones, l'un porteur de groupement OH est l'autre est un carbone anomérique

porteur d'un groupement OH libre (= Carbonne nanométrique ni méthylé, ni engagé dans une

liaison osidique).

Réponse: Le nombre de molécule HIO4 consommés ne définit pas automatiquement

le nombre de HCOOH et HCHOH libérées, il y a que la structure de l'holoside qui peut

déterminer ça...c'est pour cette raison que dans les exercices, ce genre de résultat permet

l'identification de type pyranne ou furane des cycles d'oses constituant l'holoside et parfois

même le mode de liaison (les carbones intervenant dans la liaison osidique ex: liaison 1-4, 1-

6, 2-5).

Bon courage,

Etudiant 07 :

Bonsoir monsieur,

Je suis navrée de vous déranger, j'aurai juste besoin de votre conseil, j'ai fini ma révision

général pour les 2 chapitres glucides et lipides, j'ai appris tous les cours j'ai fait tous les

exercices il ne me reste plus que les protéines, sachant que j'ai déjà appris le cours mais je n'ai

pas encore fais les exercices, est ce que je dois refaire le cours d'abord ou bien j'attaque

directement les exercices ?? J'espère que vous m'avez compris !! PS : je suis une personne qui

stresse beaucoup pour les examens !!!

Enseignant :

A mon avis, puisque vous allez avoir dans l'examen un exercice contenant une à deux

questions de cours, moi je dirais qu'il faut d'abord commencer par les exercices et bien

comprendre les différentes facettes que peuvent se présenter dans ces derniers...et revoir de

temps à autre le cours pour faire le tour de la question et consolider vos connaissances..

N'oublie pas de revoir quelques notions de cours des aa, peptides et protéines car vous aurez

des questions théoriques.

Quant au stress, sachez que tout le monde stresse face aux examens, et la différence réside

au niveau du degré de ce stress et parfois dans la personnalité des gens, il y a ceux qui

montrent leur stress et il y a d'autres qui arrivent à le cacher....moi personnellement, je

stressais beaucoup lors des examens.

Bon courage,

Etudiant 08 :

Merci beaucoup monsieur , pour votre message , ça m'a beaucoup aider et ça m'a redonner

confiance en moi , j'adore la biochimie , quand je suis face à un exercice , j'aime lire entre les

lignes , je me limite pas à la question , mais dès que les examens approchent , je doute de mes

capacités , je commence à stresser , et je bloque , j'ai toujours été comme ça mais el

hamdouleh en général quand je suis face au sujet je laisse tout derrière moi , c'est juste la

période entre l'examen et la révision qui me gêne ... Enfin bref , encore une fois merci pour

votre aide .

Cordialement,

Etudiant 09 :

Tout d'abord , je tiens à vous féliciter pour votre conférence d'aujourd'hui , vous m'avez

beaucoup motiver , et vous avez carrément changer mon opinion pour la suite de mon

parcours universitaire , à la base , quand j'étais au lycée je voulais faire médecine c'était le

rêves de la plus part mais pour ma part j'ai grandis avec cette idée dans la tête d'être médecin

, d'ouvrir mon propre cabinet médical mais sans dire que c'est un rêve je ne sais pas si vous

arrivez à comprendre mais bon j'ai eu mon bac mais ma moyenne ne m'a pas permis d'accéder

à la faculté de médecine je l'ai rater de justesse , j'ai été découragé , je voulais le refaire mais

j'ai eu peur , et je voulais surtout pas faire de la biologie dès le départ , et quand j'ai fais mes

choix j'ai mis science de la nature de la vie en dernière position sans savoir que c'était ça "la

biologie" haha je pensais que c'était comme en arabe "بيولوجيا" , et donc ils m'ont refuser mes

premiers choix : médecine ,pharmacie.. etc j'ai été accepter en biologie , j'ai vraiment été

déçue c'était une spécialité qui ne m'intéressait pas du tout de 1 par ce que les biologistes ici

en Algérie sont très mal placés et de 2 j'ai eu que des points négatifs sur cette spécialité donc

voilà , j'avais toutes mes raisons pour ne pas m'y intéresser mais bon c'est le Mektoub comme

on dit , j'ai décidé de tenter le coup , je n'avais pas le choix je me suis inscrite à l'Université et

j'ai décidé de refaire mon bac entre temps et petit à petit , plus j'avançais dans mes cours plus

cette spécialité m'intéressait de plus en plus , et du jours au lendemain j'ai tout annulé, j'ai

décidé de m'intéresser rien qu'à la biologie et me voilà maintenant en 2 ème année el

hamdouleh j'ai eu mon année sans rattrapage et ce semestre , j'ai adoré la biochimie et j'ai eu

13/20 en examen d'ailleurs je vous l'ai dit dans mes e-mails précédents mais jusqu'à

aujourd'hui je ne sais pas comment mais j'avais que la microbiologie en tête ( encore la même

chose pour la médecine ) , par ce que c'est la spécialité dont on en parle le plus on va dire ,

ceci dit j'étais influencée par ça sans vraiment chercher à connaitre ce monde-là , ces

spécialités etc . En bref, vous m'avez ouvert les yeux, et maintenant je pense que la biochimie,

m'intéresse plus, par ce que je veux étudier beaucoup plus le corps humain que les micro-

organismes, donc je voudrai avoir votre avis, en ce qui concerne les spécialités et tout, si c'est

possible bien sûr. Je vous remercie énormément, vous n'avez peut-être pas idée mais vous

m'avez carrément ouvert les yeux sur pas mal de choses, et inchalah vous aurez l'occasion de

nous faire d'autres conférences. Bon courage pour la suite, vous êtes un modèle pour certains

et j'en fais partie.

Cordialement,

Enseignant :

Bonsoir,

Merci pour votre mail,

En fait, je n'ai fait que mon travail et je suis quand même heureux de savoir que l'initiative

d'aujourd'hui a abouti à ses fins. Concernant la spécialité, je n'ai que le programme de L3

microbiologie et celui de L3 biochimie pour le moment. Une chose est sure, c'est qu'il y aura

prochainement des réunions qui peuvent éclaircir beaucoup de points essentielles

notamment, celles qui concernent l'option du master à proposer pour chaque spécialité.

Merci encore une fois pour votre mail,

Je vous tiendrai au courant des qu'il y aura de nouveau,

Bon courage pour la suite,

Partie 02 : les lipides

Etudiant 10 :

Bonsoir monsieur,

Je veux m'informer à propos de l'indice d'iode (cour de lipide) je n’ai pas trouvé ce dernier

dans votre cour sachant que il y a dans la séries du TD et leur solution donne juste la règle

pour la calculer sans avoir l'explication

Enseignant :

Bonjour,

Veuillez voir la partie Addition des halogènes décrite dans le cours.

A- L’addition d’halogènes

C’est un procédé d’évaluation de l’insaturation d’un acide gras par addition d’iode par la

méthode de WIJS.

C’est l’Ii égale à la masse i (exprimé en g) capable de se fixer sur les insaturations des acides

gras de 100g de corps gras.

L’indice d’insaturation étant nulle, il s’agit d’un acide gras saturé

Si vous voulez plus d'explication, rendez-vous demain avant le cours.

Bon courage,

Etudiant 11 :

Bonsoir monsieur,

J’ai une question sur la nomenclature d'une molécule de triglycérides, le dernier carbone

présente un alpha linoléique notre prof de td nous a dit de ne pas mettre un alpha étant donné

qu'il se situe à la troisième position ?

Je vous remercie par avance.

Enseignant :

Bonsoir,

On n’a pas un acide gras qui s’appelle alpha linoléique, on a un acide gras alpha linolénique.

Ce dernier est un acide gras insaturé 18:3 (n−3). Donc s'il vous parle de cet acide gras dans le

triglycéride, le alpha revient au nom de l'acide gras et non pas à sa position dans le triglycéride

et par conséquence il faut rajouter le alpha dans la nomenclature de l'acide gras pour faire la

distinction entre ce dernier et le γ-linolénique qui présente 18:3 (n−6).....la différence réside

dans la position des 3 doubles liaisons.

Il existe aussi un acide gras linoléique 18:2 (n−6) qui ne présente pas le préfix alpha et qui est

différent dans le nombre des doubles liaisons par rapport à alpha linoléique.

J’espère avoir répondu à votre question.

Bon courage.

Etudiant 12 :

Bonjour Mr, pourriez-vous m'expliquer l'action des phospholipases. Je vous remercie par

avance

Enseignant :

Bonjour,

Ci-dessous ma réponse à partir d'un exemple.

Bon courage,

Partie 03 : les protéines

Etudiant 13 :

Bonsoir monsieur, s'il vous plait est ce qu’on doit apprendre tous les Acides aminés ? Merci

bonne soirée

Enseignant :

Bonjour,

Oui, vous devez apprendre la structure de tous les acides aminés et leurs classes: polaire ou

non, acide ou basique.

Bien à vous,

Etudiant 14 :

Bonjour Monsieur

Quand est ce qu’on met le préfixe allo dans les acides aminés.

Enseignant :

Bonsoir,

On rajoute ou pas le préfixe 'allo' selon la position (à droite ou à gauche) du groupement lié

au carbone du radical (Ce n'est pas le carbone alpha). L'acide aminé qui portera le préfixe

'allo' est celui qui n'existe pas naturellement (C'est à dire on peut mettre le préfixe allo sur un

acide aminé dont le groupement lié au carbone du radical est à gauche ou à droite).

Exemple: Le carbone 3 (Beta) de la thréonine et de l'isoleucine est aussi un centre chiral : leur

énantiomère (L) existera sous deux formes épimères. On affecte le préfixe "allo" à

l'épimère que l'on ne trouve pas dans les protéines.

J’espère avoir répondu à votre question, si non, on peut se voir 5 min avant le cours du lundi

et je vous réexpliquerai ça.

Bon courage,

Etudiant 15 :

Bonjour monsieur,

Pourriez-vous m'expliquer les notions lévogyres dextrogyres par rapport au pouvoir rotatoire

des acides aminés et je n’arrive pas à distinguer entre les acides aminés polaires et apolaires.

Je vous remercie par avance.

Enseignant :

Bonjour,

Contrairement aux oses, il n'existe aucune relation générale entre la configuration D ou L d'un acide aminé

et le signe (+) ou (-) du pouvoir rotatoire du composé. Certains acides aminés appartenant à la série D

peuvent êtres lévogyres ou dextrogyres.

Concernant la polarité des acides aminés, elle est liée à la présence dans leur radical des groupements:

OH, HS (cystéine), COOH ou NH2 non engagé dans un cycle (Sauf pour l'histidine).

N.B: la glycine est considérée par certains auteurs comme un acide aminé polaire.

J’espère avoir répondu à votre question,

Bon courage,

Etudiant 16 :

Bonjour monsieur, concernant les acides aminés polaires quand on dit chargés positivement

ou négativement est ce que c'est par rapport au phi si il est <, > ph un acide aminé non

chargé est ce que c'est un AA neutre ?, Je vous remercie par avance.

Enseignant :

Bonsoir,

Le pH isoionique (pI) est la valeur du pH de la solution dans laquelle la charge totale nette

moyenne de la molécule est nulle, ceci est valable pour tous les acides aminés qu'ils soient

non polaires, polaires chargés négativement ou positivement. Les acides aminés dites polaires

chargés négativement ou positivement sont des acides aminés qui présentent un radical qui

s'ionise selon le pH de la solution en prenant la charge - ou + respectivement. Autrement

dit, les acides aminés polaires chargés négativement présentent un radical qui, lors de son

ionisation, il prendra une charge négative, et par conséquence, si vous faite varier le PH de

milieu, le radical de cet acide aminé se retrouve sous deux formes: soit il est neutre soit chargé

négativement,....même réflexion pour les acides aminés polaires chargés positivement.

J'espère avoir répondu à votre question,

Bon courage,

Etudiant 17 :

Bonjour Monsieur

Je voudrais savoir si la chromatographie d'exclusion est la même que la chromatographie

échangeuse d'ions

Enseignant :

Bonsoir,

Contrairement à la chromatographie échangeuse d'ions qui permet la séparation des

molécules en fonction de leurs charges, le principe de la chromatographie d’exclusion, encore

appelé : tamisage moléculaire, gel-filtration ou perméation de gel, est la séparation des

molécules en fonction de leur taille et de leur forme,

Le point commun est que les deux techniques se font sur une colonne (un cylindre).

Bonne fin de journée,

Etudiant 18 :

Bonjour M.

Il y a une petite contradiction dans le cours des peptides à propos de l'hydrolyse de la -Met-

La méthionine est hydrolysée par le bromure de cyanogéne du côté Nt ou bien Ct ?

Bonne journée,

Enseignant :

Bonjour,

Le bromure de cyanogène coupe du coté carboxylique des résidus Met.

RMQ: ce n'est pas approprié d'utiliser le terme Ct ou Nt dans ce genre de clivage puisque

le bromure de cyanogène peut couper du coté carboxylique des résidus Met en position 1

comme à l’intérieur des séquences peptidiques.

Bon courage,

Etudiant 19 :

Bonsoir monsieur svp j'ai trouvé au cours des protéines que la cathode est chargée (-) et

l’anode est chargée (+) mais j'ai fait des recherche et j'ai trouvé le contraire (les cations (+) et

les anions (-).

Je veux m'informer à propos de ça. Si vous permettez merci pour votre réponse BONNE

SOIRÉE

Enseignant :

Bonsoir,

J'ai déjà éclaircit ce point dans la boite mail commune de biochimie ou j'ai écrit que sur la

figure de la cuve d'électrophorèse en page 13: l'anode est chargée positivement, elle attire

les anions (sur la figure, les aminoacides chargés négativement (-)). La cathode est chargée

négativement, elle attire les cations (aminoacides chargés positivement (+)).

Bonne fin de journée,

E-mail précédemment envoyé : Mes chers étudiant(e)s, Veuillez trouver ci-joint: 1- Le cours entier des acides aminés, peptides et protéines. RMQ: sur la figure de la cuve d'électrophorèse en page 13: l'anode est chargée positivement, elle attire les anions (sur la figure, les aminoacides chargés négativement (-)). La cathode est chargée négativement, elle attire les cations (aminoacides chargés positivement (+)). 2- La partie expérimentale de TP n°1 (on vous a donné la partie théorique seulement). 3- Des exercices supplémentaires qui traitent les trois chapitres pour consolider vos connaissances. Prière de diffuser l'information à tous les étudiants. Bonne réception et bonnes vacances,