Les  Molécules du vivant 

A- L’eauB- les ions du compartiment plasmatique

D- les lipidesC- les protéines

E- les glucidesF- l’oxygène

Première partie :  de l’atome à la molécule

Biologie fondamentale

Deuxième partie : les biomolécules du compartiment sanguin

Jean‐Pierre TRESCA

La glycémie (ou concentration plasmatique du glucose) est l’un des paramètres

couramment explorés dans le compartiment plasmatique.

Cela tient au rôle particulier du glucose dans le métabolisme : le glucose doit

être disponible en permanence, indépendamment des apports alimentaires, pour

assurer les besoins énergétiques de certains tissus, en particulier le cerveau. Il

est soumis à une régulation métabolique très fine qui maintient la glycémie dans

des valeurs très précises. Il existe des situations où ce métabolisme est

gravement perturbé, ce qui entraîne des désordres pathologiques graves. C’est le

cas du diabète par exemple. Des valeurs anormales de la glycémies vont être un

révélateur de ces désordres.

Introduction

Outre cet aspect métabolique et énergétique, le glucose, avec d’autres oses, entre

dans la composition de diverses macromolécules qui jouent un rôle structural

important dans l’organisation des tissus.

Valeurs normales de la glycémie à jeun : 4 – 6 mmol/l (soit environ 0,7 – 1,1 g/l)

Structure du glucose – Représentation

Quelques oses simples

Réactivité des sucres – dérivés d’oses

Liaison osidique : disaccharides

polysaccharides (réserve et structure)

Plan

Besoins énergétiques

Origine du glucose

Glycolyse

Cycle de Krebs

Chaîne respiratoire mitochondriale

Bilan en ATP

Besoins en oxygène

Transport de l’oxygène : Myoglobine

Hémoglobine

Caractéristiques de la liaison de l’oxygène

I – Structure des oses

II - Métabolisme énergétique du glucose

III - L’oxygène dans le métabolisme énergétique

E

F

Conclusion

Représentation de Haworth

Représentation de Fischer

Vue perspective dans un plan vertical perpendiculaire à celui de l’image.

I - STRUCTURE DES OSES

anomère alphaanomère bêta

4

1

2

3

4

5

6

CHO

CH2OH

OH

OH

OH

HO

Vue perspective dans un plan horizontal perpendiculaire à celui de l’image.

La convexité des angles de liaisons C-C est orientée vers l’observateur

anomèrie non précisée

3

O

CH2OH

1

2

4

5H

OH*

OH

HO

OH

6

HO

O

CH2OH

OH

OH

OHH

Glucose : C6H12O6C

C

C

1 fonction aldéhyde5 fonctions alcool4 C asymétriques *

HC=O

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CH2OH

****

Glucose

Pont oxydiqueOH hémiacétalique

3

O

CH2OH

1

2

6

5OH

H*

OH

HO

OH

Galactose Mannose Fructose

CHO

CH2OH

OH

HO

HO

OH

CHO

CH2OH

OH

OH

HO

HO

CHO

CH2OH

OH

OH

OH

Ribose

cétose aldose

OCH2OH

OH

HOCH2OH

OH

O

OH OH

OHH

CH2OH

C=O

CH2OH

CH2OH

HO

OH

OH

HOOH

CHO

CH2OH

OH

OH

Glucose

Autres oses simples

hexose pentose

aldose

OHH

HO

O

CH2OH

OH

OH

OHH

HO O

CH2OH

OH

OH

HO

O

CH2OH

OH HOOHH

Du fait de leurs nombreuses fonctions OH, les oses sont très solubles en milieu aqueuxUne propriété des oses

phosphorylation oxydation amination désoxygénation

Réactivité des sucres - dérivés d’oses

ATPH3PO4 (Pi)

HO

O

CH2O

OH

OH

OHH

P

HO

O

COOH

OH

OH

OHH

HO

O

CH2OH

OH

NH2

OHH

O

OH

OHH

CH2OH

et N acétylation

- P=OO-

O-P =où

Glucose-6-phosphate

G6P

acide uroniqueester phosphate

Intermédiaire du métabolisme

glycosaminoglycanes

acide glucuronique

osamine

glucosamineN-acétyl glucosamine

glycosaminoglycanes et glycoproétines

désoxysucre

2’désoxyribose

ADN

Exemple du glucose Ribose

NH-CO CH3

OHH

N-acétyl osamineNomgénérique

Où

Nom del’exemple

La liaison osidique

L’OH hémiacétalique peut réagir sur un autre groupement OH ou NH2

pour former une liaison osidique (alpha ou bêta)

di et polysaccharidesglycoprotéinesglycolipides

HNprotéinebase azotée

glycoprotéinesacides nucléiques (ADN et ARN)

sucreprotéinelipide

C

C

O

H

OH HO

Polymérisation des oses

saccharoseglucose α 1-2 β fructose

O

O

CH2OH

CH2OH

O

CH2OH

OH

HO

OH

OH

HO

Disaccharides

végétaux

lactose

O

CH2OH

OOH

O

CH2OH

OHH

OH

OH

OH

HO

galactose β 1-4 glucoselait

Polysaccharides de réserve

AmidonGlycogène branchements α 1- 6

enchaînements α 1- 4

O

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OH

O

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OHO

OH

O

CH2OH

OH

Amidon et glycogène sont des polymères du glucose

de haut poids moléculaire, de structure très voisine. Les

résidus de glucose sont reliés entre eux par de longs

enchaînements alpha1-4, avec des ramifications

alpha1-6 : le glycogène (d’origine animale) présente

des branchements tous les 8-10 résidus alors que

l’amidon (d’origine végétale) n’est ramifié que tous les

20-25 résidus. L’amidon est la principale source de

glucides alimentaires chez l’homme.

Les branchements alpha 1-6 confèrent à ces composés

une structure arborescente.

Représentation du glycogène

liaison α 1-4branchement α 1-6extrémités libresorigine

Polysaccharides de structure

longs enchaînements β 1- 4

Cellulose

pas de branchement

Conséquences de la liaison bêta1-4 ⇒ pas d’osidases pour libérer du glucose (ce n’est pas un polysaccharide de réserve).⇒ structure linéaire, stabilisées par des liaisons H (polysaccharide de structure).

O

OH

O

CH2OH

OH

OH

O

CH2OH

OHO

O

OH

O

CH2OH

OH

OH

O

CH2OH

OHO

O

OH

O

CH2OH

OH

OH

O

CH2OH

OHO

O

OH

O

CH2OH

OH

OH

O

CH2OH

OHO

Dans cette représentation, on fait pivoter un glucose sur deux de 180° selon un axe horizontal

Représentation schématique de la celluloseAnalogies avec l’amidon •polymère du glucose, •liaisons osidique 1-4.

Différences fondamentales •anomérie bêta1-4 •pas de branchement.

Les molécules de cellulose s’associent en fibrilles élémentaires, qui s’organisent ensuite en microfibrilles et en fibrilles ⇒ structure fibreuse des végétaux

La cellulose est le composé organique le plus abondant de la nature.

liaisons H intra chaînes

liaisons H inter chaînes

un acide uroniqueune osamine, souvent acétyléeprésence de groupements sulfatésliaison osidique variable (α ou β, 1-3 ou 1-4 …)

Exemples :Héparineacide hyaluronique

Moécules de haut poids moléculaire, riches en charges négatives (COO-, SO3- )

(95 % de glucides, 5 % de protéines)

Polyosides hétérogènes, constitué d’un disaccharide de base comprenant :

polymérisation :n = plusieurs dizaines à plusieurs milliers

matrice extracellulairehumeur vitréearticulations (lubrifiant)cartilage, tendons

Propriétés mécaniques de viscosité,résistance aux chocs

Capacité à se gorger d’eau

Association à des protéines protéoglycanes

Localisations :

liaison α ou ββ1→3, 1→ 4

acide uronique

osamine (acétylée) n

disaccharide de base

Polysaccharides de structure

liaison α ou ββ1→3, 1→ 4

Glycosaminoglycanes ou GAG

GlucoseGalactoseMannoseN-acétyl glucosamineN-acétyl galactosamine(Fucose)(acide sialique)

- Polyosides de taille réduite (3 – 20 résidus)

- composition et enchainement variables,

- branchements divers,

- présence de ramifications

Liaison osidique sur la chaîne latérale des acides aminés alcool ou amide de la protéine

Liaison osidique au niveau de la fonction alcool d’un lipide à sphingosine

Reconnaissance cellule - cellule, récepteurs hormonaux, groupes sanguinsAdhésion cellule - structures conjonctives des tissus

Contrairement aux protéoglycanes la part des protéines est plus importante que celle des sucres

Sucres constitutifs du motif glucidique

Exemple : les gangliosides

Glycoprotéines

Glycolipides

Grande variabilité dans la structure des motifs glucidiques, qui sont souvent situés à la face externe de la membrane

Polysaccharides de structure

Glycoprotéines et glycolipides

II - MÉTABOLISME ÉNERGÉTIQUE DU GLUCOSE

Pour se reproduire et se développer, l’organisme a besoin d’énergie :

• Biosynthèse des molécules indispensables à la vie : ADN, protéines,

lipides, glucides, hormones, molécules signal….

• Contraction musculaire

• Transport actif d’ions (Na+, K+…)

• Activité cérébrale

Le plus souvent, cette énergie est apportée par l’ATP : la rupture d’une liaison

anhydride phosphorique libère de l’énergie qui est utilisée par la cellule.

La question est alors de savoir comment régénérer l’ATP.

Le glucose a un rôle central dans la régénération de l’ATP.

Besoins énergétiques

Quelques acteurs du métabolisme

Mitochondrie

Coenzymes d’oxydo réduction

Coenzyme d’activationFixation transitoire sur une fonction acide pour activer certains composés : ex : Acétyl CoA

Composés énergétiques

Molécules susceptibles de passer alternativement d’une forme oxydée à une forme réduite

NAD+ , NADH,H+

FAD , FADH2

FMN , FMNH2

CoA

Adénosine tri et diphosphate Guanosine tri et diphospahte

ATP, ADPGTP, GDP

Nicotinamide adénine dinucléotideFlavine adénine dinucléotideFlavine mononucléotide

Coenzyme A

L’hydrolyse d’un groupement phosphate s’accompagne d’une libération importante d’énergie. Inversement, la synthèse nécessite un apport d’énergie.

Organite intra cellulaire délimité par une membrane externe et une membrane interne. Celle-ci présente de nombreuses invaginations ou « crêtes », ce qui en

augmente la surface. Cette membrane interne comporte de nombreuses protéines

intrinsèques qui interviennent dans la respiration cellulaire .

L’espace interne délimité par cette membrane est la matrice mitochondriale.

CrêtesEspace

intermembranaireMatrice

Membrane interne

Membrane externe

AmidonSaccharoseLactose

Cellulose

Triglycérides

Acides gras

Glucose

Glycogène

G6P

Acides gras

Glucose(FructoseGalactose)

Foie

Tissu adipeux

Intestin

Circulation sanguine

Système porte

Aliments

osidases spécifiques

Origine du glucose

Apport massif de glucoseUtilisation prioritaire comme substrat énergétique dans tous les tissusStockage dans le glycogène hépatique et musculaireConversion en acides gras et mise en réserve dans le tissus adipeux

TriglycéridesTG /

VLDL

Glycogène

G6PPyruvate

Krebs

Chaîne respiratoire

ATP

Muscle

Cerveau

G6P Pyruvate

KC.R. ATP

Principal effecteur de régulation : insuline

I - Après un repas (post prandial)

Triglycérides

Acides gras

Glucose

Albumine/Acides

gras

Glycogène

G6P

FoieIntestin

Circulation sanguine

Système porte

Aliments

Origine du glucose

Libération du glucose à partir du glycogène hépatiqueSubstrats énergétiques :

glucose pour les tissus prioritaires (cerveau)acides gras pour les autres (muscles)

Mobilisation du glucose

Glycogène

G6PPyruvate

Krebs

Chaîne respiratoire

ATP

Muscle

Cerveau

G6P Pyruvate

KC.R. ATP

Principaux effecteurs de régulation : glucagon (foie) & catécholamines

Tissu adipeux

II - A distance d’un repas (post absorptif)

GLYCOLYSE

I - Phase préparatoire

F1-6P

F6PG6PG

1 2

3 4

PDA

PGA

hexokinaseglucokinase

P hexose isomérase

P fructokinase aldolase

triose P isomérase5

Glucose Glucose-6-phosphate Fructose-6-phosphate

Fructose-1,6-bis phosphate

Phospho dihydroxy acétone

3-phosphoGlycéraldéhyde

ATP ADP

ATP ADP

Glucose Pyruvate

O

CH2OH

OHH

OH

OH

HO

O

CH2O

OHH

OH

OH

HO

P P

OH

OCH2O CH2OH

OHHO

P POCH2O CH2O

OHHO

OH

CH2O

CHOH

CHO

P

CH2OH

C=O

CH2O P

Voie métabolique cytoplasmique

NAD+ NADH,H+

+ Pi

PGA 1,3 bis P-glycérate 3 P-glycérate

2 P-glycératePEP

Pyruvate

PGA déshydrogénse

P glycérate kinase

P glycérate mutase

pyruvate kinaseénolase

H2O

GLYCOLYSE

6 7

8 9 10

Bilan énergétique de la glycolyse

Pyruvate + H2O + NADH,H+ + 2 ATPPGA + Pi + NAD+ + 2 ADP2 x 4 ATP

Production nette pour 1 glucose 2 ATP

Glucose + 2 ATP 2 x PGA + 2 ADP - 2 ATP

phosphoénolpyruvate

CH2O

CHOHCHO

P CH2O

CHOHCOO~ P

P CH2O

CHOHCOO-

P

CH2OH

CHOCOO-

P

CH3

C=OCOO-

CH2

CO~COO-

P

ADP ATP

ADP ATP

II - Phase de restitution

Glycéraldéhyde 3P

1,3 bis phosphoglycérate

Pyruvate

NAD+

NADH,H+

Glucose

(globule rouge)

Devenir du pyruvate

PiGlycéraldéhyde 3P déshydrogénase

Cellules dépourvues de mitochondrie ou conditions d’anaérobiose

COO -

CH3

C=O

Cyt

opla

sme

Lactate

(foie)

LDH (lactate déshydrogénase)

COO -

CH3

CHOH

production de lactate

Acétyl CoA +

Mat

rice

mito

chon

dria

le

Pyruvate + CoA

NAD+ NADH,H+

Mb interne

CO2Pyruvate

déshydrogénaseCH3-CO~SCoA

Cycle de Krebs

Cellules riches en mitochondries décarboxylation oxydative

Dioxyde de carbone

Le cycle de KREBS

Acétyl CoAC2

CO2

CO2

C6

C5

C4

C4

C4

C4

OxaloacétateC4

NAD+

NADH,H+

NAD+

NADH,H+

FAD

FADH2

NADH,H+

NAD+

GDP +PiGTP

ADP ATP

Voie métabolique de la matrice mitochondriale

Un tour de cycle produit :2 CO2

3 NADH,H+

1 FADH2

1 ATP

(Schéma simplifié)

(glucose → pyruvate → )

Chaîne respiratoire mitochondriale

NADH,H+

NAD+

x

xH2

yH2

y

½O2

H2O

Les coenzymes réduits transfèrent leur pouvoir réducteur jusqu’à l’oxygène à travers plusieurs intermédiaires qui passent alternativement d’une forme oxydée à une forme réduite. L’oxygène se trouve finalement réduit en une molécule d’eau.Ceci est illustré dans le schéma suivant, dans le cas du NADH,H+.

Ces intermédiaires sont des éléments de la chaîne respiratoire qui comprend :

- ancrés dans la membrane interne de la mitochondrie.- constitués de nombreuses sous-unités protéiques - comportent un groupement susceptible de passer

réversiblement d’un état oxydé à un état réduit : flavines (I, II) ou cytochromes (III, IV)

assurent la jonction entre les 4 complexes par leur propriété de solubilitépassage état oxydé ↔ état réduit

- Complexe I- Complexe II- Complexe III- Complexe IV

- Coenzyme Q- Cytochrome C

1 complexe de phosphorylation

4 complexes d’oxydo réduction

2 transporteurs mobiles

- ATP synthase - ancré dans la membrane interne- site de synthèse de l’ATP- constitué de nombreuses sous-unités protéiques

Chaîne respiratoire

Au niveau des complexes I, III et IV, les réactions d‘oxydo réduction s’accompagnent d’une libération d’énergie importante.Cette énergie est utilisée pour expulser des protons H+ qui sont prélevés dans la matrice mitochondriale et qui passent dans l’espace inter membranaire.Il se crée ainsi un gradient de protons – c’est à dire une différence de concentration de part et d’autre de la membrane interne.

Notion de couplage

NADH,H+NAD+

FMNH2

FMN

H+

ADP+ Pi

ATP

H+Matrice

Membrane interne

Espace inter membranaire

ATP synthase

Ce gradient constitue une énergie potentielle qui participe à la synthèse de l’ATP : les protons retournent dans la matrice en traversant l’ATP synthase ; ils y libèrent leur énergie qui est utilisée pour synthétiser de l’ATP à partir d’ADP et de Pi.

Exemple du complexe I

Cplx I

(Représentation simplifiée de la membrane : la bicouche lipidique n’est pas explicitée)

Espace inter-membranaire

Membrane interne

Matrice

Cytosol

H+H+H+

CoQH2

CoQ

Cyt cFe 2+

Cyt cFe 3+

H+

Chaîne respiratoire

ATP synthase

Vue d’ensemble

En moyenne, la réaction d’oxydo réduction au niveau de chacun des complexes I, III et IV permet la synthèse d’1 ATP. La réoxydation d’une molécule de NADH,H+ donne donc 3 ATP, celle du FADH2 n’en donne que 2.

Intermédiaires du cycle de Krebs

ATPADP + Pi

Cyt bIII

Cyt a,a3IV

FMNI FAD

II

Ox. Réd.

Ox.Réd.

Transporteurs membranaires pour importer les substrats (ADP et Pi) et pour exporter

l’ATP synthétisé

ATP ADP

ATP ADP

ATP

tran

sloc

ase

Pi H+

Pi H+

Phos

phat

e tr

ansl

ocas

e

NAD+NADH,H+

H2O

½O22H+

Bilan énergétique

3 NADH,H+

1 FADH2

1 ATP

Bilan pour l’oxydation complète d’une molécule de glucose en CO2via la glycolyse et le cycle de Krebs

Bilan d’un tour du cycle de Krebs

3 x 3 ATP1 x 2 ATP

9 ATP2 ATP1 ATP

Bilan de la décarboxylation du pyruvate1 NADH,H+ 3 ATP

Bilan de la glycolyse aérobie1 NADH,H+ cytoplasmique 3 ATP

2 étapes de synthèse directe d’ATP 2 ATP

12 ATP 24 ATP

6 ATP

6 ATP

4 ATP

par acétyl CoA

par pyruvate

par PGA

par glucose

x 2

x 2

x 2

x 2

40 ATP

2 étapes d’activation par phosphorylation - 2 ATP

Bilan final 38 ATP

(à comparer au bilan de la glycolyse anaérobie : 2 ATP )

½O2

H2ORéd.

Ox.Chaîne

respiratoireglucose

CO2

ATPADP + PiSubstrats consommés :glucoseADP et Pioxygène

Produits formés :CO2ATPeau

Origine des substrats : glucose : par l’alimentationADP et Pi : par hydrolyse de l’ATPoxygène : par la respiration

Il faut apporter l’oxygène depuis les poumons jusqu’aux mitochondries des cellules pour assurer une production d’énergie satisfaisante

La solubilité de l’oxygène dans le sang est insuffisante pour alimenter directement les tissus

Problématique :

Nécessité d’un transporteur qui se charge efficacement en oxygène dans les poumons et qui libère facilement cet oxygène dans les tissus périphériques.

Schéma global de l’oxydation complète du glucose

III - L’OXYGÈNE DANS LE MÉTABOLISME ÉNERGÉTIQUE

TRANSPORT DE L’OXYGENEDeux protéines participent à l’oxygénation des cellules

I - Myoglobine

N

N

N

NFe++

HèmeStructure plane1 atome de fer lié à 4 atomes d’azoteEnchâssé au milieu des hélices alpha(formule simplifiée)

Vue perspective

Protéine constituée d’une seule chaîne protéique (monomère)8 hélices alpha (notées A à H) qui se replient → structure globulairePrésence d’un hème

Fe O2F

Réaction d’équilibre : Mb + O2 Mb:O2

Rotation de 90°

A

B

C

D

E

F

G

H

Possibilité de mesurer l’affinité de l’oxygène pour la myoglobine

L’atome de fer constitue le site de liaison de l’oxygène.

Caractéristiques de la liaison fer – oxygène :• de forte affinité• non covalente• réversible• 1 molécule d’oxygène par hème

L’hélice F participe à la liaison fer - oxygène

II - HémoglobineProtéine constituée de 4 sous-unités (tétramère) identiques 2 à 2Chaque sous-unité est très similaire à la myoglobine :

• 8 hélices alpha• structure globulaire• présence d’un hème

Par rapport à la myoglobine, une différence fondamentale résulte d’une composition différente en acides aminées qui permet aux sous-unités de s’associer par des interactions non covalentes pour constituer un tétramère stable.Chaque sous-unité possède un hème qui peut lier une molécule d’oxygène

Hb + 4 O2 O2 : Hb : O2

O2. .. .O2

L’hémoglobine peut donc fixer 4 molécules d’oxygène, selon la réaction d’équilibre globale :

TRANSPORT DE L’OXYGENE

Possibilité de mesurer l’affinité de l’oxygène pour la myoglobine

Pour déterminer les caractéristiques de la liaison myoglobine-oxygène, on incube une concentration constante de myoglobine en présence de quantités croissantes d’oxygène et on mesure la myoglobine oxygénée. On en déduit le pourcentage de saturation, défini par le rapport :

Etude expérimentale des courbes de saturation

% saturation = Myoglobine oxygénéeMyoglobine totale x 100

On construit la courbe de saturation en portant sur un graphique ces pourcentages en fonction de la pression partielle en oxygène pO2, exprimée en torrs ou mm de mercure. (Sur ce graphique, on a indiqué en grisé 3 zones de pO2 qui correspondent à 3 contextes physiologiques d’intérêt)

20 40 60 80 100alvéoles

pulmonairescapillaires

périphériquesintra-

cellulaire

% Saturation

Myoglobine

75

50

25

0

100

pO2

La myoglobine donne une courbe hyperbolique qui traduit une affinité forte et constante de l’oxygène vis à vis de la myoglobine, quelle que soit la valeur de pO2

Pour une pO2 de 30 torrs, correspondant à celle rencontrée au niveau des capillaires périphériques, la myoglobine fixe près de 95% de O2 et n’en libère que 5%

Pour une pO2 correspondant à celle rencontrée au niveau des alvéoles pulmonaires, la myoglobine est à 100% de saturation.

Pour une pO2 de l’ordre de 3 torrs, correspondant à celle rencontrée dans les cellules, la myoglobine est à 50% de saturation et peut donc libérer 50% de O2

Caractéristiques de la liaison myoglobine – O2

On construit de la même façon la courbe de saturation de l’hémoglobine. (Sur le graphique, on a laissé en pointillés le tracé de la myoglobine pour comparaison)

20 40 60 80 100alvéoles

pulmonairescapillaires

périphériques

% Saturation

(Myoglobine)

intra-cellulaire

75

50

25

0

100

pO2

Pour une pO2 correspondant à celle rencontrée au niveau des alvéoles pulmonaires, l’hémoglobine est à 100% de saturation.

Pour une pO2 de l’ordre de 3 torrs, correspondant à celle rencontrée dans les cellules, l’hémoglobine ne fixe pratiquement plus de O2.

Hémoglobine

L’hémoglobine conduit à une courbe en forme de S, ou sigmoïde.Cette allure caractéristique traduit un phénomène de coopérativité qui module l’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine : - pour une pO2 élevée, l’affinité est élevée et l’hémoglobine à tendance à se charger en oxygène.- inversement, à faible valeur de pO2, l’affinité est diminuée et l’hémoglobine peut plus facilement relarguer l’oxygène.Cet effet coopératif est tient à ce que l’hémoglobine est un tétramère

Pour une pO2 de 30 torrs, correspondant à celle rencontrée au niveau des capillaires périphériques, l’hémoglobine a un taux de saturation de 50% et peut relarguer 50% de O2

Etude expérimentale des courbes de saturation

Caractéristiques de la liaison hémoglobine – O2

L’hémoglobine, qui circule dans le sang, est bien adaptée pour capter l’oxygène dans les poumons et, par la circulation sanguine, le libérer au niveau des tissus périphériques.

La myoglobine, qui a une localisation intra-cellulaire, est bien adaptée pour récupérer l’oxygène libéré par l’hémoglobine au niveau des tissus et le faire pénétrer dans la cellule.

Interprétation

L’hémoglobine et la myoglobine possèdent une forte affinité pour l’oxygène mais avec des propriétés de liaison différentes :

• Affinité constante et forte pour la myoglobine• Phénomène de coopérativité pour l’hémoglobine, qui montre une affinité variable en

fonction de la pO2

Cela leur permet de se compléter et d’agir en synergie pour assurer avec efficacité l’oxygénation des cellules.

20 40 60 80 100

pO2 (Torr)

75

50

25

0

Modulation de l’affinité de l’oxygène pour l ’hémoglobine

Courbe 1 pCO2

Courbe 2 Hb foetale

Par rapport à la courbe de référence de l’hémoglobine :

12

% S

atur

atio

n

100

• Dans les conditions physiologiques, plusieurs effecteurs peuvent faire varier le phénomène de coopérativité, dont le CO2 (dioxyde de carbone).

• L’hémoglobine fœtale une affinité différente de celle d’ l’adulte.

Le monoxyde ce carbone (CO) a une affinité beaucoup plus forte que l’oxygène pour l’hémoglobine : il empêche l’oxygène de s’y fixer ⇒ défaut d’oxygénation des cellules ⇒ mort par asphyxie.C’est ce qui se produit avec un poêle à combustion mal réglé.

Un poison de l’hémoglobine

Réf. Diminution de l’affinitélibération de O2 facilitée

Augmentation de l’affinté

captation de O2 facilitée

CONCLUSION

Implication à plusieurs niveaux :• Structure : participation à l’organisation des tissus• Réserve énergétique : dans l’amidon et le glycogène• Métabolisme énergétique : production d’ATP et de coenzymes

réduits

Rôle de la chaîne respiratoire dans la production d’énergie sous forme d’ATP, via la réoxydation des coenzymes

Indispensable à la réoxydation des coenzymesRôles complémentaires de l’hémoglobine et de la myoglobine dans l’oxygénation des cellules

Glucose

Respiration cellulaire

Oxygène