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Chapitre V: Enzymes
V.1. Définition
élevée et avec une spécificité qui élimine la formation de sous-produits.
V.2. Classification des enzymes
Le nom de la plupart des enzymes est bâti en ajoutant le suffixe «-ase» au terme qualifiant la
réaction ou encore la nature du substrat (par exemple, la
désignées par leur nom usuel (par exemple, la pepsine).
Internationale de la Biochimie Moléculaire. Ce numéro est précédé les lettres EC et comporte quatre chiffres séparés par des points : EC (W.X.Y.Z) : Le 1er Le second chiffre : la sous classe, la nature du groupement chimique donneur de groupement, type de fonction du substrat métabolisé. Le troisième chiffre : la sous-sous-
1 : Oxydoréductases
Elles -à-dire le transfert de protons et
le cas des déshydrogénases,
xydation du
lactate en pyruvate).
2 : Transférases
-cétonique.
3 : Hydrolases
de toutes les enzymes digestives comme la trypsine (spécialisée dans la coupure des liaisons
peptidiques).
4 : Lyases
Elles catalysent les réactions lytiques non hydrolytiques et non oxydantes en créant des doubles
liaisons.
1,6-
biphosphate en deux triosesphosphate, (glycolyse)).
5 : Isomérases
-à-dire des remaniements intramoléculaires.
(Cycle de Krebs)).
6 : Ligases
-à-dire la formation de liaisons
).
Le système de dénomination internationale attribue à chaque enzyme quatre nombres séparés
par un point.
Le premier nombre correspond à la classe, le deuxième (sous-classe) précise le type de
réaction, le troisième et le quatrième précisent la nature du substrat utilisé.
V.3. Site actif des enzymes
La formation du complexe enzyme-substrat est caractérisée par une spécificité et même une
stéréospécificité, qui est due au fait que la molécule de substrat doit avoir plusieurs
Ces groupements sont donc les
repliements de la chaîne peptidique qui les rapprochent pour constituer le site actif.
Les liaisons intervenant dans la formation de ce complexe enzyme-substrat permettent donc
site actif qui peuvent être divisés en deux groupes :
- Ceux qui interviennent dans la reconnaissance spatiale du substrat en formant avec lui des
liaisons non covalentes.
- Ceux qui participent à la transformation chimique
aminoacide catalytique. Ils sont responsables de la réaction enzymatique.
s soit au maintien de la conformation
: par exemple, ils
peuvent faire partie de sites allostrériques impliqués dans
cellule.
V.4. Notion de cinétique enzymatique
-substrat (ES) est stabilisée par des liaisons de faible énergie : liaisons
Le complexe ES subit un réarrangement interne qui va permettre la transformation du substrat
en produit (P).
K
K1 est la constante de vitesse de formation du complexe ES.
K-1 est la constante de vitesse de dissociation du complexe ES.
Kcat est la constante catalytique.
V0 = (d [P] / dt) t=0 = Kcat [ES]
V = K1 [E] [S] = k-1[ES] + Kcat [ES]
K1 [E] [S] = (k-1 + Kcat) [ES] ou Km [ES] = [E] [S] avec Km = k-1 + Kcat / k1
Km -Menten.
[E] + [ES] = [E]0
En remplaçant [E] par [E]0 - [ES]
Km [ES] = ([E]0 - [ES]) [S] ou (Km + [S]) [ES] = [E]0 [S]
[ES] = [E]0 [S] / Km + [S]
V0 = Kcat [ES] = Kcat [E]0 [S] / [S] + Km
V0 = Vmax = Kcat [E]0
V0 = Vmax [S] / Km + [S] équation de Michaelis-Menten (figure 20).
Figure 20. Variation de la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat, celle de
- Signification de la vitesse maximale Vmax et constante de Michaélis Km a- Vmax par son substrat
kcat : Turn Over Number « TNO », nombre de molécules de substrat transformé en produit par catalytique -
1). b- Km
Affinité
Concentration initiale de substrat pour laquelle Vi= 1/2 Vmax, donc la moitié des sites actifs
Quand [S] >>> Km Vi= Vmax= kcat [Et]
Quand [S] <<< Km Vi= (kcat/ Km) [Et] [S]
-Menten de la façon suivante :
1/V0 = Km + [S] / Vmax [S] = Km / Vmax [S] + 1/ Vmax (Equation de Lineweaver et Burk) (figure 21).
Figure 21. Représentation de Lineweaver et Burk et détermination des constantes cinétiques.
Cette représentation est plus commode que la précédente pour déterminer les constantes
cinétiques Km et Vmax aux
intersections de la droite avec les axes de coordonnées. En outre, elle permet de distinguer entre
V.5. Influence de différents paramètres sur la vitesse initiale
V.5.1. Influence de la température
-à-dire quand la température est basse, la vitesse de la réaction
augmente quand la température augmente (cas le plus fréquent sur une gamme de températures
eint la Vmax, on parle alors de température optimale
(figure 22).
Figure 22.
Au-delà de 42- énergie thermique
entraîne une modification structurale de la protéine qui, du coup, perd rapidement son activité
catalytique.
V.5.2. Influence du pH
ements
fonctionnels (résidus Asp, Glu, Lys, Arg, His).
La mod au niveau du
empêchée (figure 23).
Figure 23.
valeur (+/- 0,5 unité pH), la vitesse diminue rapidement. Elle devient très faible à +/- 2 unités
pH.
La plupart des enzymes ont un pH optimal proche de 7, qui est le pH des liquides
physiologiques. Il existe toutefois des cas particuliers dont celui de la pepsine est très
niveau de la cavité gastrique où règne un pH allant de 2 à 3,5. La pepsine présente la
part sensiblement égale à 2 (figure 24).
Figure 24.
V.6. Inhibiteurs
Un nombre considérable de molécules possédant une action biologique sont des inhibiteurs de
réactions enzymatiques : analogues structuraux de substrats, ou réactifs qui modifient et
inactivent spécifiquement les sites enzymatiques.
V.6.1. Inhibiteurs compétitifs
Ces composés moléculaires présentent une analogie structurale avec le substrat et le site actif (figure 25).
Figure 25.
site .
Deux possibil ES et EI, selon les équilibres suivants :
ne change pas Vmax mais augmente Km
Michaelis-Menten, Km est remplacé par un Km igure 26).
Figure 26.
Equation de Michaelis-Menten
Equation de Lineweaver-Burk
V.6.2. Inhibiteurs non compétitifs
(figure 27).
Figure 27. pétitif.
La fixation de
catalytique Km ne change pas, la Vmax est
alors diminuée (figure 28, 29).
:
Equation de Michaelis-Menten
Equation de Lineweaver-Burk
Figure 28.
Figure 29. Effets des inhibiteurs en représentation en double inverse.
V.6.3. Inhibiteurs incompétitifs
pas la réaction de celui-ci avec
son substrat, mais il se fixe sur le complexe enzyme-substrat pour donner un complexe
enzyme-substrat-inhibiteur inactif qui ne peut plus fournir le produit normal de la réaction
(figure 30).
Figure 30.
Equation de Michaelis-Menten
Equation de Lineweaver-Burk
1/[S]
1/V
1/V max
1/Vmax
-1/Km -1/Km
avec un inhibiteur incompététif
V.7.
unité de temps. Actuellement il en existe deux :
-
micromole de substrat par minute.
-
par seconde.
V.8. Cofacteurs
Il existe plusieurs sortes de cofacteurs.
a. Ion métalliques :
métallo-enzyme.
Un exemple est le cation Zn2+ présent dans le site actif de nombreuses enzymes :
carboxypeptidase, phosphatase alcaline, par exemple. Cet ion est fortement lié à la protéine.
Il participe à la fois à la reconnaissance du substrat et à la catalyse, mais il joue aussi un rôle de
structuration en stabilisant la conformation spatiale efficace du site actif. Il existe un très grand
-enzymes utilisant divers cations tels que Mg2+, Mn2+, Ca2+, Cu2+, Fe2+.
b. Groupement prosthétique ou coenzyme vrais :
Ce sont des molécules organiques de petite taille et de nature non protéique, fortement liées au
covalentes. Leur présence est indispensable à
bon exemple est la porphyrine liée aux cytochromes+.
Coenzymes mobiles ou cosubstrat :
Cette catégorie ne mérite pas vraiment le nom de coenzyme, mais plutôt de cosubstrat, capable
mple est fourni par les dérivés
du nicotinamide, NAD et NADP. Ils permettent
substrat, qui sera donc oxydé, à un autre qui sera réduit :
AH2 + NAD+ A + NADH + H+
NADH + H+ + B NAD+ + BH2
Les vitamines :
Les vitamines sont des composés organiques que certains organismes sont incapables de
ment mais en
faibles quantités.
Les principaux vitamines hydrosolubles : vitamines du groupe B et vitamines C.
Chapitre VI: les glucides
VI.1. Définition des glucides Les glucides sont des composés essentiels pour tous les organismes vivants, et sont les
molécules biologiques les plus abondantes.
Les unités de base des glucides sont appelés oses ou monosaccharides.
VI.2. Importance en Biologie
1. Rôle énergétique entation humaine sont des
glucides. Ils ont un rôle de réserve énergétique dans le foie et les muscles (glycogène).
2. Rôle structural : Les glucides interviennent comme éléments de soutien (cellulose), de
protection et de reconnaissance dans la cellule. Ce sont les constituants de molécules
VI.3. Classification des glucides On distingue les oses et les osides.
Les Oses : Monoses, sucre simple ou encore monosaccharides non hydrolysables.
Les Osides :
Holosides . Elle se deviser on :
Oligosides : sont des polymères de 2 à 10 résidus d'oses, les plus communs étant les
disaccharides.
chaines linéaires ou ramifiées (plus de 10
Hétérosides :
(figure 31).
Figure 31. Classification des glucides
VI.3.1. Les oses
VI.3.1.1. Structure linéaire des oses (Modèle de Fischer) A. Définition
carbones (les monoses). Les oses principalement impliqués dans les voies métaboliques sont
des oses constitués de 3 à 6 éléments carbones.
Chaque molécule à n éléments carbone contient un (1) groupement carbonyle et (n-1)
nt carbonyle sur la chaîne
carbonée, on observera une fonction aldéhyde ou une fonction cétone. Dans le premier cas les
molécules seront appelées des aldoses, dans le second cas, des cétoses. Le carbone portant le
groupement carbonyle a toujours le numéro le plus petit, à savoir : (numéro1 pour les Aldose et
numéro 2 pour les cétoses).
Les atomes de carbone d'un ose sont numérotés à partir du carbone le plus oxydé.
B. Classification des Oses
Elle repose à la fois sur deux critères :
Nature de la fonction carbonylique ou réductrice.
La combinaison de ces deux critères permet de caractériser un ose (voir tableau ci-après).
C. Configuration absolue : Appartenance à la série D ou L
-1
Série D OH du Cn-1 est à droite
Série L OH du Cn-1 est à gauche
Les glucides naturels sont de la série D
VI.3.1.2. Diversité des oses, Isomérie
a. Configuration absolue et isomérie
Tout carbone asymétrique (C*) est définit par sa configuration absolue qui décrit
l'arrangement dans l 'espace des atomes ou groupes fonctionnels auxquels il est lié (ses
substituants).
Pour le glycéraldéhyde, deux configurations absolues sont possibles (1C*). On a deux
molécules différentes de glycéraldéhyde non superposables l 'une à l 'autre.
Ce sont deux formes stéréoisomères du glycéraldéhyde. Cette stéréoisomérie est appelée
énantiomérie.
Les deux molécules ont des activités optiques contraires, déviant le plan de polarisation de
la lumière d'une même valeur d'angle, mais dans les deux directions opposées.
Un mélange équimoléculaire des deux énantiomères d'une même molécule est appelé :
mélange racémique (n'a pas d'activité optique).
b. Pouvoir rotatoire ou activité optique:
rotatoire : Traversée par un faisceau de lumière polarisée plan, elle provoque la rotation du
plan de polarisation de la lumière.
caractéristique d'une substance optiquement active, à une température donnée et pour une
longueur d'onde donnée. 20D C l
l: est la longueur de la cuve polarimétrique en dm
C : la concentration de la solution étudiée en g/ ml
Lorsque la rotation est vers la droite le composé est dit dextrogyre et son pouvoir
rotatoire est positif.
Lorsque la rotation est vers la gauche le composé est dit lévogyre et son pouvoir
rotatoire est négatif.
- substances est la somme des pouvoirs rotatoires de
chaque substance.
NB :
La série D ou L de Fischer ne préjuge en rien du caractère dextrogyre (+) ou lévogyre
(-) de la molécule.
Ainsi, le D(+) glucose est bien dextrogyre (= +52°), mais le D(-) fructose, lui, est
fortement lévogyre (= -92,4°).
E/ Les stéréo-isomères: sont des composés ayant la même formule brute et développée mais
n C* on a 2n stéréo-isomères :
Pour des aldoses a n atomes de carbone on a n-2 C* et donc 2n-2 stéréo-isomères.
Pour les cétoses on a un C* de moins que leurs aldoses isomères, donc pour des cétoses
a n atomes de carbone on a n-3 C* et donc 2n-3 stéréo-isomères.
Exp: aldose n=6 C*=6-2=4 I= 2 4 =16 (8 série D+ 8 série L)
cétose n =6 C*=6-3=3 I= 2 3 =8 (4 série D+ 4série L)
c. :
Les énantiomères : deux isomères qui différant par la configuration absolue de tous
leurs carbones asymétriques et sont images l'un de l'autre dans un miroir.
Les diastéréo-isomères : représentent le cas des isomères qui ont au moins 2 carbones
asymétriques différents.
Les épimères: sont des stéréo-isomères qui diffèrent par la position de leur groupe
.
Les isomères de fonctions: deux isomères de fonction, on la même configuration,
ent par la fonction carbonyle.
Ex : le D-Glucose et le D-fructose ont la même formule C6H12O6 mais pas la même formule
développée (car ils diffèrent par leur fonction).
VI.3.1.3. Filiation des oses a. Synthèse cyanhydrique de Killiani-Fisher (HCN)
- à-dire à un nouvel aldose possédant un atome de carbone de plus,
on obtient 2 stéréoisomère épimère en C2.
-C-OH est ajouté après le carbone de la
fonction carbonyle.
b. La dégradation de WOHL-ZEMPLEN
-1)
carbone.
La grande majorité des oses naturels appartient à la série D de Fischer, mais des oses de série L
existent également.
Tout aldose dérive théoriquement d'un glycéraldéhyde par une ou plusieurs étapes d'insertion
d'un chaînon asymétrique H-C-OH, selon le principe dit de la filiation des oses (Figure 32).
Figure 32. Filiation des D-aldoses et D-cétoses.
VI.3.1.4. Structure cyclique des oses
Les oses ne sont pas des structures rigides et rectilignes. La forme linéaire des oses est une représentation simple mais incomplète, elle ne permet pas d'expliquer les propriétés des oses.
a. Diverses objections à la formule linéaire des oses :
- Si le glucose se comporte comme un aldéhyde vrai avec certains réactifs, il n'en est pas de même dans toutes les réactions caractéristiques de la fonction. - Il ne réagit pas non plus de la même manière que les autres aldéhydes avec le méthanol en milieu acide : Les aldéhydes et les cétones sous forme hydratée, réagissent avec 2 molécules d'alcool pour donner des Acétals alors que les oses se combinent seulement avec 1 seule molécule d'alcool pour donner un Hémi acétal.
- Le pouvoir rotatoire d'une solution de D glucose fraîchement préparée diminue pour se stabiliser au bout d'environ 1 heure. - Ce changement (mutarotation) traduit une modification de structure qui ne peut pas être expliquée par la forme linéaire.
- 20°D
formée: -D- 20°D = +18°,7. On déduit
-+53°.
-Dglucopyranose +112° -Dglucopyranose +18,7° 0,005% de D-glucose linéaire
b. Représentation cyclique du glucose
Pour expliquer ces anomalies, Tollens, en 1883 va émettre une hypothèse pour les expliquer et arriver a une représentation cyclique du glucose :
Un pont oxydique s'établit par formation d'une liaison hémi-acetalique (Hémi- =moitié, vient du grec) interne entre la fonction aldéhyde et une des fonctions alcool du même ose, formant ainsi un cycle.
Le Cl devient alors un nouveau centre d'asymétrie.
c. Mécanisme de la cyclisation
} +52,7°
c1. Cyclisation des Aldoses La réactivité de la fonction aldéhyde conduit à une hémi-acétalisation intramoléculaire qui peut avoir lieu : - entre les carbones C1-C5 : on obtient ainsi un hétérocycle à 6 sommets (O et 5C) appelé forme pyranique ou pyranose par analogie avec le noyau pyrane. - entre les carbones C1-C4 : on obtient ainsi un hétérocycle à 5 sommets (O et 4C) appelé forme furanique ou furanose par analogie avec le noyau furane.
c.2. Cyclisation des cétoses
Comme les aldoses, les cétoses peuvent, se cycliser. Dans ce cas l'hémi-acétalisation intramoléculaire a lieu entre la fonction cétone et un groupement hydroxyle porté par un des carbones de la chaîne. Au cours de la cyclisation le C2 est le carbone anomèrique pour les cétoses. - entre les carbones C2-C6 : on obtient ainsi un hétérocycle a 6 sommets appelé forme pyranique (pyranose)
- entre les carbones C2-C5 : on obtient ainsi un hétérocycle a 5 sommets appelé forme furanique (furanose)
VI.3.1.5. propriétés physiques des oses
a. La solubilité
Les oses sont solubles . Ils sont par
b. Pouvoir rotatoire
Les molécules qui ont des carbones asymétriques dévient le plan de polarisation d'une lumière
polarisée. Tous les oses (sauf dihydroxy-acétone) ont une activité optique.
c.
Ils possèdent par contre un spectre
Infra-Rouge caractéristique.
VI.3.1.6. Propriétés chimiques des oses
a. Propriétés dues à la fonction carbonyle a.1. Réduction des oses :
Les aldoses et les cétoses sont irréversiblement réduits en alditols par addition des agents
alcalins : borohydrures alcalins (NaBH4, LiBH4)
Les noms des alditols s'obtiennent en remplaçant le suffixe -ose par le suffixe -itol.
Par exemple le D-glucose donne le D-glucitol (D-sorbitol) et le D-mannose donne le D-
mannitol, etc...
La réduction du D-fructose par NaBH4 donne un mélange équimoléculaire de D-glucitol et de
D-mannitol, alditols épimères en C2.
a.2. Oxydation des oses : Oxydation douce en milieu alcalin :
2, I2
dilué, oxydent la fonction aldéhydique des aldoses en groupement caboxylique, conduisant à la
-COOH). Le D- -gluconique.
Oxydation par les sels de métaux lourds (Le pouvoir réducteur des aldoses)
Réaction d'oxydation des aldoses par la liqueur de Fehling : à chaud en milieu alcalin, l'oxyde
cuivrique (bleu) est réduit en oxyde cuivreux (rouge brique) insoluble, tandis que l'aldose
s'oxyde en acide aldonique.
réducteur)
Oxydation forte = oxydation nitrique :
L'oxydation forte d'un aldose conduit à l'attaque simultanée de l'alcool primaire terminal et de
l'aldéhyde. On obtient un di-acide carboxylique appelé acide aldarique.
* La même réaction d'oxydation provoque la coupure oxydante du squelette carboné des
cétoses.
a.3. Réaction
Réaction avec les alcools et
Exp : Action du méthanol sur le glucose
Un O-glycoside n'a pas de pouvoir réducteur (il ne réduit pas les oxydes métalliques). Il n'est
pas capable de mutarotation
Action des amines (substitution)
Les aldoses et les cétoses se condensent avec les amines primaires pour donner des imines
cycliques.
Les imines cycliques ou glycosylamines N-substituées, ou encore N-glycosides. Comme les
O-glycosides, les N-glycosides entrent dans la composition de nombreuses molécules
biologiques, dont les plus connues sont les nucléosides et les nucléotides, constitutifs des
acides nucléiques.
Action des thiols (substitution) : Le groupement aldéhydique des aldoses se combine
avec des thiols (R-SH) pour donner naissance à des S-Hétérosides. Le groupement cétonique
des cétoses par contre ne se combinent pas.
b. Propriétés dues à la fonction alcool
b.1. déshydratation en milieu acide
furfural (dans le cas des pentoses), ou un dérivé hydroxyméthylé du furfural (dans le cas des
hexoses).
b.2.
Les fonctions alcool
phosphorique (H3PO4) pour donner des esters phosphoriques. Des oses mono- et diphosphate
sont essentiels dans le métabolisme énergétique.
b.3.
La méthylation permet de fixer un - CH3 sur un OH pour donner des éthers (R-O-CH3). La
milieu alcalin
(NaOH).
b. 4. Oxydation de la fonction alcool primaire
C6, après protection de la fonction carbonyle.
b.5. Ox ue
A t
chaines carbonées, en provoquant la rupture de la liaison covalente entre deux atomes de
porteurs d
un hydroxyle hémiacétalique libres et contigus, il apparaît alors deux
:
La fonction « alcool primaire » donnera naissance à
* Fonction alcool primaire :
* Fonction alcool secondaire :
VI.4. Osides VI.4.1. Holosides V.4.1.1. La liaison glycosidique Une liaison O-osidique ou O-glycosidique est formée par condensation de l'hydroxyle de la
fonction hémiacétalique porte par le carbone anomérique d'un ose (C1 pour les aldoses, C2 pour les
Il existe (au moins) 20 manières différentes de lier deux aldohexoses A et B en un
disaccharide :
A peut-être lié par son carbone anomérique ou à chacune des 4 fonctions alcool de B.
A et B peuvent être liés par leurs carbones anomériques selon 4 combinaisons de configurations
: - , - , - , et - .
V.4.1.2. Nomenclature et convention Un diholoside, donc une liaison osidique, est caractérise:
- par la nature des 2 oses qui le constituent et par leur forme cyclique (pyrane ou furane),
- par la configuration anomérique de la liaison osidique, ou .
- par les numéros des atomes de C portant les fonctions impliquées dans la liaison.
avec n : numéro du C anomérique.
- signifie que la fonction hemiacetalique du dernier ose est engagé dans la liaison osidique, -
alcool).
VI.4.2. Diholosides
a. Les diholosides réducteurs
a1. Le Maltose
glycogène) par les amylases.
-
réducteur.
Il est hydrolysé en 2 molécules de glucose par une enzyme spécifique, la maltase.
a2. Le Lactose
Il est présent dans le lait de tous les mammifères.
-4) osidique.
L'intestin de certaines personnes ne sécrète pas la lactase(Enzyme), la substance
responsable de la séparation dans l'intestin du lactose en glucose et galactose. Le lactose
non digéré se retrouve alors dans leur gros intestin où il est fermenté par des bactéries qui y
vivent.
a3. Le cellobiose :
unité de base de la cellulose, présent -4). -D-glucopyranosido 1-4 D-glucopyranose.
b. Le diholoside non réducteur
Le Saccharose (sucrose)
cher.
- un
oside non réducteur.
- -
fructosidase.
VI.4.3. Polyosides
La plupart des glucides de haut poids
moléculaire. Le D-glucose en est le constituant majeur.
animal.
a.
C réserve glucidique principale du monde végétal, ce qui explique son importance dans
Les sources essentielles en sont les graines des cereals (blé, maïs
et riz) et certains tubercules (pommes de terre).
es différentes:
-
- -amylose).
a.1.
-glucose par des
liaisons osidiques (1-4). Le nombre de résidus de D-glucose est compris entre 200 et 3000 par
molécules.
L dr , donne naissance à des polymères à
courte chaîne, les dextrines, puis à un diholoside, le maltose. Son action est complétée par une
maltase (ou une hydrolyse acide) qui libère des résidus de D-glucose.
a.2. lopectine Elles est constituée de chaînes de D-glucose unis par des liaisons (1-4), ces chaînes étant
elles-mêmes ramifiées par des liaisons (1-6).
maltose et à de
ou par une maltase, conduit en définitive à du D-glucose.
b. Glycogène
glycogène est la réserve essentielle de
Le glycogène résulte de la condensation - -4) formant des
(1-6).
Le glycogène est très fortement ramifié la molécule de glycogène a une structure arborescente,
compact plus marqué.
c. La cellulose
La molécule de cellulose résulte de la condensation exclusivement linéaire de plus de 10 000
unités de D-glucose, unies entre elles par des liaisons osidiques (1-4).
La cellulose est un composant végétal fondamental, mais elle ne peut être attaquée par les sucs
-osidiques.
VI.4.4. Hétérosides
oligoside, avec une fraction non glucidique appelée aglycone
a. Les glycoprotéines
Les osides sont fixés sur les protéines par deux types de liaisons formées par condensation :
- la liaison N-osidique qui s'établit en général entre le dérivé N-acétylglucosamine et la
fonction amide de l'asparagine (acide aminé)
- la liaison O-osidique est plus diverse. Elle s'établit par le dérivé N-acétylgalactosamine et la
fonction alcool de la sérine ou de la thréonine.
b. Les protéoglycannes
