http://www.ibcp.fr

Modélisation moléculaire et bases de données

Gilbert Deléage

g.deleage@ibcp.fr

04 72 72 26 55

Institut de Biologie et Chimie des ProtéinesUMR 5086 CNRS-UCBL

7, passage du Vercors, 69367 Lyon cedex 07- France

INRP 15 septembre 2006

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Equipe Bioinformatique et RMN Structurales

Contrat de Plan Etat Région 2000-2006Génopôle Rhône-AlpesProgramme génoplante Réseau National HépatitesRéseau AGIM-GenHommeProgramme Bioinformatique Inter EPSTEurope (FP4, FP5 LS & IST, FP6 lS & IST)CNRS (IMABIO, COMI )Ministère de la recherche (ACC-SV13, ACI-IMPBio, ACI-GRID, ACI-MD, ACI-Grid5000)Université Claude Bernard Lyon1 (Bonus Qualité Recherche)Région Rhône-Alpes (Emergence, Thématiques Prioritaires)ANRS

PEPTIDES DE NS5BPAR RMN LIQUIDE

BIOINFORMATIQUESTRUCTURALEhttp://pbil.ibcp.fr

BIOCHIMIE BIOLOGIE MOLECULAIRE

BIOLOGIE STRUCTURALE

RMN

Virus de l’Hépatite C, dengue, West Nile, BVDV

BIOLOGIE STRUCTURALE

ETUDE STRUCUTRALE DES

FLAVIVIRIDAE

BASE DE DONNEES

METHODOLOGIES

LOGICIELSWEBICIELS

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BioInformatique structurale

DONNEES DE LA BIOLOGIE

HCV, A. thalianaMyopathies

INTEGRATIONSuites

Logicielles et « WEBicielles »

METHODESPrédiction de structuresModélisation moléculaire

SGSGBDBD

BASESDE DONNEES

euHCVdbModéome-3D

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Une stratégie revisitée

Genes

Caractérisation de cibles

Génération de molécules actives

Lead

Génomique et protéomique Outils bioinformatiques

Identification de ligands

Screening virtuelConception de ligandsPharmacophore 3D QSARSélection et diversité

Optimisation Profil de sélectivitéProfil ADME/Tox

Détermination et relation Structure-fonction

RMNDiffraction rayons XModélisation par homologieComparaison structuraleDynamique Moleculaire

Identification de cibles

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Infrastructure informatique

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Desprez F, Vernois A, Blanchet C (2005) Lecture Notes in Computer Science 3745: 262-273Breton V, Blanchet C, Legre Y, Maigne L, Montagnat J (2004) Lecture Notes in Computer Science 3402: 204-218Jacq N, Blanchet C, Combet C, Cornillot E, Duret L, Kurata K, Nakamura H, Silvestre T & Breton V (2004) Parallel Computing 30 : 1093-1107

Distribuer les connaissances biologiques avec le « GRID Computing »- Intégrer les données et les outils -

R. Mollon, V. Lefort, A. Vernois, C. Combet, G. Deléage, C. Blanchet

1) Modéliser les données biologiques et les outils bioinformatiques• Modèle des banques: UniProt, TrEMBL, PROSITE, …• Modèle des données/métadonnées : protéines, gènes, …• Modèles des outils: I/O, paramètres, exécution, distribution, utilisations des données, …2) Formaliser les modèles avec le langage XML. Connecter ces modéles en processus complexes.•DTD « bio_methods »•Descripteurs XML d’outils: blast.xml, ssearch.xml, clustalw.xml, pattinprot.xml, sopm.xml, phd.xml, …•Descripteurs XML de plate-formes: EGEE, RUGBI, …3) Intégrer ces données et outils dans des plateformes informatiques distribuées•Banque de données: Swiss-Prot, TrEMBL, PROSITE•Méthodes: BLAST, FastA, Ssearch, ClustalW, Multalin, PatInProt, GOR4, PHD, SOPM, …•Plateformes distribuées: EGEE (EU), e-Toile (Fr), Grid5000 (Fr), …

ID Y Denneulin Grenoble | IN2P3 F Hernandez LYON | ISREC C Bonnard Lausanne | LIP ENSL Dr F Desprez - Dr P Primet | LIP6 P Sens Paris | LSR C Roncacio Grenoble

GRIDs:EGEE (EU)E-Toile (Fr)DIET (Fr)

XMLXMLXML

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MKLDEIARLAGVSRTTASYVINGKAKQYRVSDKTVEKVMAVVREHNYHPNAVAAGLRAGRStructure primaire = séquence= mot écrit avec un alphabet de 20 lettres

Hélice α

Structure secondaireBrins β

CCHHHHHHHHHHHCCCEEEETTTTEEEEECCCCHHHHHHHHHHHCCHHHHHHHHHGCCCC

Structure secondaire = mot alphabet de 3 à 10 lettres

Structure tertiaire = objet 3D

Fonction

NPS@NPS@

DPM

SOPM

SOPMA

DPM

SOPM

SOPMA

GENO3D

Genome3D

database

GENO3D

Genome3D

database

SUMOSUMO

Organisation hiérarchique des protéines

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Portail de bioinformatique : Webiciel - NPS@

Combet, C., Blanchet, C., Geourjon, C. and Deléage, G. (2000) Trends Biochem Sci 25 : 147-150Perriere, G., Combet, C., Penel, S., Blanchet, C., Thioulouse, J., Geourjon, C., Grassot, J., Charavay,C., Gouy, M., Duret, L. and Deléage, G. (2003) Nucleic Acids Res 31 : 3393-3399

C. Combet, C. Geourjon, C. Blanchet, G. Deléage

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Partie «protéine et structure» du Pôle BioInformatique Lyonnais et du PRABI

Interconnexion de 46 méthodes d’analyse de séquences de protéine et de 12 banques de données (UniProt, nr, InterPro,PDB, EMBL,euHCVdb) maintenues à jour

Récupération automatique des données dans des logiciels clients/serveurs d’analyse biologique MPSA, AnTheProt,Clustal X, RasMol, …

NPS@ pointe (liens hypertextes) sur les données de 17banques de données internationales

Références internationales: Expasy, University of California, InfoBioGen, RSCB (PDB),….

Implémentation sur cluster (ACI IMPBio)

4624 analyses / jour en 2005

America26,6%

Asia10,7%

France25,6%

Oceania1,7%

Africa1,1%

Europe34,2%

133801547366

1169926

1953285

2875372

7529858

5918042

4061064

0

1000000

2000000

3000000

4000000

5000000

6000000

7000000

8000000

1998 1999 2000 2001 2002 2003 2004 2005

Analyses bioinformatiques effectuées

http://npsa-pbil.ibcp.fr

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La modélisation moléculaire

Visualisation, construction, optimisation/simulation de structures 3DFil de fer, sphères ombrées, carbones α, chaîne principale, surfaces, «cartoons»Sélection par type d'atomes, acides aminés, chaîne, segment, SS-bonds, HbondsCodage de couleur associé : atomes, chaîne, propriétés, etc..Etiquettes (atomes, acides aminés, ligands)

Différents logiciels de modélisationRasmol multi-plateforme http://www.umass.edu/microbio/rasmol/ AntheProt Windows http://antheprot-pbil.ibcp.frViewerLite MacOS et Windows http://www.accelrys.comSwiss-PDB viewer Windows, Linux, MacOS, IRIX http://www.expasy.ch/spdbvPyMol multi-plateforme http://pymol.sourceforge.net/VMD Windows, Unix, MacOS http://www.ks.uiuc.edu/Research/vmd/Modeller Web http://salilab.org/modeller/modeller.htmlGeno3D Web http://geno3d-pbil.ibcp.frSuMo Web http://sumo-pbil.ibcp.fr

Géométrie, Ramachandran, chiralitésDistances, angles, Φ,ΨDiagrammes de RamachandranEmpêchements stériques Affichage des voisinsAffichage des liaisons hydrogènes

Comparaison/superposition et évaluations des structuresMesure du RMSD (Ecart quadratique moyen des distances entre atomes)Superposition LOCALE ou GLOBALE

CE = Combinatorial Extention http://cl.sdsc.edu/ceCL = Compound Likeness http://cl.sdsc.edu/clVAST (Vector Alignment Search Tool) http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/VAST/vast.shtml

Evaluation Procheck http://www.biochem.ucl.ac.uk/~roman/procheck/procheck.html

Whatif http://www.cmbi.kun.nl/whatif/

Classification des structuresCATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath_newSCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/FSSP/HSSP http://www.ebi.ac.uk/dali/fssp/

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Quelques Logiciels 3D (Windows) téléchargeables sur le PBIL-IBCP

ViewerLite (ou Web Lab viewer) (Version allégée d’un produit Accelrys)http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/WLViewerLite32.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/WLViewerLite40.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/ViewerLite42.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/ViewerLite50.exe

AnTheProt 3Dhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/AntheProt_3D.exe

Rasmol 2.7.3http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/Raswin_2_7_1.exehttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/Raswin_2_7_3.exe

PyMolhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/pymol-0_99rc6-bin-win32.exe

VMDhttp://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/vmd171.exe

DeepView (Swiss-PDB Viewer)http://pbil.ibcp.fr/~gdeleage/Cours/soft/spdbv37.exe

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Détermination de structure par Biocristallographie

Obtention de cristaux

DiffractomètreRayons X

Cliché de diffraction Densité electronique Optimisation

Structure 3D

Modélisation moléculaire

Cristallisation deProtéine purifiée

Juy et al., (2003) J.Mol.Biol. 332 767-776

Biocristallographie : Equipe de R. Haser (IBCP)

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La Résonance Magnétique Nucléaire

Protéine purifiéeen solution

très concentrée

Favier et al. (2002) J.Mol.Biol. 317, 131-144

Spectromètre RMN à haut champ (ici 500 MHz) Spectres 2D NOESY TOCSY

Modélisation moléculaire

Proximités spaciales

Attribution

«Fagot» de structures

Bioinformatique et RMN structurales : Equipe de G. Deléage/F.Penin (IBCP)

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La banque de données de structures 3D (RCSB)

Données au 07/09/2006

Par an

Cumulé

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Données de base pour base de données

Bases de données nucléiquesGenbank (2006) 59,750,386,305 bases

http://www.ncbi.nlm.nih.gov54,584,635 séquences

EMBL (06/2006) 63,468,715,890 baseshttp://www.ebi.ac.uk

59,344,613 séquences

DDBJ (06/2006) 62,945,843,881 baseshttp://www.ddbj.nig.ac.jp/

58,176,628 séquencesBases de données protéiques

UniProt TrEMBL(09/2006) 3,182,016 séquences (1,030,253,293 aa)

UniProt/Swiss-Prot (09/2006) 231,434 séquences (85,064,052 aa)

Structures 3D http://www.rcsb.org/pdb/PDB RCSB (2006) 38620 Structures Protéines

Protéines avec <25% identité 5200 Chaînes

Ns Nuc = 20 x Ns Prot = 200 Ns Prot A = 2000 x Ns 3D= 10,000x Ns 3D O

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La prédiction de structure 3D

Comparative (par homologie)Comparative (par homologie)Prédiction ab initioPrédiction ab initio

Modélisationmoléculaire

2 protéines homologues (même ancêtre commun), détectée par l’identité de séquences résiduelle après évolution,

partagent le même repliement (structure 3D proche)

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Geno3d : Serveur Web automatique de modélisation moléculaire http://geno3d-pbil.ibcp.fr

C. Geourjon, C. Combet, E. Bettler, G. Deléage

Combet C., Jambon M., Deléage G. et Geourjon, C. (2002) Bioinformatics, 18, 213-214Galinier, A., Lavergne, J. P., Geourjon, C., Fieulaine, S., Nessler, S. & Jault, J. M. (2002) J Biol Chem 277 : 11362-11367Lalle P, Aouacheria A, Dumont-Miscopein A, Jambon M, Venet S, Bobichon H, Colas P, Deléage G, Geourjon C & Gillet G (2002) Biochem J 368 : 213-221Bernocco S, Steiglitz BM, Svergun DI, Petoukhov MV, Ruggiero F, Ricard-Blum S, Ebel C, Geourjon C, Deléage G, Font B, Eichenberger D, Greenspan DS & Hulmes D J (2003) J Biol Chem 278 : 7199-7205Dalmas, O., Orelle, C., Foucher, A. E., Geourjon, C., Crouzy, S., Di Pietro, A. and Jault, J. M. (2005) J Biol Chem :280, 36857-64

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Base de données Européenne euHCVdb

C. Combet, C. Charavay, D. Crisan, D. Grando, F. Dorkeld, C. Geourjon, F. Penin, G. Deléage

Programme Microbiologie du MENESR « Réseau National Hépatites »

Contrat Européen HepCVax QLK2-CT-2002-01329 (FP5)

Réseau d’excellence Européen ViRgil (FP6) VIRGIL (EC LSHM-CT-2004-503359)

Combet C, Penin F, Geourjon C & Deléage G. Medecine/Sciences n°5 2002

Combet C, Penin F, Geourjon C & Deléage G. Applied Bioinformatics, 2004, 3, 237-240

Simmonds P, Bukh J, Combet C, Deléage G, Enomoto N, Feinstone S, Halfon P, Inchauspe G, Kuiken C, Maertens G, Mizokami M, Murphy DG, Okamoto H, Pawlotsky JM, Penin F, Sablon E, Shin IT, Stuyver LJ, Thiel, HJ, Viazov S, Weiner AJ & Widell A (2005) Hepatology 42 : 962-973

Kuiken C, Mizokami M, Deléage G, Yusim K, Penin F, Shin-i T, Charavay C, Tao N, Crisan D, Grando D, Dalwani A, Geourjon C, Agrawal A, Combet C(2006) Hepatology 43 : 1157-1165

Base de données relationnelle

Version 60 => 41237 séquences

Système de requêtes Intégration BD et des outils d’exploitation Annotation automatique des séquencesInformations structuralesFormulaire de dépôts des données cliniquesApplication nomenclature universelle aux banques

http://euhcvdb.ibcp.fr

IBCP(Europe)

Los Alamos Laboratory Université Nagoya

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Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

11

22

33

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

44

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

44

55

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

66

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

http://www.ibcp.fr

Base de données Européenne euHCVdb http://euhcvdb.ibcp.fr

4477

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Base de données Européenne euHCVdb3D

Garnier N, Friedrich A, Bolze R, Bettler E, Moulinier L, Geourjon C, Thompson Jd, Deleage G, Poch O (2006) Bioinformatics : 2164-2165

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Base de données Européenne euHCVdb3D

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La thérapie génique idéale

d’après la recherche 98

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Le ciblage de virus

Virus natif n’infectant pas des cellules en culture

Cellule en culture

Biologie moléculaire

Peptide d’adhésion cellulaire

Récepteur d’intégrine

QAGTFALRGDNPQG

Reconnaissance

Respecter l’intégrité de la structure de la protéine capsidiaireNe pas empêcher l’assemblage du virusInsérer le peptide sur la bonne face de la protéine

Collaboration avec Université de Munich Dr M. Hallek et A. Girod

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Modélisation automatique de AAV2

ANTHEPROT 2000 V5.2 by G. Deléage (g.deleage@ibcp.fr)IBCP, 7 passage du Vercors, 69367 Lyon cedex, FRANCEDate :04-05-2001 at :09:26:08Matrix BLOSUMAmino acids identity : : 100 >= 75 >= 50 < 50

Secondary structure code : Helix : | Sheet : = Turn : : Coil :

Gap opening penalty 10 Gap extension penalty .05 Number of perfect matches 93 Identity 16.82% 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 GVGISTGTFNNQTEFKFLENGWVEITANSSRLVHLNMPESENYRRVVVNNMDKTAVNGNMALDDIHAQIVTPWSLVDANAWGVWFNPGDWQLIVNTMSELHLVSFEQEIFNVVLKTVSES 120 2 AAV2VP2 GVGNSSGNWHCDSTWMGDR-----VITTSTRTWALPTYNNHLYKQISSQ---S-----GASNDNHYFGYSTPWGYFDFNRFHCHFSPRDWQRLINNNWGFRPKRLNFKLFNIQVKEVTQ- 106 3Consensus

130 140 150 160 170 180 190 200 210 220 230 240 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 ATQPPTKVYNNDLTASLMVALDSNNTMPFTP-AAMRSETLGFYPWKPTIPTPWRYYFQWDRTLIPSHTGTSGTPTNIYHGTDPDDVQFYTIENSVPVHLLRTGDEFATGTFFFDCKPCRL 239 2 AAV2VP2 --NDGTTTIANNLTSTVQVFTDSEYQLPYVLGSAHQGCLPPFPADVFMVPQYGYLTLNNGSQAVGRSSFYCLEYFPSQMLRTGNNFTFSYTFEDVPFHSSYAHSQSLDR-LMNPLIDQYL 223 3Consensus

250 260 270 280 290 300 310 320 330 340 350 360 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 THTWQTNRALGLPPFLNSLPQSEGATNFGDIGVQQDKRRGVTQMGNTNYITEATIMRPAEVGYSAPYYSFEASTQGPFKTPIAAGRGGAQTDENQAADGNPRYAFGRQHGQKTTTTGETP 359 2 AAV2VP2 YYLSRTNTPSGTTTQSRLQFSQAGASDIRDQSRNWLPGPCYRQQRVSKTSADNNNSEYSWTGATKYHLNGRDSLVNPGPAMASHKD-----DEEKFFPQSGVLIFGKQGSEKTNVDIEKV 338 3Consensus

370 380 390 400 410 420 430 440 450 460 470 480 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 ERFTYIAHQDTGRYPEGDWIQNINFNLPVTNDNVLLPTDPIGGKTGINYTNIFNTYGPLTALNNVPPVYPNGQIWDKEFDTDLKPRLHVNAPFVCQNNCPGQLFVKVAPNLTN-EYDPDA 478 2 AAV2VP2 MITDEEEIRTTNPVATEQYGS-VSTNLQRGNRQAATADVNTQGVLPGMVWQ--DRD-----------VYLQGPIWAKIPHTDGHFHPSPLMGGFGLKHPPPQILIKNTPVPANPSTTFSA 444 3Consensus

490 500 510 520 530 540 550 560 570 580 590 600 | | | | | | | | | | | | 1 pdb2cas-01 SANMSRIVTYSDFWWKGKLVFKAKLRASHTWNPIQQMSINVDNQFNYVPSNIGGMKIVYEKSQLAPRKLY--- 2 AAV2VP2 AKFASFITQYSTGQVSVEIEWELQKENSKRWNPEIQYTSNYNKSVN-VDFTVDTNGVYSEPRPIGTRYLTRNL 3Consensus

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Prédictions de structures secondaires de AAV2

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Retargeting de virus =>Thérapie génique

Sov 65.8%

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Modélisation automatique de AAV2

Modèles de capside AAV2

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Résultats

Girod A, Ried M, Wobus C, Lahm H, Leike K, Kleinschmidt J, Deléage G, & Hallek MNature Medecine (1999) 5, 1052-1056Brevet N°DE19827457 sur la possibilité d’insérer un peptide dans la capside AAV2 en région 587

6 mutants /6 virus mutés sont encapsidés correctement3/6 exposent le peptide L14 à leur surface

Témoin pas infection virus sauvage

InfectionI587 L14

• 1/6 (I587/L14) se fixe spécifiquement sur le récepteur des intégrines

6 sites d’insertions retenus

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ER lumen

Cytosol

ER membrane

NS2/3autoprotease

NS3 cofactor

Viroporin

E1-E2 Envelopeglycoproteins

Capsid+ alternative

Forms

Membranousweb formation

NS5A Serine -phosphoprotein

RNA-dependentRNA polymerase

Positive strand RNA, 9,6 kb (3010-3033 aa)

NS3Proteinase (N-ter)Helicase (C-ter)

ObjectifsAnalyser les relations structure-activité des protéines du VHC impliquées dans les processus d’entrée virale, de traduction, de formation du complexe de réplication et d’assemblage du virus pour identifier de nouvelles cibles thérapeutiques, aider à la conception de vaccin, et/ou concevoir de nouvelles stratégies de lutte contre l’infection virale.

Interaction of hepatitis C virus proteins with host cell membranes and lipids (Review)J. Dubuisson, F. Penin, and D. Moradpour. Trends in Cell Biol. (2002) 2 : 517-523.

Structural biology of hepatitis C virus. (Review)Penin, F., Dubuisson, J., Rey, F. A., Moradpour, D.and Pawlotsky, J. M.Hepatology (2004) 39 : 5-19

Le Virus de l’Hépatite C

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Ancrage membranairepar hélice amphiphile

N. Sapay, C. Combet, F. Penin, G. Deléage

Base de référenceApprentissage supervisé SVM

Support Vector Machine

Sapay N, Guermeur Y and Deléage G (2006) BMC Bioinformatics 7, 255

LORIA Y. Guermeur

Méthode de prédiction d’hélices de protéines virales

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NMR Structure and Molecular Dynamics of the In-plane Membrane Anchor of Nonstructural Protein 5A from Bovine Viral Diarrhea VirusSapay, N., Montserret R., Chipot C., Brass, V.,Moradpour, D., Deléage G., and Penin F.(2006) Biochemistry 45 : 2221-2233

Structure RMN en présence de détergents

CollaborationsC. Chipot (Nancy, MD)D. Moradpour (Lausanne, in cellulo)V. Brass (Freiburg, in cellulo)J-M. Ruysschart (Bruxelles, ATR-FTIR, DL)

In-plane membrane anchorVHC NS5A[1-31] SGSWLRDIWDWICEVLSDFKTWLKAKLMPQL

||.: : | | .: .::: || ::BVDV NS5A[1-28] SGNY---VLDLIYSLHKQINRGLKKIVLGWA

N. Sapay, G. Deléage, E. Pécheur, F. Penin

RMN, CD, ATR-TFIR, DL, DM

Ancrage membranaire de NS5A du BVDV

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CAPSIDE DU VIRUS DE L’HEPATITE C

Protéines de capsideet formes alternatives

Mécanismes de frameshift

Jean Pierre LAVERGNE

FUSION MEMBRANAIRE

Mécanismes moléculaires de la fusion du virus de l’Hépatite C et

virus proches

Eve-Isabelle PECHEUR

RMN SOLIDE

Organisations protéiques complexes et protéines membranaires

Anja BÖCKMANN

RMN liquide,CD, HPLC

Domaines membranaires des protéines du VHC

Roland MONTSERRET

ANALYSE DE SEQUENCEBIOINFORMATIQUE CLINIQUE

NPS@euHCVDB

Christophe COMBET

WEBICIELS 3D

Arabidome3DAFM3D

Emmanuel BETTLER

BIOINFORMATIQUE STRUCTURALE

SumoGeno3D

MS2FOLD

Christophe GEOURJON

GRILLE DE CALCULS

GrippsGPS@

Christophe BLANCHET

BIOINFORMATIQUECLINIQUE ET

STRUCTURALE

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BIOLOGIE MOLECULAIRE ET

BIOCHIMIE

BIOLOGIE STRUCTURALE

RMN

Virus de l’Hépatite Cet virus proches

Equipe Bioinformatique et RMN Structurales

DELEAGE Gilbert PR1-UCBL Bioinformatique

PENIN François IR HC-CNRSRMN, Biophysique, Biochimie

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Photographie de groupe de l’Equipe « Bioinformatique et RMN Structurales »