Évolution de la viande après abattage Transformation du muscle en viande

Évolution de la viande après abattage

Transformation du muscle en viande

Ensemble des processus biologiques et physico-chimiques entraînant, après l’abattage, une modification des qualités organoleptiques et technologiques du muscle et permettent

sa transformation en viande.

Définitions

• Viande: – Ensemble des parties comestibles issues de la

préparation d’un animal de boucherie

• Muscle:– Ensemble des muscles striés recouvrant le

squelette osseux

• Ici: viande = muscle

Définitions

• Évolution de la Viande: – « Maturation »– Trois phases

• Pantelance

• Rigidité cadavérique

• Maturation proprement dite

Intérêt de l’étude

• Importance sanitaire– Reconnaissance des évolutions anormales

• Viandes surmenées

• Viandes fiévreuses

• Importance technologique– Aptitudes technologiques variables

• Possibilités de transformation

• Établissement d’un cahier des charges matière première

• Connaître les différentes phases de l’évolution de la viande

• Caractéristiques histologiques

• Caractéristiques physico-chimiques

• Connaître les utilisations possibles de la viande à chaque stade de son évolution

Objectifs

1- Rappels sur la structure musculaire• Composition chimique

• Structure histologique

• Histophysiologie: la contraction musculaire

2- La phase de pantelance

3- La phase de rigidité cadavérique

4- La phase de maturation

• Eau: 75%• Protéines: 18,5%

• Myofibrillaires: 9,5%• Sarcoplasmiques: 6%• Stroma: 3%

• Lipides: 3%• Substances azotées non protéiques: 1,5%• Glucides: 1%

• Composants minéraux: 1%

1- Composition chimique du muscle

Transformation du muscle en viandeI- Rappels sur la structure musculaire

L’eau musculaire: définition

• Eau liée• 4%

• Fortement liée aux structures protéiques

• Eau d’hydratation sans réactivité chimique

• Eau libre (de condensation capillaire)• Immobilisée dans le réseau protéique

• Mobile (70%)

• Importance de la structure du réseau protéique

1- Composition chimique

• Importance sanitaire

L’activité hydrique

• Importance technologique

Le pouvoir de rétention d’eau

L’eau musculaire: application

L’activité hydrique

1- Composition chimique - l’eau

• L’aw est une quantification de l’eau disponible dans un milieu. Comprise entre 0 et 1

• Eau disponible comme:– Solvant des nutriments

– Agent chimique, intermédiaire réactionnel

Relation entre aw et micro-organismes

• Non halophiles

0,95 < aw < 0,99

• Bactéries

0,95 < aw < 0,99

• Levures

aw 0,8

• Moisissures

aw 0,7

• Halotolérants

0,9 < aw < 0,97

• Halophiles - xérotolérants

aw ≈ 0,8

Aw observée dans les aliments

Aliment aw

Poisson

Charcuterie sèche

Champignons

Pommes

Citrons

Confitures

céréales

0,99-0,98

0,95-0,85

0,995-0,989

0,8-0,75

D’après Bourgeois et coll

• Définition: le PRE est la capacité de la viande à retenir son eau propre ou de l’eau rajoutée lorsqu’on exerce une action quelconque pour la chasser.– Qualité organoleptique: jutosité, saveur

– Qualité technologique: aptitude à subir différentes transformations (cuisson, salage…)

• PRE dépend:– pH

– Présence d’ions bivalents dans le cytoplasme

– Présence d’ATP

Le pouvoir de rétention d’eau

PRE et pH

A pH physiologique (7)

Si pH diminue

A pH = pHi (5,4-5,6)

-- - - - - --- - - - - -

PRE élevé

PRE faible

-- + - + --- - - - +

+ - + - + -- + - + - +

H2O H2O H2O

• PRE et ions – Ca 2+ (Mg2+)– Densification trame protéique --> diminution PRE

• PRE et ATP– Pouvoir hydratant et relachant quand non clivé– Pouvoir déshydratant et contractant quand clivé

PRE et structure musculaire

• Viandes à pH élevées et riches en ATP– Fibres musculaires gorgées d’eau

– Espaces conjonctifs étroit

Structure fermée

• Viandes pauvres en ATP et pH bas– Densification trame protéique

– Espaces conjonctifs larges

Structure ouverte

Les protéines musculaires

• Protéines extra-cellulaires• Collagène

• Réticuline

• Élastine

• Protéines intra-cellulaires• Solubles

• Protéines myofibrillaires

• Muscle: – Tissu recouvrant le squelette osseux– Ensemble de cellules musculaires striées

squelettiques dont l’assemblage est assuré par du tissu conjonctif

2- Structure histologique du muscle

a) Le muscleCoupe transversale d’un muscle

2- structure histologique

1- Endomysium

2- Périmysium

3- Epimysium

Propriétés du tissus conjonctif

• Composé principalement de collagène• Molécule structurale

• Très faible quantité d’Ac. Aminés essentiels

• Constitué de molécules étroitement liées: très stable

• Applications: la tendreté de la viande • Résistance à la mastication

– Fonction de la teneur en conjonctif

– Fonction de l’age de l’animal

• Mode de cuisson– Rétraction si chaleur sèche

– Gélification si chaleur humide

b) La fibre musculaire

• Cellule très allongée --> fibre

• Cellule eucaryote• Cytoplasme (sarcoplasme)

• Membrane (sarcolème)

• Golgi, mitochondries…

• Cellule spécialisée• Plusieurs noyaux

• Réticulum endoplasmique très développé– Réservoir à Ca2+

• Myofibrilles

Organisation d’une fibre musculaire

c) Le sarcomère: l’unité contractile

• Filaments d’actine

• Arrangement de molécules globulaires d’actine G

• Filament stabilisé par protéines accessoires:– Tropomyosine

– Complexe de troponine à intervalles réguliers

• Troponine T

• Troponine I

• Troponine C

Les filaments fins

2- structure histologique - le sarcomère

• Agencement de molécules de myosine

– Chaîne en hélice :

-> méromyosine légère

– 2 parties globulaires: têtes de myosine

-> méromyosine lourde

-> activité ATPasique

Les filaments épais

Les autres protéines

La disposition relative des filaments fins et épais permet leur glissement les uns par rapport aux autres

3- La contraction musculaire

Mécanisme permettant la transformation d’énergie chimique

(hydrolyse de l’ATP) en énergie mécanique

Signal d’un nerf moteur

Potentiel d’actionDépolarisation sarcoplasme

Réticulum sarcoplasmique

Passage massif et passif de calcium

Contraction musculaire

3- La contraction musculaire

Mécanisme

Aspect énergétique

1- Rappels sur la structure musculaire• Composition chimique

• Structure histologique

• Histophysiologie: la contraction musculaire

2- La phase de pantelance

3- La phase de rigidité cadavérique

4- La phase de maturation

1- Aspect macroscopique

• Immédiatement après l’abattage

• Phase d’excitabilité musculaire• Contraction-relaxation des muscles

• Masses musculaires molles

relachées

dépressibles

élastiques

• Couleur sombre de la viande

Transformation du muscle en viandeII- la phase de pantelance

• Durée– Espèce

– CV: 1h

– BV: 2 à 4h

– PC: 6h

– Température – État de l’animal au moment de l’abattage

– Réserves énergétiques

• Contraction relaxation des muscles• Utilisation des réserves cellulaires d’ATP et de

créatinine kinase

• Formation lente d’ATP

• Accumulation d’acide lactique– pH passe de 7 à 6,2

Remarque: cas des animaux fatigués

2- Histologie et biochimie

• Propriétés des muscles:– pH élevé– ATP

PRE élevé

Structure fermée

• Qualité organoleptiques• Couleur sombre

– Myoglobine réduite

– Structure fermée -> pénétration de la lumière incidente

• Viande tendre et juteuse

• Peu savoureuse

• Aptitudes technologiques• Fabrication de produits cuits

• Inapte fabrication de salaisons sèches

• Frigorification: le cold shortening

3- qualités organoleptiques et aptitudes technologiques

Pantelance

1ère phase après l’abattage Viande présentant

Un PRE élevé Un pH diminuant progressivement

Phase transitoire correspondant à l’épuisement des réserves énergétiques présente dans les muscles

III- la rigidité cadavérique

– Installation progressive– Musculature raide

inextensible

• Épuisement des réserves énergétiques

Formation d’un complexe acto-myosine indissociable• Perte d’élasticité du muscle

• Influence sur la tendreté de la viande

Acidification jusqu’à pH 5,4-5,6

Transformation du muscle en viandeIII- La rigidité cadavérique

• Propriétés des muscles– pH acide– Densification trame protéique– Plus d’ATP

PRE faible

Structure ouverte

• Qualité organoleptiques• Couleur plus claire

– Structure ouverte -> lumière incidente réfléchie

– Oxygénation myoglobine

• Viande dure et peu juteuse

• Peu savoureuse

• Aptitudes technologiques• Bonne conservation (pH)

• Conservation par le froid

• Inapte fabrication de produits cuits» Liants, polyphosphates

• Salaisons sèches

Rigidité cadavérique

Apparition d’un complexe acto-myosine indissociable

Viande présentant:• pH acide• PRE faible

Bonnes aptitudes technologiques Qualités organoleptiques faibles

IV- La maturation

Installation progressive• 10-12j à 4°C• 6 mois à -12°C

Musculature retrouve sa souplesse• muscle souple, dépressible, mobilisable

• Acidification --> rupture des membranes lysosomiales

• Libération des protéases

Cathepsines

• Dégradation progressive du complexe acto-myosine

Transformation du muscle en viandeIV- La maturation

• Protéolyse– Libération Ac. Aminés soufrés

– Goût, arôme

• Hydrolyse Ac. Nucléiques– Bases aminées (hypoxanthine)

– Composés intermédiaires (IMP)

• Libération d’Ac. Gras– Flaveur

– Rancissement

• Aptitudes technologiques• Non utilisée

– Coût d’obtention

– Difficulté de conservation

• Qualités organoleptiques• Viande tendre et juteuse

• Apparition de substances sapides

Maturation

Modifications histologiques liées à l’activité de protéases• Dénaturation complexe acto-myosine• Libération molécules sapides

Très bonnes qualités organoleptiques Pas d’utilisation industrielle

Problème du coût d’obtention

Conclusion

Évolution normale de la viande Succession de modifications histologiques et

biochimiques conditionne les aptitudes technologiques et les

qualités organoleptiques

Facteurs de variation État de santé de l’animal Préparation de la viande

Réfrigération Stimulation électrique

Relation entre aw et teneur en eau d’un aliment

Courbe de sorption

0-A: eau fortement liée

D’après Multon et coll

A-B: eau liée indisponible

B-C: apparition d’eau solvante

aw> 0,65

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