Biochimie des Protéines

Licence STS Biologie-Biochimie UEO26 L3

Vincent Vedel

Plan général du cours

• Chapitre 1: les acides aminés.

• Chapitre 2: Structure des protéines.

• Chapitre 3: Modifications post-traductionnelles.

• Chapitre 4: Les enzymes.

• Chapitre 5: La purification des protéines.

• Chapitre 6: Étude des protéines purifiées. Chapitre 7: Interactions protéiques.

• Chapitre 8: Protéomique et découverte de drogues.

Chap. 1: Les acide aminés

• 1.1 Les vingts acides aminés de base

• 1.2 Charge des acides aminés

• 1.3 Hydrophobicité

• 1.4 Acides aminés un peu plus exotiques

• 1.5 Le code génétique

• 1.6 Assemblage des protéines

Sources

• Guilloton M., Quintard B. 1999. Biochimie, Eds Dunod. (facile d’accès mais générale)

• Weinman S., Méhul P. 2000. Biochimie: Structure et focntion des protéines. Eds Dunod. (plus spécifique)

• Voet D., Voet J.G. 2005. Biochimie, Eds De Boeck. (plus gros mais avec tout dedans notamment les techniques de purif.)

• BCM-514 Biochimie des protéines de Benoit Leblanc,

Université de Sherbrook (largement inspiré)

1.1.1 AA: quelques spécifications Acide aminé

Code à 3 lettres

Code à 1 lettre

Poids (en g/mol)

mutabilité relative (a)

probabilité de se trouver en surface (b)

alanine Ala A 89,1 100 62

arginine Arg R 174,2 65 99

asparagine Asn N 132,1 134 88

aspartate Asp D 133,1 106 85

cystéine Cys C 121,2 20 55

glutamate Glu E 147,1 102 82

glutamine Gln Q 146,2 93 93

glycine Gly G 75,1 49 64

histidine His H 155,2 66 83

isoleucine Ile I 131,2 96 40

leucine Leu L 131,2 40 55

lysine Lys K 146,2 56 97

méthionine Met M 149,2 94 60

phénylalanine Phe F 165,2 41 50

proline Pro P 115,1 56 82

sérine Ser S 105,1 120 78

thréonine Thr T 119,1 97 77

tryptophane Trp W 204,2 18 73

tyrosine Tyr Y 181,2 41 85

valine Val V 117,1 74 46

(a) Probabilité qu'un résidu particulier soit muté ponctuellement pendant l'évolution. La valeur de l'alanine a été arbitrairement fixée à 100. (b) Probabilité que 5% ou plus d'un résidu particulier se trouve à la surface d'une protéine.

1.1.2 Autres AA et autres abréviations

1.2 La charge des acides aminées

Acide aminé pK1 pK2 pK3 pI

(COOH) (NH2) (latéral)

Glycine (G, Gly) 2,35 9,6 5,97

Alanine (A, Ala) 2,34 9,69 6,01

Valine (V, Val) 2,32 9,62 5,97

Leucine (L, Leu) 2,36 9,6 5,98

Isoleucine (I, Ile) 2,36 9,68 6,02

Proline (P, Pro) 1,99 10,96 6,48

Phenylalanine (F, Phe) 1,83 9,13 5,48

Tyrosine (Y, Tyr) 2,2 9,11 10,07 5,66

Tryptophane (W, Trp) 2,38 9,39 5,89

Sérine (S, Ser) 2,21 9,15 5,68

Thréonine (T, Thr) 2,11 9,62 5,87

Asparagine (N, Asn) 2,02 8,08 5,41

Glutamine (Q, Gln) 2,17 9,13 5,65

Cystéine (C, Cys) 1,96 8,18 10,28 5,07

Methionine (M, Met) 2,28 9,21 5,74

Acide aspartique (D, Asp) 2,19 9,6 3,65 2,77

Acide glutamique (E, Glu) 2,19 9,67 4,25 3,22

Histidine (H, His) 1,82 9,17 6 7,59

Lysine (K, Lys) 2,18 8,95 10,53 9,74

Arginine (R, Arg) 2,17 9,04 12,48 10,8

1.2 La charge des acides aminées

1.3 Hydrophobicité Phenylalanine 1,92

Tyrosine 1,67

Isoleucine 1,25

Leucine 1,22

Methionine 1,02

Valine 0,91

Tryptophane 0,5

Cysteine 0,17

Threonine -0,28

Alanine -0,4

Proline -0,49

Serine -0,55

Arginine -0,59

Histidine -0,64

Glycine -0,67

Lysine -0,67

Glutamine -0,91

Asparagine -0,92

Acide glutamique -1,22

Acide aspartique -1,31

1.4 AA différents

1.4.1 Acides aminés modifiés de façon post-traductionnelle

1.4 AA différents 1.4.2 Quelques acides aminés qu'on ne retrouve pas dans les

protéines.

1.5 Le code génétique

1.5.1 Universalité relative du CG

1.5.2 Utilisation préférentielle des codons

codon H. sapiens

S. cerevisiae

E. coli

AGG 21,5 17,0 3,2

AGA 21,0 54,0 4,3

CGG 18,2 2,0 9,0

CGA 10,7 5,0 5,0

CGT 9,1 17,0 36,0

CGC 19,5 4,0 40,0

1.5.3 21 et 22 éme AA

1.5.4 Mutations accumulées

1.6 Assemblage des protéines