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Biologie Cellulaire Cours 1 25/09/07Jacques ELION

COURS 1 - Introduction: Dimensions du vivant, les éléments de base de la cellule

I. LES ÊTRES DU VIVANT

Information génétique reproduction

Classe 1:Eucaryotes (org. supérieurs) ADN dans le noyau Auto reproductionProcaryotes (bactéries) ADN dans le noyau Auto reproduction

Classe 2:Virus(ex: sida: virus à ARN)

ADN ou ARN A besoin de la cellule hôte pour se reproduire:

Prion(protéine)

Information protéique structurale

Pas de capacité d'auto reproduction

Eucaryotes Cellule compartimentalisée en 2 grands compartiments: noyau / cytoplasmerègnes : animal, végétal, parasites, levuresêtres pluricellulaires (presque tous), unicellulaires (certains parasites, levures)

Procaryotes Cellule non compartimentaliséeêtres toujours unicellulaires : nom scientifique des bactéries multiplication très rapidevit souvent en symbiose avec un organisme supérieurexemple : « le colibacille » = Escherichia coli (E. coli) : il y a le même nombre de cellules de colibacille dans notre intestin que dans notre propre organisme.

Virus Utilise une cellule hôte pour se reproduire:- cellule d'un eucaryote (ex: grippe, sida)- cellule d'un procaryote (virus spécifique des bactéries = bactériophage)

Prion Découvert avec la maladie neurovégétative de Creutzfeldt Jakobagent infectieux qui a besoin d'une information protéique conformationnelle caractérisée par sa configuration dans l'espace. Le prion pathogène s'associe aux prions normaux et transforme leur caractère en imposant sa propre conformation.

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II. LES DIMENSIONS DE LA MATIÈRE VIVANTE

oeilMicroscopie optique

pas d'imagerie Microscopie électronique

1 Ǻ=10-10 10-9 10-8 10-7 10-6 10-5 10-4 ....... 1 m

petite molécule:

Acides aminés

acides gras

glucose

macro molécule:

protéine globulaire

Ribosome

=organites

Mitochon-drie

intra¢

Noyau ¢ eucaryote

Cellule procaryote

Cellule eucaryote

Grain de sable

Organisme entier

Protéine fibrillaire

ADN d'Escherichia coli

CHIMIE BIOLOGIE CELLULAIRE PHYSIOLOGIE

BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE ............

Attention aux structures à deux dimensions (dissymétriques):protéine fibrillaire : diamètre = 10-9 m, longueur = 10-7 mADN d'Escherichia coli : diamètre = 10-9 m, longueur = 10-3 m

III. LES MOLÉCULES DU VIVANT ET LE FLUX DE L'INFORMATION GÉNÉTIQUE

A. Généralités

Tous les organismes vivants contiennent des macromolécules construites selon des architectures comparables.

1e point commun > constituants de base: C, H, O, N et Phosphore2e point commun> les macromolécules appartiennent à 4 grands groupes:− acides nucléiques− protéines− glucides− lipides


Exemple de la composition d'Escherichia coli:

Espèce moléculaire

% du poidsde

l'organisme

Nombre d'espèces moléculaires différentes

Eau 70 1 (H2O)Molécules informationnelles Acides nucléiques:

ADNARN

16

1> 3000

protéines 15 Environ 4000 Éléments de structure polysaccharides 3 5

Lipides 2 Environ 20Intermédiaires métaboliques Petites molécules:

- précurseurs des macromolécules- intermédiaires métaboliques

2 Environ 500

ions 1 20

B. Le flux d'information

> les macromolécules informationnelles :

Le contenu informatif est permis par: Acides nucléiques protéines

un alphabet 4 nucléotides 20 acides aminésun sens conventionnel de lecture de 5' en 3' de N en CUne structure linéaire oui oui

L'information est contenue dans la séquence des nucléotides ou des acides aminés (les protéines sont constituées d'assemblages d'acides aminés).

> flux de l'information


C. Les molécules du vivant

1 – Les acides nucléiques

a. Les éléments de base (les précurseurs) : les nucléotides

− base azotée− sucre (ribose, désoxyribose)− 1 à 3 groupements phosphoryls

Bases pyrimidiques (numérotation horaire), noyau pyrimidine hétérocycle

Thymine ADN Uracile ARN Cytosine ADN, ARN

Bases puriques (numérotation antihoraire), noyau purine hétérocycle

Adénine ADN, ARN Guanine ADN, ARN


> exemple de la structure d'un nucléotide : ATP, adénosine triphosphate

précurseur de l'ARN (sucre = ribose)Transporteur d'énergie (hydrolyse) grâce à ses 2 liaisons riches en énergie entre les groupements phosphoryl

nb : acide phosphorique à cause des groupements hydroxyl sur P

Stockeur d'énergieRq: hydrolyse

Rq: valence du phosphore = 5

b. Les macromolécules : acides nucléiques

Ce sont des enchaînements de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters.


> La structure primaire est la séquence nucléotidique de 5' en 3'.

> La structure spatiale des acides nucléiques:

ARN simple brin (avec des appariements intrabrin=> formation d'une hélice locale

Exemple : ARNt

ADN double brin (2 brins antiparallèles, appariés au niveau des bases) : la double hélice

ADN ARN ADN ARNBase Pentose Phosphate

Nucléoside

adénineguaninecytosinethymine

adénineguaninecytosineuracile

ribose désoxyribose NON

Nucléotide

adénineguaninecytosinethymine

adénineguaninecytosineuracile

ribose désoxyribose OUI

Liaison à la base en 1’ du ribose.Liaison au nucléotide précédent en 5’ du ribose.Liaison au nucléotide suivant en 3’ du ribose.


2 – Les protéines

a. Les éléments de base : les acides aminés (20)

R|

C|

H2N

1

H | COOH

Groupement amine Groupement carboxylique

b. Les macromolécules : les protéines

structure primaire : enchaînement d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques

R1

|CH| |

R2

|CH| |

Il y a 20 radicaux différents

=> 20 acides aminés différents

H2N COOH H2N COOH

=> CO – NH Liaison peptidique

Sens de lecture : De N vers C

dipeptide : cf. schéma : 2 acides aminéspeptide : jusqu'à 10 acides aminéspolypeptide = protéine

c. Conformation des protéines dans l'espace

− protéine globulaire

ex: hémoglobine> transporteur d'oxygène dans le globule rouge

Dans l'unité β, la chaîne peptidique est repliée dans l'espace sous forme de pelote.

> Rôle: ces protéines sont douées d'une activité biologique, en général ce sont des enzymes, des récepteurs, des transporteurs

− protéine fibrillaireEx : collagène (3 chaînes peptidiques associées pour faire une triple hélice)

> Rôle de structure dans l'espace intercellulaire


3 – Les glucides

a. Les éléments de base : les oses noyau hétérocycle, on a déjà cité le ribose et le désoxyribose.

b. Les macromolécules : les polysaccharides

enchaînement d'oses liés par des liaisons osidiques (élimination d'une molécule d'eau)

disaccharides : 2 osespolysaccharides : de 30 à 5000 osesrôle d'intermédiaire métabolique

c. E xemple de la structure du glycogène (> 5000 glucoses)

rôle de stockage du glucose dans le foie, le muscleRq : structure branchée (sur la chaîne principale, se trouvent d'autres chaînes)A cause de la structure branchée, non linéaire, la molécule est non informationnelle.


4 – Les lipides

a. Les éléments de base

- 1 alcool- 1 ou plusieurs acides gras de formule générale CH3 – (CH2)n – COOHréunis par une liaison ester (acide + alcool)

Ex: glycérol (trialcool) Ex: acide palmitique C16

HOOC – (CH2)14 – CH3

Exemple : un triglycéride (3 acides gras)

> Caractéristique physique importante : dissymétrie de polaritétête polaire hydrophileinteraction facile avec l'eau

queue apolaire hydrophobene rentre pas en solution dans l'eau

Ces deux pôles s’orientent en fonction de leur affinité respective.


b. O rganisation des lipides en milieu aqueux

> structure dite en micellesStructure importante pour l'absorption et le transport des lipides.

Quand on met une concentration critique de ces lipides dans un milieu aqueux, ils forment des micelles, regroupements sphériques de molécules, dont la partie hydrophobe est en contact avec l’eau, et les queues hydrophobes tournées vers l’intérieur de la micelle, dont la taille est inférieure à 20 nm.

> bicouche lipidique des membranes cellulaires

Cette bicouche peut être l'ancrage de protéine:- sur la face externe- sur la face interne- au niveau transmembranaire

On trouve des sucres sur la face externe(glycoprotéines, glycolipides)

> fonction de filtre et de transport


IV. LES INTERACTIONS MOLÉCULAIRES

Les macromolécules informationnelles expriment leur activité en interagissant avec d'autres molécules:

− une macromolécule donnée reconnaît un ligand : il s'agit d'une interaction spécifique (reconnaissance) par complémentarité stérique

− ces interactions sont maintenues par des liaisons non covalentes (réversibles)liaisons hydrogèneliaisons électrostatiquesliaisons hydrophobes

− ce phénomène est saturable

L'hyperbole tend vers un plateau de saturation : il n'y a plus de protéines susceptibles de fixer un ligand.


− Interactions spécifiques

Souvent, la liaison d'un ligand à 1 macromolécule, modifie la conformation dans l'espace de celle-ci.

Ex 1: récepteur hormonal

(protéine transmembranaire)Le changement s'exprime à travers la membrane, ici coté cytoplasmique

il y a transmission du signal = transduction du côté cytoplasmique

Ex 2: enzymes allostériques La fixation du substrat sur l'enzyme change sa conformation, ce qui modifie donc son activité: ce phénomène est important pour la régulation de l'activité enzymatique.


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