BIOCHIMIE UE1 ANNEE PACES 2014-2015 Mme NEMORIN. Plan Acides Aminés Peptides- Protéines...

BIOCHIMIE UE1ANNEE PACES 2014-2015

Mme NEMORIN

Plan

Acides AminésPeptides- ProtéinesEnzymologieGlucides et LipidesCatabolisme GlucidiqueProduction d’énergieMise en réserve de l’énergieContrôle hormonal du métabolisme

glucido-lipidique

ACIDES AMINES PEPTIDES PROTEINES

Vrai Aspartate car deux groupements carboxyle

Faux Alanine car R=groupement méthyl apolaire insoluble dans l’eau hydrophobe

Vrai Histidine aa basiqueVrai Sérine groupement alcoolVrai Tyrosine groupement phénol

VraiVrai Exemple l’alanineVrai dérive de la tyrosineFaux à 260 nmVrai COOH peut être ionisé en COO-

suivant le pH

Faux 20 aaFaux aa aromatique avec

groupement phénolVrai + lys et ArgFaux dérivé amidé d’acide aminé

acide (dicarboxylique)Vrai

VraiFaux phénylalanine et tryptophane

aussiVrai AA essentiels : Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val

(+ His : grossesse et croissance)Faux groupement OH qui peut être

phosphorylé Vrai

Nonapeptide 9 acides aminésHydrolyse acide Destruction de Trp, Cys

1, 2, 4, 5 éliminéTrypsine coupe à droite Lys et ArgUn peptide de 5 aa qui se termine par Lys

ou Arg donc 2 éliminéBrCN Coupe à droite de Met formation

d’une homosérine lactone donc 3 éliminéFaux pour toutes les propositions

VraiFaux EXOPEPTIDASEVraiVraiFaux N terminal vers C terminal

Faux liaisons H plus faciles à rompreVrai Faux polaireVraiVrai

VraiFaux les charges s’annulentVraiVrai

non ionisée et zwiterioniqueFaux Thr avec son groupement

hydroxyle est plus polaire que Leu

VraiFaux aliphatiques Gly, Ala, Val, Leu,

IleFaux l’atome de soufre est engagé

dans la chaîne latéraleVrai Arg aa basique 2 fonctions

amines pH<pHi NH3+ NH3+ et COO- Faux

Faux 260 nmVrai diffère en fonction des aeVrai Influence du pH isoionique

autant de charge + que de charge –solubilité minimum la protéine précipite

Faux Ala et Leu oui mais Arg non aa basique donc polaire

Vrai + R-S-S-R

Faux tyrosine fonction phénolFaux NH2 de l’un, COOH de l’autreVrai

Faux

+ CH3OH + H2O

ENZYMOLOGIE

1/ Faux2/ Faux fonctionne sans coenzyme de

nature protéïque uniquement3/a b d Biotine coenzyme du

métabolisme des radicaux monocarbonés

Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)

Thiamine (vitamine B1) fonctionne avec les transférases

Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

4/ c e Acide panthoténique (vitamine B5) transférases

Riboflavine (Vitamine B2) oxydoréduction

5/ a b c Acide folique (vitamine B9) métabolisme des radicaux monocarbonés

6/ b d e Biotine métabolisme des radicaux monocarbonés

Coenzyme A dérivé de l’acide pantothénique (vitamine B5)

Thiamine (vitamine B1) transférases

Les ions métalliques sont souvent des activateurs de la cinétique enzymatique

8/ Faux diminue l’énergie d’activation de la réaction

9/ a b c e Structure Ir enchaînement des aa

Structure IIr hélice alpha ou feuillet βStructure IIIr tridimensionnelleStructure quaternaire +++ monomèresEnzymes impliqués dans des voies

métaboliques parfois sous forme tétramères

10/ e aucune de ces réponses basée sur leurs fonctions.

11/ Quel chiffre indique la classe à laquelle appartient cette enzyme

12/ Quel chiffre représente la sous-catégorie d’enzyme

11/ b Classe 1 c’est une oxydoréductase

12/ F Sous-classe 4

13/ Quel flèche représente l'abaissement par une enzyme de la quantité d'énergie nécessaire pour accomplir la réaction (énergie d'activation) ?

14/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction sans la présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

15/ Quel flèche représente l'énergie nécessaire pour accomplir la réaction en présence d'un catalyseur (énergie d'activation) ?

13/ b14/ c15/ f

18/ aExemple anhydrase carboniqueCO2 + H20 H2CO3 Catalyse enzymatique 107 fois plus

rapide 19/ eT°C optimum généralement 37°C mais

on a trouvé des enzymes fonctionnant jusqu’à 100°C

21/ a tertiaire voire quaternaire dans le cas d’enzymes tétramériques par exemple

22/ a ph estomac très acide d’où fabrication par les cellules sous forme de proenzyme qui peuvent être des activateurs de la cinétique enzymatique

23/ f μmol/ min μmol de substrat détruit par min

Kat 1 mole/ sec (nanokatal)Activité spécifique activité

enzymatique/ mg de protéïne)

1/ Vrai ou faux? Un inhibiteur est une substance de nature non protéique

2/ Vrai ou faux? Certains inhibiteurs forment un lien covalent avec l’enzyme visée

3/ Vrai ou faux? En général la fixation du substrat au site actif d’une enzyme est une étape réversible

1/ Faux Peut être de nature protéïque exemple inhibiteurs allostériques généralement le produit final de la chaîne métabolique peut être une proteïne

Les proenzymes aussi sont de nature protéïque

2/ Vrai On parle dans ce cas d'inhibition irréversible car l'inhibiteur ne peut plus se dissocier de l'enzyme

3/ La formation du complexe ES est habituellement une étape réversible car les liaisons impliquées entre le substrat et l’enzyme sont de nature non covalente

4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?

Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit

une liaison avec le site actif de l’enzyme

Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation

de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

Compétitive ou non compétitive?

4/ Dans quel cas l’inhibiteur ressemble beaucoup au substrat (imite le substrat)?

Compétitive ou non compétitive?5/ Dans quel cas l’inhibiteur établit

une liaison avec le site actif de l’enzyme

Compétitive ou non compétitive?6/ Dans quel cas une augmentation

de la concentration en substrat n'a aucun effet (ou très peu) sur l'inhibition ?

Compétitive ou non compétitive?

7/ c8/ c c’est un activateur9/ d le produit final de la chaîne

métabolique

10/

Compétitive ou non compétitive?

11/

Compétitive ou non compétitive?

10/

Compétitive ou non compétitive?

11/

Compétitive ou non compétitive?

GLUCIDES

1/ Non pas de fonction carbonyle libre2/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique

libre3/ Oui Hydroxyle du carbone anomérique

libre4/ Oui Lactose galactose (à droite) lié en

bêta-1,4 à glucose (à gauche).5/ Non Saccharose glucose (à droite) lié au

fructose (à gauche) par les 2 carbones anomériques.

6/ Non Tréhalose 2 unités de glucose reliées par les 2 carbones anomériques

12/ Vrai détermination de l’OH engagé dans la liaison osidique

Lipides

phosphatidylcholine

triacylglycérol

phosphatidyléthanolamine

phosphatidylsérine

Acide phosphatidique

diacylglycérol

monoacylglycérol

céramide

Cholestérol4 cycles hydrocarbonés double liaison dans le cycle BFonction OH dans le cycle A en position 3Précurseur des hormones stéroïdes, de la vitamine D et des acides biliaires

Hormone stéroïde: Testostérone

Acide biliaire: réduction de la double liaison du cholestérol et oxydation de la chaîne latéral formant une fonction carboxyliqueAcide cholique et désoxycholique