Les  Molécules du Vivant Biologie Fondamentale

De l’atome à la molécule . Philippe KaroyanLes Ions du Compartiment plasmatique Pascal FerréGlucides et Oxygène Pascal Ferré

Structure des Protéines Dominique Rainteau

3 Octobre 2014

Cours IFSI

Les protéines sont des macromolécules conçuspour le monde biologique, leur dessin est adapté aux fonctions les plus variées (structure, catalyseurs, transporteurs, reconnaissance…)

Les protéines sont des polymères linéaires qui portent une grande variété de groupements fonctionnels qui leur permettent des repliements  dans l’espace responsables de leurs activités spécifiques.

Les enzymes sont les catalyseurs du monde biologique, ils se caractérisent par un extraordinaire pouvoir catalytique et une extrême spécificité. Pratiquement tous les enzymes sont des protéines

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV. Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagée

Les protéines mal repliées

Cours IFSI

structure fonction

SH

COO-

COO-

NH

3+

H

H

fonction

transporteur

Cours IFSI

Les protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivant

Transporter

Les transporteurs de petites molécules dont l’oxygène

Les transporteurs trans‐membranaires

Reconnaître et se défendreLes immunoglobulines

Transformer

Les enzymes catalysent l’essentiel des réactions chimiques du vivant

Créer et maintenir une structureLes protéines du cytosqueletteLes protéines des tissus de soutien

Bouger‐se déplacer

Les protéines à fonction motrice

Les protéines des mouvements intracellulaires

Informer‐signalerLes récepteurs et leurs ligandsLes « interrupteurs moléculaires »

Les protéines sont des actrices essentielles du monde vivant

Il n ’existe pratiquement pas de processus biologique non régi par des protéines.

Introduction : de la fonction à la structure

Cours IFSI

Liaison chimique

Rappel

Les atomes partagent leurs électrons formation de liaisons plus ou moins stables

‐ liaison covalente‐ liaison hydrogène‐ liaison ionique

H‐O‐H

liaison hydrogène

liaison covalente+

‐+

Cours IFSI

RappelHydrophile capable d’établir des interactions stabilisantes avec les molécules d’eau  liaison hydrogène

H‐O‐Hmolécule hydrophile

Cours IFSI

Molécule hydrophile capable d’établir des interactions stabilisantes avec les ions  liaison ionique

liaison ionique

ClNa Cl‐Na ++

‐ ++‐COO H3N‐ ‐ + H3N‐‐COO

liaison ionique

Cours IFSI

Molécule Hydrophobe capable d’établir des interactions hydrophobes

interaction hydrophobe

radical CH3 acide gras (huile)

Cours IFSI

H‐O‐H

liaison hydrogène

liaison covalente

interaction hydrophobe

liaison ionique

Cl‐Na +

Force des liaisonsinteraction hydrophobe 0‐4kJliaison ionique 8‐12kJliaison hydrogène 15‐20kJliaison covalente ~120kJ

Bilan liaisons

d+

d‐

d+

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasmaII. La structure tridimensionnelle d’une 

protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

Préparation des protéines du sérum

sérum

cellules

Les protéines représentent 60‐80g/l  dans le sang

Après un prélèvement de sang veineux et formation du caillot, la centrifugation permet de séparer les cellules du sérum   

Le sérum est composé de plusieurs centaines de protéines20 protéines représente 95% des protéines totales

L’albumine représente plus de 50%, les immunoglobulines 20% des protéines total

I. Les protéines du plasma

Quelles protéines ? Origine?

Cours IFSI

Les protéines du sérum sont en solution dans l’eau

Les protéines établissent des interactions stabilisantes avec les molécules d’eauliaisons hydrogènesliaisons ioniques

Présence de fonctions ionisables à la surface de la protéine

SH

COO‐

COO‐

NH3+

H

H

Cours IFSI

les protéines sont chargéesex: pH 7

-coo-

-coo-

-coo-

-ooc- coo-

+H3N-

-ooc-+H3N-

+H3N-

-NH3+

-coo-

-coo-

-4

Présence de fonctions ionisables: COOH et NH2

les protéines peuvent être séparées par migration dans un champ électrique

COOH COO- + H+NH3+ NH2 + H+

Cours IFSI

Les protéines peuvent être identifiées par la fixation de colorants

Les protéines du sérum peuvent être séparées par migration dans un champ électrique

+

‐

ElectrophoreticFractions

Range (g/L)

Total Protein 64 - 80

Albumin 38 - 50

Alpha-1 3 - 5

Alpha-2 3 - 7

Beta 6 - 10

Gamma 7 - 14

migration coloration

Cours IFSI

Diminution albumine circulante est corrélée avec une augmentation de la morbidité et de la mortalité

Défaut de synthèse Perte de protéines (urines) 

Application clinique l’hypoalbuminémie

Augmentation alpha 2‐macroglobuline

Augmentation immunoglobulines

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéine

la sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV. Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

Exemple 1 la sérum albumine humaine protéine multifonctionnelle

Fonctions

La structure tridimensionnelle

Poids Moléculaire 66 400DaMonomère  1 chaîne67% hélice Nombreux sites de fixation

transporteur  capacité de se lier à de multiples molécules

Transporteur  maintien de la pression osmotique50% protéines plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéine

Cours IFSI

Maintien de la pression osmotique50% protéines plasma

Fortement chargé négativement  attraction  Na+ maintien H2O

Physiologiecontrôle de la concentration de l’albumine dans le plasma est très importante maintien de la pression osmotique contrôle de l’équilibre des fluides entre les différents compartiment cellulaires

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

« Les molécules d’eau entourent les ions et les molécules polaires, ce qui empêche 

leur regroupement dans un solide  capacité de solvant »

Hypo albuminémie  oedème

la sérum albumine humaine protéine multifonctionnelle

Cours IFSI

Albumine transporteur des acide gras

transporteur  capacité de se lier à de multiples molécules

6 sites de fixationNH3+NH3+

NH3+

NH3+

‐NH2+

Structure site de fixation  poche

NH3+

fonctions hydrophobes

‐OOC

Liaison ionique

paroi interne tapissée de fonctions hydrophobesNH3+ entrée de la poche fonction hydrophile

Acide oléique C18

la sérum albumine humaine protéine multifonctionnelle

Cours IFSI

‐ sites de fixation « poches hydrophobes »  transporteur

+ médicaments

résumé   sérum albumine humaine protéine multifonctionnelle

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

NH3+

‐OOC

‐ surface charge négative maintien de la pression osmotique

Cours IFSI

Exemple 2  les immunoglobulines 

Fonction: formation d’un complexe antigène‐anticorps

IgG antigène complexe

Un anticorps ou immunoglobuline est une protéine synthétisée par un animal en réponse à la présence d’une substance étrangère « antigène »Les anticorps ont une très grande spécificité et une très forte affinité pour l’antigène qui à induit leur synthèse

Les immunoglobulines sont synthétisées par les de cellules sanguines spécialisées dérivées des lymphocytes B

Structure tridimensionnelle d’une IgG

immunoglobulines 

Cours IFSI

notion de « domaine » fonctionnel

structure «modulable » capable de reconnaître une infinité d’antigènes

Comment une structure « unique » reconnaît une infinité d’antigène

Cours IFSI

Agfixation d’un antigène sur

domaine variable

les boucles hyper variables

La modularité… 2 chaînes lourdes2 chaînes légères

La spécificité de liaison antigène anticorps dépend de la variabilité de composition de la séquence sur un  très petit nombre de sites des régions variables des chaînes lourdes et légères

Cours IFSI

Bilan     structure tridimensionnelle d’une protéine est responsable de la fonction spécifique 

de cette protéine 

SH

COO‐

COO‐

NH3+

H

HCharge            Solubilité 

structure stable 

Structure Fonction

« poche »          Fixation de ligands spécifiques

« boucles »           Reconnaissance de structures spécifiques

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

Les protéines sont des polymères

‐ C ‐ COOH

R1

NH2

H

monomère  acide aminé

relié par liaison peptidique

chaîne polypeptidique est polarisée

chauffage

a.a.

Cours IFSI

La liaison peptidique est une liaison covalente qui se forme par condensation du groupe ‐carboxyle (acide) d’un acide aminé avec le groupe ‐aminé d’un autre acide aminé et élimination d ’eau

liaison peptidique(liaison amide particulière)

‐ C ‐ C

R1

NH2

H

‐ C ‐ COOH

R2

N

HO

H

H2O++‐ C ‐ COOH

R1

NH2

H

‐ C ‐ COOH

R2

N

HH

H

‐carboxyle

‐amine

La liaison peptidique

Cours IFSI

La liaison peptidique est uneliaison amide particulière

Elle est plane Elle est rigide Elle est polaire

En conséquence, la liaison peptidique possède trois propriétés fondamentales

Forme hybrideLes électrons sont partagés entre les atomes O, C et N et sont distribués sur une orbitale moléculaire qui recouvre les 3 atomes

Cours IFSI

L’organisation dans l’espace d’une chaîne polypeptidique est définie par les valeurs de 2 angles 

Si l’on connaît les valeurs des angles de chaque liaison peptidique  d’une chaîne polypeptidique on peut« construire sa structure tridimensionnelle »  

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets V.  Les repliements de la chaîne polypeptidique

les amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

structure tridimensionnelle d’une protéine correspond la position dans l’espace de tous les atomes constituant cette protéine

Comment s’organise cette structure tridimensionnelle?

SH

COO‐

COO‐

NH3+

H

H

des structures régulières

des boucles au « hasard »

IV.  Les structures régulières hélice , feuillets

Cours IFSI

Propriétés des C=O et N‐H de la liaison peptidique les structures régulières (hélice  feuillet )

hélice  feuillet 

liaisons hydrogène

Structures régulières dans la structure tridimensionnelle

Cours IFSI

Hélice 

L’albumine est composée à 67% d’hélice 

domaines des immunoglobulines sont formés de feuillets 

Feuillet 

Des exemples

L’hélice alpha droite est la structure régulière la plus fréquente

Vue de dessus

CtNt

NtCt

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Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV. Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acidesLes enzymes

Mécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

15 minutes de pause …

Cours IFSI

Je l’ai un peu déstructuré mais c’est fonctionnel ce caleçon en peau

fonction

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées   

Rappel

Cours IFSI

SH

COO‐

COO‐

NH3+

H

H

H2OCl‐

Na+K+ …

molécule hydrophile

H‐O‐H

liaison hydrogène

liaison covalente+

‐+

interaction hydrophobe

liaison ionique

Cl‐Na +

Force des liaisonsinteraction hydrophobe 0‐4kJliaison ionique 8‐12kJliaison hydrogène 15‐20kJliaison covalente ~120kJ

Rappel

Cours IFSI

Maintien de la pression osmotique

Fortement chargé négativement  attraction  Na+ maintien H2O

Hypo albuminémie  oedème

la sérum albumine humaine protéine multifonctionnelle

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

Na+

transporteur  capacité de se lier à des molécules hydrophobes

protéine‐NH3+

‐OOC

NH3+

+ médicamentshormonesacides biliaires…

Cours IFSI

IgG antigène complexedomaine variable

domaine constant

Ag

fixation d’un antigène surLes boucles hypervariables

Les immunuglobulines sont des protéines « hyper » modulables

immunoglobuline est une protéine synthétisée par un animal en réponse à la présence d’une substance 

étrangère « antigène »

Cours IFSI

Les protéines établissent des interactions stabilisantes avec les molécules d’eauliaisons hydrogènesliaisons ioniques

protéines

protéines solubles dans l’eau   ou    insérées dans une membrane

interactions stabilisantes des résidus hydrophobes des hélices avec les chaînes d’acides gras hydrophobes des phospholipides interactions hydrophobes

R

R

R

R

R

Cours IFSI

la liaison peptidique est plane, rigide, polaire

Les protéines sont des polymères‐ C ‐ COOH

R1

NH2

H

monomère  acide aminé

Cours IFSI

hélice 

liaisons hydrogènes

Structures régulières dans la structure tridimensionnelle

hélice

feuillet

feuillet 

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acidesVI Les enzymes

Mécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

Structure tridimensionnelle d’une protéine: les repliements de la chaîne peptidique stabilisés par les interactions faibles (interaction hydrophobe, liaison  hydrogène, liaison ionique) et les liaisons covalentes ( pont disulfure)

hélice 

feuillet 

liaison  hydrogène

pont disulfure

liaison ionique

interaction hydrophobe

V Les repliements de la chaîne polypeptidiquequels amino acides?

Cours IFSI

les chaînes latérales des aminoacides dans la structure tridimensionnelle sont capables de former des interactions et des liaisons

R

acide aminé

Cours IFSI

COO‐

COO‐

NH3+

H

H

Acides aminés à chaînes latérales capable de d’établir des interactions hydrophobes

F WY

L M IInteractions hydrophobesau coeur de la protéine

G A V

Cours IFSI

Acides aminés à chaînes latérales capable de d’établir des liaisons hydrogène

liaison  hydrogène

liaison ionique

H2N

Liaisons hydrogènes à la surface de la protéine (en interaction avec les molécules de H2O + entre les régions de la protéines pour stabiliser les repliements

Cours IFSI

Acides aminés à chaînes latérales capable de d’établir des liaisons ioniques

COOH    COO‐ + H+NH3+                    NH2 + H+

liaison ionique Liaisons ioniques à la surface de la protéine (en interaction avec les molécules  H2O et les sels + entre les régions de la protéine pour stabiliser les repliements

Cours IFSI

oxydation

Pont disulfure

cystine

Cystéines et pont disulfure

Acides aminés à chaînes latérales capable de d’établir des liaisons covalentes

Albuminepetite protéine globulaire35 cystéines 17 ponts disulfure+ Cys‐34 thiol libre (activité enzymatique)

Cyst‐34

Cours IFSI

Acide aminé  capable de former des « coudes » 

la fonction amine est incluse dans le cycle  blocage de l’angle  formation d’un coude dans la chaîne polypeptidique.

coude proline

liaisons peptidiques

Cours IFSI

Trois acides aminés

à fonction alcool sérine thréonine tyrosine

Chacune de ces trois fonctionsalcool peut fixer ungroupement phosphate.C’est le principe de laphosphorylation des protéinesqui constitue l’un des modes lesplus fréquents de la régulationde la fonction d’une protéine

Acides aminés à chaînes latérales capable d’être phosphorylés

Cours IFSI

interactions hydrophobesà chaîne aliphatique : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,

méthionine, proline

à chaîne aromatique : phénylalanine, tryptophane, tyrosine

liaisons hydrogènesà fonction alcool : sérine, thréonine, tyrosineà fonction thiol : cystéineà fonction amide : glutamine, asparagine

liaisons ioniquesà fonction acide : acide glutamique, acide aspartique

Nutrition  Acide aminé essentiel = non synthétisé par l’homme

On peut répartir les acides aminés selon la fonction de leur chaîne latérale

Bilan: Il existe 20 acides aminés naturels entrant dans la composition des protéines

à fonction basique : histidine, lysine, arginine

liaison covalente à fonction thiol : cystéine  pont disulfure

Cours IFSI

liaison  hydrogène

pont disulfure

liaison ionique

interaction hydrophobe

résuméProtéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques

propriétés des C=O et N‐H de la liaison peptidique (liaisons H) les structures régulières (hélice , feuillet )

la liaison peptidique est plane, rigide, polaire

les repliements de la chaîne peptidique stabilisés par les interactions faibles (interaction hydrophobe, liaison  hydrogène, liaison ionique) et les liaisons covalentes ( pont disulfure)

les protéines sont chargées

‐coo‐

‐coo‐

‐coo‐‐ooc‐

coo‐

+H3N‐

‐ooc‐+H3N‐

+H3N‐

‐NH3+

‐coo‐

‐coo‐

‐4

les protéines peuvent être séparées par migration dans un champ électrique

structure tridimensionnelle

Cours IFSI

Introduction : de la fonction à la structure

I. Les protéines du plasma

II. La structure tridimensionnelle d’une protéinela sérum albumineles immunoglobulines

III. La chaîne polypeptidique: la liaison peptidique

IV.  Les structures régulières: hélice , feuillets 

V.  Les repliements de la chaîne polypeptidiqueles amino acides

VI Les enzymesMécanisme d’une réaction enzymatiqueLe site actifLa protéolyse ménagéeLes protéines mal repliées

Cours IFSI

Les enzymes sont les catalyseurs du monde biologique. Ils sont capable de transformer une forme d’énergie en une autre. Ils se caractérisent par un extraordinaire pouvoir catalytique (stabilisation des états transitoires) et une extrême spécificité (site actif). Pratiquement tous les enzymes sont des protéines, capable de catalyser des réactions chimiques très diverses en raison de leur capacité à se lier spécifiquement à une très large gamme de molécules

SITE AC

TIF

VI Les enzymes

Cours IFSI

Principe d’une réaction enzymatique

un enzyme catalyse une réaction  en abaissant l’énergie d’activation 

absence d’enzyme

substrat état transitoire produit

énergie lib

re G

substrat

complexe enzyme substrat

produit

énergie lib

re G

avec enzyme

le complexe enzyme‐substrat stabilise l’état transitoire 

augmentation de la vitesse de la réaction

Cours IFSI

Site actif région de l’enzyme lieu des interactions avec le substrat

Site de reconnaissance spécificité vis à vis du substrat

Site catalytique ensemble des chaînes latérales des amino acides responsable de la réaction catalysée par l’enzyme

Le site actif

+substrat

complexe enzyme substrat produitsenzyme

Cours IFSI

substrat

Composition du site actif d’un enzyme

chaînes latérales des acides aminés

site actif

Site actif d’un enzymeEnsemble des chaînes latérales des acides aminés qui établissent des interactions avec le substrat Ces interactions permettent de reconnaître le substrat (spécificité) et de catalyser sa transformation en produit 

Cours IFSI

interactions  responsables de la formation du complexe enzyme substrat et de la spécificité de ce substrat et de l’efficacité de la catalyse enzymatique

Interactions faiblesliaisons Hliaisons ioniquesinteractions hydrophobes

+ ‐

Fonctionnement du site actif d’un enzyme

Cours IFSI

protéine

glucide

lipide

protéase

glucosidase

lipase

acide aminé

glucose

acides gras

glycérol

glycérolacides gras

La digestion macromolécules monomères

Cours IFSI

Spécificité de la lipase pancréatique

lipides alimentaires

lipase

cellule intestinale

triglycérides

diglycérides

acides gras

Cours IFSI

Lipase pancréatique: comment hydrolyser des molécules hydrophobes en milieu aqueux?

globule lipidique micelles

acides biliaires lipase pancréatique

monoglycéridesdiglycérides

Cours IFSI

structure

réserve

Les polymères du glucose et la spécificité enzymatique

Liaison  1‐4

Liaison  1‐4

‐glucosidases

‐glucosidases

Cours IFSI

Exemple enzymes protéolytiquesDigestion des protéines essentiellement dans l’intestin grêleEnzymes trypsine, chymotrypsine, elastase, carboxypeptidase et aminopeptidaseHydrolyse polymèremonomèresprotéines (polypeptides  acides aminés hydrolyze de la liaison peptidique

réaction catalysée

site actif Asp102 His57 S195  Asp189

Trypsine 

Cours IFSI

3 enzymes: trypsine, chymotrypsine, élastaseCatalysent la même réaction  la coupure de la liaison peptidique3 spécificités différentes  

Val‐Ile‐Asp‐Lys‐Val‐Ser‐Leu‐Phe‐Gly‐Ala‐Met‐Pro‐Glu

Trois sites de reconnaissance spécifiquesUn seul site catalytique

Spécificité  sites de coupures

Cours IFSI

D

K

DKD

résumé de la réaction enzymatique d’une sérine protéase

site actif site de reconnaissancesite catalytique

interactions spécifiques enzyme substrat

enzyme disponible pour fixer un nouveau substrat

Cours IFSI

La vie de la trypsine

Qu'appelle‐t‐on protéolyse ménagée ?  

Sécrétion pancréatiqueZymogène très faible activité (trypsinogène)

Activation dans le duodénumclivage de la séquence libérant le site actif

NH2Lys (hexapeptide N term)

Entéropeptidaseduodénale

Med: pancréatite aigüe

S

Cours IFSI

ACTION DE LA TRYPSINE

SUBSTRAT

Cours IFSI

Inhibiteur des sérine‐protéases dans le sérum

une protéine mal repliée

protéine normale protéine mal repliée

polymère toxique

Cours IFSI

Mutation  protéine mal repliée  Absence de  sécrétion de l’alpha‐1 antitrypsine (1AT)  Perte de fonction 

Synthèse hépatique de l’alpha‐1 antitrypsine (1AT) Mutation  protéine mal repliée  formation de polymères toxiques  pathologies hépatiques graves

polymères toxiques gain de fonction

absence  perte de fonction

Cours IFSI

RésuméLes enzymes sont les catalyseurs du monde biologique

substratcomplexe enzyme substrat

produit

énergie lib

re G

stabilisation des états transitoires

extrême spécificité (site actif).

RR

NH2

Lys (hexapeptide N term)

S

protéolyse ménagée

capacité à se lier spécifiquement à une très large gamme de molécules inhibition

diminution énergie d’activation

Protéine mal replié  formation de polymères toxiques

protéine normale protéine mal repliée polymère toxique

mutationpathologie

Cours IFSI

R

R

La séquence des acides aminés (I)  est déterminée par le gène

Une structure tridimensionnelle (II) donnée est responsable d’une fonction spécifique (III)

(I)

(II)

(III)

La séquence des acides aminés (I) détermine la structure tridimensionnelle (II)

Cours IFSI

Merci de votre attention…