LA rECHNIQUE DES ANTICORPS FLUORESCENTS

ET SES APPLICATIONS A LA MICROBIOLOGIE

par

M. MOURARET

OFFICE DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE ET TECHNIQUE OUTRE -MER

Services Scientifiques Centraux - Bondy

1965

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- INTRODUCTION

La technique des anticorps fluorescents a été élaborée en

1941 et 1942 par CaONS et al. dans le but d'obtenir le moyen de lo­caliser les antigènes dans les tissus de mammifères. C'est seule­

ment depuis une dizaine d'années qu'elle a commencé a être employée

dans l'étude des maladies infectieuses; elle a été par la suite de

plus en plus largement utilisée pour reconnaître les anticorps pro­

duits par l'organisme et pour identifier et localiser les microor­ganismes pathogènes. Actuellement un très grand nombre d'études

concernent cette technique ou font nention de son application, si

bien qu'il est difficile de les signaler toutes. Un relevé aussicomplet que possible en a été tenté ici, à l'exclusion des études

intéressant les protozoaires, les nématodes et la localisation dans

les tissus des antigènes qui ne sont pas d'origine microbienne. Cerelevé bibliographique fait suite à un exposé de la technique, des

différentes méthodes d'utilisation et de quelques exemples d'appli-

cation.

Le principe de la technique consiste à fixer une substance

fluorescente sur des molécules d'anticorps sans altérer notablement

leur activité immunologique. Lorsque l'anticorps ainsi marqué est

mis en contact sur frottis ou sur coupe de tissus avec l'antigène

homologue, un8 réaction i~unologique a lieu et les molécules d'an­

ticorps sont retenues par l'antigène, in situ. Vexposition ulté­

rieure de la préparation aux radiations ultraviolettes sous le mi­

croscope, provoque une emission lumineuse par lR substance fluores­cente fixée sur l'anticorps, révélant ainsi le lieu où l'antigèneet l'anticorps sont combinés.

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C'est la méthode directe. Elle permet, lorsque les anticorps

fluorescents sont spécifiques d'un microorganisme, d'identifier

celui-ci. La méthode indirecte consiste à faire réagir dans une

première étape, l'anticorps non marqué et l'antigène hO[1010gue. Une

antiglobuline fluorescente, obtEnue par injection à une autre espè­

ce animale des gawna-glo bulines de l'animal ayant produit l' anti-·

corps, est appliquée dans une deuxième étape. Cette méthode a l'a­

vantage de permettre la recherche de plusieurs antigènes avec un

seul sérum antiglobuline, ce qui simplifie grandement l'utiliaation

de la technique de COONS.

Un des avantages essentiels de la technique des anticorps fluo­

rescents est de permettre, par sa rapidité d'exécution, de hâterde plusieurs jours le diagnostic des maladies infectieuses par rap­

port aux méthodes sérologiques classiques. Cependant, bien que le

principe de la technique soit simple, son application présente pc?cr­fois quelques difficultés résultant, d'une part, des réactions croi­

sées entre espèces microbiennes différifntes, plus ou moins faciles

à éliminer, etd'autre part, des réactions de nature purement physi­

ques. Pour une bonne interprétation des phénomènes observés il est

par suite n6cessaire d'effectuer des réactions de contr61e dans les­

quelles on fait varier les différents facteurs qui entrent en jeu.

LES FLUOROCHROIŒS

Le premier traceur fluorescent utilisé par COONS et ses colla­borateurs est l'isocyanate de fluoresceine dont le fluorescence est

jaûne-verdâtre. Il réagit avec les groupements aminés libres des

protéines, probablement ceux de la lysine, suivant le réaction :

Fluoresceine-N=CO + NH2-Protéine = Fluoresceine-NH-CO-NH-Protéine,

-3­COONS et KAPLAN (1950) ajoutent l'isocyannte de fluoresceine en

solution dans un Mélange d'acétone et de 1-4 dioxane, entre 0 et

2° C à la solution de protéine renferClant elle-même les deux sol­

vants précédants et amenée à pH 9 par un tampon carbonate. Le né­lange est agité pendant 18 heures puis dialysG contre une solution

saline pendant 5 à 6 jours pour éliminer l'excès de réactif.

resorcinol

HO[loH HO:)-0-('10H HO('1-0-00H.... .Jo --~, l -c- / hydro- ) -c-'V \"'0\ ~i~~-) 1\\

/yo f1coW »fJ02 NH2

(deux isomères: 5' et 4'nitrofluoresceine)

L'isocyanate de fluoresceine est préparé par fusion de l'aci­

de 4-nitrophtalique et du résorcisol vers 200°, hydrogénation c~t~·

lytique de la nitrofluoresceine 0 btenue, puis phosgénation de l' at;D,;.

nofluorusc0ine. La préparation de l'isocyanate de fluoresceine con­

duit à deux isomères d'un intérêt identique pour le marquage des

anticorps.COOH

oc~o:N02

acide nitro­phtalique

NG')

en r:lilieu)

basique

HoO-o~A=o-c-vCOONa

NCO

Préparution des isocyanates de fluoresceine

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COONS et KAPLAN (1950) préconisent cependant la séparation de cesisomères dans le but d'élininer les inpuretés. La séparation a lieuau stade de la préparation où est obtenue la nitrofluoresceine.Celle-ci est transform6e en diacétate puis soumise à une cristalli­sation fractionnée. REPENTIGNY et Jid::ES (1954) procèdent à la puri­fication au stade aminofluoresceine, par séparation sur colonne deKieselguhr, méthode qui permet de limiter les pertes de produit.

L'isocyanate de fluor~sceine étant instable doit être prépa­ré avant chaque utilisation. Cependant caONS (1956) rapporte qued'après les observations de I~RSW.LL (1951), l'isocyanate de fluo­res ceine en so lut ion dans l'acétone conserve son activit(, pendant

au moins un an lorsqu'il est protégé de la lumière de la chaleuret des moisissures. Une importante ar:lélioration a par la suite été

apportée par GOLDHAN et Cf.RVER (1957) à la technique de narquagedes anticorps par l'isocyanate de fluoresceine. Ces auteurs procè­dent à l'imprégnation d'un papier pour chromatographie par une solu­tion d'isocyanate de fluoresceine dans un mélange de dioxane et

d'acétone, puis sèchent le papier sous ventilateur. La préparationainsi obtenue, dont on connait exactement la teneur en isocyanate,peut être conservée dans un dessicateur au-delà de sept mois. Aumoment de l'emploi on fait réagir dans un bain glacé la solution deprotéine à pH 9,0 et une certaine quantité de papier imprégné. La

présence de solvant organique n'est plus ici nécessaire ce qui limi­te la dénaturation des protéines.

L'instabilité de l'isocyanate de fluoresceine a amené l'aban­don de ce produit au bénéfice de l'isothiocyanate proposé par RIGGSet al. (1958). La préparation des deux composés diffère seulementdans sa phase finale. L'isothiocyanate est obtenu par action duthiophosgèn~ sur le diacétate d'ar1inofluoresceine. Le thiophosgène

liquide est d'un emploi plus pratique que le phosgène gazeux. L'iso­thiocyanate a l'avantage d'être stable a l'état solide; en outre,

acide 1-diméthylamino­naphtalène-5-sulfonique

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COl!lme l'ont montré IU.RSHALL et al. (1958), il pernet la fixation de

fluoresceine en l'absence de solvant organique. Le r~rquage est ob­

tenu par addition progressive d'isothiocyanate en poudre à la solu­

tion de protéine.

La conjugaison d'une substance

fluorescente avec la molécule de pro­téine peut égale~ent être obtenue par

l'interr!lédiaire d'un groupement chlo­

rure d'acide du fluorochromc. HEBER

(1952) a proposé le chlorure de l'aci­

de 1-diméthylaminonnphtalène-5-sulfo­

nique (D;~NS), doht la fluorescence

jaune est voisine de celle de la fluo­

resseine. Le DANS est préparé par C"16­

thylation de l'acide 1-naphtalène-5-

sulfonique, puis broyage de 2,5g du dérivé r.1éthylô avec 3,5g de

rC15. Le chlorure d'acide dissous dans l'acétone cristallise pardilution de l'extrait 2.c6tonique dans 6 volumes d'eau. La fixationdu DANS a lieu par les groupeuents amine libres de la r.101écule pro­

téique suivant la réaction :

Fluoro8hrome-S02Cl + NH2-Protéine = Fluorochrorne-S02-NH-Protéine

REDETZKI (1958) a ~ontré que le marquage d'un sérum anti-alcool-des­

hydrogénase par le DANS n'affecte pas la réaction antigène-anticorps

Le groupement chlorure d'acide sulfonique est également utili­

sé pour :a fixation de la lissamine rhodamine B 200 (RB 200) sur

les protéines. Ce traceur proposé par CHAD\lICK et al. (1958) a étéretenu par les auteurs parmi neuf substances fluorescentes. Il Grlet

une fluorescence orangée qui contras­te parfaitement avec l'autofluores­cence bleu-verdâtre des tissus, per­mettant ainsi une identification trèsaisée des protéines marquées sur cou­

pe de tissu. Le chlorure d'acide dela RB 200 est de ~ré~aration comDode:

0,5g de RB 200 et 19 de PC15 sont bro­

yés dans un mortier ~uis on leur ajou­te 5 cm) d'acétone et on filtre. Cettesolution est mélang8e directement avec

le sérum.

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Lissamine rhodamineB 200 (RB 200)

Isothiocyanate derhodamine B

Une fluorescence orangée des

~rotéines ~ eut également être obte­nue rar conjugaison avec l'isocyana­

te ( SILVERTEIN, 1957) ou l'isothio­cyanate ( RIGGS et al.1958) de rhoda­mine B. En utilisant la fluoresceine

et la rhodamine B :,our rilarquer res:-oc­tivement deux antis8rums, SILVERSTEIN,d'une ~art, et RIGGS et al. d'autre:.art, ont Dontré qu'il étai t ~ossible

de r.J.ettre en évidence simultanG[1entdeux microorganismes sur une r:Cl1e lr6­

l~aration, les couleurs émises l~,ar lesdeux traceurs étant nettement différentes. GOLDrfuN (1961) signale

que l'isothiocyanate de rhodamine B est, cOr.J.me l'isothiocyanate de

fluoresceine, stable et disionible dans le commerce.

Un quatrième mode de fixation des traceurs fluorescents surles protéines est possible au woyen du chlorure de diazonium du

fluorochrome. BORDET (1958) rapporte que les composés diazotés so~t

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Chlorure de diazo­nium de la rosamineB.

immunologiques

1964a) •

rochrome avec le sérum est présumé voisin

de celui d'une copulation avec une fonction

phénol. La fixation pourrait donc avoir lieupar lit interméè.iaire de la fonction phénol de

la tyrosine avec formation d'un diazo-oxy­

composé: Fluorochrorne-N=N-0".r-'\ ....prot6ine.. " /La fixation de composés dia-

zotés a l'avantage de ne pas amener une déna­

turation des protéines aussi importante que

la conjugaison avec un isocyanate ou un chlo­

rure d'acide. Cependant la rosamine B n0 don­

ne une fluorescence imrortante qu'à pH 3 ce

qui limite ses possibilités d'emploi, les réactions

étant fortement réduites dans ces conditions (NAIRN

combinables aux protéines par l'inter­

médiaire notamment de la tyrosine en

formant des azoprotéines. BOFŒK et

SILVERSTEIN (1960) ont proposé le chlo­

rure de diazonium de la rosamine B quel'on fait réagir à pH 9. Le coefficientd'extinction de la combinaison de ce fluo-

D'autres fluorochromes ont été utilises parmi lesquels le 2,

2', 4-trihydroxy-4'-aminoazobenzène qui est fixé sous forme d'iso­thiocyanate aux protéines et donne une fluorescence jaune en présen­ce d'aluminium ( DOWDLE et Hf.NSEN 1959), l'isothiocyanate de tétra­

mèthylrhodamine qui nécessite un t(~mps de cuntact antigène-anticorpsfluorescents, de plusieurs heures ( SHITH et al. 1962). r~ais les

plus employés sont le FITC, la RB 200 et le DAnS ( DUC HENNE 1963).

Cependant, par cuite de la simplification apport8e à l'utilisa­

tion de l' isocyanate de fluorosccine par GOLE '.:.:J et CARVER (1957),

r-TcDEVITT et al. (1963) rapportent que ce corps est susceptible d'être

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encore employé, l'intensité de fluorescence des molécules de flua··resceine fixée par l'isocyanate Gtant supérieure à celle des molé­

cules fixées par l'isothiocyanate.

LE rS\RQŒ.GE DES ANTICORPS

Toutes les techniques employées ont en commun avec celle de

COONS, l'addition progressive de fluorochrome à la solution de

globulines amenée à pH 9 et refroidie entre 0° et 2° C. Le mélangeest maintenu en agitation à cette température pendant plusieurs

heures. ;\.ux modifications concernant le fluorochrome et son mode de

fixation s ' ajoutent des pe rfectionnerJents apportés à la purifica-­tion effectuée après la conjugaison et destinée à suppri~er les

réactions non spécifiques.

Le sérum utilisé doit avoir une teneur élevée en anticorps.

L'immunisation est effe ctuée par .Ane rréparation ct' antigènes aussipure que possible, au moins pour la première injection. Un adjuvant

( alun ou émulsion de Iijcobactéries àans l'huile) est habituelle­

ment utilisé avec les protéines solubbs (COOIJS 1958). Le sérum est

préalablement débarrassé des albumines pour éviter la dilution des

anticorps fluorescents à2ns une grande quantité de protéines inac­

tives. COONS (195$) préconise une floculation des globulines à 4°C,

par le sulfate d'amnonium à de~i-saturation ajouté progressivement

au séru.m. Le précipité est centrifubé, lavé par du sulfate d'awna­nium à demi-saturation puis dissous dans une solution saline tampon­

née. L'ion arrl.l:lonium est ensuite éliminé par dialyse contre une sol,,­

tion il 0, 85~; de CINa car il interfère avec la réaction, pro bable­

ment en entrant en compétition avec les protéines pour l'isothio­

cyanate de fluoresceine. KAUFAr~J et CHERRY (1961) rapportent en ef­fet que le titre de color[~tion d'un sérum anti-Brucella conjugué en

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présence d'une concentration 0,04 r: en sulfate d' amr.10nium, estquatre fois plus faible que celle du sérum marqué en l'absence de

de sel. RIGGS et al.(195b) procèdent à trois précipitations par le

sulfate d'ammoniurl à demi-saturation pour le Marquage des anticorpspar l'isothiocyanate de fluoresceine. Lorsque le marquage est effec­

tué par le chlorure d'acide de la RB 200, il est préférable de pro­

céder à la floculation des globulines après la conjugaison, la dé­

termination du titre d'anticorps ne pouvant être effectuée que sur

le sérum entier ( CHAmnCK et al. 1058). La perte de colorant qui

en résulte n'est pas un inconvénient car celui-ci est bon marché.

Des techniques de conjugaison pour les trois rrincipaux fluo­

rochromes ont été proposés par NAIRN (1964a): Le sérum est amené

à une concentration de 50 à 60 mg de protéine par cm); il est tam­

ponné à pH 9,0 par addition de deux volumes de tampon carbonate­bicarbonate de concentration 0,51'1 et maintenu entre 0 0 et 2 0 C. Le

FITC est ajouté à raison de ) mg par cm) de sérum sous forme de

poudre ou en solution dans le tampon ou dans un peu d'acétone,danslequel il est beaucoup plus soluble que l'isocyanate (RIGGS et al.

1958). L1agitation est poursuivie pendant une nuit. Le chlorure

d'acide de la RB 200 préparé à partir de 0,5 g de fluorochrome et

19 de PC15, en solution dans 5 cm) d'acétone est ajouté à raison

de 0,1 cm) par cm) de sérum. L'agitation est poursuivie pendant30 minutes. Le DAnS est employé dissous dans le minimum d'acétone

dans la proportion de 3 mg par cm3 de sérum. L'agitation est pour­

suivie pendant 6 heures.

D'après t~RSHALL et al.(195a), en l'absence de solvant orga­

nique la dénaturation des protéines est peu importante. Ces auteurs

ont montré que l'addition d'isothiocyanate de fluoresceine en pou­

dre ou bien d'isocyanate ou d'isothiocyanate de fluoresceine fixés

sur papier suivant la technique de GOLmJ1.N et CARVER (1957), ne

provoquait pas de modification notable du titre d'agglutination de

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six antisérums différents par rapport aux fractions non marquées.

Par contre le marquage par l'isothiocyanate et surtout l'isocyanate

en présence de solvants organiques amenait une diminution parfois

très im1iortante du titre d'agglutination. L'addition de fluorochro­~e en l'absence de solvant organique est effectuée par RINDERKNECHT

(1960,1962) suivant une technique qui rappelle celle de GOLDI::J\N et

Cl\.RVER : le FITC et les chlorures d'acide du Df',NS et de la RB 200

sont absorbés sur terre de Diato~écs ( Célite ). Le fluorochrome

étant sous forme très divisée, sa fixation sur les protéines est

très rapide; 30 minut83 suffisent.

GOLDSTEIN et al.(1961) rapportent qu'une purificationdes globulines sur colonne de DE~E-cellulose, préalablement à laconjugaison avec l'isothiocyanate de fluoresceine n'amène pas une

diminution de la fluorescence non spécifique observée sur impres­si')ns de ra te de cobaye colorées par la [;1(~thode indirecte. La fl1l0­

res~ence non spécifique était en relation avec la teneur des pro­

téines en fluoresceino; elle augmentait avec celle-ci. Il est main­tenan~ êtabli que la fixation de fluorochrome est hétérogène et

que ce sont les protéines excessivement marquées qui sont responsa­

bles ~es colorations non spécifiques. CURTAIN (1958) a séparé parélectrcphorèse différentes fractions de~2-g1obulines ayant fixé

des quantités croissantes de fluoresceine et signale que les colo­

ratione non spGcifiques sont d'autant plus intenses que la teneur

des gloJulines en fluoresceine est plus grande.

La disparition du groupement amine libre ayant réagi avec le

fluorochrome et habituellement chargé positivement au-dessous de

pH 10 et l'introduction du groupement carboxylique libre de la flu­oresceine chargé négativement au-dessus de pH 5, entraînent une

augmentation de deux unités de charge négative de la protéine par

molécule de fluoresceine fixée entre pH 5 et pH 10 (NAIRN 1964a).

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Alors que les globulines de chèvre anti-lapin migrent vers la catho­

de à pH 8:6, elles se déplacent vers l'anode après fixation de fluo­rescei ne : GOLDSTEIN .§l.:L a~. 1961). D'après NAIlli! (1964a) à pH 7 lesprotéines du sérum ont une charge négative qui se trouve accrue par

la fixavion de i'luoi.'ochrome si bien que les protéines se comportentcomme des colorants acides qui réagissent avec les tissus positive­ment chargés en donnant dos colorations non spécifiques. L'auteur

rapporto une étude de I~YERSBACH et SCHUBERT (1960) d'après laquel­le par élévation du pH les tissus deviennent négativement chargés

et les colorations non spécifiques sont réduites.

GRIFFIN et ~1.(1961) sont parvenus à réduire les fluorescen­ces non spécifiques en déterminant la durée de la réaction de conju­gaison et la quantité minimum de FITC nécessaire pour obtenir untitre de coloration spécifique maxiQum et un titre de coloration

non spécifique mimirnum. Les conditions retenues pour le sérum anti­Streptocoque A sont: un rapport FITC sur sérum de 1/40 et une durée

de réaction de une heure ou plus. Ce résultat a pu être obtenu avec

du FITC chromatographiquement pur. La teneur en isothiocyanate de

fluoresceine des préparations non purifiées de ce corps varient de

20 à 60% ce qui rend difficile le calcul de la quantité de colorantqui doi t ê~re employé pour la conjugaison ( FELTON et rULLON, 1961).

LTaddi~ion progressive de fluorochrome au sérum a pour butd'amener une fixation assez homogène et par suite de limiter lescolorations non spécifiques par les fractions excessivement mar­quées. Pour la recherche des antigènes viraux dans les tissus,CLARK et SHEFILR[ (1963) préconisent le marquage des anticorps par

diffusion de l'isothiocyanate de fluoresceine à travers une membra­ne à dialyse., La solution de ~"-globulines purifiée sur colonne deDEAE-cellulose, ajustée à 1% dans un tampon carbonate-bicarbonate

de concentration 0 )025H est placée en tube à dialyse dans 10 volu",mes de solution à 0)01% de FITC dans le même tampon. La réaction

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est poursuivie pendant 24 heures à 4° C sur agitateur magnétique.

La spécificité des anticorps ainsi obtenus est bien supérieure à

celle des anticorps marqués par addition de FITC en poudre à la

même solution de~'-globulines pures suivio ct JunG 8.bsorp'tion 'stir

poudr.~ de tissu.

L'excès de fluoresceine fixée par les anticorps pourrait nepas être la seule cause de fluorescence non spécifique: la fraction

" 19 S " des globulines est également susceptible d'intervenir (Kc­

DEVITT et al. 1963). HOLF et al. (1963) préconisent un fractionne­ment des globulines sur colonne de diéthylaminoéthanol-Sephadex A

50 préalablement à la conjugaison, pour le marquage des antiglobu­

lines utilisées dans la Méthode indirecte. La fraction" 7 S " éluÉe

en premier lieu est conjuguée avec l'isothiocyanate de fluoresceine.

On évite ainsi, lors de la localisation des antigènes dans les tis­

sus, les fluorescences non spécifiques qui sont dues à la fraction

" 19 S "

PURIFICATION DES ANTICORPS FLUORESCENTS

A l'issue de la conjugaison du fluorochrome avec les anticorps

des substances fluorescentes apportées par la matière colorante em­

ployée ou provenant de l'hydrolyse du fluorochrome ou formées au

cours de la réaction ( composé YlBn de CHAmnCK et NAIRN 1960), sont

présentes dans la préparation. Ces substances désignées par U.F.E.

(unreacted fluorescent material) sont adsorbées sur les protéines

du sérum. Elles sont responsables de colorations non spécifiques et

doivent être éliminées. Les anticorps marqués par le FITC pur ren­

ferment moins d' U•F. T,l. et sont plus faciles à purifier que les an­

ticorps fluorescents obtenus avec certains échantillons commerciaux

de FITC impur ( NAIRN, 1964a). Des fluorescences non spécifiques

résultent égalen;ent de la fixation d'une quantité excessive de fluo­rochrome sur les anticorps. La localisation sur coupe de tissu ou

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impressions de tissu sur lame, de certaines particules virales etd'antigènes solubles qui sont présents à concentration faible et

variable est rendue difficile par lGS fluorescences non spécifiques.

Par contre les bactéries et d'autres types de part':"culGs virales

peuvent être localisées assez facilewent par les anticorps fluores­

cents ( GOLDSTEIN et al. 1961). La ~éthode de purification employéepar COONS et 10\.PL1·;JJ (1950) comporte une dialyse suivie d'une agita­

tion du sérum avec du foie broyé, séché à l'acétone ou lyophilisé.

L'absorption sur poudre de tissu entraîne une dir:1inution de la te­neur eH protéine et fluorcsceine et du rapport fluoresceine sur

protéine. Au-delà de deux absorptions il n'y a plus de réduction

importante de la teneur en protéine et fluoresceine ( GOLDWASSER et

SHEPARD 1958). DI~JEEN et lill!. (1957) ont proposé une extraction par

l'acétate d'éthyle suivie d'une absorption sur tissu.

CHAmaCK et al. (1959) rapportent qu'une purification par la

méthode de CaONS et KicPLAN enlève seuler,1ent 65 5~ de l 'U.F .11. de

sérums marqués par l'isocyanate de fluorcsceine. Une absorption ul­térieure par le charbon activé en éliminait encore 33%. FOTHERGILL

et Ni~IRN (1961) procèdent à l'extraction de l'U.F.n. par la poudrede charbon activé, agité pendant 1 heure avec le sérum fluorescent.

Le rapport fluorochro~e sur protéine diminue puis tend vers unevaleur constante lorsque la quantité de charbon crôit. La quantité

minimum d'absorbant nécessaire est respectiver:J.ent de 15 mg et 75 mg

/~r ç~ • .~e serum marque par la RB 200 et l'isothiocyanate de fluorescelne.

Une diminution de la teneur en protéines en résulte; elle est de 5à 101~ dans le preoier cas et de 30 à 405; dans le deuxième cas. La

perte importante de protéines ayant lieu avec les sérums marqués

par le FITC conduit à adopter de préférence, pour ces sérums, la

purification sur Sephadex.

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GOLDSTEIN et al. ( 1960) puis ZUAfll'J et DfdI (1961) ont proposé

l'utilisation dTune colonne de gel de Sephadex ( polydextrane )

pour la purification des anticorps fluorescents. Ce matériel présen··

te des pores dans lesquels ne peuvent diffuse~ que les petites mo10'

cules. Il en résulte une vitesse de deplacement plus réduite pour

celles-ci que pour les grandes molécules de protéine ce qui permetleur séparation. La colonne est lavée par une solution saline tampon­

née à pH 7 puis imprégnée de sérum fluorescent. La même solution

déplace d'abord les anticorps fluorescents q;li sont ramenés à pH 7et dilués, puis l'U.F .It. Cette opération der:1ande seulement 10 à 15

minutes alors que par dialyse 5 à 6 jours étaient nécessaires; maisles colorations non spécifiques ne sont pas moins inportantes qu'en

procédant par dialyse ( GOLDSTEIN et al.1961). KILLANDER et al. (1961)ont montré que le pouvoir colorant des antisérums R.insi purifiésétait analogue à celui des antisérums dialysés. La perte de pro~C;np.

est négligeable. La purification des anticorps narqués par le DANS

est conduite en lumière UV, à lTobscurité, leur faible coloration

ne permettant pas de suivre leur passage. GORDON et al. (1962) uti­

lisent une colonne de Sephadex conjointemont à la purification du

sérum par floculation au moyen dTEthodine (6,9-diamino-2-ethoxyacri­

dine) suivie d'une précipitation des globulines par lTacétone. L'Etho­

dine rfsiduelle est retenue sur la colonne.

Après élimination de ITU.F.H. puis absorption éventuelle sur

poudre de tissu, les anticorps fluorescents peuvent être concentrésau moyen dTune précipitation par le sulfate dTammonium à 40% suivie

dTune dissolution dans une solution s~line tamponnée. Les anticorps

sont prêts à l'emploi après dialyse d'une müt (N1I.IRN 1964a).

Des sérums fluorescents ne donnant que de faibles colorations

non spécifiques et qui, par suite, ne nécessitent pas d'absorption

sur poudre de tissu, ont été préparés par purification sur colonne

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de diéthyla~ino-éthyl DEAE-cellulose (RIGGS et al. 1960). 1e sérum

entier est conjugué avec le FITC, dialysé pendant une nuit contre

un tampon phosphate de pH 6,3 et de concentration 0,0175T1 puis in­troduit dans la colonne équilibrée avec le ~êP1e tampon. L' élution

est effectuée par le tampon contenant des quantités croissantes de

CINa. Dans le cas de séruns antiviraux de singe et furet seules les

fractions éluées par le tampon en l'absence de CINa avaient un ti­

tre de coloration élevé. Par contre pour des sérums antibactériens

de lapin, les fractions correspondant aux concentrations 0,075N et0,125M de CINa avaient le titre le plus élevé. Les fractions éluées

au-delà de la concentration 0, 15H donnent d'importantes colorationsnon spécifiques. CURTI,n~ (1961) a séparé sur colonne de DElŒ-cellu­

lose des gamma-globulines de lapin anti-albumine humaine dont le

titre d'anticorps est d'autant plus élevé, et qui donnent des colo­rations non spécifiques d'autant plus réduites, qu'elles ont été

éluées plus rapidement.

GOLDSTEIN et al. (1961) ont montré que l'addition d'une quan­

tité trop élevée de FITC au sérum entraîne une fixation excessive

de fluorochrome qui interdit la séparation sur colonne de DEAE-cel­

lulose de fractions ne donnant pas de coloration non spécifique.

Lorsque 6 à 8 mg de FITC cristallisé étaient ajoutés par g de pro­

téine, il était possible d'isoler des globulines fluorescentes dont

le rapport fluoresceine sur protéine se situait entre 2,0 et 3,5 X

10-3 • Ces fractions ne donnaient pas de fluorescence non spécifique

lorsqu'elles étaient utilisées à une concentration de 1mg de proté­

ine par cm3; au-delà de 2 r'1g une fluorescence non spécifique était

OCSGrT c.

NcDEV=TT et al.(1963) rapportent égalerllent que la fixationd'une quanti~é excessive de fluorochrome sur la fraction globuline

du sérum ccnjuguée avec le FITC chromatographiquement pur entraîne

-16-

une perte très importante d'anticorps lors du fractionnement ulté­

rieur sur colonne de DEAE-cellulose. Une proportion importante des

anticorps se trouve alors associée à des colorations non spécifi­

ques dans la fraction éluée par une solution normale de CHJa.

Par passage des globulines fluorescentes sur colonne de DEAE­cellulose il est possible d'éliminer non seulenent les fractions

ayant fixé une trop grande quantité de fluorochromes, responsables

de fluorescences non spécifiques, mais également les fractions in­

suffisamment marquées qui inhibent la fluorescence spécifique

( GOLDSTEIN et al. 1962 ). Ces dernières renfermaient 35~ de la to­

talité des globulines lorsque le marquage était effectué avec 8 mg

de FITC par g de protéines employées â la concentration 2~. Il

atteignait 80~o lorsque la concentration des protéines était ramenée

â l~o avant la conjugaison.

La purification sur colonne de DE~E-cellulose a également été

employée pour supprimer les réactions croisées entre plusieurs sou­

ches de virus de la grippe. La conjugaison devait être effectuée

ici sur la fraction globuline du sérum ( FROH;'11AGEN et r1ARTINS 1<;(3)

Toutefois en procédant au marquage de la totalité du sérum les ré­

actions croisées pouvaient être évitées par élimination des proté­

ines indésirables au moyen d'une floculation par le Rivanol ( lac­tate de 2-ethoxy-6,9-diaminoacridine) suivie d'une floaulation des

globulines par le sulfate dl ammonium â 40;~ de la saturation et en­

fin passage sur colonne de Sephadex.

-17-

PROPRIETES DES PROTEINES COIJJUGUEES AVEC UN FLUOROCHROIffi.

L'intensité de fluorescence des anticorps conjugués avec un

fluorochrome est très inférieure à celle du fluorochrome libre.

La diminution d'intensité de fluorescence serait due à une inté­

raction entre le fluorochrome et la protéine. Elle s'accentue avec

le degré de conjugaison et au-delà d'une valeur appelée degré op­timum de conjugaison, l'augmentation du nombre de molécules de

fluorochrome fixée n'augmente plus la fluorescence de la protéine

(NfI.IRN 1964a).

r:cDEVITT et al. (1963) signalent d'autre part que le mode de

fixation du fluorochrome influe sur la fluorescence. Le pourcenta­

ge d'''efficacité d'emission ti d'antitoxines diphtériques de cheval

marquées par la fluoresceine, déterniné comparativement à des so­

lutions de fluoresceine, était respectivement de 14% et 36% lors­que la conjugaison était effectuée avec l'isothiocyanate et avec

l'isocyanate de fluoresceine. Ces résultats étaient obtenus pour

des rapports fluoresceine sur protéine compris entre des limites

assez importantes qui n'influaient pas sur le pourcentage d'''effi­

cacité d'emission". Pour les protéines conjuguées avec la RB 200

la fluorescence est égale à 30~ de l'intensité observée à l'état

libre (NAIlliJ 1964a).

La quantité de fluorochrome fixé est déterminée par mesure

de la densité optique, effectuée à la longueur d'onde du maximum

d'absorption du colorant: 575 mfPour la RB 200, 495 mf pour leFITC et 340 m~ pour le DANS. (NAIRN 1964a). La concentration enprotéine est mesurée par micro-Kjeldahl ou par détermination de

la différence de densité optique entre le biuret seul et le mé­

lange biuret-protéine ( GOLD\JASSER et SHEPARD 1958) ou bien encore

-18-

par la densité optique à 280 m (FRorTI:HhGEN et T:ARTINS 1963). Les

valeurs obtenues pernettent de calculer le rapport fluorochrome

sur p:otéine du sérum fluorescent. La conr~aissance de ce rapport

est inportante car il conditionne les propriétés de la préparation:fluorescences non spécifiques s'il e~~ ~rop élevé, fluorescence

non décelable s:il est-trop faible.

îJAIF..N (1964a) rapporte que la fixàtion de la RB 200 sur les

protéines fait apparaitre une fluorescence dans le rouge qui s'a­

joute à la fluorescence jaune orangée du fluorochrome libre. Unchangement de couleur par disparition des plus grandes longueurs

d'onde de fluorescence a lieu au cours de fortes expositions aux

U.V., des 2nticorps conjugués avec la RB 200 et le DANS. Il tra­

duirait une décomposition photochimique des anticorps fluorescents

avec libération du fluorochrome que l'auteur a mis en évidence

par filtration sur gel. Aucun changement de couleur n'est observé

avec les anticorps marqués par le FITC dont la couleur de fluores­

cence est id8ntique à celle du colorant libre. La lumière émisepar des préparations de microorganismes colorés par des anticorps

conjugués avec le DANS blanchit au cours de l'exposition aux U.V.,

ce qui permet de les différencier des colorations non spécifiques,

lesquelles n'ont pas cette propriété ( \JOLOCHO\'J, 1959). Il se pro­

duit en outre une diminution d'intensité de la fluorescence des

préparations 'iWccours dj..}'exposit'!on prol~ée aux U.V.(~lit~,

:'-1964a ) •

REPEN'l'ImrY et SONE!" \1961) ont "'montré qu tau cours de trois

minutes d'exposition aux U.V. la variation d'intensité de fluores­

cence des microorganismes ayant fixé un anticorps fluorescent,

n'est que partiellement attribuable auf'luorochrome. Elle résulte,

d'une part, d'un changement d'intensité de la fluorescence primai­

re du nicroorganismes, laquelle s'accroit pour Corynebacterium

-19-

diphteriae et diminue pour Staphylococcus aureus et, d'autre part,

d'une augmentation d'intensité de la fluorescence secondaire ap­

portée par l'anticorps conjugué avec l'isothiocyanate de fluores­

ceine. Contrairement à ce dernier, l'isothiocyanate de rhodamine

B n'entraîne pas de variation de fluorescence secondaire au cours

d'une exposition de trois Qin~tes aux U.V.

Les anticorps fluorescents sont très généralement employés en

milieu neutre. Cependant WlIRN (1964a) rapporte que l'intensitéde fluorescence des anticorps narqués par la HE 200 est deux fois

plus intense à pH 4,0 et pH 10,5 qu'au voisinage de la neutralité,

bien que la fluorescence du colorant libre soit peu affectée par

le pH. Quant aux anticorps conjugués avec la fluoresceine, l'in­

tensité de fluorescence est la plus élevée à pH 8,0. VJHJTER et

ITIODY (1959b) n'observent pas d'influence du pH, entre les valeurs

5,5 et 7,5, sur la fluorescence de préparations de Pasteurella

pestis colorées par des globulines conjuguées avec l'isocyanate de

fluoresceine.

Les anticorps marqués par un fluorochrome peuvent être con­

servés pendant de nombreux mois sans r:loè.ification de leurs propri­

étés. Un sérum anti-Pasteurella pestis conjugué avec l'isocyanate

de fluoresceine, conservé pendant un an entre 0 et 50 C ou bien

à l'état congelé ou lyophilisé ne présentait pas d'altérntion du

titre d'agglutination. Seul le titre de coloration était plus

réduit dnns le deuxième mode de conservation (\lINTER et HOODY,

1959b). Un stocknge de 14 mois entre 0 et 4° C ou à -20 0 C nediminuait pas le pouvoir colorant d'un sérum anti-Histoplasma

capsulatum conjugué avec l'isocyanate de fluorosceine (GORDON,1959)

-20-

Des séruQs conjugués avec la III 200 avaient conservé leurs proprié­

tés après b mois de stockage entre -15 et _20 0 C ( CHAmJICK et al.

1958). Il suffisait de procéder préalablement à leur utilisation

à une absorption sur charbon ou poudre de tissu pour éliminer le

fluorochrome libéré.

La conjugaison des sérums avec un fluorochrome introduit quel­

ques modifications de leurs propriétés. Une altération consécutive

à la fixation de fluoresceine a été mise en évidence par SONEA et

REPENTIGNY (1961) au moyen de la technique de diffusion sur gélose:

des lignes secondaires n'étdient plus observées après le couplage.

D'autre part J·I00DY et al. (1961) rapportent que le titre d'aggluti­

nation de sérums anti-Brucella est deux à quatre fois plus faible

après fixation d'isothiocyanate de fluor8sceine. C~tte diminution

est plus ou moins i~portante suivant la technique utilisée (IARS­HALL et al. 1958). Cos nodifications de propriété résultant de la

conjugaison n'ont cependant qu'une importance relative, les réac­

tions par imnunofluorescence présentant quelqu8 différence avec

les réactions sérologiques babituelles. En effet, THOI~SON et al.(1957) rapportent que les réactions sérologiques croisées sont

plus fréquentes par la technique des anticorps fluorescents que

par les méthodes sérologiques classiques. Ce desaccord résulte de

ce que la simple combinaison de l'anticorps fluorescent avec une

cellule microbienne constitue un test positif alors que les tests

d'agglutination et précipitation nécessitent une seconde étapedans laquelle les particules élémentaires de complexe antigène­

anticorps se réunissent en agrégat. La fréquence des désaccords

serait liée à celle du phénomène de "prozone" régissant l'aggluti­

nation.

-21-

LES lIETHODES DI UTILISi,TIO~~ DES f.lITICOHPS FLUOHESCEl !TS_..--..~-.----.------ ---

Les préparations devant recevoir les anticorps fluorescentssont préalablement fixées. Pour les étalements de microorganismes

sur lar.le) on pro cede le plus généralement par chauffage. CHf.mnCK

et SLADE (1960) disposent les préparations pendant 30 secondes sur

plaque chauffé entre 60 et 65 0 C. 1'100DY et al. (1956) n'ont pasobs~~vé de différence significative de fluorescence entre des pré­

parations de I~lleomyces Bseudonallei fixées par la chaleur, le

méthanol ou le formol. Des préparations de Pasteure~la pestis colo­rées par 11antisérum homologue de l'antigène d'enveloppe présen­

taient une intensité de fluorescence satisfaisante après fix8ticn

par la chaleur, le dioxane ou le fOrr.l01 à 0,5;;, faible a près fixa­tion par l f éthanol ou le r.lethanol et nulle après action du formol

à 10);; ( vHHTER et IIOODY 1959b). LaI3l1EC et aL(1959) ont retenu

pour des étalenents de Shigell~ flex_ner~, le traitement par le ITl2­

thanol absolu de préference à la fixation par la chaleur, laquelle

amène une fluorescence du fond résultant probablement de l'extrac­

tion de matériel antigénique soluble. DOrJ!,LDSON et vJHIT1~KER (1960)

fixent par l'acétone des frottis de Bordetella~rtussis obtenus

de prélèvements effectués dans les voies respiratoires.

La fL:ation des virus sur tissu est généralement effectuée

par 1 1acétone 0 HIlJŒIA. et HDrJ=ELEH (1961) fixent le virus de lapoliomyélite developpé sur culture de tissu, par traitement de

10 minutes dans l'acétone à la tenpérature ambiante. GOLDIJASSER et

KISSLING (1958) procèdent par irlf'lersion de 18 à 24 heures dansl'acétone entre -15 et _20 0 C, d'impressions de tissu infecté par

le virus rabique. Un traitement de 15 minutes dans l'alcool absolu

est employé par NAGARA.J (1965) pour des coupes de tige et feuille

infectées par le virus de la nosaïque du tabac.

-22-

I~thode dirüctu.

C'est la plus simple. Le sérum fluorescent est appliqué pen­

dant 30 minutes en atmosphère hunide sur la préparation diantigene.

Celle-ci est ensuite lavée par une solution saline tamponnée â pH

7,0. 3i le sérum conjugué contient un anticorps spécifique d'un

antigène de la préparation, une combinaison a lieu et le complexe

antig~ne-anticorps formé est observable en lumière U.V. 3inonl'anticorps est éliminé par le lavage et il n'y a pas de fluores-

cence.

Les contrôles suivants doivent être effectués: l'utilisa­

tion de globulines normales fluorescentes ne doit pas entraîner

de fluorescence de la préparation. Le sérum spécifique non marqué)

appliqué préalablement au sérum fluorescent doit inhiber la fluo­

rescence en empêchant la formation du complexe antigène-anticorps

fluorescent.

Pour une raison inconnue, ce dernier test proposé par COONS

et KAPLAN (1950) n'est pas toujours efficace. tUODY et al. (1956)lui ont substitué l'inhibition en une étape effectuée par addition

simultanée d'antisérum non marqué et du même antisérum fluorescent.

Ce test a par la suite été developpé par GOLDI~N (1957) pour la

recherche d'anticorps dans un sérun inconnu non marqué. Ce dernier

est ajouté â une égale quantité de sérum fluorescent connu et le

mélange est appliqué pendant 1 heure â 37° C sur une préparationde l'antigène homologue. L'absence ou la réduction de fluorescencepar rapport â une préparation de l'antigène ayant reçu seulement

l'anticorps fluorescent traduit la présence, dans le sérum inconnu,

d'anticorps spécifique de l'antigène.

-23-

L'identification des nicroorganismes par la technique des

anticorps fluorescents est fréquemnent rendue nalaisée par lesréactions croisées ayant lieu avec des microorganismes hétérolo­

gues. THOIlh.SOI~ et al. (1959) ne sont pas parvenus à identifier

Salmonella typhosa dans des échantillons de selles à cause de

l'absence de spécificité de l'antisérum. Il est souvent possible

d'éliminer les réactions croisées soit par une dilution du sérum,soit par son absorption sur les microorganismes hétérologues.

GORD0N (1959) a supprimé la coloration de Blastomyces dermatitidis

par un sérum fluorescent anti-Histoplasma capsulatum en diluant

4 fois le sérum dans une solution saline de pH 7. r:OODY et al.

(1958) ont préparé un antisérum fluorescent spécifiques des sou­

ches de Streptococcus de groupe A en naintenant pendant 1 heure

à 37° C le mélange d'antisérum et de cellules du groupe C. Ulté­

rieurement REDYS et al. (1960) ont observé que ce traitement n'é­

tait pas pleinement efficace et lui ont substitué une inhibitionde la réaction croisée par app+ication de sérun non marqué anti­

groupe C, préalablement à celle du sérum anti-groupe A fluores­

cent. Sept sérums fluorescents spécifiques d'un seul facteur anti­génique de Staphylococcus aureus ont été obtenus par COHEN et

OEDING (1962) en employant des souches appropriées pour l'immuni­sation et en effectuant une ou deux absorptions du sérum sur dif­férentes souches de la m~ne espèce.

Par une préparation particulière des cellules employées pour

l'immunisation il est également possible de supprimer des réac­

tions croisées. \JINTER et HOODY (1954a et b) ont Montré que pour

être spécifique de Pasteurella pestis, l'antisérum doit renferner

uniquement l'anticorps homologue de l'antigène d'enveloppe. Ceciimplique pour l'immunisation l'utilisation de cellules cultivées

à 37° C et tuées par le formol. En effet, l'antigène d'enveloppe

-24-

n'est pas produit en quantité d~celable à 20° C et la stérilisa­

tion par la chaleur le détruit. L'immunisation effectuée par des

cellules ainsi traitCes provoque la formation d'anticorps homolo~

gue de l'antigène somatique, non spécifique de P. pestis.

PITTI1,N et r·mODY (1960) rapportent que des globulines fluores­

centes de sérum normal de lapin et de sérum anti-Strep~coccus de

groupe A colorent Staphylococcus aureus. Cependant la réaction

croisée est intervenue 4 fois seulement au cours de 1800 examens

cliniques de recherche de Streptocoque. L'absorption préalable

des sérums sur Staphylocoque n'est donc pas indispensable. COHEN

et al. (1961) ont montré que cette réaction croisée avait lieu avec

les types de Staphylococcus l et III de Cowan mais non avec le

type II.

Quant aux colorations non spécifiques résultant de réactions

purement physico-chimiques entre le sérum fluorescent et les tis­

sus, elles peuvent être éliminées par une purification appropriéedu sérum. Cependant une autre méthode a été proposée par S::ITH et

al.(1959). Elle consiste à pratiquer une double coloration: dusérum normal ou de l'albumine de sérum de boeuf conjugués avec la

RB 200 sont ajoutées à l'antisérum marqué par la fluorcsceine.

L'application de ce mélange sur des impressions de tissu renfer­

mant l'antigène homologue permet d'obtenir une fluorescence spéci­

fique plus intense se détachant sur un fond rouge orangé.

l~thode indirecte.

Elle a été employée pour la prenlere fois par \ffiLLBR et COONS

(1954) pour la détection de virus sur cultures de tissus. La pré­

paration est d'abord recouverte pendant )0 minutes par l'antisérum

", ....

-25-

non marqué. Elle fixe l'anticorps. Après lavage par une solution

saline tamponnée à pH 7 on applique une deuxième couche constituée

par un sérum fluorescent dirigé contre les gamma-globulines de

l'espèce animale ayant produit l'anticorps, puis on lave à nouveau.

D'une part, cette méthode permet de rechercher dans plusie~

sérums les anticorps produits lors de maladies infectieuses, au

moyen d'un même sérum anti-globulines humaines. D'autre part,aplJ]_i«

quée à la mise mise en évidence des microorganismes elle présente

sur la méthode directe l'avantage de n'exiger qu'un seul sérum

fluorescent anti-globulines pour l'identification de plusieurs mi­

croorganismes, les anticorps étant produits par une même espèce

apimale. Cependant d'après GOLDEAN (1961) cet avantage a perdu de

son intérêt par suite des simplifications apportées à la technique

de fixation du fluorochrone. Elle conserve toutefois une supério­

rité qui réside dans sa grande sensibilité, laquelle serait 10 f~is

plus élevée que celle de la méthode directe (COONS 1956). Cette

augmentation de la sensibilité résulte de ce que chaque mOlécule

d'anticorps fixée sur l'antigène peut recevoir à son tour plusj~11r~

molécules d'anti-globulines, ce qui multiplie d'autant le nombre

de molécules fluorescentes fixées dans le complexe. r~NNUCCI (1963)rapporte ses observations et celles de JANKOVIC concernant la pos-,

sibilité d'une nouvelle multiplication de la sensibilité par uti­

lisation de trois couches: la premlere est un antisérum humain,

la deuxième un sérum de lapin anti-globulines humaines et la troi­

sième un sérum fluorescent de chèvre anti-globulines de lapin.

Héthode de la coloration du complément.

Ce sont les observations de LIU et HEYL (1957) relatives à l'in­

tensification de la coloration par une addition de sérum frais,

-26-

lors de l'identification d'un virus par la Méthode indirecte qui

ont incité GOLDlJJ.SSER et SHEP!.FW (1956) a rechercher une méthode

de co+oration du complément. Du sérum frais de cobaye est ajouté

en m@me temps que l'anticorps à la préparation d'antigène. Celle­ci reçoit ensuite un sérum fluorescent de lapin anti-globulines

de cobaye. Le sérum renfermant l'anticorps est préalablement chauf­

fé pendant )0 minutes à 56° C pour inactiver le complément afin

qu'il n'entre pas en compétition avec celui du cobaye.

Par rapport à la méthode indirecte qui nécessite un sérum

anti-globulines par espèce animale ayant fourni l'anticorps,cette

méthode apporte une plus grande simplification. Un seul sérum

anti-globulines suffit pour obtenir la coloration de plusieurs

préparations ayant reçu des anticorps obtenus dans diverses es­

pèces animales.

HINUI'J\. et al. (1961) ont montré que cette néthode était

encore plus sensible que la précédente pour la nise en évidence

du virus de la poliomyelite.L'augmentation de la sensibilité per­

met l'utilisation de sérums fluorescents plus dilués ce qui amène

une diminution de la fluorescence non spécifique. Ces avantagesont été confirrrlés lors de l'étude de myxovirus (HIlmI.Th. et al.

1962) •

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