CORRECTION DETAILLEE DU CONCOURS BLANC DE L’UE1

CHIMIE ORGANIQUE

Exercice 1 :

t-Bu

(CH2)2OH

M

t-Bu

cat

C6H5

O

L

C

K t-Bu

C6H5

H CH3

CH2

O

N

CH2

CH2

C

C

C6H5

I

N

cat

J

H

CH3

H

C6H5

O

QUESTION N° 1 : Réponses A,C,D

B : M ne possède pas de carbone asymétrique donc ne possède pas d’activité optique.

E :

1) LiAlH4

C6H5

2) H2O, HCl

C6H5

(C6H5)2 N

O

CH3N

H

C

Exercice 2 :

QUESTION N° 2: Réponse A,C

AC

Me Me

EtEt

OHH

* *

H+ / H2O *

O

C

*

OC2H5

H

C

Et

C2H5

OH

C2H5

Et

C6H5

C

CH3

Me

C

Me

C

C

H

*

CH3

CH3

i-PrH

OH

H

H

C2H5

CH3

CH3

Me

H

Et

HCl

C

C6H5

Me

H

Et

E

N

Me

H+ / H2O

OH

C

DC

C

C

C

C

B

Me

CH3

CH3

CH3

C2H5

C6H5

- H2O

H2SO4 ,

H

H

H3CCO3H

Me

C2H5

H

N

OH

OH

CH3

C2H5

C

C6H5

C

C

C C

C

CH3

Me

2) C2H5Br

i-PrH

1) NaH

X

-

C

Na

RO

-

O

RO

OC

C

Exercice 3 :

C2H5

O

C

O Q

2

P

OCH3

C

C2H5

OH CH2O

H+ cat

OCH3OH

O

O

C2H5

2x

QUESTION N°3 : Réponse D

A : O est un anhydride d’acide

B : Q est un éther

C : P est l’acide butanoique

E : Lors du passage de O à P, il y a une addition nucléophile.

Exercice 4 :

X

C

C3H7-COOH

Y

2) H3C(CH2)2COClO

C3H7

C3H7

Z

1) NaOH

5)

C

1) CH3ONa

O

O

4) HClC

C2H5O

C

C2H5O

O

O

2) C2H5Cl

3) NaOH ,

QUESTION N°4 : Réponse C,D

A : X est un malonate d’éthyl

B : Y est un acide carboxylique

E : Y peut être représenté de la façon suivante : CH3

H H

COOH

HH

QUESTION N°5 : Réponse A,B,D

C : Lors du passage de X à Y, le mécanisme suivant est mis en jeu :

E : Y ne réagit pas avec H2O2

CHIMIE/PHYSIQUE

QUESTION N°6 : Réponse E

Donner la structure électronique de Cl - (ZCl=17), Ca (ZCa=20), Cu et Cu

+ (ZCu=29).

Cl- : 1s

2, 2s

2, 2p

6, 3s

2, 3p

6 (un électron en plus que Cl)

Ca : 1s2, 2s

2, 2p

6, 3s

2, 3p

6, 4s

2

Cu : 1s2, 2s

2, 2p

6, 3s

2, 3p

6, 4s

1, 3d

10

Cu+

: 1s2, 2s

2, 2p

6, 3s

2, 3p

6, 3d

10 (un électron en moins que Cu)

La bonne réponse est donc la réponse E.

QUESTION N° 7 : Réponse D

Calculer la distance interatomique en pm de la molécule de bromure d’hydrogène sachant que la liaison a

90% de caractère covalent. On donne µexp/reel = 0.8 D.

90% de caractère covalent donc 10% de caractère ionique.

On a la formule : é

é

Application numérique :

=

µthéorique =

= 8

Ensuite on utilise la définition du moment dipolaire pour calculer la distance interatomique. Il faut faire

un simple produit en croix.

4.8 D = 1 Â (angstrom = 0.1 nm = 100 pm)

8 D = ??

Donc distance interatomique =

= 1.67 Â = 167 pm

QUESTION N° 8 : Réponse B

D’après les valeurs des énergies des

orbitales moléculaires, on remarque que la 2s de

F a une énergie trop basse pour interagir avec la

3s de Cl, cette orbitale est donc non liante et

conserve le même niveau énergétique. La 3s de Cl

peut interagir avec la 2pz de F ce qui forme les σsp

et σsp*. Il reste les 2px et 2py de F qui

peuvent interagir avec les 3px et 3py de Cl ce qui

forme les πx/y et πx/y*. Il reste ensuite la 3pz de Cl

mais il ne reste « personne » en face donc elle

garde le même niveau énergétique et est non liante

QUESTION N° 9 : Réponse D.

Indice(ordre) de liaison =

Pour ClF : OL =

= 1

Pour ClF+

: OL =

= 1.5 (un électron en moins)

ATTENTION : Il ne faut pas compter les électrons qui se trouve sur des orbitales non liantes.

Exercice Thermodynamique :

Equation de combustion: C7H12O3 (s) + (17/2)O2 (g) ↔ 7 CO2 (g) + 6 H2O (l)

Calcul du ΔU pour pouvoir utiliser la formule ΔH = ΔU + Δn.R.T

ΔU = somme des U des produits – somme des U des réactifs

ΔU = 6 x UH20 + 7 x UCO2 – (17/2) x UO2 – UC7H12O3

En remplaçant par les valeurs numériques, on obtient :

ΔU = 6x15 + 7x35 – (17/2)x20 – 150 = 15

Calcul du ΔH.

ΔH = ΔU + Δn.R.T

avec Δn = nombre de moles gazeuses des produits – nombre de moles gazeuses des réactifs.

ΔH = 15 + (7-17/2)x8,314x(25+273) = 15 -1,5x8,314x298 = -3701 kJ.mol-1

Calcul du ΔS pour calculer le ΔG grâce à la formule : ΔG = ΔH – T. ΔS

ΔS = 6 x SH20 + 7 x SCO2 – (17/2) x SO2 – SC7H12O3

ΔS = -6x38 + 7x(-62) – (17/2)x(-48) – (-200) = -54 J.mol-1

Il y avait ici un calcul un peu plus difficile que les autres. Cependant, il faut se rappeler que l’on peut

simplifier les multiplications grâce à la distributivité :

-(17/2) x 48 = -17 x (48/2) = -17x24 = -(10x24) - (7x24) = -408

Calcul du ΔG.

Donc ΔG = ΔH – T. ΔS

ΔG = 3701x103 – 298 x (-54) = 3701x10

3 – (-16092) = 3717x10

3 kJ.mol

-1.K

-1

Ce calcul n’était pas donné dans les aides, mais si on faisait attention aux unités, on pouvait aisément

déterminer le signe de ΔG.

Rappels :

diapo 30 ΔH = ΔU + Δn.R.T

diapo 44 ΔG = ΔH – T. ΔS

ΔG = 0 équilibre, le système n’a pas tendance à évoluer.

ΔG > 0 la réaction ne peut pas se produire spontanément.

ΔG < 0 la réaction peut se produire spontanément.

diapo 33 ΔH < 0 réaction exothermique, le système produit (« perd ») de la chaleur.

ΔH > 0 réaction endothermique, le système absorbe (« gagne ») de la chaleur.

cf. convention égoïste diapo 6

QUESTION N° 10 : Réponse D

A : Faux, ΔG est positif.

B : Faux, ΔH est positif.

C : Faux, la réaction produit 6 molécules d’eau.

D : Vrai, on amène au système 17/2 molécules de O2 donc 17 atomes d’oxygène.

E : Faux, ΔG est positif.

QUESTION N° 11 : Réponse B

A : Faux, la réaction est endothermique, donc, le système absorbe de la chaleur. Si on augmente la

température, le système va s’opposer à cette modification en diminuant la chaleur, donc, en favorisant le

sens gauche-droite.

B : Vrai, on favorise le sens de la diminution du nombre de moles gazeuses.

C : Faux, si on ajoute du CO2, on favorise le sens de la disparition de CO2 soit le sens droite-gauche.

D : Faux, on est dans un milieu « ouvert », l’ajout de gaz ne participant pas à la réaction ne modifie pas

l’équilibre.

E : Faux, on favorise le sens de diminution du nombre de moles gazeuses, donc, on favorise le sens

gauche (8,5)-droite (7).

Attention au milieu dans lequel évolue la réaction, pour l’item E, on était dans un récipient indilatable.

Petit rappel :

Dans un récipient indilatable, l’ajout d’un gaz, même s’il n’apparait pas dans la réaction, favorise le sens

de la diminution du nombre de moles gazeuses.

Dans un milieu classique (« ouvert »), l’ajout d’un gaz ne fait varier le sens de la réaction que s’il

apparait dans l’équation.

Pour plus de précision, voir la réponse sur spiral forum de chimie physique.

Cf. les lois de Le Chatelier diapo 63

BIOCHIMIE/BIOLOGIE MOLECULAIRE

QUESTION N°12 : Réponses ADE

A : Vrai.

B : Faux, c’est l’acide gluconique. Il est issu de la même réaction que le gluconolactone, mais c’est la

forme linéaire et le gluconolactone est la formpe cyclique.

C : Faux, ils résultent de la condensation d’un faible nombre d’oses. Les polyosides contiennent des

chaînes plus importantes.

D : Vrai, ces réactions sont à connaître, cf schéma de votre cours.

E : Vrai, Voilà l’explication :

D- galactose (épimère en 4 du glucose) D-talose (epimère en 2) D-idose (épimère en 3)

Et on cyclise, on retombe bien sur la figure du sujet, sans compter l’anomérie bien sûr !

QUESTION N°13 : Réponses BD

Regardez au-dessus pour les détails. La seule chose importante est de bien penser à passer en série L, et

que la forme peut être de Fischer ou cyclisée.

A : Faux

B : Vrai

C : Faux

D : Vrai

E : Faux

QUESTION N° 14 : Réponses CE

A : Faux, Les glycoprotéines de type complexe comprennent également de l’acide sialique.

B : Faux, ce peut aussi être des bases puriques

C : Vrai.

D : Faux, l’agrécane ne contient pas d’acide hyaluronique, il s’attache à celui-ci. De plus, les GAG sont

le kératane sulfate et la chondroïtine sulfate.

E : Vrai.

QUESTION N° 15 : Réponses ABC

A : Vrai.

B : Vrai.

C : Vrai.

D : Faux, C’est l’inverse.

E : Faux, le chondroïtine sulfate contient du N-acétyl galactosamine et l’héparane sulfate du N-acétyl

glucosamine.

QUESTION N°16 : Réponses AD

A : Vrai.

B : Faux, l’acide hyaluronique ne fait pas partie de l’agrécane !!

C : Faux, Bug de ma part, j’ai oublié de changer l’item de la question 15 pour le mettre dans le 16.

D : Vrai, le N-acétyl galactosamine.

E : Faux, il peut être sulfaté.

QUESTION N°17 : Réponses ABDE

A : Vrai.

B : Vrai.

C : Faux, c’est la céphaline ou phosphatidyléthanolamine.

D : Vrai, cf formule du cours.

E : Vrai, la phospholipase C coupe en C3 avant le groupement phosphate. Le groupement éthanolamine

sera coupé avec.

QUESTION N°18 : Réponses BC

A : Faux, elle augmente la fluidité et diminue la rigidité.

B : Vrai.

C : Vrai, baisse de la saturation = augmentation de l’insaturation.

D : Faux, si on augmente le pourcentage de cholestérol, on augmente la rigidité de la membrane.

E : Faux, le filp-flop est un mouvement transversal.

QUESTION N°19 : Réponses BCDE

A : Faux, ce sont les cérébrosides.

B : Vrai.

C : Vrai.

D : Vrai.

E : Vrai.

QUESTION N°20 : Réponses CE

A : Faux, c’est (18:1)9

B : Faux, c’est un oméga 9.

C : Vrai.

D : Faux, c’est le nom systématique de l’acide palmitoléique.

E : Vrai.

QUESTION N°21 : Réponses BDE

A : Faux, ce sont plutôt des réactions d’oxydation et de réduction.

B : Vrai.

C : Faux, c’est l’adénosine tri-phosphate.

D : Vrai.

E : Vrai.

QUESTION N°22 : Réponses ACDE

A : Vrai.

B : Faux, c’est une réaction d’hydratation.

C : Vrai.

D : Vrai, cela se fait en 2 temps, deux réactions, d’abord la déshydratation puis l’hydratation.

E : Vrai.

QUESTION N°23 : Réponses CE

A : Faux, si la charge énergétique est élevée il y a une mise en réserve, et si la charge énergétique est

basse il y aura dégradation du glucose.

B : Faux, il utilise trois ATP et en créé deux. Pour s’en rappeler pour la glycolyse : quand tu fais du sport,

tu détruis du sucre, et tu utilises de l’énergie !

C : Vrai.

D : Faux, c’est la transformation du pyruvate en lactate qui est anaérobie.

E : Vrai.

QUESTION N°24 : Réponses ACE

A : Vrai.

B : Faux, il a quatre atomes de carbone.

C : Vrai.

D : Faux, il est formé à partir du malate.

E : Vrai.

Quelques conseils sur l’attitude à avoir devant un problème avant de commencer la correction de

l’enzymo et de la biomol :

- LISEZ L’ENONCE. Ca peut sembler stupide, mais c’est simplement essentiel. Dites-vous que

chaque mot compte, que rien n’est innocent. Mais sachez aussi qu’on ne vous demande pas plus

que ce que vous savez, alors si vous commencez à perdre pied dans l’épreuve, ne paniquez pas,

respirez un bon coup et relisez l’énoncé. Les problèmes sont organisés logiquement, alors si vous

suivez attentivement l’énoncé et sa progression, vous n’aurez pas de problème pour comprendre.

- Quand vous ne savez pas quoi répondre à un item, essayez de comprendre ce que l’on vous

demande. Sur le forum, j’ai pu constater que vous avez tendance à utiliser trop de connaissances

(alors qu’en biologie il faut justement ne pas se braquer et garder l’esprit souple) par rapport à ce

que l’on vous demande. Dites vous bien que le QCM est un exercice pervers, le fait de cocher une

case ou non ne dit pas si vous avez la connaissance, la difficulté est ainsi justement de savoir

quelle connaissance l’item veut tester (importance des ED et annales +++). D’une manière

générale, entraînez-vous pour comprendre la logique du QCM (en gros, cela consiste à répondre

à la question « où essaie-t-on de me piéger ? »).

- Travaillez sans relâche vos ED et vos annales (qui sont bel et bien corrigées, cf plus haut), c’est la

clef de la réussite. Ils vous permettent de savoir quelles parties de vôtre cours sont importantes et

comment les appliquer. Vous devez essayer de comprendre au maximum vos ED et vos annales

(si vous bloquez, posez-nous des questions sur le forum, on est là pour ça).

Enzymologie.

QUESTION N°25 : Réponse B.

A : Faux, les IEC empêchent la formation d’AT2 qui est vasoconstrictrice, ils ont donc un effet anti-

vasoconstricteur (vasodilatation).

B et C : Faire une Eadie-Scatchard. On trouve

Km normal = 20 μM. Vmax normale = 80 nM/min.

Km avec IEC = 40 μM. Vmax avec IEC = 80 nM/min.

D : Faux, le captopril augmente le Km mais ne modifie pas Vmax, c’est donc un inhibiteur compétitif.

E : Faux, l’inhibiteur compétitif peut se lier juste à côté du site actif et gêner l’entrée du substrat dans le

site actif par exemple. Méfiez vous des ces items où l’on parle de site actif, ils sont très souvent faux.

QUESTION N°26 : Réponses B, D et E.

Quand vous arrivez devant quelque chose que vous ne connaissez pas, ne paniquez pas, n’allez pas trop

vite, lisez bien l’énoncé au fur et à mesure.

On a donc deux graphes qui montrent la variation d’activité selon la concentration en inhibiteur. Chaque

graphe correspond à un inhibiteur différent, un inconnu (le zofènopril), un connu (le captopril, on sait

depuis la question précédente qu’il est non compétitif).

Les résultats sont donnés en pourcentage de l’activité maximale, c’est-à-dire en pourcentage de Vmax.

Courbe 1 : ECA normale, 2 mM. On sait que le Km est à 20 μM, donc on est ici en concentration

saturante de substrat, donc on mesure Vmax (100% en absence d’inhibiteur).

Courbe 2 : ECA normale, 20 μM. On est ici au Km, soit à ½ Vmax (50% en absence d’inhibiteur).

Courbe 3 : ECA mutée, 20 μM. Bien comprendre qu’on ne connaît pas la Vmax de l’ECA mutée, puisque

l’on est ici en pourcentage de Vmax de l’enzyme mutée (on ne peut donc pas comparer Vmax normale et

mutée puisqu’on est en relatif, A faux). Par contre, pour 20 μM, on n’est qu’à 20 % de Vmax, ce qui veut

dire que l’on a pas encore atteint Km à 20 μM, donc Km muté est supérieur à 20 μM, donc le Km de

l’enzyme mutée est supérieur à celui de l’enzyme normale (B vrai).

Graphe 1 : l’inhibiteur ne modifie pas les courbes 1 et 3, abaisse la courbe 2.

On en déduit que pour l’enzyme normale, l’inhibiteur ne modifie pas la Vmax, mais devrait quand même

augmenter le Km puisque, la courbe 2 étant abaissée, on n’atteint plus 50% de Vmax pour 20 μM, il

faudrait donc rajouter du substrat pour arriver à 50%, Km augmente. Le graphe 1 correspond donc à un

inhibiteur compétitif, probablement le captopril (C faux).

La vitesse n’est pas abaissée pour l’enzyme mutée. Comme on est à 20 % de Vmax, ceci est

probablement du à une inefficacité de l’inhibiteur (sinon, la vitesse serait abaissée comme pour la courbe

2).

Graphe 2 : toutes les courbes sont abaissées. L’inhibiteur 1 étant le captopril, par élimination, le 2 est le

zofènopril.

Il fallait en fait calculer le rapport courbe 1/ courbe 2 pour savoir quel type d’inhibiteur on a utilisé.

Normalement, ce rapport est de 2 (1/0.5) puisque la courbe 2 correspond à la mesure à Km et la courbe 1

à Vmax. En fait, ce rapport reste à 2 quelque soit la concentration (on le voit bien au troisième point

0.8/0.4=2), ce qui signifie qu’à 20 μM, on est toujours à ½ de Vmax, donc le Km n’est pas modifié.

Km non modifié et Vmax abaissée : inhibiteur irréversible ou non compétitif (D juste).

Le courbe 3 est abaissée alors qu’elle ne l’était pas pour le captoptil : le zofènopril diminue l’activité

d’ECA mutée plus que le captoptil, c’est un inhibiteur plus efficace (E vraie).

Question supplémentaire 5.

De la radioactivité est associée de façon stable -> l’inhibiteur se lie de façon stable, le zofènopril est donc

un inhibiteur irréversible.

Ici, on mesure l’activité de l’ECA, c’est-à-dire sa Vmax. On mesure donc Vmax. Or, seul le zofènopril

diminue Vmax, c’est donc son efficacité que l’on mesure pas un tel dosage (le captopril ne modifie pas

Vmax, donc mesurer Vmax n’est pas une évaluation de son efficacité, B vrai et A faux).

La deuxième réaction doit être instantanée si l’on veut mesurer en fait la vitesse de la première réaction

en mesurant la disparition de NADH, H+, donc celui-ci et l’enzyme de la réaction 2 doivent être en

concentrations saturantes (C juste).

Le NADH, H+ est consommé dans la réaction, donc on mesure ici la diminution de l’absorbance à 340

nm, D faux (oui c’est un piège moisi, on fait ce que l’on peut).

Si le NAD+ est régénéré, NADH, H+ sera en concentration constante, donc l’absorbance sera constante et

on n’aura pas de signal à mesurer, E faux.

Protéines.

QUESTION N°27 : Réponses A, B et E.

C : Faux, c’est la tyrosine qui peut être sulfatée (la tyrosine s’écrit Y alors que la thréonine s’écrit T).

D : Faux, c’est un sec-butyle.

QUESTION N°28 : Réponse E.

A pH 12, le C-ter est sous forme COO-, le N-ter sous forme NH2, donc on compte une charge négative en

plus des chaînes latérales.

Cystéine : sous forme thiolate (-1).

Tyrosine : sous forme phénolate (-1).

Isoleucine : chaîne latérale non ionisée.

Aspartate : sous forme carboxylate (-1).

Histidine : sous forme imidazole (0).

Charge totale : -1-1-1-1 = -4.

Question supplémentaire 4.

C’est la glycine et non la proline qui est suffisamment petite pour rentrer au centre de l’hélice (A faux).

La structure secondaire est consécutive à la répulsion des cycles pyrrolidones des prolines, tandis que la

structure quaternaire est due à l’adoption de liaisons hydrogènes entre différentes chaînes peptidiques (B

et C faux). D et E justes, cf cours.

Biologie moléculaire : on vous renverra plusieurs fois à la correction des annales en ligne sur spiral

où les méthodes sont expliquées.

QUESTION N°29 : Réponse D.

Maladie à transmission récessive autosomique = maladie due à l’altération d’un seul gène. Comme la

maladie touche les surrénales, le plus probable est que le gène s’exprime dans les surrénales, c’est-à-dire

que son ADN est transcrit en ARNm, et à partir de cet ARNm on pourra faire un ADNc qui pourra

s’hybrider sur l’ADNg. Il faut donc prélever cet ADNc d’une banque d’ADNc de surrénale.

Le gène XAR2 était juste là pour vous embrouiller, il se situe juste à côté du gène d’intérêt, mais comme il

n’est jamais muté en cas d’insuffisance congénitale, il n’est pas en cause dans la maladie. Il ne faut donc

pas prendre d’ADNc de foie ou de rein, sinon on isolerait ce gène qui n’est pas responsable de la maladie.

QUESTION N°30 : Réponse B.

A : C’est le début de la traduction.

C : Les zones traduites sont exoniques.

D et E : c’est l’inverse, la séquence 1 est l’ADNc, la 2 est l’ADNg. On reconnaît l’ADNg car il possède

des introns (la séquence protéique est morcelée, tandis qu’elle est continue dans l’ADNc qui n’a que des

exons).

QUESTION N°31 : Réponses A, C, D et E.

Très bon exemple pour vous montrer l’importance de la compréhension du fonctionnement du

QCM. Si vous regardez bien, les items B, D et E portent en fait sur le même piège : combien d’introns y

a-t-il (directement pour le B, indirectement pour D puisque la numérotation dépend du nombre d’introns

et pour E puisqu’on parle des sites introniques d’épissage, donc il faut trouver tous les introns).

Ceci avec le fait que l’énoncé ne dit pas « tous les exons contiennent une séquence codante », et que

l’ADNg en amont de l’ATG est relativement long par rapport à l’ADNc en amont de l’ATG doit vous

faire sauter aux yeux qu’il y a un exon non codant.

Et en effet, il y en a un, en gras sur la séquence que voici :

TATGATGCTTGTCTATGTTCTGTATTTTTCAAGGTCTCAGAAAATGAGACCTCCCTATCCATATACAAATATAAG 75

TCACACAAACTGTGATAATTTAATGAAAGTTTACAAAGAGCATAGAAGTAGATGTTTCCTCTTTTCCCCTGCCCT 150

CCCAATAAAGGGAACAAATTAGATGCGAGGGTTCAATGGAAAGAGTTGCAACAGCATCCAGGCGCTCGCTCTCCT 225

CCGGTCTTCCTGAGACAGGGAAAGGGGTAATGAGAGGAAGGAGGAAAGTGTCCAGGAGCTCCCACGCTGCTGTTC 300

TTCCATTTCCAGCTTTTAAAGAGCACCCGCCCCTTCGAACCACCGAGGTCATGGGCGAACACACCGGAGCGCAGC 375

ACCGCGCCCCCCCGCACACACCGCCCGCCTCCGCGCCCTTGCCCAGACCGAGGCGGCCGACGCGCCTGCGTGCGC 450

GCTAGGTATAAATAGGTCCCAGGAGGCAGCCACTGGGCAGAACTGGGTAGCGGGCGCCGCGGGCCATGGCGGGCG 525

M A G E 4

AGAACCACCAGTGGCAGGGCAGCATCCTCTACAACATGCTTATGAGCGCGAAGCAAACGCGCGCGGCTCCTGAGG 600

N H Q W Q G S I L Y N M L M S A K Q T R A A P E A 29

CTATGGAGACGCGGCTGGTGGATCAGTGCTGGGGCTGTTCGTGCGGCGATGAGCCCGGGGTGGGCAGAGAGGGGC 675

M E T R L V D Q C W G C S C G D E P G V G R E G L 54

TGCTGGGCGGGCGGAACGTGGCGCTCCTGTACCGCTGCTGCTTTTGCGGTAAAGACCACCCACGGCAGGGCAGCA 750

L G G R N V A L L Y R C C F C G K D H P R Q G S I 79

TCCTCTACAGCATGCTGACGAGCGCAAAGCAAACGTACGCGGCACCGAAGGCGCCCGAGGCGACGCTGGGTCCGT 825

L Y S M L T S A K Q T Y A A P K A P E A T L G P C 104

GCTGGGGCTGTTCGTGCGGCTCTGATCCCGGGGTGGGCAGAGCGGGGCTTCCGGGTGGGCGGCCCGTGGCACTCC 900

W G C S C G S D P G V G R A G L P G G R P V A L L 129

TGTACCGCTGCTGCTTTTGTGGTGAAGACCACCCGCGGCAGGGCAGCATCCT CTACAGCTTGCTCACTAGCTCAA 975

Y R C C F C G E D H P R Q G S I L Y S L L T S S K 154

AGCAAACGCACGTGGCTCCGGCAGCGCCCGAGGCACGGCCAGGGGGCGCGTGGTGGGACCGCTCCTACTTCGCGC 1050

Q T H V A P A A P E A R P G G A W W D R S Y F A Q 179

AGAGGCCAGGGGGTAAAGAGGCGCTACCAGGCGGGCGGGCCACGGCGCTTCTGTACCGCTGCTGCTTTTGCGGTG 1125

R P G G K E A L P G G R A T A L L Y R C C F C G E 204

AAGACCACCCGCAGCAGGGCAGCACCCTCTACTGCGTGCCCACGAGCACAAATCAAGCGCAGGCGGCTCCGGAGG 1200

D H P Q Q G S T L Y C V P T S T N Q A Q A A P E E 229

AGCGGCCGAGGGCCCCCTGGTGGGACACCTCCTCTGGTGCGCTGCGGCCGGTGGCGCTCAAGAGTCCACAGGTGG 1275

T P R A P W W D T S S G A L R P V A L K S P Q V V 254

TCTGCGAGGCAGCCTCAGCGGGCCTGTTGAAGACGCTGCGCTTCGTCAAGTACTTGCCCTGCTTCCAGGTGCTGC 1350

C E A A S A G L L K T L R F V K Y L P C F Q V L P 279

CCCTGGACCAGCAGCTGGTGCTGGTGCGCAACTGCTGGGCGTCCCTGCTCATGCTTGAGCTGGCCCAGGACCGCT 1425

L D Q Q L V L V R N C W A S L L M L E L A Q D R L 304

TGCAGTTCGAGACTGTGGAAGTCTCGGAGCCCAGCATGCTGCAGAAGATCCTCACCACCAGGCGGCGGGAGACCG 1500

Q F E T V E V S E P S M L Q K I L T T R R R E T G 329

GGGGCAACGAGCCACTGCCCGTGCCCACGCTGCAGCACCATTTGGCACCGCCGGCGGAGGCCAGGAAGGTGCCCT 1575

G N E P L P V P T L Q H H L A P P A E A R K V P S 354

CCGCCTCCCAGGTCCAAGCCATCAAGTGCTTTCTTTCCAAATGCTGGAGTCTGAACATCAGTACCAAGGAGTACG 1650

A S Q V Q A I K C F L S K C W S L N I S T K E Y A 379

CCTACCTCAAGGGGACCGTGCTCTTTAACCCGGGTAAGGGTACTGGCCTTAGGCGCCGGCTTTTCCCAGCTCACA 1725

Y L K G T V L F N P D 390

AAAGCATCGGGCAGTGCCTATCTAGGGGCGCGGGCAGTAACGAGTTTTCAGTGATCAGGAGAGTGTCGGGGCAAA 1800

GGTGAAGAAATCGTGACTAACTCAGCAGAGTTGGGGTGGGGAGCTCCAGGAACCACTTCTGCTGGGTGGGCTGCA 1875

ATCAGAAACTCAGCCAAGAGGAGGGGAGTTGTTTGTTTAGGTTTGTACTTGGCTCTCTACACATTTCTTACCATA 1950

CTTCATATTTGCATAGAAAGTGAACTGGAGTGATGATTCATTAAACCGTATTCTACTGTCATATTAAATTGTGTG 4800

CGTTTGTTGGCTCATGGCCAGTGTATTTGCAAACGTGTGCATAGAAACATAGTAAATATTAAGTAAGATCACATG 4875

ATGTTTCATTCTTGGACACGTTGCTTCTGAAAACGTAGACTGGTTTGGCCTTTTACCCTTTTAACCGGGAAGCTT 4950

TGGGTCTTGTTTAATTGGGATGAAACAGAAATGGCTATTTTTAAAAAGCTAGCAAAGGACTCTGTGGTGAGCTGT 5025

TTTATAACAAAGAGATTTTTCTCCCTCCAGACGTGCCGGGCCTGCAGTGCGTGAAGTACATTCAGGGACTCCAGT 5100

V P G L Q C V K Y I Q G L Q W 405

GGGGAACTCAGCAAATACTCAGTGAACACACCAGGATGACGCACCAAGGGCCCCATGACAGATTCATCGAACTTA 5175

G T Q Q I L S E H T R M T H Q G P H D R F I E L N 430

ATAGTACCCTTTTCCTGCTGAGATTCATCAATGCCAATGTCATTGCTGAACTGTTCTTCAGGCCCATCATCGGCA 5250

S T L F L L R F I N A N V I A E L F F R P I I G T 455

CAGTCAGCATGGATGATATGATGCTGGAAATGCTCTGTACAAAGATATAAAGTCATGTGGGCCACACAAGTGCAG 5325

V S M D D M M L E M L C T K I * 471

TAGTGCAGTTCACCATGAGGGAAGAATAAAGAGCTGTGGGCAAAAGAGTGTAAAATATTTTAAAATAAACTTTCT 5400

TAATATTTTTACATGCAGAGTATTTTTGTATTCAATTAAAGAAATAATTTTATTCCAGACAGTCACAAATTTCTC 5475

TGTTCCATAGTTAAAGAAGACATTTGCCAACAGGTAGCATAGCTCTGTACATCTTTTAAAAAAAAAATAGCAGGG 5550

TACTAGTATAATAAGCTATTTTCACAAGTGTAGCAATTTCATGGAACCTGCTCAAATCAAATTTGTACATATTGT 5625

TATAATAAATTTTAAGGTCTTAACTATTAACTTGATTGAAAAAAGCTTCAGCAGGGTTTAAGTAAGGCCTCAAAA 5700

ACTATTAAAACCTAGCCAACATAAGCAAAAAGTATCTTTGGAAGTAACAACATGACATTGAATGTA 5766

Comment le trouver ? Il faut en fait aller en arrière depuis l’ATG en comparant ADNc et ADNg, vous voyez qu’on a

été gentils (oui c’est nous qui avons rajouté un exon non codant dans la séquence), la correspondance s’arrête assez

vite, et on voit bien le TAG.

Ensuite, il faut voir sur l’ADNc quels sont les derniers nucléotides de l’exon précédent le premier exon codant :

TAGAA. Il faut ensuite chercher le TAGAA dans l’ADNg, et une fois que l’on a trouvé, remonter comme avant. Il y

a donc un exon non codant.

Le plus habile était bien sûr de voir par chance le début de la transcription (bien reconnaissable TTTTT) sur la

première ligne de l’ADNg, ce qui vous faisait comprendre rapidement en comparant la taille de l’ADNg et de l’ADNc

qu’il y avait un exon non codant. Ceci relève un peu de la chance, mais vous verrez qu’il y a toujours un peu de

hasard dans la recherche sur les séquences (mais ne paniquez pas, vous trouverez toujours si vous êtes bien entraînés,

ça prendre juste plus ou moins de temps).

Note : en 2005 et en 2009, il y avait un exon non codant, mais l’ADNg était bien plus énorme qu’ici, ce qui rendait

très difficile la recherche de l’exon non codant. Si vous êtes pressés, considérez qu’il y a un non codant dès que vous

voyez l’apparition d’un intron en amont de l’ATG (on n’a jamais vu plusieurs exons non codants, ça existe peut-être

mais si vous n’avez pas le temps de tout regarder considérez qu’il y en a un seul dès que vous voyez l’intron).

En tout cas, soyez à l’affût de la mention « Tous les exons contiennent une séquence codante » lors de la présentation

des séquences, quand elle y est ça vous enlève bien des soucis. Mais quand elle n’y est pas comme ici, recherchez

systématiquement la présence d’un exon non codant.

A : Vrai, cf correction des annales, ici le codon stop est inclus dans la numérotation. Comptez toujours le nombre

total d’aminoacides depuis l’avant-dernière ligne.

B : Faux, le gène en contient 2, voir plus haut.

C : Vrai, cf correction de 2009, item 13.B pour la méthode.

D : Vrai, le motif est en gras dans le premier exon codant, c’est-à-dire le deuxième exon.

E : Vrai, le TAG du premier intron est moins fréquent que l’habituel CAG.

QUESTION N°32 : Réponses A et C.

A : Vrai, CTC devient CGC, cf code génétique.

B : Faux, dans cette nomenclature, le 1 correspond au A de l’ATG. Il faut donc retrancher les 114 nucléotides de la

région non codante, la bonne réponse serait c.436T>G (de toute façon il y avait un faute de frappe, oui on est

ridicules). Ne vous amusez pas à réécrire dans la bonne nomenclature si on ne vous le demande pas comme ici, on

voit directement que l’item est faux, alors ne perdez pas de temps.

C : Vrai, L’arginine possède une charge positive et est très hydrophile par rapport à la leucine (charge permanente par

mésomérie vs chaîne carbonée ) : la protéine va donc plus migrer vers le pôle négatif, et moins avec le solvant

hydrophobe.

D : Faux, le motif de N-glycosylation est N-X-S/T.

E : Faux, l’arginine possède un guanidinium. C’est la lysine qui possède un ammonium.

QUESTION N° 33 : Réponses C et D.

A : Faux, d’après ce que l’on nous a dit le professeur Rousson a expliqué cette année que c’était trois fois. En tout cas

retenez que ce n’est pas 2 fois et ça suffira.

B : Faux, chaque chromosome étant une molécule d’ADN, le génome nucléaire est composé de 23 molécules d’ADN

(en phase G1).

C : Vrai.

D : Vrai, n’oubliez pas que la richesse en G et en C augmente le Tm.

E : Faux, les sels stabilisent l’ADN donc augmentent son Tm.

QUESTION N°34 : Réponses A et E.

Les portions intéressantes sont en italique sur la séquence d’en haut. Rappel : amorce en 5’ = amorce sens, identique à

la séquence. Amorce en 3’= amorce anti-sens, complémentaire et inversée par rapport à la séquence.

Ici, l’indication à utiliser est « 30 nucléotides en amont ou en aval des sites d’épissages ».

Attention, le séquençage n’utilise qu’une seule des deux amorces. Par contre, avant de séquencer, il faut faire une

PCR, et comme la question partait du prélèvement de l’ADNg, il faut cocher les amorces de la PCR (on utilisera une

des deux pour faire le séquençage).

A : amorce sens. E : amorce anti-sens.

QUESTION N°35 : Réponses A, B, D et E.

Pour la méthode, cf les corrections des annales 2008 (question 26) et 2009 (question 23).

Voici la solution pour le premier extrait :

ATGGCGGGCGAGAACCACCAGTGGCAGGGCAGCATC

ATGGCGGGCGAGAACCACCAGGGCAGGGCAGCATC

NNGNNGGNNNNNANCNNCNNNGGCAGGGCAGCATC

D’abord, il faut déterminer dans quel sens on séquence : ici, les N apparaissent en 5’, donc on séquence de 3’ en 5’.

On séquence le deuxième exon, donc on prend une amorce en 3’ du deuxième exon, donc dans le deuxième intron (A

juste).

Le plus simple, une fois que l’on sait dans quel sens on séquence, est de supposer que le premier N que le séquenceur

rencontre (ici on séquence de 3’ en 5’) est supprimé (c’est le cas le plus fréquent). Ici, c’est le T qui est supprimé (la

mutation s’écrit c.22 del G, le 1 correspondant au A de l’ATG dans cette nomenclature), C faux. C’est une

délétion d’un seul nucléotide, 1 n’est pas multiple de 3, il y a donc décalage du cadre de lecture (D juste), avec

apparition d’un codon stop 10 codons après la mutation. Dans la nomenclature, on compte le codon muté et le codon

stop, donc on écrit p.W8GfsX11, E juste.

L’autre mutation touche le deuxième nucléotide de l’intron 2 en partant du G du GT (site donneur), on est donc au

niveau du nucléotide IVS2+2.

QUESTION N°36 : Réponses D et E.

A : Faux, ce sont des produits de RT-PCR, donc des ADNc et pas des ARNm.

B : Faux, les acides nucléiques sont chargés négativement du fait du groupement phosphate, ils migrent donc vers le

pôle positif.

C : Faux, on fait une RT-PCR, donc on l’ADNc de l’ARNm du gène, donc on utilise uniquement des amorces

exoniques (pas d’introns dans l’ARNm).

D : Vrai, une mutation sur un site d’épissage modifiera ce dernier et changera la taille de l’ARNm. Par contre, la

délétion génomique sur l’autre allèle ne modifie pas l’épissage, donc l’ARNm aura la même taille (à un nucléotide

près, pas visible sur une électrophorèse).

E : Vrai, voici le fragment séquencé :

5 ‘GGGGCAAAG/ACGTGCCGGGCCTG 3’

Prolongement Début de l’exon 3.

De l’exon 2.

Le fragment est souligné sur la séquence d’en haut.

Comme le site donneur est aboli, les snRNP ne mettent pas fin à l’exon 2 qui continue jusqu’à un nouveau site

donneur (GT, en gras sur la séquence). Au final, 188 nucléotides sont rajoutés (on pouvait aussi compter 188

nucléotides depuis le GT aboli et trouver ainsi le nouveau site donneur, mais lire le séquençage est plus rapide).

QUESTION N°37 : Réponses C et D.

A : Faux.

B : Faux, les ARNm sont prédominants.

C : Vrai.

D : Vrai.

E : Faux, ils s’hybrident sur l’ARNm.

QUESTION N°38 : Réponses A, B et D.

Ici, il fallait suivre l’ordre des items qui était l’ordre du raisonnement (parfois ça arrive, quand le prof est de bonne

humeur).

A : Vrai, X est la masse en kDa de la protéine normale, qui fait normalement 470 acides aminés.

1 kDa = 8.4 résidus, donc X=470/8.4=55,95.

B : Vrai, la protéine issue de la traduction de l’ARNm de l’ADNc de la bande 2 fait 3.5 kDa de moins, soit

3.5*8.4=29.4 aminoacides.

C : Faux, c’est impossible puisque l’ADNc de la bande 2 possède la mutation au niveau du 8ème

aminoacide avec

décalage du cadre de lecture. La protéine résultante ne peut donc pas contenir les 15 premiers acides aminés normaux,

et un anticorps dirigé contre ceux-ci n’aurait donc pas révélé la protéine.

D : Vrai, ce n’est pas forcément évident. En fait, la spéculation que l’on avait faite à la question 35 (p.W8GfsX11)

était fausse, puisqu’on a que 29 aminoacides de perdus au lieu d’avoir un peptide de 17 acides aminés.

Le fait qu’il reste 470-29 acides aminés suggère que quelque chose d’autre s’est passé pendant la traduction, qui a

conservé le cadre de lecture (sinon on n’aurait pas gardé autant d’aminoacides, un codon stop serait apparu assez tôt).

En regardant dans la séquence ce qui se passe après les 29 premiers aminoacides, on voit une méthionine en phase

avec le cadre de lecture au codon 30. Cela suggère fortement que cette méthionine a été utilisée à la place de l’autre.

La traduction commence alors simplement plus tard mais le cadre de lecture est maintenu, on perd donc juste les 29

acides aminés avant la méthionine 30.

E : Faux, il fallait intégrer les énoncés :

Enoncé avant la question 33 : la patiente a 20% de l’activité normale.

Enoncé avant la question 37 : la protéine de l’allèle muté sur le site donneur a 2% de l’activité normale.

Si on a en tout 20% de l’activité normale, cela signifie que la protéine de l’allèle avec une délétion a 18% de l’activité

normale, ce qui n’est pas négligeable.

Questions 39 et 40 : c’est un exemple d’énoncé compliqué à réponse simple. Dans ce cas, il ne faut pas paniquer, et

partir des items qui sont au final faciles.

QUESTION N°39 : Réponses B, C et E.

A : Faux, on mesure l’activité d’une protéine reporter (luciférase, GH, GFP).

B : Vrai (comme en 2009, cochez même si on ne dit pas « pourrait », l’important est que l’item soit cohérent).

C : Vrai, ainsi on n’est pas gênés par des protéines endogènes.

D : Faux, remarquez l’augmentation de l’activité quand on introduit SF1 (V+F) par rapport à l’expérience où

l’introduit juste le promoteur de XAZ et la séquence codante de la protéine reporter.

E : Vrai, l’activité est abaissée dans la transfection V+F+D par rapport à la transfection V+F.

QUESTION N°40 : Réponses B, C, D et E.

A : Faux, la mutation fait apparaître une arginine donc une charge positive. Si l’on remplace négative par positive,

l’item est juste.

B : Vrai, regardez vos séquences : Q G S I L Y S L L T S (séquence type de liaison aux co-activateurs de NROX).

C : Vrai, les deux domaines individuellement diminuent l’augmentation de l’activité luciférase induite par SF1, ils

inhibent donc la fonction de celui-ci.

D : Vrai, souvenez vous que les récepteurs nucléaires forment des dimères sur l’ADN pour se stabiliser. Si l’une des

deux protéines du dimère ne lie pas l’ADN, celui-ci est déstabilisé et la protéine normale ne lie pas l’ADN aussi

efficacement que si elle était en binôme avec une autre protéine liant l’ADN.

E : Vrai, le rôle des récepteurs nucléaires est en fait d’amener les co-activateurs à proximité de l’ADN. Une protéine

liant les co-activateurs sans lier l’ADN ne remplit pas cette fonction, et en plus diminue le stock de co-activateurs

disponibles.

Questions supplémentaires 1 et 2.

Cf la correction de 2007, question 23 pour les explications sur la méthode, ainsi que la correction de 2009, questions

21-22.

La figure 1 démontre la liaison entre SF1 et la sonde et donne de bons arguments pour la spécificité de celle-ci

(spécificité de la séquence d’ADN démontrée par la diminution du signal à l’ajout du competitor, spécificité de la

protéine démontrée par le retardement supplémentaire qui montre l’anticorps s’est rajouté sur le complexe protéine-

ADN). Pour la première question, réponses ACDE.

La figure 2 démontre que SF1 lie moins fortement la sonde à l’ajout de NR0X (l’intensité moins grande du signal

retardé signe une baisse du nombre de complexes protéine-ADN, et comme on met à chaque fois la même quantité de

protéine et d’ADN, cela signifie que la liaison entre SF1 et l’enhancer est affaiblie en présence de NR0X). Pour la

deuxième question, réponses ABCE.

Question supplémentaire 3.

Cf la correction de 2009, question 16.

Pour la MLPA, il faut un couple de sondes consécutives telles qu’une contient le nucléotide muté à l’extrémité en

continuité avec l’autre sonde. Les sondes sont soulignées sur la séquence de correction.

Réponses C et E.

Oligo 2 et 5 : l’amplification aura lieu chez le sujet muté.

Oligo 4 et 5 : l’amplification aura lieu chez le sujet sauvage.

Notez que les oligo 1 et 3 sont ceux utilisés pour un Dot Blot (nucléotide muté au milieu).

Oligo 1 : s’hybride sur l’allèle amplifié sauvage.

Oligo 3 : s’hybride sur l’allèle amplifié muté.

Voilà, la biomol c’est (enfin) fini… Je tenais à vous remercier pour ce semestre, vous avez été travailleurs et ouverts ;

ça a été un honneur et une satisfaction de « tutorer » l’UE 1 pour vous.

Une dernière fois, on vous souhaite beaucoup de courage pour la fin. Ne baissez jamais les bras (le Pr Morel nous a

bien dit la dernière fois que tout le travail que vous faites vous servira plus tard même si vous ne réussissez pas, alors

continuez), tout reste possible jusqu’au bout (tenez par exemple en biocell j’ai marqué 8-10 points sur 30 de plus au

concours qu’à toutes les annales, on ne sait jamais ce qui va se passer alors gardez le cap). Profitez bien de vos

vacances de Noël pour vous changer les idées. Ne perdez pas espoir en tout cas.

Une fois n’est pas coutume, terminons par une citation :

« C’est le devoir de l’Homme lui-même de faire en sorte qu’il en soit ainsi : chaque minute, chaque instant de sa vie

doit être une félicité. » Dostoïevski.

QUESTION N°41 : Réponses B.

A : Faux, Le numéro 3 correspond aux protéines RPA.

C : Faux, Le numéro 2 est une hélicase, la gyrase bactérienne. Faux la gyrase bactérienne est une

topoisomérase.

D : Faux, Les numéros 2 et 8 forment le primosome. Faux, le primosome existe uniquement chez les

procaryotes, il est constitué de la primase et de l’hélicase.

E : Faux, Le numéro 6 est le brin modèle avancé.

QUESTION N°42 : Réponses D.

A : Faux, Le numéro 7 est un fragment d’Okazaki qui fait de 100 à 200 nucléotides. Faux, le numéro 6

est une amorce d’ARN, le fragment d’Okazaki représente l’amorce d’ARN=+le petit fragment d’ADN

néo synthétisé.

B : Faux, Le numéro 9 est l’ARN pol α qui initie la réplication sur le brin tardif. Faux ADN pol α

C : Faux, Les numéros 10 et 12 sont deux DNases H1 et FEN1 qui permettent l’élimination de l’amorce

d’ARN. Faux ce sont de RNases.

E : Faux, Le numéro 4 possède une fonction exonucléasique 5’3’, la fonction d’édition. Faux l’ADN

pol delta possède une fonction exonucléasique 3’5’ qui est aussi appelé fonction d’édition.

QUESTION N° 43 : Chez les eucaryotes : Réponses A et C.

B : Faux, La télomérase est une ADN polymérase 3’ 5’. Faux, c’est une ADN pol 5’ 3’.

D : Faux, La rétrotranscription correspond à la synthèse d’ARN à partir d’ADN. Faux c’est l’inverse.

E : Faux, L’allongement des télomères est un critère important dans la sénescence des cellules. Faux,

c’est le raccourcissement des télomeres qui est un critère très important dans la sénescence.

QUESTION N° 44 : La transcription chez les eucaryotes. Réponses C et E.

A : Faux, La région promotrice faire intervenir une seule séquence consensus, la boite TATA. Faux il y a

plusieurs séquence consensus, la boite TATA est seulement ta plus importante.

B : Faux, La Boite TATA, qui signale le commencement de la transcription, est une séquence

pentamérique. Faux c’est une séquence hexamèrique.

D : Faux, L’ARN synthétisé est identique au brin sens. Faux, elle est identique au brin sens mais les T

sont remplacés par des U.

QUESTION N° 45 : Réponses A et D.

Soit la séquence d’ADN anti-sens suivante : 5’ ACGTTCT 3’.

B : La séquence du brin codant est 3’ TCTTGCA 5’. Faux, brin codant = brin sens.

QUESTION N°46 : Réponse D.

A : Faux, La coiffe en 5’ se retrouve sur tous les ARN eucaryotes. Faux, sur tout les ARNm eucaryotes

produit par l’ARN pol II.

B : Faux, La coiffe en 5’ correspond à un guanosine avec un groupement méthyle en position 7.

C : Faux, La polymérisation de l’ARNm s’arrête directement après la séquence conservée présente sur

tout les ADN eucaryotes. Faux, l’ARN pol continu après la séquence conservé, une ribonucléase

spécifique coupe l’ARN 12 à 15 nucléotides après cette séquence.

E : Faux, La queue poly A est ajoutée par l’ARN pol II. Faux, la queue poly A est ajoutée par la

polyadénilate polymérase.

QUESTION N° 47: Réponses C, D et E

A : Faux, A et G sont des bases puriques.

B : Faux, Les agents alkylants agissent sur G ou T.

C : Faux, Les sites AP sont des sites apuriniques ou apyrimidiques selon la base perdue.

QUESTION N° 48 : Réponse C

A : Faux, double hélice d’ADN.

B : Faux, La lumière UV entraîne une dimérisation, création de dimères de thymine.

D : Faux, La photolyase n’existe que chez les végétaux et les procaryotes.

E : Faux, L’ADN glycosylase est spécifique de la base altérée.

QUESTION N° 49 : Réponses C et E

A : Faux, C’est l’inverse.

B : Faux, On utilise un fragment d’ADN (du brin parental opposé).

D : Faux, 12 à 13 nucléotides chez Escherichia Coli.

27 à 30 nucléotides chez les Hommes et les eucaryotes.

QUESTION N° 50 : Réponse C

A : Faux, La réplication est semi conservative.

B : Faux, Les hélicases cassent des liaisons hydrogène.

D : Faux, La gyrase bactérienne introduit des surenroulements ou supers tours négatifs.

E : Faux, Le primosome est constitué de la primase et de l’hélicase.

QUESTION N° 51 : Réponses B, C et E

A : Faux, L’ADN pol III synthétise les nouveaux brins d’ADN.

D : Faux, Il n’y a qu’une seule origine de réplication.

QUESTION N° 52 : Réponses C et E

A : Faux, Méthylation des C des îlots CG chez les eucaryotes

Méthylation des A et C sur des séquences palindromiques chez les procaryotes.

B : Faux, La méthylation est assurée par une ADN méthylase.

D : Faux, L’ADN pol I possède une activité exonucléasique 5’=>3’.

IMPORTANT : une correction détaillée des annales de biologie moléculaire est en ligne sur spiral

(épreuves et corrections, tutorat Lyon est 2010, UE 1, 3 fichiers nommés « aides »).

Allez les gars, on se motive, la bioch’

c’est pas si dur !

Be awesome, par le pouvoir du tutorat !