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STL SPCL Thème 2 : Les systèmes vivants échangent de la matière et de l’énergie

2.5. Les systèmes vivants assurent leur activité et maintiennent leur intégrité en utilisant des voies métaboliques variées

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F2 / Etude de quelques voies métaboliques

F2_Activité 5_2_EXERCICES : Etude du devenir du pyruvate, en voie AEROBIE Etape 3

ETAPE 3 : LA PHOSHORYLATION OXYDATIVE

Alors que les étapes 1 (pyruvate déshydrogénase) et 2 (cycle de Krebs) se déroulent dans la matrice mitochondriale, l’étape 3 (phosphorylation oxydative) se déroule dans la MEMBRANE MITONCHONDIRALE INTERNE. Son fonctionnement est très différent des processus déjà rencontrés. La PHOSPHORYLATION OXYDATIVE est le processus de production de l’ATP par 2 phénomènes : 1. un transfert d’électrons du NADH ou du FADH2 jusqu’au O2 final à travers une série de transporteurs d’électrons,

paralellement un gradient de protons est crée. On nomme ceci la chaine respiratoire. C’est un processus très exergonique.

2. la phosphorylation de l’ATP, couplée à un flux de protons dans la matrice mitochondriale.

Travail élève : A l’aide de vos connaissances et par analyse des documents fournis, répondre aux questions suivantes. 1. Effectuer une étude et une analyse détaillées des documents 2 et 3 afin de comprendre le principe général

permettant la production d’ATP dans les mitochondries. En faire un résumé.

2. Indiquer où se déroule la phosphorylation oxydative dans la cellule.

3. Document 6 : Donner les noms des 3 scientifiques ayant permis de comprendre le mécanisme de la phosphorylation oxydative. Cette explication est-elle récente ?

4. Etude de la chaine respiratoire : Document 4 La membrane interne mitochondriale comporte de nombreuses chaînes respiratoires. Le Document 4 montre l’organisation schématique d’une chaîne respiratoire constituée :

d’un ensemble de 4 complexes de protéines enzymatiques insérées dans la bicouche lipidique de la membrane interne. Ces complexes comportent des couples oxydant-réducteur à travers lesquels des électrons transitent, depuis les coenzymes réduits jusqu’à l’accepteur final 𝑂2 :

de 2 cofacteurs : l’ubiquinone (UQ) et e cytochrome c (Cyt c) qui sont des molécules existant sous forme réduite ou oxydée et qui, grâce à leur caractère apolaire, sont capables de diffuser dans la bicouche lipidique et de transférer les électrons (sorte de « navette à électrons ») entre les complexes protéiques.

4.1. Donner les demi-équations rédox des couples suivants :

4.1.1. 𝑁𝐴𝐷+/𝑁𝐴𝐷𝐻 ;

4.1.2. 𝐹𝐴𝐷/𝐹𝐴𝐷𝐻2 ; 4.1.3. 𝑈𝑄/𝑈𝑄𝐻2 ; 4.1.4. 𝑂2/𝐻2𝑂 (en équilibrant avec ½ O2).

4.2. Donner l’équation bilan et calculer la variation d’enthalpie libre standard, ∆𝑟𝐺′° en 𝑘𝐽. 𝑚𝑜𝑙−1, des réactions de transfert des électrons des coenzymes réduits (NADH et FADH2) à l’𝑂2. Conclure sur sa nature énergétique.

On rappelle, que pour les réactions rédox, l’enthalpie libre standard se calcule à l’aide de la formule :

∆𝒓𝑮′° = − 𝒏. 𝑭. ∆𝑬′° avec 𝐹 = 96 500 𝐶. 𝑚𝑜𝑙−1

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4.3. Justifier, très soigneusement, l’ordre des systèmes d’oxydoréduction constituants la chaîne respiratoire.

4.4. Justifier la nature du couplage se produisant dans les complexes I, III et IV.

4.5. Sachant que l’enthalpie libre standard de l’équilibre transport de protons dans le sens du gradient de

concentration est de : ∆𝒓𝑮(𝟏)′° = −𝟐𝟏, 𝟓 𝒌𝑱. 𝒎𝒐𝒍−𝟏. Calculer l’enthalpie libre standard globale entre la

réaction d’oxydation de NADH et le transfert de protons transmembranaire. Conclure sur sa nature énergétique. Est-ce en accord avec les informations de l’énoncé ?

4.6. Quel type de molécule est le Cytochrome c ? L’illustrer en indiquant le nom d’une structure secondaire particulière visible sur la molécule.

5. Etude de la phosphorylation de l’ATP : 5.1. Indiquer la nature du couplage permettant la phosphorylation de l’ATP. 5.2. Construire le schéma simplifié correspondant.

Document 1 : Organisation de la mitochondrie

Source : Chimie, Biochimie, Sciences du Vivant T

ale STL, Ed° CNDP

Document 2 : L’essentiel de la phosphorylation oxydative Les oxydations et la synthèse de l’ATP sont couplées par des flux de transports de protons transmembranaires.

Source : BIOCHIMIE, Berg / Tymoczko / Stryer, Médicines - Sciences, Ed° Flammarion

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Document 3 : Schéma bilan : production mitochondriale d’ATP

Source : Chimie, Biochimie, Sciences du Vivant T

ale STL, Ed° CNDP

Document 4 : Chaîne respiratoire a) Transfert d’électrons des coenzymes réduits jusqu’à l’accepteur terminal

Source : Chimie, Biochimie, Sciences du Vivant T

ale STL, Ed° CNDP

b) Couplage chimio-osmotique avec le transport de protons transmembranaire

Source : Chimie, Biochimie, Sciences du Vivant T

ale STL, Ed° CNDP

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c) Structures chimiques du couple Ubiquinone (coenzyme Q10 ou UQ)/Ubiquinol (HQH2)

Source : Wikipédia

d) Structure chimiques du cytochrome c (hème coordonné à un cation fer)

Source : Wikipédia

e) Les principaux couples rédox de la chaine respiratoire et leur potentiel standard.

couple rédox ou complexe potentiel standard apparent

𝑬′° en V

𝑁𝐴𝐷+/𝑁𝐴𝐷𝐻 −0,32

Complexe I −0,27

𝐹𝐴𝐷/𝐹𝐴𝐷𝐻2 −0,22

Complexe II −0,030

𝑈𝑏𝑖𝑞𝑢𝑖𝑛𝑜𝑛𝑒/𝑈𝑏𝑖𝑞𝑢𝑖𝑛𝑜𝑙 +0,045

Complexe III +0,215

𝐶𝑦𝑡 𝑐 𝑜𝑥/ 𝐶𝑦𝑡 𝑐 𝑟é𝑑 + 0,25

Complexe IV +0,39

𝑂2/𝐻2𝑂 +0,82 Sources : Chimie, Biochimie, Sciences du Vivant T

ale STL, Ed° CNDP + Ed° Casteilla

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Document 5 : ATP Synthase, le merveilleux moteur rotatif de la cellule

L’ATP synthase produit de l’ATP par phosphorylation d’ADP en fonctionnant à l’image d’une turbine dans une centrale hydro-électrique. Une turbine est en effet constituée d’une partie fixe, le stator, qui maintient la partie mobile, le rotor. L’énergie de l’eau qui traverse la turbine est suffisante pour faire tourner le rotor et ainsi produire de l’électricité. L’ATP synthase est en fait constituée de 3 sous unités

- une sous unité F0, ancrée dans la membrane, qui comprend le stator et le rotor

- une sous unité F1 possédant une activité ATP synthase

- une tige (b sur le schéma) reliant l’unité F0 et F1. Sous l’effet du gradient de protons, l’ATP synthase, servant de facteur de couplage, catalyse la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de Pi en utilisant l’énergie contenue dans le gradient de protons.

Document 6 : Un peu d’histoire des Sciences La réponse qui a permis de décrire le mécanisme enzymatique de la synthèse de l'ATP a été apportée par trois scientifiques. La théorie chimio-osmotique formulée par Peter Mitchell en 1961 (Prix Nobel en 1978) postule que le gradient de concentration de protons crée à travers la membrane sert de réservoir d'énergie libre pour la synthèse d'ATP. C'est Paul BOYER (Prix Nobel en 1997) qui a proposé un modèle pour le mécanisme enzymatique de la synthèse de l'ATP. Ce modèle a été confirmé par l'élucidation de la structure tridimensionnelle de l'ATP synthase par John WALKER (Prix Nobel en 1997).